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Glicosilación

La glicosilación es la reacción en la que un carbohidrato (o « glicano »), es decir, un donante de glicosilo , se une a un grupo hidroxilo u otro grupo funcional de otra molécul...

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La glicosilación es la reacción en la que un carbohidrato (o « glicano »), es decir, un donante de glicosilo , se une a un grupo hidroxilo u otro grupo funcional de otra molécula (un aceptor de glicosilo ) para formar un glicoconjugado . En biología (pero no siempre en química), la glicosilación suele referirse a una reacción catalizada por enzimas, mientras que la glicación (también denominada «glicación no enzimática» y «glicosilación no enzimática») puede referirse a una reacción no enzimática. [ 1 ]

La glicosilación de proteínas es una forma de modificación cotraduccional y postraduccional . Los glicanos desempeñan diversas funciones estructurales y funcionales en las proteínas de membrana y secretadas. [ 2 ] La mayoría de las proteínas sintetizadas en el retículo endoplasmático rugoso se glicosilan. La glicosilación también está presente en el citoplasma y el núcleo como la modificación O -GlcNAc . La aglicosilación es una característica de los anticuerpos modificados genéticamente para evitar la glicosilación. [ 3 ] [ 4 ] Se producen cinco clases de glicanos:

Objetivo

La glicosilación es el proceso por el cual un carbohidrato se une covalentemente a una macromolécula diana , típicamente proteínas y lípidos . Esta modificación cumple diversas funciones. [ 5 ] Por ejemplo, algunas proteínas no se pliegan correctamente a menos que estén glicosiladas. [ 2 ] En otros casos, las proteínas no son estables a menos que contengan oligosacáridos unidos al nitrógeno amida de ciertos residuos de asparagina . La influencia de la glicosilación en el plegamiento y la estabilidad de la glicoproteína es doble. En primer lugar, los glicanos altamente solubles pueden tener un efecto de estabilización fisicoquímica directa. En segundo lugar, los glicanos unidos a N median un punto crítico de control de calidad en el plegamiento de la glicoproteína en el retículo endoplasmático. [ 6 ] La glicosilación también juega un papel en la adhesión célula a célula (un mecanismo empleado por las células del sistema inmunitario ) a través de proteínas de unión a azúcares llamadas lectinas , que reconocen fracciones de carbohidratos específicas. [ 2 ] La glicosilación es un parámetro importante en la optimización de muchos fármacos basados ​​en glicoproteínas, como los anticuerpos monoclonales . [ 6 ] La glicosilación también sustenta el sistema de grupos sanguíneos ABO . La presencia o ausencia de glicosiltransferasas determina qué antígenos de grupo sanguíneo se presentan y, por lo tanto, qué especificidades de anticuerpos se exhiben. Este papel inmunológico bien podría haber impulsado la diversificación de la heterogeneidad de los glicanos y crea una barrera para la transmisión zoonótica de virus. [ 7 ] Además, los virus suelen utilizar la glicosilación para proteger la proteína viral subyacente del reconocimiento inmunitario. Un ejemplo significativo es el denso escudo de glicanos de la espícula de la envoltura del virus de la inmunodeficiencia humana . [ 8 ]

En general, es necesario comprender la glicosilación a partir de las probables presiones de selección evolutiva que la han moldeado. En un modelo, la diversificación puede considerarse simplemente como resultado de la funcionalidad endógena (como el tráfico celular ). Sin embargo, es más probable que la diversificación esté impulsada por la evasión de mecanismos de infección por patógenos (por ejemplo, la unión de Helicobacter a residuos de sacáridos terminales) y que la diversidad dentro del organismo multicelular se explote endógenamente. [ 9 ]

La glicosilación también puede modular la estabilidad termodinámica y cinética de las proteínas. [ 10 ]

Diversidad de glicoproteínas

La glicosilación aumenta la diversidad en el proteoma , porque casi todos los aspectos de la glicosilación pueden modificarse, incluyendo:

