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receptor Fc

En inmunología , un receptor Fc es una proteína que se encuentra en la superficie de ciertas células , incluyendo, entre otras, linfocitos B , células dendríticas foliculares ...

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En inmunología , un receptor Fc es una proteína que se encuentra en la superficie de ciertas células  , incluyendo, entre otras, linfocitos B , células dendríticas foliculares , células asesinas naturales , macrófagos , neutrófilos , eosinófilos , basófilos , plaquetas humanas y mastocitos  , que contribuyen a las funciones protectoras del sistema inmunitario . Su nombre deriva de su especificidad de unión a una parte de un anticuerpo conocida como región Fc (fragmento cristalizable) . Los receptores Fc se unen a anticuerpos que están adheridos a células infectadas o patógenos invasores . Su actividad estimula a las células fagocíticas o citotóxicas para destruir microbios o células infectadas mediante fagocitosis mediada por anticuerpos o citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos . Algunos virus, como los flavivirus, utilizan receptores Fc para facilitar la infección celular mediante un mecanismo conocido como potenciación de la infección dependiente de anticuerpos . [ 1 ]

Clases

Existen varios tipos diferentes de receptores Fc (abreviados FcR), que se clasifican según el tipo de anticuerpo que reconocen. La letra latina utilizada para identificar un tipo de anticuerpo se convierte en la letra griega correspondiente, que se coloca después de la parte "Fc" del nombre. Por ejemplo, los que se unen a la clase más común de anticuerpos, la IgG , se denominan receptores Fc-gamma (FcγR); los que se unen a la IgA se denominan receptores Fc-alfa (FcαR); y los que se unen a la IgE se denominan receptores Fc-épsilon (FcεR). Las clases de FcR también se distinguen por las células que los expresan (macrófagos, granulocitos, células asesinas naturales, células T y B) y las propiedades de señalización de cada receptor. [ 2 ]

receptores Fc-gamma

Todos los receptores Fcγ (FcγR) pertenecen a la superfamilia de las inmunoglobulinas y son los receptores Fc más importantes para inducir la fagocitosis de microbios opsonizados (marcados). [ 3 ] Esta familia incluye varios miembros, FcγRI (CD64), FcγRIIA ( CD32 ), FcγRIIB (CD32 ), FcγRIIIA (CD16a), FcγRIIIB (CD16b), que difieren en sus afinidades de anticuerpos debido a su diferente estructura molecular . [ 4 ] Por ejemplo, FcγRI se une a IgG con mayor fuerza que FcγRII o FcγRIII. FcγRI también tiene una porción extracelular compuesta por tres dominios similares a inmunoglobulinas (Ig) , un dominio más que FcγRII o FcγRIII. Esta propiedad permite que FcγRI se una a una sola molécula de IgG (o monómero ), pero todos los receptores Fcγ deben unirse a múltiples moléculas de IgG dentro de un complejo inmune para activarse. [ 5 ]

Los receptores Fc-gamma difieren en su afinidad por la IgG y, de igual modo, las distintas subclases de IgG tienen afinidades únicas por cada uno de los receptores Fc-gamma. [ 6 ] Estas interacciones se modulan aún más por el glicano (oligosacárido) en la posición CH2-84.4 de la IgG. [ 6 ] Por ejemplo, al crear impedimento estérico, los glicanos CH2-84.4 que contienen fucosa reducen la afinidad de la IgG por el FcγRIIIA. [ 6 ] En contraste, los glicanos G0, que carecen de galactosa y terminan en grupos GlcNAc, tienen una mayor afinidad por el FcγRIIIA. [ 6 ]

Receptor Fc neonatal

Otro FcR se expresa en múltiples tipos de células y es similar en estructura a MHC clase I. Este receptor también se une a IgG y participa en la preservación de este anticuerpo. [ 7 ] Sin embargo, dado que este receptor Fc también participa en la transferencia de IgG de la madre, ya sea a través de la placenta al feto o en la leche materna al lactante , se le denomina receptor Fc neonatal ( FcRn ). [ 8 ] [ 9 ] Recientemente, una investigación sugirió que este receptor desempeña un papel en la homeostasis de los niveles séricos de IgG.

