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Articulo de referencia

ZP2

La proteína 2 de unión a los espermatozoides de la zona pelúcida es una proteína que en los humanos está codificada por el gen ZP2 . [5] [6] Función La zona pelúcida es una matr...

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La proteína 2 de unión a los espermatozoides de la zona pelúcida es una proteína que en los humanos está codificada por el gen ZP2 . [5] [6]

Función

La zona pelúcida es una matriz extracelular que rodea al ovocito y al embrión temprano. Está compuesta principalmente por tres (ratón) o cuatro (humano) glicoproteínas (ZP1-4) con diversas funciones durante la fertilización y el desarrollo preimplantacional. La proteína codificada por este gen es un componente estructural de la zona pelúcida y funciona en la unión secundaria y la penetración de los espermatozoides que reaccionaron con el acrosoma . La proteína naciente contiene una secuencia de péptido señal N-terminal , un dominio ZP conservado , un sitio de escisión de consenso de furina y un dominio transmembrana C-terminal . Se plantea la hipótesis de que la escisión de furina da como resultado la liberación de la proteína madura de la membrana plasmática para su posterior incorporación a la matriz de la zona pelúcida. Sin embargo, el requisito de la escisión de furina en este proceso sigue siendo controvertido según los estudios en ratones. [6]

El dominio de unión de espermatozoides en la proteína ZP2 es necesario tanto en humanos como en ratones para el reconocimiento y la penetración de la zona pelúcida por parte de ovocito-espermatozoide. También es responsable del bloqueo primario de la polispermia en mamíferos. El ovocito tiene gránulos corticales ubicados periféricamente debajo de la corteza que contienen una proteína proteolítica llamada ovastacina . Después de que el espermatozoide se une a ZP2, los gránulos corticales se exocitan liberando ovastacina en el espacio perivitelino . La ovastacina escinde ZP2 en el extremo N, evitando que más espermatozoides se unan y penetren en el ovocito, endureciendo así la zona pelúcida. La ovastacina solo se encuentra en ovocitos y es parte de la familia de las astacinas de las metaloendoproteasas . Los ratones hembra modificados genéticamente sin ovastacina mostraron que ZP2 no se escindió después de la fertilización. [7] [8]

Estructura 3D

La estructura cristalina del dominio de unión al esperma de ZP2 a una resolución de 0,95 Å ( PDB : 5II6 ​) [9] mostró que comparte el mismo pliegue ZP-N identificado por primera vez en las estructuras de ZP3 ( PDB : 3D4C, 3D4G, 3EF7, 3NK3, 3NK4 ​). [10] [11] Esto proporcionó evidencia experimental para la sugerencia de que la región N-terminal de ZP2 consta de tres repeticiones ZP-N [10] [12] y reveló que, a pesar de la identidad de secuencia insignificante, ZP2 es estructuralmente similar a VERL, el receptor de la envoltura vitelina para la lisina del huevo del molusco abulón ( PDB : 5II4, 5II5, 5MR2, 5IIC, 5IIA, 5IIB, 5MR3 ​). Esto estableció un vínculo entre la fertilización de invertebrados y vertebrados al sugerir que, a pesar de estar separados por 600 millones de años de evolución, los moluscos y los humanos utilizan un pliegue proteico común para interactuar con los espermatozoides. [9]

Referencias

  1. ^ abc ENSG00000103310 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000284588, ENSG00000103310 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000030911 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ Liang LF, Dean J (abril de 1993). "La conservación de los genes del receptor secundario de esperma en mamíferos permite que el promotor del gen humano funcione en ovocitos de ratón". Dev Biol . 156 (2): 399–408. doi :10.1006/dbio.1993.1087. PMID  8385033.
  6. ^ ab "Entrez Gene: glicoproteína 2 de la zona pelúcida ZP2 (receptor de esperma)".
  7. ^ Burkart AD, Xiong B, Baibakov B, Jiménez-Movilla M, Dean J (2012). "La ovastacina, una proteasa de gránulos corticales, escinde ZP2 en la zona pelúcida para prevenir la polispermia". Biol celular J. 197 (1): 37–44. doi :10.1083/jcb.201112094. PMC 3317803 . PMID  22472438. 
  8. ^ Avella MA, Baibakov B, Dean J (2014). "Un dominio único de la proteína de la zona pelúcida ZP2 media el reconocimiento de gametos en ratones y humanos". J Cell Biol . 205 (6): 801–809. doi :10.1083/jcb.201404025. PMC 4068139 . PMID  24934154. 
  9. ^ ab Raj I, Sadat Al Hosseini H, Dioguardi E, Nishimura K, Han L, Villa A, de Sanctis D, Jovine L (2017). "Base estructural del reconocimiento de esperma y capa de óvulo en la fertilización". Celúla . 169 (7): 1315-1326. doi :10.1016/j.cell.2017.05.033. PMC 5480393 . PMID  28622512.  PDB : 5II6, 5II4, 5II5, 5MR2, 5IIC, 5IIA, 5IIB, 5MR3
  10. ^ ab Monné M, Han L, Schwend T, Burendahl S, Jovine L (2008). "La estructura cristalina del dominio ZP-N de ZP3 revela el pliegue central de las capas de los huevos de los animales". Nature . 456 (7222): 653–7. Bibcode :2008Natur.456..653M. doi :10.1038/nature07599. hdl : 11563/8930 . PMID  19052627. S2CID  4430083. PDB : 3D4C, 3D4G, 3EF7
  11. ^ Han L, Monné M, Okumura H, Schwend T, Cherry AL, Flot D, Matsuda T, Jovine L (2010). "Información sobre el ensamblaje de la capa del huevo y la interacción óvulo-espermatozoide a partir de la estructura de rayos X de ZP3 de longitud completa". Cell . 143 (3): 404–15. doi : 10.1016/j.cell.2010.09.041 . hdl : 11563/8931 . PMID  20970175. S2CID  18583237. PDB : 3NK3, 3NK4
  12. ^ Callebaut I, Mornon JP, Monget P (2007). "Los dominios ZP-N aislados constituyen las extensiones N-terminales de las proteínas de la zona pelúcida". Bioinformática . 23 (15): 1871–1874. doi : 10.1093/bioinformatics/btm265 . PMID  17510169.

