Citoesqueleto procariota

FtsZ , el primer elemento del citoesqueleto procariota identificado, forma una estructura filamentosa anular ubicada en el centro de la célula, denominada anillo Z, que se contrae durante la división celular , de forma similar al anillo contráctil de actina-miosina en eucariotas. ^{[ 2 ]} El anillo Z es una estructura altamente dinámica que consta de numerosos haces de protofilamentos que se extienden y se contraen, aunque el mecanismo detrás de la contracción del anillo Z y el número de protofilamentos involucrados no están claros. ^{[ 1 ]} FtsZ actúa como una proteína organizadora y es esencial para la división celular. Es el primer componente del septo durante la citocinesis y recluta a todas las demás proteínas de división celular conocidas al sitio de división. ^{[ 9 ]}

A pesar de esta similitud funcional con la actina , FtsZ es homóloga a la tubulina eucariota . Aunque la comparación de las estructuras primarias de FtsZ y tubulina revela una relación débil, sus estructuras tridimensionales son notablemente similares. Además, al igual que la tubulina, el FtsZ monomérico se une al GTP y se polimeriza con otros monómeros de FtsZ con la hidrólisis de GTP en un mecanismo similar a la dimerización de la tubulina . ^{[ 10 ]} Dado que FtsZ es esencial para la división celular en bacterias, esta proteína es un objetivo para el diseño de nuevos antibióticos . ^{[ 11 ]} Actualmente existen varios modelos y mecanismos que regulan la formación del anillo Z, pero estos mecanismos dependen de la especie. Varias especies con forma de bastón, incluidas Escherichia coli y Caulobacter crescentus , utilizan uno o más inhibidores del ensamblaje de FtsZ que forman un gradiente bipolar en la célula, lo que mejora la polimerización de FtsZ en el centro celular. ^{[ 12 ]} Uno de estos sistemas formadores de gradiente consiste en proteínas MinCDE (véase más adelante).

MreB es una proteína bacteriana que se cree homóloga a la actina eucariota . MreB y la actina tienen una estructura primaria débilmente similar, pero son muy parecidas en cuanto a su estructura tridimensional y la polimerización de sus filamentos.

Casi todas las bacterias no esféricas dependen de MreB para determinar su forma. MreB se ensambla en una red helicoidal de estructuras filamentosas justo debajo de la membrana citoplasmática , cubriendo toda la longitud de la célula. ^{[ 13 ]} MreB determina la forma celular al mediar la posición y actividad de las enzimas que sintetizan peptidoglicano y al actuar como un filamento rígido debajo de la membrana celular que ejerce presión hacia afuera para esculpir y reforzar la célula. ^{[ 1 ]} MreB se condensa a partir de su red helicoidal normal y forma un anillo apretado en el septo en Caulobacter crescentus justo antes de la división celular, un mecanismo que se cree que ayuda a ubicar su septo descentrado. ^{[ 14 ]} MreB también es importante para la determinación de la polaridad en bacterias polares, ya que es responsable del posicionamiento correcto de al menos cuatro proteínas polares diferentes en C. crescentus . ^{[ 14 ]}

ParM es un elemento del citoesqueleto que posee una estructura similar a la actina , aunque se comporta funcionalmente como la tubulina . Además, se polimeriza bidireccionalmente y exhibe inestabilidad dinámica , comportamientos característicos de la polimerización de la tubulina. ^{[ 4 ] [ 15 ]} Forma un sistema con ParR y parC que es responsable de la separación del plásmido R1 . ParM se une a ParR, una proteína de unión al ADN que se une específicamente a 10 repeticiones directas en la región parC del plásmido R1. Esta unión ocurre en ambos extremos del filamento de ParM. Este filamento se extiende, separando los plásmidos. ^{[ 16 ]} El sistema es análogo a la segregación cromosómica eucariota, ya que ParM actúa como la tubulina eucariota en el huso mitótico , ParR actúa como el complejo del cinetocoro y parC actúa como el centrómero del cromosoma . ^{[ 17 ]}

La segregación del plásmido F ocurre en un sistema similar donde SopA actúa como filamento del citoesqueleto y SopB se une a la secuencia sopC en el plásmido F, como el cinetocoro y el centrómero respectivamente. ^{[ 17 ]} Recientemente se ha encontrado un homólogo de ParM similar a la actina en la bacteria grampositiva Bacillus thuringiensis , que se ensambla en una estructura similar a un microtúbulo y participa en la segregación del plásmido . ^{[ 18 ]}