receptores Fc-alfa

Solo un receptor Fc pertenece al subgrupo FcαR, que se llama FcαRI (o CD89). [ 10 ] FcαRI se encuentra en la superficie de neutrófilos , eosinófilos, monocitos, algunos macrófagos (incluidas las células de Kupffer ) y algunas células dendríticas . [ 10 ] Está compuesto por dos dominios extracelulares similares a Ig, y es miembro tanto de la superfamilia de inmunoglobulinas como de la familia del receptor de reconocimiento inmunitario multicatenario (MIRR). [ 3 ] Señaliza asociándose con dos cadenas de señalización FcRγ. [ 10 ] Otro receptor también puede unirse a IgA, aunque tiene mayor afinidad por otro anticuerpo llamado IgM . [ 11 ] Este receptor se llama receptor Fc-alfa/mu (Fcα/μR) y es una proteína transmembrana de tipo I. Con un dominio similar a la Ig en su porción extracelular, este receptor Fc también es miembro de la superfamilia de las inmunoglobulinas. [ 12 ]

receptores Fc-epsilon

Se conocen dos tipos de FcεR: [ 3 ]

  • El receptor de alta afinidad FcεRI pertenece a la superfamilia de las inmunoglobulinas (posee dos dominios similares a las Ig). FcεRI se encuentra en las células de Langerhans epidérmicas , eosinófilos, mastocitos y basófilos. [ 13 ] [ 14 ] Debido a su distribución celular, este receptor desempeña un papel fundamental en el control de las respuestas alérgicas . FcεRI también se expresa en las células presentadoras de antígenos y controla la producción de importantes mediadores inmunitarios llamados citocinas , que promueven la inflamación . [ 15 ]
  • El receptor de baja afinidad FcεRII ( CD23 ) es una lectina de tipo C. FcεRII tiene múltiples funciones como receptor unido a la membrana o soluble; controla el crecimiento y la diferenciación de las células B y bloquea la unión de IgE a eosinófilos, monocitos y basófilos. [ 16 ]

Tabla resumen

Funciones

Un anticuerpo tiene regiones Fab (fragmento de unión al antígeno) y Fc (fragmento cristalizable). Los receptores Fc se unen a la región Fc.

Los receptores Fc se encuentran en varias células del sistema inmunitario, incluyendo fagocitos como macrófagos y monocitos , granulocitos como neutrófilos y eosinófilos , y linfocitos del sistema inmunitario innato ( células asesinas naturales ) o del sistema inmunitario adaptativo (p. ej., células B ). [ 20 ] [ 21 ] [ 22 ] Permiten que estas células se unan a anticuerpos que están unidos a la superficie de microbios o células infectadas por microbios, ayudando a estas células a identificar y eliminar patógenos microbianos . Los receptores Fc se unen a los anticuerpos en su región Fc (o cola), una interacción que activa la célula que posee el receptor Fc. [ 23 ] La activación de los fagocitos es la función más común atribuida a los receptores Fc. Por ejemplo, los macrófagos comienzan a ingerir y matar un patógeno recubierto de IgG por fagocitosis después de la activación de sus receptores Fcγ. [ 24 ] Otro proceso que involucra receptores Fc se denomina citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos (ADCC). Durante la ADCC, los receptores FcγRIII en la superficie de las células asesinas naturales (NK) estimulan a las células NK para que liberen moléculas citotóxicas de sus gránulos para matar las células diana cubiertas de anticuerpos. [ 25 ] El FcεRI tiene una función diferente. El FcεRI es el receptor Fc en los granulocitos , que está involucrado en las reacciones alérgicas y la defensa contra infecciones parasitarias . Cuando está presente un antígeno alérgico o parásito apropiado, el entrecruzamiento de al menos dos moléculas de IgE y sus receptores Fc en la superficie de un granulocito desencadenará que la célula libere rápidamente mediadores preformados de sus gránulos. [ 3 ]