Lectura adicional

  • Rankin T, Dean J (2000). "La zona pelúcida: uso de la genética molecular para estudiar la capa de huevos de mamíferos". Rev. Reprod . 5 (2): 114–121. doi : 10.1530/ror.0.0050114 . PMID  10864856.
  • Mori T, Guo MW, Sato E, Baba T, Takasaki S, Mori E (2000). "Enfoques moleculares e inmunológicos para la fertilización de mamíferos". J. Reprod. Immunol . 47 (2): 139–158. doi :10.1016/S0165-0378(00)00055-3. PMID  10924747.
  • Loftus BJ, Kim UJ, Sneddon VP, Kalush F, Brandon R, Fuhrmann J, Mason T, Crosby ML, Barnstead M, Cronin L, Deslattes Mays A, Cao Y, Xu RX, Kang HL, Mitchell S, Eichler EE, Harris PC, Venter JC, Adams MD (1999). "Duplicaciones genómicas y otras características en 12 Mb de secuencia de ADN del cromosoma humano 16p y 16q". Genomics . 60 (3): 295–308. doi :10.1006/geno.1999.5927. PMID  10493829.
  • Tsubamoto H, Hasegawa A, Nakata Y, Naito S, Yamasaki N, Koyama K (1999). "Expresión de la proteína 2 de la zona pelúcida humana recombinante y su capacidad de unión a los espermatozoides". Biol. Reproducción . 61 (6): 1649-1654. doi : 10.1095/biolreprod61.6.1649 . PMID  10570015.
  • Howes E, Pascall JC, Engel W, Jones R (2002). "Interacciones entre la glicoproteína ZP2 de ratón y la proacrosina; un mecanismo para la unión secundaria del esperma a la zona pelúcida durante la fertilización". J. Cell Sci . 114 (Pt 22): 4127–36. doi :10.1242/jcs.114.22.4127. PMID  11739644.
  • Tanii I, Oh-oka T, Yoshinaga K, Toshimori K (2002). "Una proteína de la matriz cortical acrosómica de ratón, MC41, tiene actividad de unión a ZP2 y forma un complejo con una serina proteasa de 75 kDa". Dev. Biol . 238 (2): 332–341. doi : 10.1006/dbio.2001.0380 . PMID  11784014.
  • Kiefer SM, Saling P (2002). "Procesamiento proteolítico de proteínas de la zona pelúcida humana". Biol. Reprod . 66 (2): 407–414. doi : 10.1095/biolreprod66.2.407 . PMID:  11804956.
  • Qi H, Williams Z, Wassarman PM (2002). "Secreción y ensamblaje de glucoproteínas de la zona pelúcida mediante el crecimiento de ovocitos de ratón microinyectados con ADNc marcados con epítopos para mZP2 y mZP3". Mol. Biol. Cell . 13 (2): 530–541. doi :10.1091/mbc.01-09-0440. PMC  65647. PMID  11854410 .
  • Zhao M, Gold L, Ginsberg AM, Liang LF, Dean J (2002). "El sitio de escisión de furina conservado no es esencial para la secreción e integración de ZP3 en la capa extracelular del huevo de ratones transgénicos". Mol. Cell. Biol . 22 (9): 3111–3120. doi :10.1128/MCB.22.9.3111-3120.2002. PMC  133755. PMID  11940668 .
  • Rankin TL, Coleman JS, Epifano O, Hoodbhoy T, Turner SG, Castle PE, Lee E, Gore-Langton R, Dean J (2003). "La fertilidad y la unión de los espermatozoides a taxones específicos persisten después del reemplazo de los receptores de espermatozoides de ratón con homólogos humanos". Dev. Cell . 5 (1): 33–43. doi : 10.1016/S1534-5807(03)00195-3 . PMID  12852850.
  • Hinsch E, Groeger S, Oehninger S, Hinsch KD (2003). "Localización e importancia funcional de un dominio proteico conservado de la zona pelúcida 2 en el ovario humano y bovino utilizando anticuerpos monoclonales anti-péptido ZP2". Theriogenology . 60 (7): 1331–1344. doi :10.1016/S0093-691X(03)00169-9. PMID  14511786.
  • Furlong LI, Harris JD, Vazquez-Levin MH (2006). "Unión de proacrosina/acrosina humana recombinante a las glicoproteínas de la zona pelúcida (ZP). I. Estudios con ZPA, ZPB y ZPC humanas recombinantes". Fertil. Steril . 83 (6): 1780–1790. doi : 10.1016/j.fertnstert.2004.12.042 . PMID  15950651.
  • Caballero-Campo P, Chirinos M, Fan XJ, González-González ME, Galicia-Chavarría M, Larrea F, Gerton GL (2006). "Efectos biológicos de las proteínas recombinantes de la zona pelúcida humana sobre la función de los espermatozoides". Biol. Reproducción . 74 (4): 760–768. doi : 10.1095/biolreprod.105.047522 . PMID  16407501.


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