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GRIK2

La subunidad 2 del receptor ionotrópico de glutamato tipo kainato , también conocida como receptor ionotrópico de glutamato 6 o GluR6, es una proteína que en humanos está codifi...

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La subunidad 2 del receptor ionotrópico de glutamato tipo kainato , también conocida como receptor ionotrópico de glutamato 6 o GluR6, es una proteína que en humanos está codificada por el gen GRIK2 (o GLUR6 ) . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]

Función

Este gen codifica una subunidad de un receptor de glutamato kainato . Este receptor podría desempeñar un papel en la plasticidad sináptica, el aprendizaje y la memoria. También podría estar involucrado en la transmisión de información visual desde la retina al hipotálamo. La estructura y función de la proteína codificada están influenciadas por la edición de ARN . Se han descrito variantes de transcripción con empalme alternativo que codifican isoformas distintas para este gen. [ 7 ] Se ha descubierto que esta es una proteína clave que permite a los mamíferos sentir frío. [ 8 ]

Importancia clínica

La homocigosidad para una mutación de deleción-inversión de GRIK2 está asociada con discapacidad intelectual autosómica recesiva no sindrómica. [ 9 ]

Interacciones

Se ha demostrado que GRIK2 interactúa con:

Edición de ARN

El pre- ARNm de varios receptores de neurotransmisores y canales iónicos son sustratos para los ADAR , incluidas las subunidades del receptor AMPA ( GluR2 , GluR3 , GluR4 ) y las subunidades del receptor de kainato ( GluR5 , GluR6). Los canales iónicos activados por glutamato están formados por cuatro subunidades por canal, y cada subunidad contribuye a la estructura del bucle del poro. La estructura del bucle del poro es similar a la que se encuentra en los canales de K + (por ejemplo, el canal K v 1.1 humano , cuyo pre-ARNm también está sujeto a la edición de ARN de A a I). ​​[ 17 ] [ 18 ] La diversidad de las subunidades del receptor de glutamato ionotrópico , así como el empalme de ARN, está determinada por eventos de edición de ARN de las subunidades individuales, lo que explica su extremadamente alta diversidad.

Tipo

El tipo de edición de ARN que ocurre en el pre-ARNm de GluR6 es la edición de adenosina a inosina (A a I). ​​[ 19 ]

La edición de ARN de A a I está catalizada por una familia de adenosina desaminasas que actúan sobre el ARN (ADAR), las cuales reconocen específicamente las adenosinas dentro de las regiones de doble cadena de los pre-ARNm y las desaminan a inosina . La maquinaria de traducción celular reconoce las inosinas como guanosina . Existen tres miembros de la familia ADAR: ADAR 1-3, siendo ADAR 1 y ADAR 2 los únicos miembros enzimáticamente activos. ADAR1 y ADAR2 se expresan ampliamente en los tejidos, mientras que ADAR3 se restringe al cerebro, donde se cree que tiene una función reguladora. Las regiones de doble cadena del ARN se forman mediante el apareamiento de bases entre residuos cercanos a la región del sitio de edición, generalmente con residuos en un intrón vecino , aunque ocasionalmente pueden ubicarse en una secuencia exónica . La región que forma pares de bases con la región de edición se conoce como Secuencia Complementaria de Edición (ECS).

Las ADAR interactúan directamente con el sustrato de ARN bicatenario a través de sus dominios de unión a ARN bicatenario. Si se produce un sitio de edición dentro de una secuencia codificante, el resultado podría ser un cambio de codón. Esto puede conducir a la traducción de una isoforma proteica debido a un cambio en su estructura primaria. Por lo tanto, la edición también puede alterar la función proteica. La edición de A a I ocurre en secuencias de ARN no codificante, como intrones, regiones no traducidas (UTR), LINE y SINE (especialmente repeticiones Alu). Se cree que la función de la edición de A a I en estas regiones implica la creación de sitios de empalme y la retención de ARN en el núcleo, entre otras.

