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Zona pelúcida

La zona pelúcida ( del latín "zona transparente") es el área especializada que rodea a los ovocitos (óvulos) de los mamíferos . También se la conoce como cubierta del óvulo. La ...

La zona pelúcida ( del latín "zona transparente") es el área especializada que rodea a los ovocitos (óvulos) de los mamíferos . También se la conoce como cubierta del óvulo. La zona pelúcida es esencial para el crecimiento del ovocito y la fecundación .

La zona pelúcida es una matriz extracelular que rodea la membrana plasmática del óvulo. Ayuda a protegerlo y desempeña un papel esencial en la fecundación por el espermatozoide. Está rodeada por la corona radiada . La corona está compuesta por células que cuidan del óvulo cuando es liberado del ovario. [ 1 ]

Estructura

La zona pelúcida es una matriz translúcida de filamentos de glicoproteínas entrecruzadas que rodea al ovocito de los mamíferos y tiene un grosor de 6,5 a 20 μm, según la especie. Su formación, que depende de un módulo conservado similar a la zona pelúcida (ZP) que media la polimerización de los componentes de la cubierta del huevo, [ 2 ] es fundamental para una fecundación exitosa. [ 3 ] En los animales no mamíferos, se denomina membrana vitelina o envoltura vitelina. [ 4 ]

Función

La gruesa membrana de la zona pelúcida tiene la función de permitir únicamente la fecundación específica de la especie; prevenir la polispermia y posibilitar la reacción acrosómica para la correcta adhesión y penetración del espermatozoide . También permite el correcto desarrollo y tamaño del embrión. Las principales glicoproteínas de la cubierta del óvulo responsables se conocen como proteínas de unión al espermatozoide . [ 5 ]

La zona pelúcida se une a los espermatozoides y es necesaria para iniciar la reacción acrosómica . En ratones, la glicoproteína de la zona ( ZP3 ) es responsable de la unión del espermatozoide, adhiriéndose a proteínas de la membrana plasmática del espermatozoide. Durante la reacción acrosómica, el espermatozoide libera el ADN contenido en la vesícula acrosómica hacia el óvulo. En otras especies, el proceso es ligeramente diferente y más complejo. Se han identificado varias proteínas de la zona pelúcida adicionales. [ 6 ] [ 7 ]

Existen dos mecanismos clave de interacción para prevenir la polispermia (fecundación de un óvulo por más de un espermatozoide). El primero consiste en un bloqueo temprano inmediato y transitorio, seguido de un bloqueo permanente.

Las cuatro principales proteínas de unión a espermatozoides, o receptores de espermatozoides, son ZP1 , ZP2 , ZP3 y ZP4 . Estas se unen a los espermatozoides capacitados e inducen la reacción acrosómica . La fecundación exitosa depende de la capacidad del espermatozoide para penetrar la matriz extracelular de la zona pelúcida que rodea al óvulo.

  • ZP3 permite la unión de espermatozoides específica de cada especie . Es suficiente y necesaria para la unión de espermatozoides en ratones in vitro , [ 8 ] pero es insuficiente para la fertilización in vivo . [ 9 ] Promueve la reacción acrosómica en espermatozoides humanos. [ 10 ]
  • La ZP2 activa selectivamente los espermatozoides de la especie correcta y también parece ser necesaria para la unión de los espermatozoides in vivo , tanto en humanos como en ratones. Además, es escindida por la ovastacina después de la fecundación, lo que transforma la ZP en una forma que impide la unión posterior de los espermatozoides. [ 9 ]
  • ZP1 une ZP2 y ZP3 para formar los filamentos de ZP. [ 11 ] Promueve la reacción acrosómica en los espermatozoides humanos. Cabe destacar que está ausente en cerdos, vacas y perros. [ 10 ]
  • ZP4 está ausente en ratones. Promueve la reacción acrosómica en los espermatozoides humanos. [ 10 ]

En los seres humanos, cinco días después de la fecundación, el blastocisto eclosiona la zona pelúcida ; esta se degenera y se descompone, siendo reemplazada por la capa subyacente de células trofoblásticas .

