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Articulo de referencia

Biliproteína

Estructura cristalina de la β-ficoeritrina, un tipo de ficobiliproteína. Las biliproteínas son compuestos proteicos pigmentarios que se encuentran en organismos fotosintéticos c...

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Estructura cristalina de la β-ficoeritrina, un tipo de ficobiliproteína.
Estructura cristalina de la β-ficoeritrina, un tipo de ficobiliproteína.

Las biliproteínas son compuestos proteicos pigmentarios que se encuentran en organismos fotosintéticos como las algas y, a veces, también en ciertos insectos. Se refieren a cualquier proteína que contiene un cromóforo de bilina . En plantas y algas, la función principal de las biliproteínas es hacer más eficiente el proceso de acumulación de luz necesario para la fotosíntesis ; mientras que en los insectos desempeñan un papel en el crecimiento y desarrollo. Algunas de sus propiedades, como la fotorreceptividad, la captación de luz y la fluorescencia, las han hecho adecuadas para aplicaciones en bioimagen y como indicadores ; mientras que otras propiedades, como la antioxidación , el antienvejecimiento y la antiinflamación en las ficobiliproteínas, les han dado potencial para su uso en medicina, cosmética y tecnología alimentaria. Si bien la investigación sobre biliproteínas se remonta a 1950, [ 1 ] se vio obstaculizada por problemas relacionados con la estructura de las biliproteínas, la falta de métodos disponibles para aislar los componentes individuales de las biliproteínas, así como la información limitada sobre las reacciones de liasa (que son necesarias para unir las proteínas con sus cromóforos). La investigación sobre biliproteínas también se ha centrado principalmente en las ficobiliproteínas; pero los avances en tecnología y metodología, junto con el descubrimiento de diferentes tipos de liasas, han renovado el interés en la investigación de las biliproteínas, lo que permite nuevas oportunidades para investigar procesos de biliproteínas como el ensamblaje/desensamblaje y el plegamiento de proteínas . [ 2 ]

Funciones

En plantas y algas

Las biliproteínas presentes en plantas y algas funcionan como un sistema de pigmentos cuya función es detectar y absorber la luz necesaria para la fotosíntesis. El espectro de absorción de las biliproteínas complementa el de otros pigmentos fotosintéticos como la clorofila o el caroteno . [ 3 ]  Los pigmentos detectan y absorben la energía de la luz solar; esta energía se transfiere posteriormente a la clorofila mediante transferencia de energía interna. [ 4 ] Según un artículo de 2002 escrito por Takashi Hirata et al., los cromóforos de ciertas ficobiliproteínas son responsables de las actividades antioxidantes en estas biliproteínas, y la ficocianina también posee cualidades antiinflamatorias debido a su apoproteína inhibidora. Cuando es inducida tanto por colágeno como por adenosín trifosfato (ADP) , el cromóforo ficocianobilina suprime la agregación plaquetaria en la ficocianina, su ficobiliproteína correspondiente. [ 5 ]

En los insectos

En los insectos, las lipocalinas biliproteicas generalmente funcionan para facilitar el cambio de color durante el camuflaje, pero también se han descubierto otras funciones de las biliproteínas en los insectos. Se han planteado hipótesis sobre funciones como la prevención del daño celular y la regulación de la guanilil ciclasa con biliverdina , entre otras funciones asociadas con el mantenimiento metabólico, pero aún no se han demostrado. En la oruga del tabaco , se descubrió que la biliproteína insecticianina (INS) desempeña un papel crucial en el desarrollo embrionario, ya que se observó la absorción de INS en los huevos de la polilla. [ 6 ]

Estructura

Estructura química de una molécula de ficocianobilina (caracterizada por anillos de tetrapirrol); el cromóforo de bilina de la biliproteína ficocianina.
Estructura química de una molécula de ficocianobilina (caracterizada por anillos de tetrapirrol); el cromóforo de bilina de la biliproteína ficocianina.
Un ficobilisoma formado por pilas de subunidades de ficobiliproteína unidas entre sí.
Un ficobilisoma formado por pilas de subunidades de ficobiliproteína unidas entre sí.