Ubicación

El pre-ARNm de GLUR6 se edita en las posiciones de aminoácidos 567, 571 y 621. La posición Q/R , que recibe su nombre porque la edición produce un cambio de codón de glutamina (Q) (CAG) a arginina (R) (CGG), se encuentra en el "bucle del poro" del segundo dominio de membrana (M2). El sitio Q/R del pre-ARNm de GluR6 se produce en un bucle asimétrico de tres nucleótidos exónicos y cuatro intrónicos. El sitio de edición Q/R también se observa en GluR2 y GluR5. El sitio Q/R se encuentra en una posición homóloga en GluR2 y en GluR6. [ 20 ]

GluR-6 también se edita en los sitios I/V e Y/C , que se encuentran en el primer dominio de membrana (M1). En el sitio I/V, la edición produce un cambio de codón de isoleucina (I) (ATT) a valina (V) (GTT), mientras que en el sitio Y/C, el cambio de codón es de tirosina (Y) (TAC) a cisteína (C) (TGC). [ 21 ]

El programa RNAfold caracterizó una supuesta conformación de ARN de doble cadena (dsRNA) alrededor del sitio Q/R del pre-ARNm de GluR-6. Esta secuencia es necesaria para que se produzca la edición en dicho sitio. Se observó que la posible secuencia complementaria de edición se encuentra a 1,9 kb corriente abajo del sitio de edición dentro del intrón 12, según el análisis de transcripción. [ 20 ] Aún no se ha identificado la ECS para los sitios de edición en M1, pero es probable que se encuentre a una distancia considerable de dichos sitios. [ 22 ]

Regulación

Se ha demostrado que la edición del sitio Q/R en el pre-ARNm de GluR6 está regulada durante el desarrollo en ratas, variando del 0% en el embrión de rata al 80% al nacer. Esto difiere de la subunidad del receptor AMPA GluR2, que se edita casi al 100% y no está regulada durante el desarrollo. [ 21 ] Se encuentran cantidades significativas de formas editadas y no editadas de transcritos de GluR6 en el cerebro adulto. El receptor se edita al 90% en todas las estructuras de la sustancia gris, mientras que en la sustancia blanca, el receptor se edita solo en el 10% de los casos. La frecuencia aumenta del 0% en el embrión de rata al 85% en la rata adulta.

Consecuencias

Estructura

Los transcritos primarios de GluR6 pueden editarse en hasta tres posiciones. La edición en cada una de las tres posiciones afecta la permeabilidad al Ca 2+ del canal. [ 23 ]

Función

La edición juega un papel en la electrofisiología del canal. Se ha considerado que la edición en el sitio Q/R no es esencial en GluR6. [ 24 ] Se ha informado que la versión no editada de GluR6 funciona en la regulación de la plasticidad sináptica. Se cree que la versión editada inhibe la plasticidad sináptica y reduce la susceptibilidad a las convulsiones. [ 23 ] Los ratones que carecen del sitio Q/R exhiben una potenciación a largo plazo aumentada y son más susceptibles a las convulsiones inducidas por kainato. El número de convulsiones está inversamente correlacionado con la cantidad de edición de ARN. La edición del pre-ARNm de GluR6 humano aumenta durante las convulsiones, posiblemente como un mecanismo adaptativo. [ 25 ] [ 26 ]

Pueden surgir hasta 8 isoformas proteicas diferentes como resultado de distintas combinaciones de edición en los tres sitios, dando lugar a variantes del receptor con cinéticas diferentes. El efecto de la edición del sitio Q/R sobre la permeabilidad al calcio parece depender de la edición de los sitios I/V e Y/C. Cuando se editan ambos sitios en TM1 (I/V e Y/C), la edición del sitio Q/R es necesaria para la permeabilidad al calcio. Por el contrario, cuando no se edita ni el sitio I/V ni el sitio Y/C, los receptores muestran una alta permeabilidad al calcio independientemente de la edición del sitio Q/R. El ensamblaje conjunto de estas dos isoformas genera receptores con permeabilidad al calcio reducida. [ 23 ]

La edición de ARN del sitio Q/R puede afectar la inhibición del canal por ácidos grasos de membrana como el ácido araquidónico y el ácido docosahexaenoico [ 27 ]. Para los receptores de kainato con isoformas editadas únicamente, estos son fuertemente inhibidos por estos ácidos grasos; sin embargo, la inclusión de una sola subunidad no editada es suficiente para anular este efecto. [ 27 ]

Desregulación

Las convulsiones inducidas por kainato en ratones se utilizan como modelo de epilepsia del lóbulo temporal en humanos. A pesar de que los ratones con deficiencia en la edición en el sitio Q/R de GluR6 muestran una mayor susceptibilidad a las convulsiones, el análisis de tejido de pacientes con epilepsia humana no mostró una edición reducida en este sitio. [ 24 ] [ 28 ] [ 29 ] [ 30 ]

Véase también

Referencias

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Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .