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quitinasa

Las quitinasas ( EC 3.2.1.14 , quitodextrinasa, 1,4-β-poli-N-acetilglucosaminidasa, poli-β-glucosaminidasa, β-1,4-poli-N-acetilglucosamidinasa, poli[1,4-(N-acetil-β- D -glucosam...

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Las quitinasas ( EC 3.2.1.14 , quitodextrinasa, 1,4-β-poli-N-acetilglucosaminidasa, poli-β-glucosaminidasa, β-1,4-poli-N-acetilglucosamidinasa, poli[1,4-(N-acetil-β- D -glucosaminida)] glicanohidrolasa, (1→4)-2-acetamido-2-desoxi-β- D -glucano glicanohidrolasa ; nombre sistemático (1→4)-2-acetamido-2-desoxi-β- D -glucano glicanohidrolasa ) son enzimas hidrolíticas que rompen los enlaces glucosídicos en la quitina . [ 1 ] Catalizan la siguiente reacción:

Endohidrólisis aleatoria de los enlaces (1→4)-β de N -acetil-β- D- glucosaminida en quitina y quitodextrinas.

Como la quitina es un componente de las paredes celulares de los hongos y de los elementos del exoesqueleto de algunos animales (incluidos moluscos y artrópodos ), las quitinasas se encuentran generalmente en organismos que necesitan remodelar su propia quitina [ 2 ] o disolver y digerir la quitina de hongos o animales.

Distribución de las especies

Los organismos quitinívoros incluyen muchas bacterias [ 3 ] ( Aeromonas , Bacillus , Vibrio , [ 4 ] entre otras), que pueden ser patógenas o detritívoras. Atacan artrópodos vivos , zooplancton u hongos, o pueden degradar los restos de estos organismos.

Los hongos, como Coccidioides immitis , también poseen quitinasas degradativas relacionadas con su función como detritívoros y también con su potencial como patógenos de artrópodos.

Las quitinasas también están presentes en las plantas, por ejemplo, la quitinasa de la semilla de cebada : PDB : 1CNS ​,EC 3.2.1.14 . Se encontró que las semillas de cebada producen el clon 10 en Ignatius et al 1994(a). Encontraron el clon 10, una quitinasa de Clase I , en la aleurona de la semilla durante el desarrollo. [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] Las hojas producen varias isoenzimas (así como varias de β-1,3-glucanasa ). Ignatius et al 1994(b) encontraron estas en las hojas, inducidas por el oídio . [ 5 ] Ignatius et al también encontraron que estas (isoenzimas de semilla y hoja) difieren entre sí. [ 6 ] [ 8 ] Algunas de estas son proteínas relacionadas con la patogénesis (PR) que se inducen como parte de la resistencia sistémica adquirida. La expresión está mediada por el gen NPR1 y la vía del ácido salicílico, ambos implicados en la resistencia al ataque de hongos e insectos. Otras quitinasas vegetales podrían ser necesarias para la formación de simbiosis con hongos. [ 9 ]

Aunque los mamíferos no producen quitina, poseen dos quitinasas funcionales: la quitotriosidasa ( CHIT1 ) y la quitinasa ácida de mamíferos ( CHIA /AMCase). También tienen proteínas similares a la quitinasa (como CHI3L1 /YKL-40) que presentan una alta similitud de secuencia, pero carecen de actividad quitinasa. [ 10 ]

Clasificación

Actividad

  • Las endoquitinasas (EC 3.2.1.14) escinden aleatoriamente la quitina en sitios internos de la microfibrilla quitinosa, formando productos multiméricos solubles de baja masa molecular . Estos productos multiméricos incluyen diacetilquitobiosa, quitotriosa y quitotetraosa, siendo el dímero el producto predominante. [ 11 ]
  • Las exochitinasas también se han dividido en dos subcategorías:
    • Las quitobiosidasas ( EC 3.2.1.29 ) actúan sobre el extremo no reductor de la microfibrilla de quitina, liberando el dímero diacetilquitobiosa, uno a uno, de la cadena de quitina. Por lo tanto, en esta reacción no se liberan monosacáridos ni oligosacáridos . [ 12 ]
    • Las β-1,4- N- acetilglucosaminidasas ( EC 3.2.1.30 ) dividen los productos multiméricos, como la diacetilquitobiosa, la quitotriosa y la quitotetraosa, en monómeros de N- acetilglucosamina (GlcNAc). [ 11 ]
La endoquitinasa descompone la quitina en productos multiméricos.
La exochitinasa descompone la quitina en dímeros mediante la quitobiosidasa y en monómeros mediante la β-1,4- N -acetilglucosaminidasa.

