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Dominio de fibronectina tipo II

El dominio de fibronectina tipo II es un dominio de proteína de unión al colágeno . La fibronectina es una glicoproteína multidominio , presente en forma soluble en el plasma e ...

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El dominio de fibronectina tipo II es un dominio de proteína de unión al colágeno . La fibronectina es una glicoproteína multidominio , presente en forma soluble en el plasma e insoluble en el tejido conectivo laxo y las membranas basales , que se une a las superficies celulares y a diversos compuestos, como colágeno , fibrina , heparina , ADN y actina . Las fibronectinas participan en varias funciones importantes, como la cicatrización de heridas , la adhesión celular , la coagulación sanguínea , la diferenciación y migración celular , el mantenimiento del citoesqueleto celular y la metástasis tumoral . [ 2 ] La mayor parte de la secuencia de fibronectina consiste en la repetición de tres tipos de dominios, denominados tipo I, II y III. [ 3 ]

El dominio de tipo II tiene aproximadamente sesenta aminoácidos de longitud, [ 4 ] contiene cuatro cisteínas conservadas involucradas en enlaces disulfuro y es parte de la región de unión al colágeno de la fibronectina. Los dominios de tipo II aparecen dos veces en la fibronectina. Los dominios de tipo II también se han encontrado en una variedad de proteínas, incluyendo el factor XII de la coagulación sanguínea ; las proteínas del plasma seminal bovino PDC-109 (BSP-A1/A2) y BSP-A3 ; [ 5 ] el receptor de manosa-6-fosfato independiente de cationes; [ 6 ] el receptor de manosa de macrófagos; [ 7 ] el receptor de fosfolipasa A2 secretora de 180 Kd; [ 8 ] el receptor DEC-205; [ 9 ] la colagenasa de tipo IV de 72 Kd y 92 Kd ( EC 3.4.24.24 ); [ 10 ] y el activador del factor de crecimiento de hepatocitos. [ 11 ]

Interacción entre el dominio de fibronectina tipo II y la bicapa lipídica

El dominio de fibronectina tipo II forma parte de las porciones extracelulares de las proteínas receptoras EphA2. El dominio FN2 de los receptores EphA2 posee componentes con carga positiva, concretamente K441 y R443, que atraen y se unen casi exclusivamente a lípidos aniónicos como el fosfatidilglicerol, un lípido de membrana aniónico. [ 12 ] K441 y R443, en conjunto, constituyen un motivo de unión a la membrana que permite a los receptores EphA2 unirse a la membrana celular. [ 12 ]

Proteínas humanas que contienen este dominio

BSPH1 ; ELSPBP1 ; F12 ; FN1 ; HGFAC ; IGF2R ; LY75 ; MMP2 ; MMP9 ; MRC1 ; MRC1L1 ; MRC2 ; PLA2R1 ; SEL1L ;

Referencias

  1. ↑ Wah DA, Fernández-Tornero C, Sanz L, Romero A, Calvete JJ (abril de 2002). "Mecanismo de recubrimiento de espermatozoides a partir de la estructura cristalina de 1,8 Å del complejo PDC-109-fosforilcolina" . Structure . 10 (4): 505–14 . doi : 10.1016/S0969-2126(02)00751-7 . PMID 11937055 . 
  2. ↑ Dean DC, Bowlus CL, Bourgeois S (1987). "Clonación y análisis de la región promotora del gen de la fibronectina humana" . Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 84 (7): 1876– 1880. doi : 10.1073/pnas.84.7.1876 . PMC 304544. PMID 3031656 .  
  3. ↑ Skorstengaard K, Jensen MS, Sahl P, Petersen TE, Magnusson S (1986). "Estructura primaria completa de la fibronectina del plasma bovino". Eur. J. Biochem . 161 (2): 441– 453. doi : 10.1111/j.1432-1033.1986.tb10464.x . PMID 3780752 . 
  4. ↑ Pankov R, Yamada KM (2002). "Fibronectina de un vistazo" . J Cell Sci . 115 (20): 3861– 3863. doi : 10.1242/jcs.00059 . PMID 12244123 . 
  5. ↑ Chretien M, Seidah NG, Manjunath P, Rochemont J, Sairam MR (1987). "Secuencia completa de aminoácidos de BSP-A3 del plasma seminal bovino. Homología con PDC-109 y con el dominio de unión al colágeno de la fibronectina" . Biochem. J. 243 ( 1): 195–203 . doi : 10.1042/ bj2430195 . PMC 1147832. PMID 3606570 .  
  6. ↑ Kornfeld S (1992). "Estructura y función de los receptores de manosa 6-fosfato/factor de crecimiento similar a la insulina II". Annu. Rev. Biochem . 61 (1): 307– 330. doi : 10.1146/annurev.bi.61.070192.001515 . PMID 1323236 . 
  7. ↑ Drickamer K, Taylor ME, Conary JT, Lennartz MR, Stahl PD (1990). "La estructura primaria del receptor de manosa contiene múltiples motivos que se asemejan a dominios de reconocimiento de carbohidratos" . J. Biol. Chem . 265 (21): 12156– 12162. doi : 10.1016/S0021-9258(19)38325-5 . PMID 2373685 . 
  8. ↑ Lazdunski M, Barhanin J, Lambeau G, Ancian P (1994). "Clonación y expresión de un receptor de membrana para fosfolipasas secretoras A2" . J. Biol. Chem . 269 (3): 1575–1578 . doi : 10.1016/S0021-9258(17)42060-6 . PMID 8294398 . 
  9. ↑ Jiang W, Swiggard WJ, Heufler C, Peng M, Mirza A, Steinman RM, Nussenzweig MC (1995). "El receptor DEC-205 expresado por células dendríticas y células epiteliales tímicas está involucrado en el procesamiento de antígenos". Nature . 375 ( 6527): 151– 155. Bibcode : 1995Natur.375..151J . doi : 10.1038/375151a0 . PMID 7753172. S2CID 4244472 .  
  10. ↑ Grant GA, Collier IE, Wilhelm SM, Eisen AZ, Marmer BL, Seltzer JL, Kronberger A, Bauer EA, Goldberg GI, He CS (1988). "Las células epiteliales bronquiales humanas transformadas por el oncogén H-ras (TBE-1) secretan una única metaloproteasa capaz de degradar el colágeno de la membrana basal" . J. Biol. Chem . 263 (14): 6579– 6587. doi : 10.1016/S0021-9258(18)68680-6 . PMID 2834383 . 
  11. ↑ Miyazawa K, Shimomura T, Kitamura A, Kondo J, Morimoto Y, Kitamura N (1993). "Clonación molecular y análisis de secuencia del ADNc de una serina proteasa humana responsable de la activación del factor de crecimiento de hepatocitos. Similitud estructural del precursor de la proteasa con el factor XII de la coagulación sanguínea" . J. Biol. Chem . 268 (14): 10024–10028 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)82167-6 . PMID 7683665 . 
  12. 1 2 Chavent M, Seiradake E, Jones EY, Sansom MS (febrero de 2016). "Estructuras del receptor EphA2 en la membrana: papel de las interacciones lipídicas" . Structure . 24 ( 2): 337– 47. doi : 10.1016/j.str.2015.11.008 . PMC 4744086. PMID 26724997 .  
  • Dominio de unión al colágeno tipo II de fibronectina en PROSITE