Mecanismos de señalización - Receptores Fc gamma

Activación

Los receptores Fc gamma pertenecen al grupo de receptores fosforilados en tirosina no catalíticos que comparten una vía de señalización similar que implica la fosforilación de residuos de tirosina. [ 26 ] Los receptores generan señales dentro de sus células a través de un importante motivo de activación conocido como motivo de activación basado en tirosina de inmunorreceptor (ITAM). [ 27 ] Un ITAM es una secuencia específica de aminoácidos (YXXL) que aparece dos veces en rápida sucesión en la cola intracelular de un receptor. Cuando las enzimas ancladas a la membrana de la familia de las quinasas Src añaden grupos fosfato al residuo de tirosina (Y) del ITAM , se genera una cascada de señalización dentro de la célula. Esta reacción de fosforilación suele ocurrir tras la interacción de un receptor Fc con su ligando . Un ITAM está presente en la cola intracelular de FcγRIIA, y su fosforilación induce la fagocitosis en macrófagos. Las proteínas FcγRI y FcγRIIIA no poseen un motivo ITAM, pero pueden transmitir una señal activadora a sus fagocitos mediante la interacción con otra proteína que sí lo posee. Esta proteína adaptadora se denomina subunidad Fcγ y, al igual que FcγRIIA, contiene las dos secuencias YXXL características de un motivo ITAM.

Inhibición

La presencia de un solo motivo YXXL no es suficiente para activar las células, y representa un motivo (I/VXXYXXL) conocido como motivo inhibidor basado en tirosina de inmunorreceptor (ITIM). FcγRIIB1 y FcγRIIB2 tienen una secuencia ITIM y son receptores Fc inhibidores; no inducen fagocitosis. Las acciones inhibidoras de estos receptores están controladas por enzimas que eliminan grupos fosfato de los residuos de tirosina; las fosfatasas SHP-1 y SHIP-1 inhiben la señalización por los receptores Fcγ. [ 28 ] La unión del ligando a FcγRIIB conduce a la fosforilación de la tirosina del motivo ITAM. Esta modificación genera el sitio de unión para la fosfatasa, un dominio de reconocimiento SH2. La anulación de la señalización de activación de ITAM se produce por la inhibición de las tirosina quinasas de la familia Src y por la hidrólisis del PIP3 de membrana, lo que interrumpe la señalización posterior a través de los receptores activadores, como los receptores Fcγ activadores, TCR, BCR y receptores de citocinas (por ejemplo, c-Kit). [ 29 ]

La señalización negativa mediada por FcγRIIB es principalmente importante para la regulación de las células B activadas. La señalización positiva de las células B se inicia mediante la unión de un antígeno extraño a la inmunoglobulina de superficie. El mismo anticuerpo específico del antígeno se secreta y puede suprimir por retroalimentación o promover la señalización negativa. Esta señalización negativa es proporcionada por FcγRIIB.: [ 30 ] Los experimentos con mutantes de deleción de células B y enzimas dominantes negativas han establecido firmemente un papel importante para la inositol 5-fosfatasa que contiene el dominio SH2 (SHIP) en la señalización negativa. La señalización negativa a través de SHIP parece inhibir la vía Ras mediante la competencia del dominio SH2 con Grb2 y Shc y puede implicar el consumo de mediadores lipídicos intracelulares que actúan como activadores enzimáticos alostéricos o que promueven la entrada de Ca2+ extracelular. [ 31 ]

Activación celular

Los receptores Fc reconocen los microbios que se han unido a anticuerpos . La interacción entre los anticuerpos unidos y el receptor Fc de la superficie celular activa la célula inmunitaria para eliminar el microbio. Este ejemplo muestra la fagocitosis de un microbio opsonizado .

