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biología química

Una visión general de los diferentes componentes incluidos en el campo de la biología química. La biología química es una disciplina científica que se sitúa entre la química y l...

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Una visión general de los diferentes componentes incluidos en el campo de la biología química.

La biología química es una disciplina científica que se sitúa entre la química y la biología . Esta disciplina implica la aplicación de técnicas químicas, análisis y, a menudo, moléculas pequeñas producidas mediante química sintética , al estudio y la manipulación de sistemas biológicos. [ 1 ] Aunque frecuentemente se confunde con la bioquímica , que estudia la química de las biomoléculas y la regulación de las vías bioquímicas dentro y entre las células, la biología química se distingue por centrarse en la aplicación de herramientas químicas para abordar cuestiones biológicas. [ 2 ]

Historia

Aunque se considera un campo científico relativamente nuevo, [ 2 ] el término «biología química» se utiliza desde principios del siglo XX, [ 3 ] y tiene sus raíces en descubrimientos científicos de principios del siglo XIX. El término «biología química» se remonta a una aparición temprana en un libro publicado por Alonzo E. Taylor en 1907 titulado «Sobre la fermentación», [ 4 ] y posteriormente se utilizó en el artículo de John B. Leathes de 1930 titulado «La Oración Harveiana sobre el nacimiento de la biología química». [ 5 ] Sin embargo, no está claro cuándo se utilizó el término por primera vez. [ 3 ]

La síntesis de urea realizada por Friedrich Wöhler en 1828 es un ejemplo temprano de la aplicación de la química sintética al avance de la biología. [ 6 ] Demostró que los compuestos biológicos podían sintetizarse a partir de materiales inorgánicos y debilitó la noción previa de vitalismo , es decir, que se requería una fuente "viva" para producir compuestos orgánicos. [ 7 ] [ 8 ] El trabajo de Wöhler se considera fundamental para el desarrollo de la química orgánica y la síntesis de productos naturales , ambas con gran relevancia en la biología química moderna. [ 9 ]

El trabajo de Friedrich Miescher a finales del siglo XIX, investigando el contenido celular de los leucocitos humanos, condujo al descubrimiento de la nucleína, que más tarde se denominaría ADN. [ 6 ] Tras aislar la nucleína del núcleo de los leucocitos mediante digestión con proteasas, Miescher utilizó técnicas químicas como el análisis elemental y las pruebas de solubilidad para determinar su composición. [ 10 ] Este trabajo sentaría las bases para el descubrimiento de Watson y Crick de la estructura de doble hélice del ADN. [ 10 ] [ 11 ]

El creciente interés en la biología química ha dado lugar a varias revistas especializadas en este campo. Nature Chemical Biology , creada en 2005, [ 12 ] y ACS Chemical Biology , creada en 2006, [ 13 ] son ​​dos de las revistas más reconocidas en este ámbito, con factores de impacto de 14,8 [ 14 ] y 4,0 [ 15 ] respectivamente. La biología química se considera un campo independiente, pero muchos científicos con formación académica formal en bioquímica o biología molecular también han contribuido a ella, lo que demuestra la superposición entre estos campos. 

Premios Nobel en biología química

Áreas de investigación

Glicobiología

Ejemplo de ácido siálico , una molécula comúnmente estudiada en glicobiología.

La glicobiología es el estudio de la estructura y función de los carbohidratos . [ 23 ] Mientras que el ADN , el ARN y las proteínas se codifican a nivel genético, los carbohidratos no se codifican directamente del genoma y, por lo tanto, requieren herramientas diferentes para su estudio. [ 24 ] Al aplicar principios químicos a la glicobiología, se pueden desarrollar nuevos métodos para analizar y sintetizar carbohidratos. [ 25 ] Por ejemplo, se pueden suministrar a las células variantes sintéticas de azúcares naturales para investigar su función. El grupo de investigación de Carolyn Bertozzi ha desarrollado métodos para moléculas que reaccionan de forma específica en la superficie de las células mediante azúcares sintéticos. [ 26 ]

Química combinatoria

El proceso de selección de un receptor en química combinatoria.