Inmunocontracepción

Las glicoproteínas ZP1 , ZP2 , ZP3 y ZP4 , que contienen el módulo ZP, son dianas para la inmunocontracepción en mamíferos.

En los animales no mamíferos, la zona pelúcida se denomina membrana o envoltura vitelina , y en los insectos , envoltura vitelina , y desempeña un papel importante en la prevención del cruzamiento entre diferentes especies, especialmente en especies como los peces que se fertilizan fuera del cuerpo.

La zona pelúcida se utiliza comúnmente para controlar problemas de población de fauna silvestre mediante inmunocontracepción. Cuando la zona pelúcida de una especie animal se inyecta en el torrente sanguíneo de otra, provoca la esterilidad de la segunda especie debido a una respuesta inmunitaria . Este efecto puede ser temporal o permanente, según el método utilizado. En Nueva Jersey , se ha probado la inmunocontracepción con zona pelúcida porcina para el control de ciervos . [ 12 ]

Imágenes adicionales

Referencias

  1. Gilbert, Scott (2013). Biología del desarrollo . Sinauer Associates Inc. pág.  123. ISBN 9781605351926.
  2. Jovine L, Qi H, Williams Z, Litscher E, de Sanctis D, Wassarman PM (2002). "El dominio ZP es un módulo conservado para la polimerización de proteínas extracelulares". Nat . Cell Biol . 4 (6): 457– 461. Bibcode : 2002NaCB....4..457J . doi : 10.1038/ncb802 . PMID 12021773. S2CID 11575790 .  
  3. Gupta, SK; et al. (septiembre de 2012). "Glicoproteínas de la zona pelúcida de mamíferos: estructura y función durante la fertilización". Cell and Tissue Research . 349 (3): 665– 78. doi : 10.1007/s00441-011-1319-y . PMID 22298023. S2CID 16174953 .   
  4. Monné, M; Jovine, L (octubre de 2011). "Una visión estructural de la arquitectura y función de la cubierta del huevo en la fertilización" . Biology of Reproduction . 85 (4): 661– 9. Bibcode : 2011BiRep..85..661M . doi : 10.1095/biolreprod.111.092098 . hdl : 11563/21648 . PMID 21715714 . 
  5. ^ Gupta, SK; Bansal, P; Ganguly, A; Bhandari, B; Chakrabarti, K (diciembre de 2009). "Glicoproteínas de la zona pelúcida humana: relevancia funcional durante la fertilización" . Revista de Inmunología Reproductiva . 83 ( 1– 2): 50– 5. doi : 10.1016/j.jri.2009.07.008 . PMID 19850354 . 
  6. Conner, SJ; Hughes, DC (2003). "Análisis de genes homólogos ZP1/ZPB de peces: evidencia de modelos evolutivos de duplicación del genoma y amplificación específica de la especie" . Reproduction . 126 (3): 347– 52. doi : 10.1530/rep.0.1260347 . PMID 12968942 . 
  7. Conner, SJ; Lefièvre, L; Hughes, DC; Barratt, CL (2005). "Rompiendo el huevo: Mayor complejidad en la zona pelúcida" . Reproducción humana . 20 (5): 1148– 52. doi : 10.1093/humrep/deh835 . PMID 15760956 . 
  8. Litscher, ES; Williams, Z.; Wassarman, PM (2009). "Glicoproteína ZP3 de la zona pelúcida y fertilización en mamíferos". Molecular Reproduction and Development . 76 (10): 933– 941. doi : 10.1002/mrd.21046 . PMID 19504560 . S2CID 21186053 .  
  9. 1 2 Avella MA, Baibakov B, Dean J (2014). "Un único dominio de la proteína ZP2 de la zona pelúcida media el reconocimiento de gametos en ratones y humanos" . J Cell Biol . 205 (6): 801– 809. doi : 10.1083/jcb.201404025 . PMC 4068139. PMID 24934154. Las ratonas que forman una zona pelúcida sin ZP2 son estériles .  
  10. 1 2 3 Gupta, SK; Bhandari, B (enero de 2011). "Reacción acrosómica: relevancia de las glicoproteínas de la zona pelúcida" . Revista asiática de andrología . 13 (1): 97– 105. doi : 10.1038/aja.2010.72 . PMC 3739397 . PMID 21042299 .  
  11. ^ Familiari, G; Relucienti, M; Heyn, R; Micara, G; Correr, S (junio de 2006). "Estructura tridimensional de la zona pelúcida en el momento de la ovulación". Investigación y Técnica de Microscopía . 69 (6): 415– 26. doi : 10.1002/jemt.20301 . PMID 16703610 . 
  12. "Gestión comunitaria de ciervos" . Departamento de Protección Ambiental de Nueva Jersey. 24 de septiembre de 2014. Consultado el 8 de julio de 2015 .