La estructura de las biliproteínas se caracteriza típicamente por cromóforos de bilina dispuestos en formación tetrapirrólica lineal , y las bilinas se unen covalentemente a las apoproteínas mediante enlaces tioéter. [ 2 ] Cada tipo de biliproteína tiene una bilina única que le pertenece (por ejemplo, la ficoeritrobilina es el cromóforo de la ficoeritrina y la ficocianobilina es el cromóforo de la ficocianina). Los cromóforos de bilina se forman por la escisión oxidativa de un anillo hemo y son catalizados por hemooxigenasas en uno de los cuatro puentes de metino , lo que permite la aparición de cuatro posibles isómeros de bilina. En todos los organismos que se sabe que tienen biliproteínas, la escisión generalmente ocurre en el puente α, generando biliverdina IXα. [ 7 ]

Las ficobiliproteínas se agrupan en cúmulos separados, de aproximadamente 40 nm de diámetro, conocidos como ficobilisomas . [ 3 ] Los cambios estructurales involucrados en la derivación de las bilinas a partir de su isómero biliverdina IXα determinan el rango espectral de absorción de luz. [ 7 ]

La estructura de las biliproteínas en los insectos difiere ligeramente de la de las plantas y las algas; poseen una estructura cristalina y sus cromóforos no están unidos covalentemente a las apoproteínas. [ 8 ] A diferencia de las ficobiliproteínas, cuyos cromóforos se mantienen en una disposición extendida mediante interacciones específicas entre cromóforos y proteínas, el cromóforo en las biliproteínas de los insectos presenta una estructura cristalina helicoidal cíclica en estado unido a proteínas, como se ha observado en estudios de la biliproteína extraída de la mariposa blanca grande. [ 9 ]

Clases de biliproteínas

Ficobiliproteínas

Las ficobiliproteínas se encuentran en cianobacterias (también conocidas como algas verdeazuladas) y grupos de algas como las rodofitas (algas rojas) y las criptofitas . [ 10 ] Las principales ficobiliproteínas incluyen variaciones de ficocianina (pigmento azul), variaciones de ficoeritrina (pigmento rojo) y aloficocianina (pigmento azul claro); cada una de ellas posee propiedades espectrales diferentes. Estas biliproteínas solubles en agua no son esenciales para el funcionamiento de las células. Algunas cualidades especiales de las ficobiliproteínas incluyen propiedades antioxidantes y alta fluorescencia, y son sus cromóforos los que les dan a estas proteínas su fuerte pigmento. [ 5 ] [ 11 ] Las ficobiliproteínas se clasifican en dos categorías según sus secuencias amino-terminales: secuencias de "tipo α" y de "tipo β". En las biliproteínas donde el número de bilinas en las dos subunidades es desigual, la subunidad con más bilinas tiene una secuencia de aminoácidos de tipo β. [ 12 ]

Ficocromos

Los ficocromos son una subclase de ficobiliproteína que inicialmente se reconoció solo como pigmentos fotorreceptores en cianobacterias. Ahora se considera que constituyen todos los posibles pigmentos fotocromáticos fotorreversibles, independientemente de su función. También se encuentran en algas rojas. [ 10 ] [ 13 ] En una serie de artículos de revista escritos por GS y LO Björn, se informó que los ficocromos a, b, c y d fueron descubiertos por científicos que fraccionaron muestras de algas verdeazuladas usando electroenfoque . Las fracciones con puntos isoeléctricos en o alrededor de 4,6 parecían análogas a los fitocromos en que poseían propiedades fotocrómicas , pero eran sensibles a la luz de longitudes de onda más cortas. Los cuatro ficocromos excepto el ficocromo c fueron extraídos del alga verdeazulada Tolypothrix distorta ; que el ficocromo a también se encontró en Phormidium luridum , Nostoc muscorum 1453/12 y Anacystis nidulans ; y el ficocromo c se extrajo de Nostoc muscorum A y Tolypothrix tenuis . [ 14 ] [ 15 ]