La química combinatoria implica la síntesis simultánea de un gran número de compuestos relacionados para el análisis de alto rendimiento. [ 27 ] Los biólogos químicos pueden utilizar principios de la química combinatoria para sintetizar fármacos activos y maximizar la eficiencia de los análisis. [ 28 ] De manera similar, estos principios pueden utilizarse en áreas de investigación agrícola y alimentaria, específicamente en la síntesis de productos no naturales y en la generación de nuevos inhibidores enzimáticos. [ 29 ]

Síntesis de péptidos

Síntesis de péptidos en fase sólida .

La síntesis química de proteínas es una herramienta valiosa en biología química, ya que permite la introducción de aminoácidos no naturales, así como la incorporación específica de residuos de " modificaciones postraduccionales " como la fosforilación , la glicosilación , la acetilación e incluso la ubiquitinación . [ 30 ] Estas propiedades son valiosas para los biólogos químicos, ya que los aminoácidos no naturales pueden utilizarse para investigar y alterar la funcionalidad de las proteínas, mientras que las modificaciones postraduccionales son ampliamente conocidas por regular la estructura y la actividad de las proteínas. [ 31 ] Si bien se han desarrollado técnicas estrictamente biológicas para lograr estos fines, la síntesis química de péptidos suele tener una menor barrera técnica y práctica para obtener pequeñas cantidades de la proteína deseada. [ 32 ]

Para crear cadenas polipeptídicas del tamaño de una proteína a partir de pequeños fragmentos peptídicos sintetizados, los biólogos químicos pueden utilizar el proceso de ligación química nativa . [ 33 ] La ligación química nativa implica el acoplamiento de un tioéster C-terminal y un residuo de cisteína N-terminal, lo que finalmente resulta en la formación de un enlace amida "nativo". [ 34 ] Otras estrategias que se han utilizado para la ligación de fragmentos peptídicos mediante la química de transferencia de acilo introducida por primera vez con la ligación química nativa incluyen la ligación de proteínas expresadas , [ 35 ] técnicas de sulfuración/desulfuración, [ 36 ] y el uso de auxiliares tiol removibles. [ 37 ]

Técnicas de enriquecimiento para proteómica

Los biólogos químicos trabajan para mejorar la proteómica mediante el desarrollo de estrategias de enriquecimiento, etiquetas de afinidad química y nuevas sondas. Las muestras para proteómica suelen contener muchas secuencias de péptidos y la secuencia de interés puede estar muy representada o ser de baja abundancia, lo que crea una barrera para su detección. Los métodos de biología química pueden reducir la complejidad de la muestra mediante el enriquecimiento selectivo utilizando cromatografía de afinidad . Esto implica dirigir un péptido con una característica distintiva como una etiqueta de biotina o una modificación postraduccional . [ 38 ] Se han desarrollado métodos que incluyen el uso de anticuerpos, lectinas para capturar glicoproteínas e iones metálicos inmovilizados para capturar péptidos fosforilados y sustratos enzimáticos para capturar enzimas específicas.

Sondas enzimáticas

Para investigar la actividad enzimática en contraposición a la proteína total, se han desarrollado reactivos basados ​​en la actividad para marcar la forma enzimáticamente activa de las proteínas (véase Proteómica basada en la actividad ). Por ejemplo, los inhibidores de la serina hidrolasa y la cisteína proteasa se han convertido en inhibidores suicidas . [ 39 ] Esta estrategia mejora la capacidad de analizar selectivamente los constituyentes de baja abundancia mediante la focalización directa. [ 40 ] La actividad enzimática también puede monitorizarse mediante el sustrato convertido. [ 41 ] La identificación de los sustratos enzimáticos es un problema de considerable dificultad en proteómica y es vital para la comprensión de las vías de transducción de señales en las células. Un método que se ha desarrollado utiliza quinasas "sensibles a análogos" para marcar los sustratos mediante un análogo de ATP no natural, lo que facilita la visualización y la identificación a través de un identificador único. [ 42 ]