Evolutivo

Las quitinasas también se clasificaron según sus secuencias de aminoácidos, ya que esto facilitaría la comprensión de las relaciones evolutivas entre estas enzimas. [ 13 ] Por lo tanto, las quitinasas se agruparon en tres familias : 18 , 19 y 20. [ 14 ] Las familias 18 y 19 incluyen endoquitinasas de diversos organismos, como virus, bacterias, hongos, insectos y plantas. Sin embargo, la familia 19 comprende principalmente quitinasas de plantas. La familia 20 incluye la N- acetilglucosaminidasa y una enzima similar, la N -acetilhexosaminidasa . [ 13 ]

Clases de plantas

Las quitinasas vegetales se clasificaron en seis clases según sus secuencias y organización de dominios. Las características que determinaron las clases de quitinasas fueron la secuencia N -terminal, la localización de la enzima, el pH isoeléctrico , el péptido señal y los inductores . [ 13 ] [ 15 ]

Las quitinasas de clase I (GH19) [ 15 ] tenían un extremo N- terminal rico en cisteína, un péptido señal rico en leucina o valina y localización vacuolar . Son proteínas básicas y se pueden dividir en IL e IH (bajo y alto peso molecular). IL se puede dividir a su vez en Clase Ia yClase Ib según la presencia o ausencia de una extensión en el extremo C. [ 15 ]

Las quitinasas de clase II (GH19) [ 15 ] no tenían el extremo N- terminal rico en cisteína, pero presentaban una secuencia similar a la de las quitinasas de clase I. La clase II consistía principalmente en exoquitinasas. Enzimas similares también se encuentran en hongos y bacterias. [ 13 ] Son ácidas. [ 15 ]

Las quitinasas de clase III (GH18) [ 15 ] no tenían secuencias similares a las quitinasas de clase I o clase II. [ 13 ] Pueden ser ácidas o básicas. La IIIa tiene un péptido señal, mientras que la IIIb no. [ 15 ]

Las quitinasas de clase IV (GH19) [ 15 ] tenían características similares, incluidas las propiedades inmunológicas, a las quitinasas de clase I. [ 13 ] Son básicas. [ 15 ] Sin embargo, las quitinasas de clase IV eran significativamente más pequeñas en tamaño en comparación con las quitinasas de clase I. [ 16 ]

Las quitinasas de clase V (GH18) [ 15 ] no están bien caracterizadas. Sin embargo, un ejemplo de quitinasa de clase V mostró dos dominios de unión a quitina en tándem, y según la secuencia genética, el extremo N- terminal rico en cisteína parece haberse perdido durante la evolución, probablemente debido a una menor presión selectiva que provocó que el dominio catalítico perdiera su función. [ 13 ]

Las quitinasas de clase VI (GH19) son básicas, mientras queLos de clase VII (GH19) son ligeramente básicos. [ 15 ]

En la nomenclatura de proteínas relacionadas con la patogénesis (PR), las quitinasas GH19 se clasifican como PR-3. La clase III se clasifica como PR-8 y la clase V se clasifica como PR-11. [ 15 ]

Función

Remodelación

Los organismos productores de quitina utilizan la quitinasa para descomponer sus células quitinosas según lo requiera su crecimiento. Por ejemplo, la división celular de los hongos está ligada a la actividad de la quitinasa para permitir la separación de las células hijas.

Alimentación

Al igual que la celulosa, la quitina es un biopolímero abundante que es relativamente resistente a la degradación. [ 17 ] Muchos mamíferos pueden digerir la quitina y los niveles específicos de quitinasa en las especies de vertebrados están adaptados a sus comportamientos alimentarios. [ 18 ] Ciertos peces son capaces de digerir la quitina. [ 19 ]

Las quitinasas, específicamente las quitinasas ácidas de mamíferos (AMCase, gen humano CHIA ), se han aislado de los estómagos de mamíferos, incluidos los humanos. [ 20 ] La AMCase es resistente a las proteasas digestivas. Escinde la quitina en (GlcNAc) 2 . [ 21 ] La producción de AMCase por la célula principal gástrica requiere que se active una respuesta inmune de tipo 2 contra la quitina. [ 22 ] [ 23 ]

Inmunidad

La actividad de la quitinasa también puede detectarse en la sangre humana [ 24 ] [ 25 ] y posiblemente en el cartílago . [ 26 ] Esto podría ser una forma de inmunidad innata contra parásitos con caparazón de quitina. [ 27 ] [ 28 ] En mamíferos, la quitinasa ácida (CHIA) se ha relacionado con la inmunidad antinematoda [ 29 ] y la quitotriosidasa (CHIT1) con la inmunidad antilevadura/antifúngica. [ 30 ]

