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GLB1

La galactosidasa beta 1 , también conocida como GLB1 , es una proteína que en los humanos está codificada por el gen GLB1 . [5] [6] La proteína GLB1 es una beta-galactosidasa qu...

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La galactosidasa beta 1 , también conocida como GLB1 , es una proteína que en los humanos está codificada por el gen GLB1 . [5] [6]

La proteína GLB1 es una beta-galactosidasa que escinde la beta- galactosa terminal de los sustratos de gangliósidos y otros glicoconjugados. [7] El gen GLB1 también codifica una proteína de unión a la elastina . [8]

En el maíz ( Zea mays ), Glb1 es un gen que codifica la proteína de almacenamiento globulina .

Importancia clínica

La gangliosidosis GM1 es una enfermedad de almacenamiento lisosomal que puede ser causada por una deficiencia de β-galactosidasa (GLB1). Se ha demostrado que algunos casos de síndrome de Morquio B se deben a mutaciones de GLP1 que hacen que los pacientes tengan fibras elásticas anormales . [9]

Receptor de elastina

La transcripción de ARN del gen GLB1 se empalma de forma alternativa y produce 2 ARNm. La transcripción de 2,5 kilobases codifica la enzima beta-galactosidasa de 677 aminoácidos. El ARNm alternativo de 2,0 kb codifica una proteína relacionada con la beta-galactosidasa (S-Gal) que tiene solo 546 aminoácidos de longitud y que no tiene actividad enzimática. La proteína S-Gal se une a la elastina y a los fragmentos de elastina que se generan por proteólisis . [10]

La proteína S-Gal es una proteína de membrana periférica que funciona como parte de un complejo receptor de elastina en la superficie de las células. [11] El complejo receptor de elastina incluye S-Gal, neuraminidasa y catepsina A. Cuando los péptidos derivados de la elastina se unen a la proteína S-Gal, se activa la actividad enzimática neuraminidasa asociada y las células que responden pueden tener una transducción de señales alterada que involucra quinasas reguladas por señales extracelulares y la producción regulada de metalopeptidasa de matriz . Los péptidos derivados de la elastina son quimiotácticos para algunos tipos de células [12] y pueden alterar la progresión del ciclo celular . [13] La capacidad de la proteína de unión a elastina derivada de GLB1 y el complejo receptor de elastina para influir en la proliferación celular parece ser indirecta e involucrar la eliminación de ácido siálico de proteínas extracelulares y de la superficie celular, como los receptores del factor de crecimiento .