Empleando la biología

Muchos programas de investigación también se centran en emplear biomoléculas naturales para realizar tareas biológicas o para respaldar un nuevo método químico. En este sentido, los investigadores de biología química han demostrado que el ADN puede servir como plantilla para la química sintética, las proteínas autoensamblables pueden servir como andamiaje estructural para nuevos materiales, y el ARN puede evolucionar in vitro para producir una nueva función catalítica. Además, las moléculas pequeñas sintéticas heterobifuncionales (de dos lados), como los dimerizadores o los PROTAC , unen dos proteínas dentro de las células, lo que puede inducir sintéticamente nuevas funciones biológicas importantes, como la degradación dirigida de proteínas. [ 43 ]

Evolución dirigida

Un objetivo primordial de la ingeniería de proteínas es el diseño de péptidos o proteínas novedosas con la estructura y actividad química deseadas. [ 44 ] Debido a que nuestro conocimiento de la relación entre la secuencia primaria, la estructura y la función de las proteínas es limitado, el diseño racional de nuevas proteínas con actividades modificadas es extremadamente complejo. [ 45 ] En la evolución dirigida , se pueden utilizar ciclos repetidos de diversificación genética, seguidos de un proceso de selección o cribado, para imitar la selección natural en el laboratorio y diseñar nuevas proteínas con la actividad deseada. [ 46 ]

Existen varios métodos para crear grandes bibliotecas de variantes de secuencia. Entre los más utilizados se encuentran la exposición del ADN a radiación UV o mutágenos químicos , PCR con propensión a errores , codones degenerados o recombinación . [ 47 ] [ 48 ] Una vez creada una gran biblioteca de variantes, se utilizan técnicas de selección o cribado para encontrar mutantes con un atributo deseado. Las técnicas comunes de selección/cribado incluyen FACS , [ 49 ] visualización de ARNm , [ 50 ] visualización de fagos y compartimentalización in vitro . [ 51 ] Una vez encontradas las variantes útiles, su secuencia de ADN se amplifica y se somete a rondas adicionales de diversificación y selección.

El desarrollo de los métodos de evolución dirigida fue reconocido en 2018 con la concesión del Premio Nobel de Química a Frances Arnold por la evolución de las enzimas, y a George Smith y Gregory Winter por la presentación de fagos. [ 52 ]

Reacciones bioortogonales

El etiquetado exitoso de una molécula de interés requiere la funcionalización específica de esa molécula para que reaccione quimioespecíficamente con una sonda óptica. Para que un experimento de etiquetado se considere robusto, esa funcionalización debe perturbar mínimamente el sistema. Desafortunadamente, estos requisitos suelen ser difíciles de cumplir. Muchas de las reacciones normalmente disponibles para los químicos orgánicos en el laboratorio no están disponibles en los sistemas vivos. [ 53 ] Las reacciones sensibles al agua y al redox no se llevarían a cabo, los reactivos propensos al ataque nucleofílico no ofrecerían quimioespecificidad, y cualquier reacción con grandes barreras cinéticas no encontraría suficiente energía en el entorno de calor relativamente bajo de una célula viva. [ 54 ] Por lo tanto, los químicos han desarrollado recientemente un panel de química bioortogonal que se lleva a cabo quimioespecíficamente, a pesar del entorno de materiales reactivos distractores in vivo .

El acoplamiento de una sonda a una molécula de interés debe ocurrir en un lapso de tiempo razonablemente corto; [ 55 ] por lo tanto, la cinética de la reacción de acoplamiento debe ser altamente favorable. La química click es muy adecuada para llenar este nicho, ya que las reacciones click son rápidas, espontáneas, selectivas y de alto rendimiento. Desafortunadamente, la "reacción click" más famosa, una cicloadición [3+2] entre una azida y un alquino acíclico , está catalizada por cobre, lo que plantea un serio problema para su uso in vivo debido a la toxicidad del cobre. Para evitar la necesidad de un catalizador, el laboratorio de Carolyn R. Bertozzi introdujo tensión inherente en la especie alquino mediante el uso de un alquino cíclico. En particular, el ciclooctino reacciona con moléculas azido con un vigor distintivo.

