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Endopeptidasa Clp

Endopeptidasa Clp ( EC 3.4.21.92 , endopeptidasa Ti , proteasa caseinolítica , proteasa Ti , proteasa Clp dependiente de ATP , ClpP , proteasa Clp ). [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] Est...

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Endopeptidasa Clp ( EC 3.4.21.92 , endopeptidasa Ti , proteasa caseinolítica , proteasa Ti , proteasa Clp dependiente de ATP , ClpP , proteasa Clp ). [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química

Hidrólisis de proteínas en péptidos pequeños en presencia de ATP y Mg 2+ .

Esta enzima bacteriana contiene subunidades de dos tipos: ClpP , con actividad peptidasa , y la proteína ClpA, con actividad ATPasa AAA+ . ClpP y ClpA no están relacionadas evolutivamente.

Un complejo de proteasa Clp completamente ensamblado tiene una estructura en forma de barril en la que dos anillos heptaméricos apilados de subunidades proteolíticas ( ClpP o ClpQ) están intercalados entre dos anillos o cubiertos por un solo anillo de subunidades chaperonas hexaméricas con actividad ATPasa (ClpA, ClpC, ClpE, ClpX , ClpY u otras). [ 5 ]

ClpXP está presente en casi todas las bacterias, mientras que ClpA se encuentra en bacterias Gram negativas, ClpC en bacterias Gram positivas y cianobacterias. ClpAP, ClpXP y ClpYQ coexisten en E. coli, mientras que solo el complejo ClpXP está presente en humanos como enzimas mitocondriales. [ 5 ] ClpYQ es otro nombre para el complejo HslVU , un complejo de proteína de choque térmico que se cree que se asemeja al ancestro hipotético del proteasoma . [ 6 ]

ATPasa

La familia Hsp100 de proteínas de choque térmico eucariotas es homóloga a las subunidades chaperonas con actividad ATPasa que se encuentran en el complejo Clp; por lo tanto, a todo el grupo se le suele denominar familia HSP100/Clp . La familia se divide generalmente en dos partes: una es la familia ClpA/B con dos dominios ATPasa, y la otra es ClpX y similares con un solo dominio. [ 7 ] ClpA a E se incluye en el primer grupo junto con Hsp78/104, y ClpX y HSIU se incluyen en el segundo grupo. [ 8 ]

Muchas de las proteínas no están asociadas a una proteasa y tienen funciones distintas a la proteólisis. ClpB ( CLPB humana "Hsp78", Hsp104 de levadura ) disgregan agregados proteicos insolubles junto con DnaK/ Hsp70 . Se cree que funcionan guiando las proteínas cliente a través de un pequeño poro de 20 Å (2 nm ), lo que les da a cada proteína cliente una segunda oportunidad para plegarse. [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] Un miembro de la familia ClpA/B denominado ClpV se utiliza en el T6SS bacteriano . [ 11 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Gottesman S, Clark WP, Maurizi MR (mayo de 1990). "La proteasa Clp dependiente de ATP de Escherichia coli. Secuencia de clpA e identificación de un sustrato específico de Clp" . The Journal of Biological Chemistry . 265 (14): 7886–93 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)39014-3 . PMID 2186030 . 
  2. ↑ Maurizi MR, Clark WP, Katayama Y, Rudikoff S, Pumphrey J, Bowers B, Gottesman S (julio de 1990). "Secuencia y estructura de Clp P, el componente proteolítico de la proteasa Clp dependiente de ATP de Escherichia coli" . The Journal of Biological Chemistry . 265 (21): 12536–45 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)38378-4 . PMID 2197275 . 
  3. ↑ Maurizi MR, Thompson MW, Singh SK, Kim SH (1994). "Endopeptidasa CLP: proteasa CLP dependiente de ATP de Escherichia coli". Proteolytic Enzymes: Serine and Cysteine ​​Peptidases . Methods in Enzymology. Vol. 244. pp. 314–31 . doi : 10.1016/0076-6879(94)44025-5 . ISBN   978-0-12-182145-6. PMID 7845217 . 
  4. ↑ Kessel M, Maurizi MR, Kim B, Kocsis E, Trus BL, Singh SK, Steven AC (julio de 1995). "Homología en la organización estructural entre la proteasa ClpAP de E. coli y el proteasoma 26S eucariota" . Journal of Molecular Biology . 250 (5): 587– 94. doi : 10.1006/jmbi.1995.0400 . PMID 7623377 . 
  5. 1 2 Hamon MP, Bulteau AL, Friguet B (septiembre de 2015). "Proteasas mitocondriales y control de calidad de proteínas en el envejecimiento y la longevidad". Ageing Research Reviews . 23 (Pt A): 56– 66. doi : 10.1016/j.arr.2014.12.010 . PMID 25578288. S2CID 205667759 .  
  6. ↑ Gille C, Goede A, Schlöetelburg C, Preissner R, Kloetzel PM, Göbel UB, Frömmel C (marzo de 2003). "Una visión integral de las secuencias proteasómicas: implicaciones para la evolución del proteasoma". Journal of Molecular Biology . 326 (5): 1437– 48. doi : 10.1016/s0022-2836(02)01470-5 . PMID 12595256 . 
  7. ↑ Schirmer EC, Glover JR, Singer MA, Lindquist S (agosto de 1996). "Proteínas HSP100/Clp: un mecanismo común explica diversas funciones". Trends in Biochemical Sciences . 21 (8): 289– 96. doi : 10.1016/S0968-0004(96)10038-4 . PMID 8772382 . 
  8. 1 2 Doyle SM, Wickner S (enero de 2009). "Hsp104 y ClpB: máquinas desagregadoras de proteínas". Trends in Biochemical Sciences . 34 (1): 40– 8. doi : 10.1016/j.tibs.2008.09.010 . PMID 19008106 . 
  9. ↑ Horwich AL (noviembre de 2004). "Desagregación de proteínas mediada por chaperonas: el anillo ClpB utiliza su canal central" . Cell . 119 (5): 579–81 . doi : 10.1016/j.cell.2004.11.018 . PMID 15550237 . 
  10. ↑ Weibezahn J, