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FBLN1

FBLN1 es el gen que codifica la fibulina-1 , una proteína de la matriz extracelular y plasmática. [5] [6] [7] Función La fibulina-1 es una glicoproteína secretada que se encuent...

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FBLN1 es el gen que codifica la fibulina-1 , una proteína de la matriz extracelular y plasmática. [5] [6] [7]

Función

La fibulina-1 es una glicoproteína secretada que se encuentra asociada a estructuras de la matriz extracelular, incluidas las fibras que contienen fibronectina , las fibras que contienen elastina y las membranas basales . La fibulina-1 se une a varios componentes de la matriz extracelular, entre ellos la fibronectina , [7] el nidogen-1 y el proteoglicano versicano . [7] [8] La fibulina-1 también es una proteína sanguínea capaz de unirse al fibrinógeno . [9]

Estructura

La fibulina-1 tiene una estructura de dominio modular e incluye una serie de nueve módulos similares al factor de crecimiento epidérmico seguidos de un módulo tipo fibulina , un módulo que se encuentra en todos los miembros de la familia de genes de la fibulina. [6]

El gen humano de la fibulina-1, FBLN1, codifica cuatro variantes de empalme denominadas fibulina-1A, B, C y D, que difieren en sus regiones carboxiterminales . En ratones, pollos y el nematodo C. elegans , solo se producen dos variantes de la fibulina-1, la fibulina-1C y la fibulina-1D. [5]

Interacciones

Se ha demostrado que FBLN1 interactúa con:

Véase también

Referencias

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  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000006369 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ ab "Entrez Gene: FBLN1 fibulina 1".
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  11. ^ Ohsawa I, Takamura C, Kohsaka S (marzo de 2001). "La fibulina-1 se une a la cabeza amino-terminal de la proteína precursora beta-amiloide y modula su función fisiológica". Journal of Neurochemistry . 76 (5): 1411–20. doi :10.1046/j.1471-4159.2001.00144.x. PMID  11238726. S2CID  83321033.
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Lectura adicional

  • Balbona K, Tran H, Godyna S, Ingham KC, Strickland DK, Argraves WS (octubre de 1992). "La fibulina se une a sí misma y a la región de unión a heparina del extremo carboxilo terminal de la fibronectina". The Journal of Biological Chemistry . 267 (28): 20120–5. doi : 10.1016/S0021-9258(19)88674-X . PMID  1400330.
  • Argraves WS, Tran H, Burgess WH, Dickerson K (diciembre de 1990). "La fibulina es una glicoproteína plasmática y de la matriz extracelular con estructura de dominio repetido". The Journal of Cell Biology . 111 (6 Pt 2): 3155–64. doi :10.1083/jcb.111.6.3155. PMC  2116371 . PMID  2269669.
  • Argraves WS, Dickerson K, Burgess WH, Ruoslahti E (agosto de 1989). "Fibulina, una proteína novedosa que interactúa con el dominio citoplasmático de la subunidad beta del receptor de fibronectina". Cell . 58 (4): 623–9. doi :10.1016/0092-8674(89)90097-4. PMID  2527614. S2CID  24834825.
  • Sasaki T, Göhring W, Pan TC, Chu ML, Timpl R (diciembre de 1995). "Unión de la fibulina-2 de ratón y humana a ligandos de la matriz extracelular". Journal of Molecular Biology . 254 (5): 892–9. doi :10.1006/jmbi.1995.0664. PMID  7500359.
  • Roark EF, Keene DR, Haudenschild CC, Godyna S, Little CD, Argraves WS (abril de 1995). "La asociación de la fibulina-1 humana con fibras elásticas: un estudio inmunohistológico, ultraestructural y de ARN". The Journal of Histochemistry and Cytochemistry . 43 (4): 401–11. doi : 10.1177/43.4.7534784 . PMID  7534784.
  • Tran H, Tanaka A, Litvinovich SV, Medved LV, Haudenschild CC, Argraves WS (agosto de 1995). "La interacción de la fibulina-1 con el fibrinógeno. Un papel potencial en la hemostasia y la trombosis". The Journal of Biological Chemistry . 270 (33): 19458–64. doi : 10.1074/jbc.270.33.19458 . PMID  7642629.
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  • Pan TC, Kluge M, Zhang RZ, Mayer U, Timpl R, Chu ML (agosto de 1993). "Secuencia de la proteína extracelular de ratón BM-90/fibulina y su unión dependiente del calcio a otros ligandos de la membrana basal". Revista Europea de Bioquímica . 215 (3): 733–40. doi : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb18086.x . PMID  8354280.
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  • Tran H, VanDusen WJ, Argraves WS (septiembre de 1997). "Los sitios de autoasociación y unión a fibronectina de la fibulina-1 se asignan a dominios similares al factor de crecimiento epidérmico que se unen al calcio". The Journal of Biological Chemistry . 272 ​​(36): 22600–6. doi : 10.1074/jbc.272.36.22600 . PMID  9278415.
  • Adam S, Göhring W, Wiedemann H, Chu ML, Timpl R, Kostka G (septiembre de 1997). "La unión de la fibulina-1 al nidogen depende de su dominio globular C-terminal y de una matriz específica de módulos similares al factor de crecimiento epidérmico (EG) que se unen al calcio". Journal of Molecular Biology . 272 ​​(2): 226–36. doi :10.1006/jmbi.1997.1244. PMID  9299350.
  • Qing J, Maher VM, Tran H, Argraves WS, Dunstan RW, McCormick JJ (octubre de 1997). "Supresión del crecimiento independiente del anclaje y la invasión de matrigel y retraso en la formación de tumores mediante la expresión elevada de fibulina-1D en líneas celulares derivadas de fibrosarcoma humano". Oncogene . 15 (18): 2159–68. doi : 10.1038/sj.onc.1201385 . PMID  9393974.
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  • Perbal B, Martinerie C, Sainson R, Werner M, He B, Roizman B (febrero de 1999). "El dominio C-terminal de la proteína reguladora NOVH es suficiente para promover la interacción con la fibulina 1C: una pista para el papel de NOVH en la señalización de adhesión celular". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 96 (3): 869–74. Bibcode :1999PNAS...96..869P. doi : 10.1073/pnas.96.3.869 . PMC  15317 . PMID  9927660.
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