Mecanismos

Existen varios mecanismos de glicosilación, aunque la mayoría comparte varias características comunes: [ 2 ]

Tipos de proteínas

glicosilación N -ligada

La glicosilación N -ligada es una forma muy común de glicosilación e importante para el plegamiento de muchas glicoproteínas eucariotas y para la adhesión célula-célula y célula- matriz extracelular . Este proceso ocurre en eucariotas en el lumen del retículo endoplasmático y ampliamente en arqueas , pero muy raramente en bacterias . Además de su función en el plegamiento de proteínas y la adhesión celular, los glicanos N - ligados de una proteína pueden modular su función, actuando en algunos casos como un interruptor de encendido/apagado.

glicosilación ligada a O

La glicosilación O -ligada es una forma de glicosilación que ocurre en eucariotas en el aparato de Golgi , [ 12 ] pero también ocurre en arqueas y bacterias .

glicosilación de la fosfoserina

Se han descrito en la literatura glicanos de fosfoserina de xilosa , fucosa , manosa y GlcNAc . La fucosa y la GlcNAc se han encontrado únicamente en Dictyostelium discoideum , la manosa en Leishmania mexicana y la xilosa en Trypanosoma cruzi . Recientemente se ha descrito la presencia de manosa en un vertebrado, el ratón ( Mus musculus) , en el receptor de laminina de la superficie celular, la alfa-distroglicana 4. Se ha sugerido que este hallazgo poco común podría estar relacionado con el hecho de que la alfa-distroglicana está altamente conservada desde los vertebrados inferiores hasta los mamíferos. [ 13 ]

C -manosilación

La molécula de manosa está unida al C2 del primer triptófano de la secuencia.

Se añade un azúcar manosa al primer residuo de triptófano en la secuencia W–X–X–W (W indica triptófano; X es cualquier aminoácido). Se forma un enlace C-C entre el primer carbono de la alfa-manosa y el segundo carbono del triptófano. [ 14 ] Sin embargo, no todas las secuencias que presentan este patrón están manosiladas. Se ha establecido que, de hecho, solo dos tercios lo están y que existe una clara preferencia por que el segundo aminoácido sea uno de los polares (Ser, Ala , Gly y Thr) para que se produzca la manosilación. Recientemente se ha logrado un avance significativo en la técnica de predicción de la presencia o ausencia de un sitio de manosilación en la secuencia, con una precisión del 93% frente al 67% si solo consideramos el motivo WXXW. [ 15 ]

Las trombospondinas son una de las proteínas que se modifican con mayor frecuencia de esta manera. Sin embargo, existe otro grupo de proteínas que experimentan C -manosilación, los receptores de citocinas de tipo I. [ 16 ] La C -manosilación es inusual porque el azúcar se une a un carbono en lugar de a un átomo reactivo como el nitrógeno o el oxígeno . En 2011, se determinó la primera estructura cristalina de una proteína que contiene este tipo de glicosilación: la del componente 8 del complemento humano. [ 17 ] Actualmente se establece que el 18% de las proteínas humanas , secretadas y transmembrana, experimentan el proceso de C-manosilación. [ 15 ] Numerosos estudios han demostrado que este proceso juega un papel importante en la secreción de proteínas que contienen trombospondina tipo 1 , las cuales se retienen en el retículo endoplasmático si no sufren C-manosilación. [ 15 ] Esto explica por qué un tipo de receptores de citocinas , el receptor de eritropoyetina, permaneció en el retículo endoplasmático si carecía de sitios de C-manosilación. [ 18 ]

Formación de anclajes GPI (glipiación)

La glicosilación es una forma especial de glicosilación que se caracteriza por la formación de un anclaje GPI . En este tipo de glicosilación, una proteína se une a un anclaje lipídico mediante una cadena de glicano. (Véase también prenilación ).

glicosilación no enzimática

La glicosilación no enzimática, también conocida como glicación , es una reacción espontánea y un tipo de modificación postraduccional de las proteínas que altera su estructura y actividad biológica. Consiste en la unión covalente entre el grupo carbonilo de un azúcar reductor (principalmente glucosa y fructosa) y la cadena lateral de aminoácidos de la proteína. En este proceso no se requiere la intervención de una enzima. Tiene lugar a través y cerca de los canales de agua y los túbulos protuberantes. [ 19 ]

En un principio, la reacción forma moléculas temporales que posteriormente experimentan diferentes reacciones ( reordenamientos de Amadori , reacciones de bases de Schiff , reacciones de Maillard , entrecruzamientos ...) y forman residuos permanentes conocidos como productos finales de glicación avanzada (AGEs).

