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La ligasa de proteína ubiquitina E3 similar a NEDD4 WWP2, también conocida como proteína 2 que interactúa con atrofina-1 (AIP2) o proteína 2 que contiene el dominio WW (WWP2), e...

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La ligasa de proteína ubiquitina E3 similar a NEDD4 WWP2, también conocida como proteína 2 que interactúa con atrofina-1 (AIP2) o proteína 2 que contiene el dominio WW (WWP2), es una enzima que en los humanos está codificada por el gen WWP2 . [5] [6] [7]

Función

Este gen codifica un miembro de la familia de proteínas similares a NEDD4. Se sabe que la familia de proteínas posee actividad de ubiquitina-proteína ligasa . La proteína codificada contiene 4 dominios WW en tándem . El dominio WW es un motivo proteico que consta de 35 a 40 aminoácidos y se caracteriza por 4 residuos aromáticos conservados. El dominio WW puede mediar interacciones proteína-proteína específicas. Se han encontrado tres variantes de transcripción empalmadas alternativamente que codifican isoformas distintas para este gen. [7] En las neuronas, el ortólogo murino Wwp2 y su homólogo Wwp1 controlan la adquisición de polaridad, la formación y la ramificación de los axones, así como la migración de las células nerviosas recién nacidas hacia la placa cortical. [8]

Interacciones

Se ha demostrado que WWP2 interactúa con SCNN1B [6] [9] y ATN1 . [10]

Importancia clínica

La WWP2 de longitud completa (WWP2-FL), junto con las isoformas N-terminal , (WWP2-N); C-terminal (WWP2-C) se unen a las proteínas SMAD . WWP2-FL interactúa con SMAD2 , SMAD3 y SMAD7 en la vía TGF-β . La isoforma WWP2-N interactúa con SMAD2 y SMAD3, mientras que WWP2-C interactúa solo con SMAD7. La interrupción de las interacciones entre WWP2 y SMAD7 puede estabilizar los niveles de proteína SMAD7 y prevenir la transición epitelial-mesenquimal inducida por TGF-β . Por lo tanto, la inhibición de WWP2 puede a su vez conducir a la desactivación de un inhibidor que normalmente controla el crecimiento celular y la tumorogénesis . En cultivos de tejidos que carecen del inhibidor SMAD7 , las células cancerosas se propagan rápidamente, por lo que el silenciamiento de WWP2 evitó la propagación. [11]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000198373 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000031930 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Pirozzi G, McConnell SJ, Uveges AJ, Carter JM, Sparks AB, Kay BK, Fowlkes DM (junio de 1997). "Identificación de nuevas proteínas humanas que contienen el dominio WW mediante clonación de dianas de ligando". J Biol Chem . 272 ​​(23): 14611–6. doi : 10.1074/jbc.272.23.14611 . PMID  9169421.
  6. ^ ab McDonald FJ, Western AH, McNeil JD, Thomas BC, Olson DR, Snyder PM (agosto de 2002). "La ligasa de proteína ubiquitina WWP2 se une al canal epitelial de Na(+) y lo regula negativamente". Am J Physiol Renal Physiol . 283 (3): F431–6. doi :10.1152/ajprenal.00080.2002. PMID  12167593.
  7. ^ ab "Gen Entrez: dominio WW WWP2 que contiene la proteína ubiquitina ligasa E3 2".
  8. ^ Ambrozkiewicz MC, Schwark M, Kishimoto-Suga M, Borisova E, Hori K, Salazar-Lázaro A, Rusanova A, Altas B, Piepkorn L, Bessa P, Schaub T, Zhang X, Rabe T, Ripamonti S, Rosário M, Akiyama H, Jahn O, Kobayashi T, Hoshino M, Tarabykin V, Kawabe H (diciembre 2018). "La adquisición de polaridad en las neuronas corticales está impulsada por la acción sinérgica de las ligasas de ubiquitina E3 Wwp1 y Wwp2 reguladas por Sox9 y el miR-140 intrónico". Neurona . 100 (5): 1097–1115.e15. doi : 10.1016/j.neuron.2018.10.008 . Número de modelo:  PMID30392800.
  9. ^ Harvey KF, Dinudom A, Cook DI, Kumar S (marzo de 2001). "La proteína similar a Nedd4 KIAA0439 es un regulador potencial del canal de sodio epitelial". J. Biol. Chem . 276 (11): 8597–601. doi : 10.1074/jbc.C000906200 . PMID  11244092.
  10. ^ Wood JD, Yuan J, Margolis RL, Colomer V, Duan K, Kushi J, Kaminsky Z, Kleiderlein JJ, Sharp AH, Ross CA (junio de 1998). "Atrophin-1, the DRPLA gene product, interactions with two families of WW domain-containing proteinas" (La atrofina-1, el producto del gen DRPLA, interactúa con dos familias de proteínas que contienen el dominio WW). Mol. Cell. Neurosci . 11 (3): 149–60. doi : 10.1006/mcne.1998.0677 . PMID:  9647693. S2CID  : 20003277.
  11. ^ Soond SM, Chantry A (2011). "La focalización selectiva de Smads activadores e inhibidores por distintas isoformas de la ubiquitina ligasa WWP2 modula de manera diferencial la señalización de TGFβ y la EMT". Oncogene . 30 (21): 2451–62. doi :10.1038/onc.2010.617. PMC 4073228 . PMID  21258410. 
    • Resumen para legos en: Gallagher J (24 de enero de 2011). "Bloquear un gen detiene la propagación de las células cancerosas". BBC News .