Fitocromos

Los fitocromos (también conocidos como phys) fueron descubiertos inicialmente en plantas verdes en 1945. El pigmento fotorreversible fue encontrado posteriormente en hongos, musgos y otros grupos de algas debido al desarrollo de la secuenciación del genoma completo , como se explica en el artículo de revista de Peter H. Quail de 2010, Phytochromes . [ 16 ]  Como se describe en el artículo de revista de Hugo Scheer de 1981, Biliproteins, los fitocromos funcionan como un sensor de intensidad de luz en reacciones de "alta energía", es decir, en plantas superiores (por ejemplo, plántulas subterráneas), durante la transformación del crecimiento heterotrófico blanqueador al crecimiento fotosintético autótrofo. [ 10 ] Llevan a cabo esta función monitoreando los diversos parámetros de las señales de luz (como presencia/ausencia, color, intensidad y fotoperiodicidad ). Esta información luego se transduce a través de vías de señalización intracelular que desencadenan respuestas específicas del organismo y su estado de desarrollo tanto a nivel celular como molecular, como explica Quail. Los fitocromos también son responsables de regular muchos aspectos del crecimiento, desarrollo y reproducción de una planta a lo largo de su ciclo de vida. [ 16 ]

Lipocalinas (biliproteínas de insectos)

La gran mariposa blanca (Pieris brassicae), de la cual se extrajo la biliproteína conocida como "proteína de unión a la bilina".
La gran mariposa blanca ( Pieris brassicae ), de la cual se extrajo la biliproteína conocida como "proteína de unión a la bilina".

Las lipocalinas que han sido identificadas como biliproteínas se han encontrado en una amplia variedad de insectos, pero principalmente en el orden Lepidoptera . Los científicos las han descubierto en la mariposa blanca grande y en varias especies de polillas y polillas de seda, incluidas las polillas de seda ailanto y doméstica , la polilla gigante del gusano de seda , la polilla esfinge del tabaco, la polilla del panal y la polilla del gato . [ 6 ] [ 8 ] Las biliproteínas asociadas con estas especies de insectos son las proteínas de unión a bilina, las proteínas de unión a biliverdina, bombyrina, lipocalinas 1 y 4, insecticianina, gallerina y CV-bilina respectivamente. [ 6 ] [ 7 ] Las biliproteínas encontradas en la polilla esfinge del tabaco y la polilla del gato constituyen una parte importante de los fluidos de hemolinfa de los insectos.

Las biliproteínas que se han encontrado en otros órdenes de insectos además de los lepidópteros todavía tienen secuencias desconocidas, por lo que su naturaleza lipocalina aún está por determinar. [ 6 ]

Comparación de biliproteínas de diferentes organismos

En un estudio realizado en 1988 por Hugo Scheer y Harmut Kayser, se extrajeron biliproteínas de la mariposa blanca grande y de la polilla del pelo, y se examinaron sus propiedades respectivas. Se compararon sus propiedades con las de las biliproteínas de plantas y algas, y se tuvieron en cuenta sus características distintivas.

A diferencia de las biliproteínas de plantas y algas, cuyas bilinas generalmente se derivan solo del isómero IXα de la biliverdina, las bilinas de las biliproteínas de insectos también se derivan del isómero IXγ, que se encuentra casi exclusivamente en los lepidópteros. [ 7 ] El estudio citado de M. Bois-Choussy y M. Barbier indica que estos pigmentos biliares de la serie IXγ se derivan de la escisión de los precursores de porfirina en el puente metino C-15 (anteriormente γ) , lo cual no es característico de otras biliproteínas de mamíferos y plantas. Cuando los científicos examinaron las biliproteínas de la mariposa blanca grande y la polilla del gato, encontraron que sus polipéptidos tenían un bajo contenido de hélice α en comparación con las ficobiliproteínas. [ 8 ]

Se planteó la hipótesis de que la función de las biliproteínas en los insectos también estaría relacionada con la absorción de luz, de forma similar a como lo hacen las biliproteínas de plantas y algas. Sin embargo, al comprobarse la ausencia de las propiedades fotoquímicas necesarias para la absorción de luz en la biliproteína de la mariposa blanca grande, esta hipótesis se descartó, asumiendo que dichas propiedades fotoquímicas tampoco se presentan en ninguna otra biliproteína de insectos. [ 6 ]