Lecturas adicionales

  • Bork, Peer; Sander, Chris (1992). "Un gran dominio común a los receptores de esperma (Zp2 y Zp3) y al receptor tipo III de TGF-β" . FEBS Letters . 300 (3): 237– 40. Bibcode : 1992FEBSL.300..237B . doi : 10.1016/0014-5793(92)80853-9 . PMID 1313375 . 
  • Oehninger, Sergio (2003). "Caracterización bioquímica y funcional de la zona pelúcida humana" . Reproductive BioMedicine Online . 7 (6): 641– 8. doi : 10.1016/S1472-6483(10)62086-X . PMID 14748962 . 
  • Boja, ES; Hoodbhoy, T; Fales, HM; Dean, J (2003). "Caracterización estructural de proteínas nativas de la zona pelúcida del ratón mediante espectrometría de masas" . Journal of Biological Chemistry . 278 (36): 34189– 202. doi : 10.1074/jbc.M304026200 . PMID 12799386 . 
  • Bagnell C (2005). "Reproducción animal". Departamento de Ciencias Animales de la Universidad de Rutgers.
  • Jovine, Luca; Darie, Costel C.; Litscher, Eveline S.; Wassarman, Paul M. (2005). "Proteínas del dominio de la zona pelúcida". Annual Review of Biochemistry . 74 (1): 83– 114. Bibcode : 2005ARBio..74...83J . doi : 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133039 . PMID 15952882 . 
  • Monné, Magnus; Han, Ling; Jovine, Luca (2006). "Rastreando el dominio de la ZP: de la zona pelúcida de los mamíferos a la envoltura vitelina de los moluscos". Seminars in Reproductive Medicine . 24 (4): 204– 16. doi : 10.1055/s-2006-948550 . hdl : 11563/8929 . PMID 16944418 . 
  • Wassarman, PM (2008). "Glicoproteínas de la zona pelúcida" . Journal of Biological Chemistry . 283 (36): 24285– 9. Bibcode : 2008JBiCh.28324285W . doi : 10.1074/jbc.R800027200 . PMC 2528931. PMID 18539589 .  
  • Wassarman, Paul M.; Litscher, Eveline S. (2008). "Fecundación en mamíferos: la zona pelúcida multifuncional de los huevos" . The International Journal of Developmental Biology . 52 ( 5– 6): 665– 76. doi : 10.1387/ijdb.072524pw . PMID 18649280 . 
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  • Han, Ling; Monné, Magnus; Okumura, Hiroki; Schwend, Thomas; Cherry, Amy L.; Flot, David; Matsuda, Tsukasa; Jovine, Luca (2010). "Insights into Egg Coat Assembly and Egg-Sperm Interaction from the X-Ray Structure of Full-Length ZP3" . Cell . 143 (3): 404– 15. Bibcode : 2010Cell..143..404H . doi : 10.1016/j.cell.2010.09.041 . hdl : 11563/8931 . PMID 20970175 . S2CID 18583237 .  
  • Imagen histológica: 18404loa – Sistema de aprendizaje de histología de la Universidad de Boston - "Sistema reproductor femenino: ovario, cúmulo oóforo" 
  • Imagen histológica: 14805loa – Sistema de aprendizaje de histología de la Universidad de Boston - "Sistema reproductor femenino: ovario, folículo primario multilaminar" 
  • Fotografía anatómica: Reproductivo/mamífero/ovario2/ovario7 - Organología comparada en la Universidad de California, Davis - "Mamífero, ovario canino (LM, alto)"
  • Imagen en um.edu.mt
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