Descubrimiento de biomoléculas mediante metagenómica

Los avances en las tecnologías modernas de secuenciación a finales de la década de 1990 permitieron a los científicos investigar el ADN de comunidades de organismos en sus entornos naturales ("ADNe"), sin cultivar especies individuales en el laboratorio. Este enfoque metagenómico permitió a los científicos estudiar una amplia selección de organismos que anteriormente no se habían caracterizado debido, en parte, a condiciones de crecimiento inadecuadas. Las fuentes de ADNe incluyen suelos , océanos, subsuelo , fuentes termales , chimeneas hidrotermales , casquetes polares , hábitats hipersalinos y entornos con pH extremo. [ 56 ] Entre las numerosas aplicaciones de la metagenómica, investigadores como Jo Handelsman , Jon Clardy y Robert M. Goodman exploraron enfoques metagenómicos para el descubrimiento de moléculas biológicamente activas, como los antibióticos . [ 57 ]

Descripción general de los métodos metagenómicos
Descripción general de los métodos metagenómicos

Se han utilizado estrategias de cribado funcional o por homología para identificar genes que producen pequeñas moléculas bioactivas. Los estudios metagenómicos funcionales están diseñados para buscar fenotipos específicos asociados a moléculas con características específicas. Por otro lado, los estudios metagenómicos por homología están diseñados para examinar genes e identificar secuencias conservadas previamente asociadas a la expresión de moléculas biológicamente activas. [ 58 ]

Los estudios metagenómicos funcionales permiten el descubrimiento de nuevos genes que codifican moléculas biológicamente activas. Estos ensayos incluyen ensayos de superposición de agar superior, donde los antibióticos generan zonas de inhibición del crecimiento contra los microbios de prueba, y ensayos de pH que pueden detectar cambios de pH debido a moléculas recién sintetizadas utilizando un indicador de pH en una placa de agar . [ 59 ] El cribado de expresión génica inducida por sustrato (SIGEX), un método para detectar la expresión de genes inducidos por compuestos químicos, también se ha utilizado para buscar genes con funciones específicas. [ 59 ] Los estudios metagenómicos basados ​​en homología han llevado a un rápido descubrimiento de genes que tienen secuencias homólogas a los genes previamente conocidos que son responsables de la biosíntesis de moléculas biológicamente activas. Tan pronto como se secuencian los genes, los científicos pueden comparar miles de genomas bacterianos simultáneamente. [ 58 ] La ventaja sobre los ensayos metagenómicos funcionales es que los estudios metagenómicos de homología no requieren un sistema de organismo huésped para expresar los metagenomas, por lo que este método puede ahorrar potencialmente el tiempo dedicado al análisis de genomas no funcionales. Esto también condujo al descubrimiento de varias proteínas y moléculas pequeñas novedosas. [ 60 ] Además, un examen in silico del Estudio Metagenómico Oceánico Global encontró 20 nuevas ciclasas de lantibióticos . [ 61 ]

Quinasas

La modificación postraduccional de proteínas con grupos fosfato por quinasas es un paso regulador clave en todos los sistemas biológicos. Los eventos de fosforilación, ya sea por quinasas de proteínas o por desfosforilación por fosfatasas , dan lugar a la activación o desactivación de proteínas. Estos eventos influyen en la regulación de las vías fisiológicas, lo que hace que la capacidad de analizar y estudiar estas vías sea fundamental para comprender los detalles de los procesos celulares. Existen varios desafíos —principalmente el enorme tamaño del fosfoproteoma, la naturaleza efímera de los eventos de fosforilación y las limitaciones físicas de las técnicas biológicas y bioquímicas clásicas— que han limitado el avance del conocimiento en este campo. [ 62 ]

Mediante el uso de moduladores de moléculas pequeñas de quinasas de proteínas, los biólogos químicos han logrado una mejor comprensión de los efectos de la fosforilación de proteínas. Por ejemplo, los inhibidores de quinasas no selectivos y selectivos, como una clase de compuestos de piridinilimidazol [ 63 ], son inhibidores potentes útiles en el análisis de las vías de señalización de la MAP quinasa . Estos compuestos de piridinilimidazol funcionan al dirigirse al sitio de unión del ATP . Si bien este enfoque, así como otros relacionados [ 64 ] [ 65 ] , con ligeras modificaciones, ha demostrado ser eficaz en varios casos, estos compuestos carecen de la especificidad adecuada para aplicaciones más generales. Otra clase de compuestos, los inhibidores basados ​​en el mecanismo, combina el conocimiento de la enzimología de la quinasa con motivos de inhibición previamente utilizados. Por ejemplo, un "análogo de bisustrato" inhibe la acción de la quinasa al unirse tanto al sitio de unión del ATP conservado como a un sitio de reconocimiento de proteína/péptido en la quinasa específica. [ 66 ] Los grupos de investigación también utilizaron análogos de ATP como sondas químicas para estudiar las quinasas e identificar sus sustratos. [ 67 ] [ 68 ] [ 69 ]

