dominio DEP

En biología molecular, el dominio DEP ( dominio Dishevelled , E gl-10 y P leckstrina) es un dominio proteico globular de aproximadamente 80 aminoácidos que se encuentra en más de 50 proteínas involucradas en las vías de señalización de la proteína G. Recibió su nombre de las tres proteínas en las que se encontró inicialmente:

• Dishevelled (Dsh y Dvl), que desempeña un papel clave en la transducción de la señal Wg/Wnt desde la superficie celular hasta el núcleo ; es una proteína de polaridad de segmento necesaria para establecer conjuntos coherentes de células y segmentos polarizados en los embriones , y desempeña un papel en la señalización wingless .
• Egl-10, que regula la señalización de la proteína G en el sistema nervioso central en RGS9 . ^{[ 1 ]}

• La pleckstrina es el principal sustrato de la proteína quinasa C en las plaquetas ; contiene dos dominios PH que flanquean el dominio DEP.

Los reguladores de la señalización de la proteína G en mamíferos también contienen estos dominios y regulan la transducción de señales aumentando la actividad GTPasa de las subunidades alfa de la proteína G, lo que las lleva a su forma inactiva unida a GDP. Se ha propuesto que el dominio DEP podría desempeñar un papel selectivo en la localización de proteínas que contienen el dominio DEP en sitios membranosos subcelulares específicos, tal vez incluso en vías de señalización acopladas a la proteína G específicas . ^{[ 2 ] [ 3 ]} La espectroscopia de resonancia magnética nuclear ha revelado que el dominio DEP comprende un haz de tres hélices, un brazo de horquilla beta compuesto por dos hebras beta y dos hebras beta cortas en la región C-terminal. ^{[ 3 ]}