Con base en estos exámenes, se concluyó que las biliproteínas de los insectos están solo vagamente relacionadas con las de las plantas y las algas, debido a la gran cantidad de diferencias que presentan en cuanto a estructura, composición química, derivación de bilinas y funciones generales. [ 8 ]

Aplicaciones

Bioimágenes

Las proteínas fluorescentes han tenido un impacto sustancial en la bioimagen, razón por la cual las biliproteínas se han convertido en candidatas idóneas para esta aplicación, debido a sus propiedades de fluorescencia, captación de luz, fotosensibilidad y fotoactivación (esta última ocurre solo en los fitocromos). Las ficobiliproteínas, que son altamente fluorescentes, se han utilizado en aplicaciones externas de bioimagen desde principios de la década de 1980. Esta aplicación requiere que el cromóforo bilina se sintetice a partir del hemo , después de lo cual se necesita una liasa para unir covalentemente la bilina a su apoproteína correspondiente. Un método alternativo utiliza fitocromos; algunos fitocromos solo requieren una enzima, la hemooxigenasa , para sintetizar cromóforos. Otra ventaja de usar fitocromos es que se unen a sus bilinas de forma autocatalítica. Si bien existen pigmentos fotocrómicos con baja fluorescencia, este problema se ha mitigado mediante la ingeniería de variantes de proteínas que reducen la fotoquímica y mejoran la fluorescencia. [ 17 ]

Alimentos, medicamentos y cosméticos

Las propiedades de las ficobiliproteínas, como su actividad antioxidante natural, antiinflamatoria, colorante alimentario, pigmento fuerte y antienvejecimiento, les han otorgado un considerable potencial para su uso en alimentos, cosméticos y aplicaciones medicinales. También han demostrado ser terapéuticas en el tratamiento de enfermedades como la enfermedad de Alzheimer y el cáncer. Dado su amplio abanico de aplicaciones y usos potenciales, los investigadores han estado tratando de encontrar y desarrollar formas de producir y purificar ficobiliproteínas para satisfacer la creciente demanda de las mismas. [ 18 ] Una de estas ficobiliproteínas es la C-ficocianina (C-PC), que se encuentra en la espirulina . Un factor limitante del uso de la C-PC en estas aplicaciones es su estabilidad proteica, dado que en su forma natural, la C-PC es altamente sensible a la luz y al calor cuando está en solución acuosa, debido a su cromóforo fotosensible de ficocianobilina (PCB), lo que también la hace propensa a la oxidación por radicales libres. Al igual que otros colorantes alimentarios naturales, la C-PC también es sensible a las condiciones ácidas y a la exposición a oxidantes. Esto ha impulsado estudios para desarrollar métodos de estabilización de C-PC/PCB y ampliar sus aplicaciones a otros sistemas alimentarios. [ 19 ]

Aquí encontrará más detalles sobre las aplicaciones de la ficocianina en la alimentación y la medicina .

