Articulo de referencia

CAMEO3D

La Evaluación Automatizada Continua de Modelos (CAMEO) es un proyecto comunitario para evaluar continuamente la precisión y confiabilidad de los servidores de predicción de la e...

La Evaluación Automatizada Continua de Modelos (CAMEO) es un proyecto comunitario para evaluar continuamente la precisión y confiabilidad de los servidores de predicción de la estructura de proteínas de manera totalmente automatizada. [ 1 ] CAMEO es un complemento continuo y totalmente automatizado del experimento bianual CASP . [ 2 ]

Actualmente, CAMEO evalúa predicciones para estructuras proteicas tridimensionales (3D), predicciones de sitios de unión de ligandos en proteínas (LB) y herramientas de estimación de la calidad del modelo (QE).

Flujo de trabajo

CAMEO realiza una evaluación ciega de las técnicas de predicción de la estructura de proteínas basándose en las publicaciones semanales de estructuras experimentales recién determinadas por el Protein Data Bank (PDB) . Las secuencias de aminoácidos de las estructuras de proteínas que pronto se publicarán se envían a los servidores web participantes. Los servidores web devuelven sus predicciones a CAMEO, y las predicciones recibidas antes de que se hayan publicado las estructuras experimentales se incluyen en la evaluación de la precisión de la predicción. A diferencia del experimento CASP , la comparación entre la predicción y los datos de referencia está completamente automatizada y, por lo tanto, requiere medidas de distancia numéricas que sean robustas frente a los movimientos relativos de los dominios . [ 3 ]

Historia

CAMEO se desarrolló como parte del módulo Protein Model Portal [ 4 ] de la Structural Biology Knowledge Base [ 5 ] , dentro de la Protein Structure Initiative . CAMEO está siendo desarrollado por el grupo de biología estructural computacional del SIB Swiss Institute of Bioinformatics y el Biozentrum de la Universidad de Basilea .

Proyectos anteriores con objetivos similares fueron EVA y LiveBench .

Véase también

Referencias

  1. Haas, J; Roth, S; Arnold, K; Kiefer, F; Schmidt, T; Bordoli, L; Schwede, T (2013). "The Protein Model Portal--a comprehensive resource for protein structure and model information" . Database . 2013 bat031 . doi : 10.1093/database/bat031 . PMC 3889916. PMID 23624946 .  
  2. Moult, J; Fidelis, K; Kryshtafovych, A; Schwede, T; Tramontano, A (febrero de 2014). " Evaluación crítica de los métodos de predicción de la estructura de proteínas (CASP) - ronda x" . Proteins . 82 Suppl 2: 1– 6. doi : 10.1002/prot.24452 . PMC 4394854. PMID 24344053 .  
  3. Mariani, V; Biasini, M; Barbato, A; Schwede, T (1 de noviembre de 2013). "lDDT: una puntuación local libre de superposición para comparar estructuras y modelos de proteínas utilizando pruebas de diferencia de distancia" . Bioinformatics . 29 ( 21): 2722–8 . doi : 10.1093/bioinformatics/btt473 . PMC 3799472. PMID 23986568 .  
  4. Arnold, K; Kiefer, F; Kopp, J; Battey, JN; Podvinec, M; Westbrook, JD; Berman, HM; Bordoli, L; Schwede, T (marzo de 2009). "El portal del modelo de proteínas" . Journal of Structural and Functional Genomics . 10 (1): 1– 8. doi : 10.1007 / s10969-008-9048-5 . PMC 2704613. PMID 19037750 .  
  5. ^ Gabanyi, MJ; Adams, PD; Arnoldo, K; Bordoli, L; Carter, LG; Flippen-Andersen, J; Gifford, L; Haas, J; Kouranov, A; McLaughlin, Washington; Micallef, DI; Menor, W; Shah, R; Schwede, T; Tao, YP; Westbrook, JD; Zimmerman, M; Berman, HM (julio de 2011). "La base de conocimientos de biología estructural: un portal a las estructuras, secuencias, funciones y métodos de las proteínas" . Revista de genómica estructural y funcional . 12 (2): 45– 54. doi : 10.1007/s10969-011-9106-2 . PMC 3123456 . PMID 21472436 .  
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