El desarrollo de nuevos métodos químicos para incorporar aminoácidos fosfomiméticos en proteínas ha proporcionado información importante sobre los efectos de los eventos de fosforilación. Los eventos de fosforilación se han estudiado típicamente mediante la mutación de un sitio de fosforilación identificado ( serina , treonina o tirosina ) a un aminoácido, como la alanina , que no puede ser fosforilado. Sin embargo, estas técnicas tienen limitaciones y los biólogos químicos han desarrollado mejores formas de investigar la fosforilación de proteínas. Al instalar fosfo-serina, fosfo-treonina o análogos de fosfonato en proteínas nativas, los investigadores pueden realizar estudios in vivo para investigar los efectos de la fosforilación extendiendo el tiempo en que ocurre un evento de fosforilación y minimizando los efectos a menudo desfavorables de las mutaciones. La ligación de proteínas expresadas ha demostrado ser una técnica exitosa para producir sintéticamente proteínas que contienen moléculas fosfomiméticas en cualquiera de los extremos. [ 70 ] Además, los investigadores han utilizado mutagénesis de aminoácidos no naturales en sitios específicos dentro de una secuencia peptídica. [ 71 ] [ 72 ]

Los avances en biología química también han mejorado las técnicas clásicas de obtención de imágenes de la acción de las quinasas. Por ejemplo, el desarrollo de biosensores peptídicos —péptidos que contienen fluoróforos incorporados— mejoró la resolución temporal de los ensayos de unión in vitro. [ 73 ] Una de las técnicas más útiles para estudiar la acción de las quinasas es la transferencia de energía por resonancia de fluorescencia (FRET) . Para utilizar FRET en estudios de fosforilación, las proteínas fluorescentes se acoplan tanto a un dominio de unión de fosfoaminoácidos como a un péptido que puede ser fosforilado. Tras la fosforilación o desfosforilación de un péptido sustrato, se produce un cambio conformacional que resulta en un cambio en la fluorescencia. [ 74 ] FRET también se ha utilizado junto con la microscopía de imagen de tiempo de vida de fluorescencia (FLIM) [ 75 ] o anticuerpos conjugados fluorescentemente y citometría de flujo [ 76 ] para proporcionar resultados cuantitativos con excelente resolución temporal y espacial.

fluorescencia biológica

Los biólogos químicos suelen estudiar las funciones de las macromoléculas biológicas mediante técnicas de fluorescencia . La ventaja de la fluorescencia frente a otras técnicas reside en su alta sensibilidad, carácter no invasivo, detección segura y capacidad para modular la señal de fluorescencia. En los últimos años, el descubrimiento de la proteína verde fluorescente (GFP) por Roger Y. Tsien y otros, los sistemas híbridos y los puntos cuánticos han permitido evaluar la localización y función de las proteínas con mayor precisión. [ 77 ] Se utilizan tres tipos principales de fluoróforos: pequeños colorantes orgánicos, proteínas verdes fluorescentes y puntos cuánticos . Los pequeños colorantes orgánicos suelen tener menos de 1 kDa y se han modificado para aumentar la fotoestabilidad y el brillo, y reducir la autoextinción. Los puntos cuánticos tienen longitudes de onda muy nítidas, alta absortividad molar y alto rendimiento cuántico. Tanto los colorantes orgánicos como los cuánticos no pueden reconocer la proteína de interés sin la ayuda de anticuerpos, por lo que deben utilizar inmunomarcaje . Las proteínas fluorescentes están codificadas genéticamente y pueden fusionarse a la proteína de interés. Otra técnica de marcaje genético es el sistema de tetracisteína biarénica, que requiere la modificación de la secuencia diana que incluye cuatro cisteínas, las cuales se unen a moléculas biarénicas permeables a la membrana, los colorantes verde y rojo "FlAsH" y "ReAsH", con afinidad picomolar. Tanto las proteínas fluorescentes como la tetracisteína biarénica pueden expresarse en células vivas, pero presentan importantes limitaciones en la expresión ectópica y podrían causar una pérdida de función.