Indicador de la calidad del agua potable

Las señales de fluorescencia emitidas por la ficoeritrina y la ficocianina las han hecho adecuadas para su uso como indicadores para detectar cianotoxinas como las microcistinas en el agua potable. Un estudio examinó la naturaleza de las señales de fluorescencia de las biliproteínas con respecto a su carácter en tiempo real, sensibilidad y el comportamiento de las biliproteínas en diferentes etapas de tratamiento (de agua) en comparación con las microcistinas. El carácter en tiempo real de las señales de fluorescencia se confirmó mediante mediciones de fluorescencia, ya que pueden realizarse sin tener que preconcentrar las biliproteínas. Si la relación de biliproteína a microcistina es superior a 1, las señales de fluorescencia pueden estimar concentraciones muy bajas de microcistinas. Una prueba realizada en 2009 comparó el comportamiento de ambas biliproteínas y microcistinas seleccionadas MC-LR y MC-RR durante el tratamiento del agua. Los resultados de la prueba mostraron que las biliproteínas tienen una función de alerta temprana contra las microcistinas en etapas de tratamiento convencionales que utilizan preoxidación con permanganato , carbón activado y cloración . Sin embargo, la función de alerta temprana no se produce cuando se utiliza dióxido de cloro como preoxidante o desinfectante final. Es importante conocer la relación biliproteína/toxina del agua cruda para utilizar las biliproteínas en las mediciones de control durante el tratamiento del agua potable. [ 20 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Heocha, CO (1965). "Biliproteínas de las algas". Annual Review of Plant Physiology . 16 : 415–434 . doi : 10.1146/annurev.pp.16.060165.002215 .
  2. 1 2 Scheer, H.; Zhao, K.-H. (2008). "Maduración de la biliproteína: la unión del cromóforo" . Microbiología molecular . 68 (2): 263– 276. doi : 10.1111/j.1365-2958.2008.06160.x . PMC 2327270. PMID 18284595 .  
  3. 1 2 MacColl, R.; Berns, DS (1979). "Evolución de las biliproteínas". Trends in Biochemical Sciences . 4 (2): 44– 47. doi : 10.1016/0968-0004(79)90349-9 .
  4. ↑ Berns, DS (1967). "Inmunoquímica de las biliproteínas" . Fisiología vegetal . 42 (11): 1569– 1586. doi : 10.1104/pp.42.11.1569 . PMC 1086767. PMID 6080871 .  
  5. 1 2 Hirata, T.; Iida, H.; Tanaka, M.; Ooike, M.; Tsunomura, T.; Sakaguchi, M. (2002). "Funciones biorreguladoras de las biliproteínas y ficobilinas de las algas" . Fisheries Science . 68 (sup2): 1449–1452 . Bibcode : 2002FisSc..68S1449H . doi : 10.2331/fishsci.68.sup2_1449 .
  6. ^ Ganfornina , MD ;​ Kayser, H.; Sánchez, D. (2006). "6. Lipocalinas en Arthropoda: diversificación y exploraciones funcionales". Lipocalinas . Boca Ratón, Florida: CRC Press. págs. 49 a 74. ISBN  9780429089886.
  7. 1 2 3 4 Kayser, H.; Wray, V.; Nimtz, M. (2014). "Estructura de una nueva bilina farnesilada de un insecto: ¿formación por escisión α del hemo A de las oxidasas del citocromo c mitocondrial?". FEBS Journal . 281 (10): 2366– 2376. doi : 10.1111/febs.12789 . hdl : 10033/324143 . PMID 24655573 . S2CID 21554157 .  
  8. 1 2 3 4 Scheer, H.; Kayser, H. (1988). "Estudios conformacionales de biliproteínas de los insectos Pieris brassicae y Cerura vinula" (PDF) . Zeitschrift für Naturforschung C . 43 ( 1– 2): 84– 90. doi : 10.1515/znc-1988-1-217 . S2CID 27467311 . 
  9. ↑ Schneider, S.; Baumann, F.; Geiselhart, P.; Kayser, H.; Scheer, H. (1988). "Biliproteínas de la mariposa Pieris brassicae estudiadas mediante fluorescencia resuelta en el tiempo y espectroscopia Raman anti-Stokes coherente". Fotoquímica y fotobiología . 48 (8): 239– 242. doi : 10.1111/j.1751-1097.1988.tb02816.x . S2CID 6845433 . 
  10. ^ Scheer , H. (1981) . "Biliproteínas" . Edición internacional Angewandte Chemie . 20 (3): 241– 261. doi : 10.1002/anie.198102411 .
  11. ↑ Christaki, E.; Bonos, E.; Florou-Paneri; P. (2015). Manual de microalgas marinas . Ámsterdam, Países Bajos: Academic Press. pp. 233–243 . ISBN  978-0-12-800776-1.
  12. ↑ Glazer, AN; Apell, GS; Hixson, CS; Bryant, DA; Rimon, S.; Brown, DM (1976). "Biliproteínas de cianobacterias y rodofitas: familia homóloga de pigmentos accesorios fotosintéticos" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 73 (2): 428– 431. Bibcode : 1976PNAS...73..428G . doi : 10.1073/pnas.73.2.428 . PMC 335922. PMID 16578740 .  
  13. ↑ Pratt, LH (1983). "Ensayo de fotorreceptores fotomorfogénicos". Fotomorfogénesis . Berlín, Heidelberg: Springer. págs. 152–177 . ISBN  978-3-642-68918-5.
  14. ↑ Björn, GS; Björn, LO (1976). "Pigmentos fotocrómicos de algas verdeazuladas: ficocromos a, b y c". Physiologia Plantarum . 36 (4): 297– 304. Bibcode : 1976PPlan..36..297B . doi : 10.1111/j.1399-3054.1976.tb02246.x .
  15. ↑ Björn, GS; Björn, LO (1978). "Phycochrome d, a New Photochromic Pigment from the Blue-Green Alga, Tolypothrix distorta". Physiologia Plantarum . 42 (3): 321– 323. Bibcode : 1978PPlan..42..321B . doi : 10.1111/j.1399-3054.1978.tb04089.x .
  16. 1 2 Quail, PH (2010). "Fitocromos" . Current Biology . 20 (12): 504– 507. Bibcode : 2010CBio...20.R504Q . doi : 10.1016 / j.cub.2010.04.014 . PMC 2954054. PMID 20620899 .  
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  18. ↑ Sonani, RR; Rastogi, RP; Patel, R.; Madamwar, D. (2016). "Avances recientes en la producción, purificación y aplicaciones de ficobiliproteínas" . World Journal of Biological Chemistry . 7 (1): 100– 109. doi : 10.4331/wjbc.v7.i1.100 . PMC 4768114. PMID 26981199 .  
  19. ↑ Stanic-Vucinic, D.; Minic, S.; Nikolic, MR; Velickovic, TC (2018). "7. Ficobiliproteínas de Spirulina como componentes y complementos alimentarios". En Jacob-Lopes, Eduardo (ed.). Biotecnología de microalgas . Norderstedt, Alemania: Books on Demand. pp. 129–148 . ISBN  978-1-78923-333-9.
  20. ↑ Schmidt, W.; Petzoldt, H.; Bornmann, K.; Imhof, L.; Moldaenke, C. (2009). "Uso de la determinación de cianopigmentos como indicador de cianotoxinas en agua potable". Water Science & Technology . 59 (8): 1531– 1540. Bibcode : 2009WSTec..59.1531S . doi : 10.2166/wst.2009.448 . PMID 19403966 . 