Los AGE se acumulan en proteínas extracelulares de larga vida como el colágeno [ 20 ] , que es la proteína más glicosilada y estructuralmente abundante, especialmente en humanos. Además, algunos estudios han demostrado que la lisina puede desencadenar una glicosilación espontánea no enzimática. [ 21 ]

Función de los AGE

Los AGEs son responsables de muchas cosas. Estas moléculas desempeñan un papel importante, especialmente en la nutrición, ya que son responsables del color marrón, los aromas y los sabores de algunos alimentos. Se ha demostrado que cocinar a altas temperaturas da como resultado que diversos productos alimenticios presenten altos niveles de AGEs. [ 22 ]

Tener niveles elevados de AGEs en el cuerpo tiene un impacto directo en el desarrollo de muchas enfermedades. Tiene una implicación directa en la diabetes mellitus tipo 2 , que puede provocar muchas complicaciones como cataratas , insuficiencia renal , daño cardíaco, etc. [ 23 ] Y, si están presentes en un nivel reducido, la elasticidad de la piel disminuye, lo cual es un síntoma importante del envejecimiento. [ 20 ]

También son precursores de muchas hormonas y regulan y modifican sus mecanismos receptores a nivel del ADN . [ 20 ]

glicosilación química

La glicosilación también puede llevarse a cabo utilizando las herramientas de la química orgánica sintética . A diferencia de los procesos bioquímicos, la glicoquímica sintética depende en gran medida de grupos protectores [ 24 ] (por ejemplo, el 4,6- O -bencilideno) para lograr la regioselectividad deseada. También se diferencia de los procesos bioquímicos por requerir típicamente disolventes orgánicos , aunque también se conocen métodos compatibles con agua y medios acuosos. [ 25 ] Otro desafío de la glicosilación química es la estereoselectividad, ya que cada enlace glicosídico tiene dos resultados estereoquímicos, 1,2- cis o 1,2- trans . Generalmente, el glicósido 1,2- cis es más difícil de sintetizar. [ 26 ] Se han desarrollado nuevos métodos basados ​​en la participación del disolvente o la formación de iones sulfonio bicíclicos como grupos auxiliares quirales. [ 27 ]

Desglucosilación

Existen diferentes enzimas para eliminar los glicanos de las proteínas o para eliminar alguna parte de la cadena de azúcares .

Regulación de la señalización de muesca

La señalización Notch es una vía de señalización celular cuyo papel, entre otros, es controlar el proceso de diferenciación celular en células precursoras equivalentes . [ 28 ] Esto significa que es crucial en el desarrollo embrionario, hasta el punto de que se ha comprobado en ratones que la eliminación de glicanos en las proteínas Notch puede provocar la muerte embrionaria o malformaciones de órganos vitales como el corazón. [ 29 ]

Algunos de los moduladores específicos que controlan este proceso son las glicosiltransferasas ubicadas en el retículo endoplasmático y el aparato de Golgi . [ 30 ] Las proteínas Notch pasan por estos orgánulos en su proceso de maduración y pueden estar sujetas a diferentes tipos de glicosilación: glicosilación N-ligada y glicosilación O-ligada (más específicamente: glucosa O-ligada y fucosa O-ligada). [ 28 ]

Todas las proteínas Notch están modificadas por una O-fucosa, ya que comparten una característica común: secuencias consenso de O-fucosilación . [ 28 ] Uno de los moduladores que intervienen en este proceso es Fringe, una glicosiltransferasa que modifica la O-fucosa para activar o desactivar partes de la señalización, actuando como regulador positivo o negativo, respectivamente. [ 30 ]

Clínico

Existen tres tipos de trastornos de la glicosilación, clasificados según el tipo de alteraciones que se producen en el proceso de glicosilación: alteraciones congénitas, alteraciones adquiridas y alteraciones adquiridas no enzimáticas.