La proteína S-Gal funciona durante el ensamblaje normal de la elastina en las fibras elásticas extracelulares . La elastina está presente inicialmente como tropoelastina recién sintetizada que se puede encontrar en asociación con S-Gal. La actividad enzimática de la neuraminidasa en el complejo del receptor de elastina está involucrada en la liberación de moléculas de tropoelastina de la chaperona S-Gal . [14] La catepsina A también es necesaria para la biosíntesis normal de elastina. [15]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000170266 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000045594 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ Muestra TB, Scrafford-Wolff L, Brown JA, Meisler M (1978). "Asignación de un gen de beta-galactosidasa (beta GALA) al cromosoma 3 en el hombre". Citogenética y genética celular . 22 ( 1–6 ): 219–22 . doi :10.1159/000130940. PMID  110522.
  6. ^ Oshima A, Tsuji A, Nagao Y, Sakuraba H, Suzuki Y (noviembre de 1988). "Clonación, secuenciación y expresión de ADNc para la beta-galactosidasa humana". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 157 (1): 238– 44. doi :10.1016/S0006-291X(88)80038-X. PMID  3143362.
  7. ^ Yoshida K, Oshima A, Shimmoto M, Fukuhara Y, Sakuraba H, Yanagisawa N, Suzuki Y (agosto de 1991). "Mutaciones del gen de la beta-galactosidasa humana en la gangliosidosis GM1: una mutación común entre los casos adultos/crónicos japoneses". American Journal of Human Genetics . 49 (2): 435– 42. PMC 1683306 . PMID  1907800. 
  8. ^ Caciotti A, Donati MA, Boneh A, d'Azzo A, Federico A, Parini R, Antuzzi D, Bardelli T, Nosi D, Kimonis V, Zammarchi E, Morrone A (marzo de 2005). "Papel de la proteína fijadora de beta-galactosidasa y elastina en complejos lisosomales y no lisosomales de pacientes con gangliosidosis GM1". Mutación humana . 25 (3): 285– 92. doi :10.1002/humu.20147. hdl : 2158/312510 . PMID  15714521. S2CID  36584440.
  9. ^ Hinek A, Zhang S, Smith AC, Callahan JW (julio de 2000). "El ensamblaje deficiente de fibras elásticas por fibroblastos de pacientes con enfermedad de Morquio B o gangliosidosis GM1 infantil está relacionado con la deficiencia en la variante empalmada de 67 kD de beta-galactosidasa". American Journal of Human Genetics . 67 (1): 23– 36. doi :10.1086/302968. PMC 1287082 . PMID  10841810. Archivado desde el original el 18 de enero de 2005 . Consultado el 31 de mayo de 2009 . 
  10. ^ Privitera S, Prody CA, Callahan JW, Hinek A (marzo de 1998). "La variante de 67 kDa enzimáticamente inactiva y empalmada alternativamente de la beta-galactosidasa es idéntica a la proteína de unión a elastina/laminina". The Journal of Biological Chemistry . 273 (11): 6319– 26. doi : 10.1074/jbc.273.11.6319 . PMID  9497360. Archivado desde el original el 18 de enero de 2005 . Consultado el 31 de mayo de 2009 .
  11. ^ Duca L, Blanchevoye C, Cantarelli B, Ghoneim C, Dedieu S, Delacoux F, Hornebeck W, Hinek A, Martiny L, Debelle L (abril de 2007). "El complejo receptor de elastina transduce señales a través de la actividad catalítica de su subunidad Neu-1". The Journal of Biological Chemistry . 282 (17): 12484– 91. doi : 10.1074/jbc.M609505200 . PMID  17327233. Archivado desde el original el 22 de septiembre de 2008 . Consultado el 31 de mayo de 2009 .
  12. ^ Adair-Kirk TL, Senior RM (diciembre de 2008). "Fragmentos de la matriz extracelular como mediadores de la inflamación". The International Journal of Biochemistry & Cell Biology . 40 ( 6– 7): 1101– 10. doi :10.1016/j.biocel.2007.12.005. PMC 2478752 . PMID  18243041. 
  13. ^ Hinek A, Bodnaruk TD, Bunda S, Wang Y, Liu K (octubre de 2008). "La neuraminidasa-1, una subunidad del receptor de elastina de la superficie celular, desialila e inactiva funcionalmente los receptores adyacentes que interactúan con los factores de crecimiento mitogénicos PDGF-BB e IGF-2". The American Journal of Pathology . 173 (4): 1042– 56. doi :10.2353/ajpath.2008.071081. PMC 2543072 . PMID  18772331. 
  14. ^ Hinek A, Pshezhetsky AV, von Itzstein M, Starcher B (febrero de 2006). "La sialidasa lisosomal (neuraminidasa-1) se dirige a la superficie celular en un complejo multiproteico que facilita el ensamblaje de fibras elásticas". The Journal of Biological Chemistry . 281 (6): 3698– 710. doi : 10.1074/jbc.M508736200 . PMID  16314420. Archivado desde el original el 19 de septiembre de 2008 . Consultado el 31 de mayo de 2009 .
  15. ^ Seyrantepe V, Hinek A, Peng J, Fedjaev M, Ernest S, Kadota Y, Canuel M, Itoh K, Morales CR, Lavoie J, Tremblay J, Pshezhetsky AV (abril de 2008). "La actividad enzimática de la carboxipeptidasa lisosomal (catepsina) A es necesaria para la formación adecuada de fibras elásticas y la inactivación de la endotelina-1". Circulation . 117 (15): 1973– 81. doi : 10.1161/CIRCULATIONAHA.107.733212 . PMID  18391110. Archivado desde el original el 19 de septiembre de 2008 . Consultado el 31 de mayo de 2009 .