Lecturas adicionales

  • Björn, GS; Björn, LO (1976). "Pigmentos fotocrómicos de algas verdeazuladas: ficocromos a, b y C". Physiologia Plantarum . 36 (4): 297– 304. Bibcode : 1976PPlan..36..297B . doi : 10.1111/j.1399-3054.1976.tb02246.x ..
  • Björn, GS (1978). "Ficocromo d, un nuevo pigmento fotocrómico del alga verdeazulada Tolypothrix distorta ". Physiologia Plantarum . 42 (3): 321– 323. Bibcode : 1978PPlan..42..321B . doi : 10.1111/j.1399-3054.1978.tb04089.x ..
  • Shropshire, W. y Mohr, H. (1983). Fotomorfogénesis (1.ª ed.). Berlín, Heidelberg: Springer. ISBN 978-3-642-68918-5.
  • Scheer, Hugo; Yang, Xiaojing; Zhao, Kai-Hong (2015). "Biliproteínas y sus aplicaciones en bioimágenes" . Procedia Chemistry . 14 : 176–185 . doi : 10.1016/j.proche.2015.03.026 .
  • Stanic-Vucinic, D.; Minic, S.; Nikolic, MR; Velickovic, TC (2018). "7. Ficobiliproteínas de Spirulina como componentes y complementos alimentarios". En Jacob-Lopes, Eduardo (ed.). Biotecnología de microalgas . Norderstedt, Alemania: Books on Demand. pp.  129–148. ISBN 978-1-78923-333-9.
  • Moldaenke, Christian; Imhof, Lutz; Bornmann, Katrin; Petzoldt, Heike; Schmidt, Wido (2009). "Uso de la determinación de cianopigmentos como indicador de cianotoxinas en agua potable". Water Science and Technology . 59 (8): 1531– 1540. Bibcode : 2009WSTec..59.1531S . doi : 10.2166/wst.2009.448 . PMID 19403966 .