  • Alteraciones congénitas: Se han descrito más de 40 trastornos congénitos de la glicosilación (TCG) en humanos. [ 31 ] Estos se pueden dividir en cuatro grupos: trastornos de la N- glicosilación de proteínas , trastornos de la O- glicosilación de proteínas, trastornos de la glicosilación de lípidos y trastornos de otras vías de glicosilación y de múltiples vías de glicosilación. No se conoce ningún tratamiento eficaz para ninguno de estos trastornos. El 80% de ellos afectan al sistema nervioso.
  • Alteraciones adquiridas: En este segundo grupo, los principales trastornos son enfermedades infecciosas, enfermedades autoinmunes o cáncer . En estos casos, los cambios en la glicosilación son la causa de ciertos eventos biológicos. Por ejemplo, en la artritis reumatoide (AR) , el cuerpo del paciente produce anticuerpos contra la enzima galactosiltransferasa de los linfocitos, que inhibe la glicosilación de la IgG. Por lo tanto, los cambios en la N-glicosilación producen la inmunodeficiencia asociada a esta enfermedad. En este segundo grupo también podemos encontrar trastornos causados ​​por mutaciones en las enzimas que controlan la glicosilación de las proteínas Notch, como el síndrome de Alagille . [ 30 ]
  • Alteraciones adquiridas no enzimáticas: Los trastornos no enzimáticos también son adquiridos, pero se deben a la falta de enzimas que unen los oligosacáridos a la proteína. En este grupo, destacan la enfermedad de Alzheimer y la diabetes . [ 32 ]

Todas estas enfermedades son difíciles de diagnosticar porque no afectan a un solo órgano, sino a muchos y de diferentes maneras. En consecuencia, también son difíciles de tratar. Sin embargo, gracias a los numerosos avances logrados en la secuenciación de nueva generación , los científicos ahora pueden comprender mejor estos trastornos y han descubierto nuevos CDG. [ 33 ]