Lectura adicional

  • Hinek A (1997). "Funciones biológicas del receptor de elastina/laminina no integrina". Química biológica . 377 ( 7–8 ): 471–80 . doi :10.1515/bchm3.1996.377.7-8.411. PMID  8922281.
  • Kaye EM, Shalish C, Livermore J, Taylor HA, Stevenson RE, Breakefield XO (junio de 1997). "Mutaciones del gen beta-galactosidasa en pacientes con gangliosidosis GM1 de progresión lenta". Journal of Child Neurology . 12 (4): 242– 7. doi :10.1177/088307389701200404. PMID  9203065. S2CID  27281171.
  • Callahan JW (octubre de 1999). "Base molecular de la gangliosidosis GM1 y la enfermedad de Morquio, tipo B. Estudios de estructura y función de la beta-galactosidasa lisosomal y la proteína no lisosomal similar a la beta-galactosidasa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Base molecular de la enfermedad . 1455 ( 2–3 ): 85–103 . doi : 10.1016/S0925-4439(99)00075-7 . PMID  10571006.
  • Muestra TB, Scrafford-Wolff L, Brown JA, Meisler M (1979). "Asignación de un gen de beta-galactosidasa (beta GALA) al cromosoma 3 en el hombre". Citogenética y genética celular . 22 ( 1–6 ): 219–22 . doi :10.1159/000130940. PMID  110522.
  • Muestra TB, Scrafford-Wolff LR, Brown JA, Meisler MH (marzo de 1979). "GM1-gangliosidosis: asignación del gen beta-galactosidasa-A (beta GALA) al cromosoma 3" (PDF) . Somatic Cell Genetics . 5 (2): 147– 58. doi :10.1007/BF01539157. hdl : 2027.42/45554 . PMID  113895. S2CID  21896411.
  • Yoshida K, Oshima A, Sakuraba H, Nakano T, Yanagisawa N, Inui K, Okada S, Uyama E, Namba R, Kondo K (marzo de 1992). "Gangliosidosis GM1 en adultos: análisis clínico y molecular de 16 pacientes japoneses". Anales de Neurología . 31 (3): 328– 32. doi :10.1002/ana.410310316. PMID  1353343. S2CID  5103186.
  • Mosna G, Fattore S, Tubiello G, Brocca S, Trubia M, Gianazza E, Gatti R, Danesino C, Minelli A, Piantanida M (noviembre de 1992). "Sustitución homocigótica de arginina a histidina sin sentido en la posición 482 de la beta-galactosidasa en un paciente italiano con gangliosidosis GM1 infantil". Human Genetics . 90 (3): 247– 50. doi :10.1007/bf00220071. PMID  1487238. S2CID  21873727.
  • Oshima A, Yoshida K, Ishizaki A, Shimmoto M, Fukuhara Y, Sakuraba H, Suzuki Y (mayo de 1992). "GM1-gangliosidosis: duplicación en tándem dentro del exón 3 del gen de la beta-galactosidasa en un paciente infantil". Genética Clínica . 41 (5): 235– 8. doi :10.1111/j.1399-0004.1992.tb03672.x. PMID  1606711. S2CID  21921420.
  • Yoshida K, Oshima A, Shimmoto M, Fukuhara Y, Sakuraba H, Yanagisawa N, Suzuki Y (agosto de 1991). "Mutaciones del gen de la beta-galactosidasa humana en la gangliosidosis GM1: una mutación común entre los casos crónicos/adultos japoneses". American Journal of Human Genetics . 49 (2): 435– 42. PMC  1683306 . PMID  1907800.
  • Nishimoto J, Nanba E, Inui K, Okada S, Suzuki K (septiembre de 1991). "GM1-gangliosidosis (deficiencia genética de beta-galactosidasa): identificación de cuatro mutaciones en diferentes fenotipos clínicos entre pacientes japoneses". American Journal of Human Genetics . 49 (3): 566– 74. PMC  1683129 . PMID  1909089.