Los mamíferos también poseen proteínas similares a la quitinasa, derivadas de antiguas duplicaciones genéticas de una quitinasa, pero inactivadas por una mutación posterior. Esta mutación aún permite que la proteína se una a la quitina, transformándola en un tipo de lectina denominada chilectinas . Su expresión también está controlada por el sistema inmunitario. [ 30 ]

Las quitinasas vegetales están relacionadas con la inmunidad antifúngica y se consideran un tipo de proteína relacionada con la patogénesis . [ 15 ] Sin embargo, las versiones vegetales no son muy eficientes para atacar las quitinas de los insectos: una quitinasa de frijol ( Phaseolus vulgaris ) no confiere ninguna protección contra la polilla del tomate cuando se transfiere a las patatas. [ 31 ]

Importancia clínica

La producción de quitinasas y chilectinas en el cuerpo humano es inducida principalmente por el sistema inmunitario. [ 30 ] Los altos niveles de expresión indican un sistema inmunitario más activo (potencialmente hiperactivo) y están relacionados con afecciones inflamatorias como alergias y asma . [ 32 ] [ 33 ] [ 34 ] [ 35 ] [ 36 ]

Regulación en hongos

La regulación varía de una especie a otra, y dentro de un mismo organismo, las quitinasas con distintas funciones fisiológicas estarían sujetas a diferentes mecanismos de regulación. Por ejemplo, las quitinasas implicadas en el mantenimiento, como la remodelación de la pared celular, se expresan constitutivamente. Sin embargo, las quitinasas con funciones especializadas, como la degradación de quitina exógena o la participación en la división celular, requieren una regulación espacio-temporal de su actividad. [ 37 ]

La regulación de una endoquitinasa en Trichoderma atroviride depende de una N- acetilglucosaminidasa, y los datos indican un bucle de retroalimentación donde la degradación de la quitina produce N- acetilglucosamina, que posiblemente sería absorbida y desencadenaría la regulación positiva de las quitinbiosidasas. [ 38 ]

En Saccharomyces cerevisiae y la regulación de ScCts1p ( S. cerevisiae quitinasa 1), una de las quitinasas involucradas en la separación celular después de la citocinesis al degradar la quitina del septo primario . [ 39 ] Como este tipo de quitinasas son importantes en la división celular , debe haber una regulación y activación estrictas. Específicamente, la expresión de Cts1 debe activarse en las células hijas durante la mitosis tardía y la proteína debe localizarse en el sitio de la hija del septo. [ 40 ] Y para hacer esto, debe haber coordinación con otras redes que controlan las diferentes fases de la célula, como Cdc14 Early Anaphase Release (FEAR) , la red de salida mitótica (MEN) y la regulación de Ace2p (factor de transcripción) y las redes de señalización de morfogénesis celular (RAM) [ 41 ] . En general, la integración de las diferentes redes reguladoras permite que la quitinasa degradadora de la pared celular funcione dependiendo de la etapa del ciclo celular de la célula y en ubicaciones específicas entre las células hijas. [ 37 ]

Presencia en los alimentos

Las quitinasas se encuentran de forma natural en muchos alimentos comunes. Phaseolus vulgaris , [ 31 ] los plátanos, las castañas, el kiwi, los aguacates, la papaya y los tomates, por ejemplo, contienen niveles significativos de quitinasa como defensa contra el ataque de hongos e invertebrados. El estrés o las señales ambientales, como el gas etileno , pueden estimular una mayor producción de quitinasa.

Algunas partes de las moléculas de quitinasa, casi idénticas en estructura a la heveína u otras proteínas del látex de caucho debido a su función similar en la defensa de las plantas, pueden desencadenar una reacción cruzada alérgica conocida como síndrome látex-fruta . [ 42 ]

Aplicaciones

Las quitinasas tienen una gran variedad de aplicaciones, algunas de las cuales ya han sido aprovechadas por la industria. Esto incluye la bioconversión de quitina en productos útiles como fertilizantes , la producción de materiales no alergénicos, no tóxicos, biocompatibles y biodegradables (ya se producen lentes de contacto , piel artificial y suturas con estas características) y la mejora de insecticidas y fungicidas . [ 43 ]

Un maíz transgénico que expresa una quitinasa de insecto es capaz de matar a Sesamia cretica que se alimenta de él. [ 44 ] Las plantas transgénicas que producen copias adicionales de quitinasa vegetal tienen mayor resistencia a los patógenos fúngicos. [ 15 ]

Las posibles aplicaciones futuras de las quitinasas son como aditivos alimentarios para aumentar la vida útil, agente terapéutico para el asma y la rinosinusitis crónica , como remedio antifúngico, fármaco antitumoral y como ingrediente general para ser utilizado en ingeniería de proteínas . [ 43 ]

Véase también

Referencias

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