En los fagocitos

Cuando las moléculas de IgG , específicas para un antígeno o componente de superficie determinado, se unen al patógeno con su región Fab (región de unión al antígeno del fragmento), sus regiones Fc apuntan hacia afuera, al alcance directo de los fagocitos . Los fagocitos se unen a esas regiones Fc con sus receptores Fc. [ 24 ] Se forman muchas interacciones de baja afinidad entre el receptor y el anticuerpo que trabajan juntas para unir firmemente el microbio recubierto de anticuerpos. La baja afinidad individual impide que los receptores Fc se unan a los anticuerpos en ausencia de antígeno y, por lo tanto, reduce la probabilidad de activación de las células inmunes en ausencia de infección. Esto también impide la aglutinación (coagulación) de los fagocitos por el anticuerpo cuando no hay antígeno. Después de que un patógeno se ha unido, las interacciones entre la región Fc del anticuerpo y los receptores Fc del fagocito dan como resultado el inicio de la fagocitosis . El patógeno es engullido por el fagocito mediante un proceso activo que implica la unión y liberación del complejo región Fc/receptor Fc, hasta que la membrana celular del fagocito envuelve completamente al patógeno. [ 32 ]

En las células NK

El receptor Fc en las células NK reconoce la IgG unida a la superficie de una célula diana infectada por un patógeno y se denomina CD16 o FcγRIII. [ 33 ] La activación de FcγRIII por la IgG provoca la liberación de citocinas como el IFN-γ, que envían señales a otras células inmunitarias, y mediadores citotóxicos como la perforina y la granzima , que entran en la célula diana y promueven la muerte celular al desencadenar la apoptosis . Este proceso se conoce como citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos (ADCC). El FcγRIII en las células NK también puede asociarse con IgG monomérica (es decir, IgG que no está unida a un antígeno). Cuando esto ocurre, el receptor Fc inhibe la actividad de la célula NK. [ 34 ]

Sobre los mastocitos

Activación de la degranulación de mastocitos por interacción de IgE con FcεRI. 1 = antígeno; 2 = IgE; 3 = FcεRI; 4 = mediadores preformados (histamina, proteasas, quimiocinas, heparina); 5 = gránulos; 6 = mastocito; 7 = mediadores recién formados (prostaglandinas, leucotrienos, tromboxanos, factor activador de plaquetas).

Los anticuerpos IgE se unen a los antígenos de los alérgenos . Estas moléculas de IgE unidas a los alérgenos interactúan con los receptores Fcε en la superficie de los mastocitos . La activación de los mastocitos tras la unión al FcεRI da lugar a un proceso llamado degranulación , mediante el cual el mastocito libera moléculas preformadas de sus gránulos citoplasmáticos ; estas son una mezcla de compuestos que incluyen histamina , proteoglicanos y serina proteasas . [ 35 ] Los mastocitos activados también sintetizan y secretan mediadores derivados de lípidos (como prostaglandinas , leucotrienos y factor activador de plaquetas ) y citocinas (como interleucina 1 , interleucina 3 , interleucina 4 , interleucina 5 , interleucina 6 , interleucina 13 , factor de necrosis tumoral alfa , GM-CSF y varias quimiocinas ). [ 36 ] [ 37 ] Estos mediadores contribuyen a la inflamación al atraer a otros leucocitos .