Efectos sobre la eficacia terapéutica

Se ha informado que la glicosilación en mamíferos puede mejorar la eficacia terapéutica de los biofármacos . Por ejemplo, la eficacia terapéutica del interferón gamma humano recombinante , expresado en la plataforma HEK  293 , mejoró contra líneas celulares de cáncer de ovario resistentes a fármacos. [ 34 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Lima, M.; Baynes, JW (2013). «Glicación». En Lennarz, William J.; Lane, M. Daniel (eds.). Enciclopedia de Química Biológica (Segunda  edición). Academic Press. pp. 405–411 . doi : 10.1016/B978-0-12-378630-2.00120-1 . ISBN  978-0-12-378631-9.
  2. ^ Varki A , Cummings RD, Esko JD , Freeze HH, Stanley P, Bertozzi CR, Hart GW, Etzler ME (2009). Varki A (ed.). Fundamentos de glicobiología (2ª ed.). Prensa de Cold Spring Harbor Laboratories. ISBN  978-0-87969-770-9. PMID 20301239 . 
  3. ↑ Jung ST, Kang TH, Kelton W, Georgiou G (diciembre de 2011). "Evitando la glicosilación: ingeniería de anticuerpos IgG de longitud completa aglicosilados para terapia humana". Current Opinion in Biotechnology . 22 (6): 858– 67. doi : 10.1016/j.copbio.2011.03.002 . PMID 21420850 . 
  4. ↑ "Plantas transgénicas de Nicotiana tabacum L. expresan anticuerpos monoclonales aglicosilados con actividad antitumoral" . Biotecnologia Aplicada . 2013.
  5. ↑ Drickamer K, Taylor ME (2006). Introducción a la glicobiología (2.ª ed.). Oxford University Press, EE. UU. ISBN  978-0-19-928278-4.
  6. 1 2 Dalziel M, Crispin M, Scanlan CN, Zitzmann N, Dwek RA (enero de 2014). "Principios emergentes para la explotación terapéutica de la glicosilación". Science . 343 (6166) 1235681. doi : 10.1126/science.1235681 . PMID 24385630 . S2CID 206548002 .  
  7. ↑ Crispin M, Harvey DJ, Bitto D, Bonomelli C, Edgeworth M, Scrivens JH, Huiskonen JT, Bowden TA (marzo de 2014). " Plasticidad estructural del glicoma del virus del bosque de Semliki tras la transmisión entre especies" . Journal of Proteome Research . 13 (3): 1702–12 . doi : 10.1021/pr401162k . PMC 4428802. PMID 24467287 .  
  8. ↑ Crispin M, Doores KJ (abril de 2015). "Dirigiendo glicanos derivados del huésped en virus envueltos para el diseño de vacunas basadas en anticuerpos" . Current Opinion in Virology . Patogénesis viral • Vacunas preventivas y terapéuticas. 11 : 63–9 . doi : 10.1016/j.coviro.2015.02.002 . PMC 4827424. PMID 25747313 .  
  9. ↑ Varki, Ajit. "Fuerzas evolutivas que dan forma a la maquinaria de glicosilación del aparato de Golgi: por qué los glicanos de la superficie celular son universales en las células vivas" . Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . doi : 10.1101/cshperspect.a005462 . PMC 3098673. Consultado el 29 de diciembre de 2025 . 
  10. ↑ Ardejani, Maziar S.; Noodleman, Louis; Powers, Evan T.; Kelly, Jeffery W. (15 de marzo de 2021). " Efectos estereoelectrónicos en la estabilización de las interacciones proteína-N-glicano revelados por experimentos y aprendizaje automático" . Nature Chemistry . 13 (5): 480– 487. Bibcode : 2021NatCh..13..480A . doi : 10.1038/s41557-021-00646-w . ISSN 1755-4349 . PMC 8102341. PMID 33723379 .   
  11. ↑ Walsh C (2006). Modificación postraduccional de proteínas: ampliando el inventario de la naturaleza . Roberts and Co. Publishers, Englewood, CO. ISBN 978-0-9747077-3-0.
  12. ↑ Flynne WG (2008). Biotecnología y bioingeniería . Nova Publishers. pp. 45 y ss. ISBN  978-1-60456-067-1.
  13. ↑ Yoshida-Moriguchi T, Yu L, Stalnaker SH, Davis S, Kunz S, Madson M, Oldstone MB, Schachter H, Wells L, Campbell KP (enero de 2010). " La fosforilación de O -manosilo de la alfa-distroglicano es necesaria para la unión a la laminina" . Science . 327 ( 5961): 88–92 . Bibcode : 2010Sci...327...88Y . doi : 10.1126/science.1180512 . PMC 2978000. PMID 20044576 .  
  14. ↑ Ihara, Yoshito. "C-Manosilación: una modificación del triptófano en las proteínas celulares". Glicociencia: biología y medicina .
  15. 1 2 3 Julenius, Karin (mayo de 2007). "NetCGlyc 1.0: predicción de sitios de C-manosilación en mamíferos, K Julenius (2007)" . Glycobiology . 17 (8): 868–876 . doi : 10.1093/glycob/cwm050 . PMID 17494086 . 
  16. ↑ Aleksandra, Shcherbakova (2019). "La C-manosilación favorece el plegamiento y mejora la estabilidad de las repeticiones de trombospondina" . eLife . 8 e52978 . doi : 10.7554/eLife.52978 . PMC 6954052. PMID 31868591 .  
  17. ↑ Lovelace LL, Cooper CL, Sodetz JM, Lebioda L (2011). "La estructura de la proteína C8 humana proporciona información mecanicista sobre la formación de poros de membrana por el complemento" . J Biol Chem . 286 (20): 17585– 17592. doi : 10.1074/jbc.M111.219766 . PMC 3093833. PMID 21454577 .  