Lectura adicional

  • Jonsson AB (1998). "Identificación de un clon de ADNc humano que media la adherencia de Neisseria patógena a células no ligantes". FEMS Microbiol. Lett . 162 (1): 25–30. doi : 10.1111/j.1574-6968.1998.tb12974.x . PMID  9595660.
  • Wood JD, Yuan J, Margolis RL, Colomer V, Duan K, Kushi J, Kaminsky Z, Kleiderlein JJ, Sharp AH, Ross CA (1998). "Atrophin-1, the DRPLA gene product, interactions with two families of WW domain-containing proteines" (La atrofina-1, el producto del gen DRPLA, interactúa con dos familias de proteínas que contienen el dominio WW). Mol. Cell. Neurosci . 11 (3): 149–60. doi : 10.1006/mcne.1998.0677 . PMID:  9647693. S2CID  : 20003277.
  • Winberg G, Matskova L, Chen F, Plant P, Rotin D, Gish G, Ingham R, Ernberg I, Pawson T (2000). "La proteína de membrana latente 2A del virus de Epstein-Barr se une a las ligasas de ubiquitina de la proteína E3 del dominio WW que ubiquitinan las tirosina quinasas de las células B". Mol. Cell. Biol . 20 (22): 8526–35. doi :10.1128/MCB.20.22.8526-8535.2000. PMC  102158. PMID  11046148 .
  • Harvey KF, Shearwin-Whyatt LM, Fotia A, Parton RG, Kumar S (2002). "N4WBP5, un objetivo potencial para la ubiquitinación por la familia de proteínas Nedd4, es una nueva proteína asociada al aparato de Golgi" (PDF) . J. Biol. Chem . 277 (11): 9307–17. doi : 10.1074/jbc.M110443200 . PMID  11748237. S2CID  37817970.
  • Galinier R, Gout E, Lortat-Jacob H, Wood J, Chroboczek J (2003). "La proteína adenovírica implicada en la internalización del virus recluta ligasas de proteína ubiquitina". Biochemistry . 41 (48): 14299–305. doi :10.1021/bi020125b. PMID  12450395.
  • Colland F, Jacq X, Trouplin V, Mougin C, Groizeleau C, Hamburger A, Meil ​​A, Wojcik J, Legrain P, Gauthier JM (2004). "Mapeo proteómico funcional de una vía de señalización humana". Res del genoma . 14 (7): 1324–32. doi :10.1101/gr.2334104. PMC  442148 . PMID  15231748.
  • Shearwin-Whyatt LM, Brown DL, Wylie FG, Stow JL, Kumar S (2005). "N4WBP5A (Ndfip2), una proteína que interactúa con Nedd4, se localiza en cuerpos multivesiculares y en el aparato de Golgi, y tiene un papel potencial en el tráfico de proteínas". J. Cell Sci . 117 (Pt 16): 3679–89. doi : 10.1242/jcs.01212 . hdl : 2440/9578 . PMID  15252135.
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  • Beausoleil SA, Villén J, Gerber SA, Rush J, Gygi SP (2006). "Un enfoque basado en la probabilidad para el análisis de fosforilación de proteínas de alto rendimiento y la localización de sitios". Nat. Biotechnol . 24 (10): 1285–92. doi :10.1038/nbt1240. PMID  16964243. S2CID  14294292.


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