  • Morreau H, Bonten E, Zhou XY, D'Azzo A (septiembre de 1991). "Organización del gen que codifica la beta-galactosidasa lisosomal humana". ADN y biología celular . 10 (7): 495– 504. doi :10.1089/dna.1991.10.495. PMID  1909871.
  • Oshima A, Yoshida K, Shimmoto M, Fukuhara Y, Sakuraba H, Suzuki Y (noviembre de 1991). "Mutaciones del gen de la beta-galactosidasa humana en la enfermedad de Morquio B". American Journal of Human Genetics . 49 (5): 1091–3 . PMC  1683264 . PMID  1928092.
  • Yamamoto Y, Hake CA, Martin BM, Kretz KA, Ahern-Rindell AJ, Naylor SL, Mudd M, O'Brien JS (marzo de 1990). "Aislamiento, caracterización y mapeo de un ADNc de beta-galactosidasa ácida humana". ADN y biología celular . 9 (2): 119– 27. doi :10.1089/dna.1990.9.119. PMID  2111707.
  • Morreau H, Galjart NJ, Gillemans N, Willemsen R, van der Horst GT, d'Azzo A (diciembre de 1989). "El empalme alternativo del ARNm de la beta-galactosidasa genera la enzima lisosomal clásica y una proteína relacionada con la beta-galactosidasa". The Journal of Biological Chemistry . 264 (34): 20655– 63. doi : 10.1016/S0021-9258(19)47114-7 . PMID  2511208.
  • Hoogeveen AT, Reuser AJ, Kroos M, Galjaard H (mayo de 1986). "GM1-gangliosidosis. Sitio de reconocimiento defectuoso en el precursor de la beta-galactosidasa". La Revista de Química Biológica . 261 (13): 5702– 4. doi : 10.1016/S0021-9258(17)38439-9 . PMID  3084469.
  • Verheijen FW, Palmeri S, Galjaard H (enero de 1987). "Purificación y caracterización parcial de la neuraminidasa lisosomal de la placenta humana". Revista Europea de Bioquímica . 162 (1): 63– 7. doi : 10.1111/j.1432-1033.1987.tb10542.x . PMID  3102233.
  • Oshima A, Tsuji A, Nagao Y, Sakuraba H, Suzuki Y (noviembre de 1988). "Clonación, secuenciación y expresión de ADNc para la beta-galactosidasa humana". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 157 (1): 238– 44. doi :10.1016/S0006-291X(88)80038-X. PMID  3143362.
  • Sips HJ, de Wit-Verbeek HA, de Wit J, Westerveld A, Galjaard H (1985). "Revisión de la localización cromosómica de la beta-galactosidasa humana: un locus para la beta-galactosidasa en el cromosoma humano 3 y para su proteína protectora en el cromosoma humano 22". Genética humana . 69 (4): 340– 4. doi :10.1007/BF00291653. PMID  3921454. S2CID  26594537.
  • Verheijen FW, Palmeri S, Hoogeveen AT, Galjaard H (junio de 1985). "Neuraminidasa placentaria humana. Activación, estabilización y asociación con beta-galactosidasa y su proteína protectora". Revista Europea de Bioquímica . 149 (2): 315– 21. doi : 10.1111/j.1432-1033.1985.tb08928.x . PMID  3922758.
  • Goldman JE, Katz D, Rapin I, Purpura DP, Suzuki K (mayo de 1981). "Gangliosidosis GM1 crónica que se presenta como distonía: I. Características clínicas y patológicas". Anales de neurología . 9 (5): 465– 75. doi :10.1002/ana.410090509. PMID  6791574. S2CID  26073976.
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