  18. ↑ Yoshimura (junio de 1992). "Las mutaciones en el motivo Trp-Ser-X-Trp-Ser del receptor de eritropoyetina anulan el procesamiento, la unión del ligando y la activación del receptor" . The Journal of Biological Chemistry . 267 (16): 11619–25 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)49956-0 . PMID 1317872 . 
  19. ↑ Henle, Thomas; Duerasch, Anja; Weiz, Alexander; Ruck, Michael; Moeckel, Ulrike (1 de noviembre de 2020). "Reacciones de glicación de micelas de caseína". Journal of Agricultural and Food Chemistry . 64 (14): 2953– 2961. doi : 10.1021/acs.jafc.6b00472 . PMID 27018258 . 
  20. 1 2 3 Baynes, JW; Lima, M. (2013). Enciclopedia de Química Biológica . Academic Press. págs. 405–411 . ISBN  978-0-12-378631-9.
  21. ↑ Świa̧tecka, D.; Kostyra, H.; Świa̧tecki, A. (2010). "Impacto de las proteínas de guisante glicosiladas en la actividad de bacterias libres e inmovilizadas". J. Sci. Food Agric . 90 (11): 1837– 1845. Bibcode : 2010JSFA...90.1837S . doi : 10.1002/jsfa.4022 . PMID 20549652 . 
  22. ↑ Gill, Vidhu; Kumar, Vijay; Singh, Kritanjali; Kumar, Ashok; Kim, Jong-Joo (17 de diciembre de 2019). " Los productos finales de glicación avanzada (AGEs) pueden ser un vínculo sorprendente entre la dieta moderna y la salud" . Biomolecules . 9 (12): 888. doi : 10.3390/biom9120888 . PMC 6995512. PMID 31861217 .  
  23. ^ Ansari, NA; Rasheed, Z. (marzo de 2010). "НЕФЕРМЕНТАТИВНОЕ ГЛИКИРОВАНИЕ БЕЛКОВ: ОТ ДИАБЕТА ДО РАКА" [ Glicación no enzimática de Proteínas: de la diabetes al cáncer . Biomeditsinskaya Khimiya (en ruso). 56 (2): 168– 178. doi : 10.18097/pbmc20105602168 . ISSN 2310-6905 . PMID 21341505 .  
  24. ↑ Crich D (agosto de 2010). "Mecanismo de una reacción de glicosilación química". Accounts of Chemical Research . 43 (8): 1144– 53. doi : 10.1021/ar100035r . PMID 20496888 . 
  25. ↑ Fischer N, Pedersen C (octubre de 2025). "Glicosilaciones químicas en agua y medios acuosos". Chemical Reviews . 125 (24): 12069– 12127. doi : 10.1021/acs.chemrev.5c00638 . PMID 41066549 . 
  26. ↑ Nigudkar SS, Demchenko AV (mayo de 2015). " La cis -glicosilación como fuerza impulsora del progreso en la química sintética de carbohidratos" . Chemical Science . 6 (5): 2687– 2704. doi : 10.1039/c5sc00280j . PMC 4465199. PMID 26078847 .  
  27. ↑ Fang T, Gu Y, Huang W, Boons GJ (marzo de 2016). "Mecanismo de glicosilación de iones sulfonio anoméricos" . Journal of the American Chemical Society . 138 (9): 3002–11 . Bibcode : 2016JAChS.138.3002F . doi : 10.1021/jacs.5b08436 . PMC 5078750. PMID 26878147 .  
  28. 1 2 3 Haines, Nicole (octubre de 2003). "La glicosilación regula la señalización Notch". Nature Reviews. Biología Celular Molecular . 4 (10): 786– 797. doi : 10.1038/nrm1228 . PMID 14570055. S2CID 22917106 .  
  29. ↑ Stanley, Pamela; Okajima, Tetsuya (2010). "Funciones de la glicosilación en la señalización Notch". Current Topics in Developmental Biology . 92 : 131–164 . doi : 10.1016/S0070-2153(10)92004-8 . ISBN 978-0-12-380914-8. PMID 20816394 . 
  30. 1 2 3 Hideyuki, Takeuchi (17 de octubre de 2014). " Importancia de la glicosilación en la señalización Notch" . Biochemical and Biophysical Research Communications . 453 (2): 235– 42. Bibcode : 2014BBRC..453..235T . doi : 10.1016/j.bbrc.2014.05.115 . PMC 4254162. PMID 24909690 .  
  31. ↑ Jaeken J (2013). "Trastornos congénitos de la glicosilación". Neurología pediátrica, parte III . Manual de neurología clínica. Vol. 113. págs. 1737–43 . doi : 10.1016/B978-0-444-59565-2.00044-7 . ISBN   978-0-444-59565-2. PMID 23622397 . 
  32. ↑ Jiménez Martínez, María del Carmen (enero-marzo de 2002). «Alteraciones de la glicosilación en enfermedades humanas» . Rev Inst Nal Enf Resp Mex . 15 : 39-47 .​ Consultado el 2 de noviembre de 2020 .
  33. ↑ S. Kane, Megan (4 de febrero de 2016). "Recombinación intragénica mitótica: un mecanismo de supervivencia para varios trastornos congénitos de la glicosilación" . The American Journal of Human Genetics . 98 (2): 339–46 . doi : 10.1016/j.ajhg.2015.12.007 . PMC 4746335. PMID 26805780 .  
  34. ↑ Razaghi A, Villacrés C, Jung V, Mashkour N, Butler M, Owens L, Heimann K (octubre de 2017). "Mejora de la eficacia terapéutica del interferón gamma recombinante expresado en mamíferos contra las células de cáncer de ovario". Experimental Cell Research . 359 (1): 20– 29. doi : 10.1016/j.yexcr.2017.08.014 . PMID 28803068. S2CID 12800448 .  