La crenactina es un homólogo de la actina exclusivo del filo arqueal Thermoproteota (anteriormente "Crenarchaeota") que se ha encontrado en el orden Thermoproteales y el género " Candidatus Korarchaeum ". ^{[ 19 ]} En el momento de su descubrimiento en 2009, tenía la mayor similitud de secuencia con las actinas eucariotas de cualquier homólogo de actina conocido. ^{[ 20 ]} La crenactina ha sido bien caracterizada en Pyryobaculum calidifontis ( A3MWN5 ) y se ha demostrado que tiene una alta especificidad por ATP y GTP. ^{[ 19 ]} Las especies que contienen crenactina tienen forma de varilla o aguja. En P. calidifontis , se ha demostrado que la crenactina forma estructuras helicoidales que abarcan la longitud de la célula, lo que sugiere una función para la crenactina en la determinación de la forma similar a la de MreB en otros procariotas. ^{[ 19 ] [ 21 ]}

Aún más cercano al sistema de actina eucariota se encuentra en el reino arqueal Promethearchaeati . Utilizan versiones primitivas de profilina , gelsolina y cofilina para regular el citoesqueleto . ^{[ 22 ]}

La crescentina (codificada por el gen creS ) es un análogo de los filamentos intermedios (FI) eucariotas. A diferencia de otras relaciones análogas aquí discutidas, la crescentina tiene una homología primaria bastante grande con las proteínas FI, además de similitud tridimensional: la secuencia de creS tiene una coincidencia de identidad del 25 % y una similitud del 40 % con la citoqueratina 19 y una coincidencia de identidad del 24 % y una similitud del 40 % con la lamina nuclear A. Además, los filamentos de crescentina tienen aproximadamente 10  nm de diámetro y, por lo tanto, se encuentran dentro del rango de diámetro de los FI eucariotas (8-15  nm). ^{[ 23 ]} La crescentina forma un filamento continuo de polo a polo a lo largo del lado interno y cóncavo de la bacteria con forma de media luna Caulobacter crescentus . Tanto MreB como la crescentina son necesarios para que C. crescentus exista en su forma característica; se cree que MreB moldea la célula en forma de bastón y la crescentina dobla esta forma en una media luna. ^{[ 1 ]}

El sistema MinCDE es un sistema de filamentos que posiciona correctamente el septo en el centro de la célula de Escherichia coli . Según Shih et al., MinC inhibe la formación del septo al impedir la polimerización del anillo Z. MinC, MinD y MinE forman una estructura helicoidal que se enrolla alrededor de la célula y se une a la membrana mediante MinD. La hélice MinCDE ocupa un polo y termina en una estructura filamentosa llamada anillo E, formada por MinE, en el borde central de la zona polar. Desde esta configuración, el anillo E se contrae y se mueve hacia ese polo, desensamblando la hélice MinCDE a su paso. Simultáneamente, los fragmentos desensamblados se reensamblan en el extremo polar opuesto, reformando la bobina MinCDE en el polo opuesto mientras la hélice MinCDE actual se descompone. Este proceso se repite, con la hélice MinCDE oscilando de polo a polo. Esta oscilación se produce repetidamente durante el ciclo celular, manteniendo así la concentración promedio de MinC (y su efecto inhibidor del septo) más baja en el centro de la célula que en los extremos de la misma. ^{[ 24 ]}

El comportamiento dinámico de las proteínas Min se ha reconstituido in vitro utilizando una bicapa lipídica artificial como modelo de la membrana celular. MinE y MinD se autoorganizaron en ondas proteicas paralelas y espirales mediante un mecanismo similar a la reacción-difusión. ^{[ 25 ]}

La bactofilina ( InterPro : IPR007607 ) es un elemento del citoesqueleto con estructura de hélice β que forma filamentos en las células de la proteobacteria con forma de bastón Myxococcus xanthus . ^{[ 26 ]} La proteína bactofilina, BacM, es necesaria para el correcto mantenimiento de la forma celular y la integridad de la pared celular. Las células de M. xanthus que carecen de BacM presentan una morfología deformada caracterizada por un cuerpo celular curvado, y los mutantes bacM tienen una menor resistencia a los antibióticos que actúan sobre la pared celular bacteriana. La proteína BacM de M. xanthus se escinde de su forma completa para permitir la polimerización. Las bactofilinas se han relacionado con la regulación de la forma celular en otras bacterias, incluyendo la curvatura de las células de Proteus mirabilis , ^{[ 27 ]} la formación de tallos por Caulobacter crescentus , ^{[ 28 ]} y la forma helicoidal de Helicobacter pylori . ^{[ 29 ]}