Proteína 1 de apilamiento y reensamblaje del aparato de Golgi

La proteína 1 de apilamiento de reensamblaje de Golgi ( GORASP1 ), también conocida como proteína de apilamiento de reensamblaje de Golgi de 65 kDa ( GRASP65 ), es una proteína que en los humanos está codificada por el gen GORASP1 . ^[5]

El complejo de Golgi desempeña un papel clave en la clasificación y modificación de las proteínas exportadas desde el retículo endoplasmático . La proteína GORASP1 es una proteína de membrana periférica anclada a la bicapa lipídica a través de la miristoilación de un residuo de glicina cerca del extremo amino de la proteína . ^[7] Está involucrada en el establecimiento de la estructura apilada del aparato de Golgi y en la unión de las pilas en cintas más grandes en las células de vertebrados. ^[7] Es un sustrato de la caspasa-3 , y la escisión de esta proteína codificada contribuye a la fragmentación de Golgi en la apoptosis. ^{[8] [9]} GORASP1 puede formar un complejo con la proteína de matriz de Golgi GM130 , y este complejo se une a la proteína de acoplamiento de vesículas p115 . ^{[7] [a]} Se han identificado varias variantes de transcripción empalmadas alternativamente de este gen, pero no se ha determinado su naturaleza de longitud completa. ^[5]

GORASP1 contiene dos dominios PDZ en el dominio GRASP amino-terminal ( residuos de aminoácidos 2-210), que comprende aproximadamente la mitad de la proteína. La región GRASP interactúa con la proteína de matriz de Golgi GM130, así como con una región intrínsecamente desordenada en el extremo C. ^{[7] [10]}

Se ha demostrado que GORASP1 interactúa con TGF alfa , ^[11] TMED2 ^[11] y GOLGA2 . ^{[11] [12] [13]}

• Modelos moleculares de apilamiento de membranas cis-cisternas y anclaje de vesículas mediada por GRASP65/GM130/P115.