Herramientas para la predicción de la glicosilación de proteínas

  • GlycoEP Chauhan JS, Rao A, Raghava GP (2013). " Plataforma in silico para la predicción de sitios de glicosilación N, O y C en secuencias de proteínas eucariotas" . PLOS ONE . 8 (6) e67008. Bibcode : 2013PLoSO...867008C . doi : 10.1371/journal.pone.0067008 . PMC 3695939. PMID 23840574 .  
  • GlyProt: N -glicosilación in silico de proteínas en la web
  • NetNGlyc: El servidor NetNglyc predice los sitios de N- glicosilación en proteínas humanas utilizando redes neuronales artificiales que examinan el contexto de secuencia de las secuencias Asn-Xaa-Ser/Thr.

Otras herramientas

  • Detección de azúcares (detecta y elimina grupos de azúcares de una estructura SMILES) Schaub, Jonas; Zielesny, Achim; Steinbeck, Christoph; Sorokina, Maria (diciembre de 2020). "Demasiado dulce: quimioinformática para la desglucosilación en productos naturales" . Journal of Cheminformatics . 12 (1). doi : 10.1186/s13321-020-00467-y . PMC 7641802 . 

Lecturas adicionales

  • Varki A, Cummings R, Esko J, Freeze H, Hart G, Marth J, eds. (1999). Fundamentos de glicobiología . Cold Spring Harbor Laboratory Press. ISBN 0-87969-559-5. NBK20709.– Libro de lectura gratuita de la biblioteca del NCBI
  • Emanuel Maverakis; et  al. (2015). "Glicanos en el sistema inmunitario y la teoría de los glicanos alterados de la autoinmunidad" . Journal of Autoimmunity . 57 : 1–13 . doi : 10.1016/j.jaut.2014.12.002 . PMC 4340844. PMID 25578468 .  
  • Material complementario del libro "El código del azúcar"
  • Información adicional sobre glicosilación y figuras. Archivado el 13 de febrero de 2013 en Wayback Machine.