Sobre los eosinófilos

Los parásitos grandes, como el helminto (gusano) Schistosoma mansoni, son demasiado grandes para ser ingeridos por los fagocitos. También poseen una estructura externa llamada tegumento , resistente al ataque de sustancias liberadas por macrófagos y mastocitos. Sin embargo, estos parásitos pueden recubrirse de IgE y ser reconocidos por el FcεRII en la superficie de los eosinófilos . Los eosinófilos activados liberan mediadores preformados, como la proteína básica principal , y enzimas como la peroxidasa , contra las cuales los helmintos no son resistentes. [ 38 ] [ 39 ] La interacción del receptor FcεRII con la porción Fc de la IgE unida al helminto provoca que el eosinófilo libere estas moléculas mediante un mecanismo similar al de la célula NK durante la ADCC. [ 40 ]

En los linfocitos T

Las células T CD4+ ( células T h maduras ) ayudan a las células B que producen anticuerpos. Se observan varios subconjuntos de células T CD4+ efectoras activadas en la patología de la enfermedad. Estudios anteriores resumidos por Sanders y Lynch en 1993 sugirieron funciones críticas para los FcR en las respuestas inmunitarias mediadas por células T CD4+ y propusieron la formación de un complejo de señalización conjunto entre los FcR y el TCR en la superficie celular. [ 41 ] [ 42 ] [ 43 ] [ 44 ] Chauhan y colaboradores informaron la colocalización de los IC marcados con el complejo CD3 en la superficie de las células T CD4+ activadas, lo que sugiere la coexistencia de FcR junto con el complejo TCR. [ 45 ] Se observa que ambos receptores forman una estructura apical en la membrana de las células T CD4+ activadas, lo que sugiere el movimiento lateral de estos receptores. [ 46 ] Se observa la comigración de FcRs con el complejo TCR y BCR en la superficie celular y los citoconjugados de células T:B muestran esta coexistencia en el punto de contacto. [ 47 ] Una revisión anterior sugirió que la expresión de FcRs en células T CD4+ es una cuestión abierta. [ 48 ] Esto estableció el paradigma actual de que las células T no expresan FcRs y estos hallazgos nunca fueron cuestionados ni probados experimentalmente. [ 49 ] Chauhan y colaboradores mostraron la unión de inmunocomplejos (ICs), el ligando de FcR a células T CD4+ activadas. [ 49 ] La expresión de CD16a se induce en las células T CD4+ vírgenes humanas activadas, que expresan CD25, CD69 y CD98 y la ligadura a ICs conduce a la generación de células de memoria efectoras. [ 50 ] La señalización de CD16a está mediada por la fosforilación de Syk (pSyk). [ 50 ] [ 51 ] [ 52 ]

Un estudio sugiere ahora la expresión inducida de CD32a tras la activación de células T CD4+ humanas, similar a CD16a. [ 51 ] [ 53 ] La expresión de CD32a en células T CD4+ también fue sugerida por tres estudios independientes de investigadores del VIH-1. La expresión de CD16a y CD32a en un subconjunto de células T CD4+ activadas está ahora confirmada. [ 51 ] [ 53 ] Los FcR en la superficie celular, al unirse a IC compuestos de ácidos nucleicos, desencadenan la producción de citocinas y regulan positivamente las vías de detección de ácidos nucleicos. Los FcR están presentes tanto en la superficie celular como en el citosol. La señalización de CD16a regula positivamente la expresión de receptores tipo Toll de detección de ácidos nucleicos y los reubica en la superficie celular. [ 50 ] [ 54 ] CD16a es una nueva señal coestimuladora para las células T CD4+ humanas, que sustituyen con éxito el requerimiento de CD28 durante la autoinmunidad. [ 55 ] En un contexto autoinmune, las células T CD4+ evitan el requisito de la coseñalización de CD28 para activarse completamente. [ 55 ] Además, el bloqueo de la coseñalización de CD28 no inhibe el desarrollo de células TFH, un subconjunto clave para la generación de células B plasmáticas autorreactivas productoras de autoanticuerpos. [ 56 ] Se requiere un equilibrio entre las señales coestimuladoras e inhibidoras para la homeostasis inmunitaria. La coestimulación excesiva y/o la coinhibición insuficiente conducen a la ruptura de la tolerancia y la autoinmunidad. La coestimulación mediada por CD16a proporciona una señal positiva en las células T CD4+ activadas y no en las células quiescentes que carecen de expresión de FcγR. [ 51 ]

Véase también

Referencias

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