Se han utilizado técnicas de fluorescencia para evaluar diversas dinámicas proteicas, incluyendo el seguimiento de proteínas, cambios conformacionales, interacciones proteína-proteína, síntesis y recambio proteico, y actividad enzimática, entre otras. Tres enfoques generales para medir la redistribución y difusión neta de proteínas son el seguimiento de partículas individuales, la espectroscopia de correlación y los métodos de fotomarcaje. En el seguimiento de partículas individuales, la molécula individual debe ser lo suficientemente brillante y dispersa como para poder ser rastreada de un vídeo a otro. La espectroscopia de correlación analiza las fluctuaciones de intensidad resultantes de la migración de objetos fluorescentes dentro y fuera de un pequeño volumen en el foco de un láser. En el fotomarcaje, una proteína fluorescente puede ser desinhibida en un área subcelular con el uso de iluminación local intensa y el destino de la molécula marcada puede ser visualizado directamente. Michalet y colaboradores utilizaron puntos cuánticos para el seguimiento de partículas individuales utilizando puntos cuánticos de biotina en células HeLa. [ 78 ] Una de las mejores maneras de detectar cambios conformacionales en proteínas es marcar la proteína de interés con dos fluoróforos muy próximos. La transferencia de energía por resonancia de fluorescencia ( FRET ) responde a los cambios conformacionales internos resultantes de la reorientación de un fluoróforo con respecto al otro. También se puede utilizar la fluorescencia para visualizar la actividad enzimática, generalmente mediante el uso de una proteómica basada en la actividad con extinción de fluorescencia (qABP). La unión covalente de una qABP al sitio activo de la enzima objetivo proporciona evidencia directa sobre si la enzima es responsable de la señal tras la liberación del agente extintor y la recuperación de la fluorescencia. [ 79 ]

Formación en biología química

educación de pregrado

A pesar del aumento de la investigación biológica en los departamentos de química, faltan intentos de integrar la biología química en los planes de estudio de pregrado. [ 80 ] Por ejemplo, aunque la Sociedad Química Estadounidense (ACS) exige que los cursos básicos de una licenciatura en química incluyan bioquímica, no se requiere ningún otro curso de química relacionado con la biología. [ 81 ]

Aunque un curso de biología química no suele ser un requisito para obtener una licenciatura en Química, muchas universidades ahora ofrecen cursos introductorios de biología química para sus estudiantes de pregrado. La Universidad de Columbia Británica, por ejemplo, ofrece un curso de cuarto año en biología química sintética. [ 82 ]

Referencias

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Revistas

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  • ChemBioChem – Revista Europea de Biología Química
  • Biología Química : un punto de acceso a noticias e investigaciones sobre biología química de toda la RSC Publishing.
  • Biología Química Celular – Una revista interdisciplinaria que publica artículos de excepcional interés en todas las áreas que se encuentran en la interfaz entre la química y la biología. chembiol.com
  • Revista de Biología Química – Una nueva revista que publica trabajos novedosos y revisiones en la interfaz entre la biología y las ciencias físicas, publicada por Springer. Enlace
  • Revista de la Royal Society Interface : una publicación interdisciplinaria que promueve la investigación en la interfaz entre las ciencias físicas y las ciencias de la vida.
  • Molecular BioSystems : revista de biología química centrada especialmente en la interfaz entre la química, las ciencias ómicas y la biología de sistemas.
  • Nature Chemical Biology : una revista multidisciplinaria mensual que proporciona un foro internacional para la publicación oportuna de nuevas investigaciones significativas en la interfaz entre la química y la biología.
  • Enlace a la Enciclopedia Wiley de Biología Química
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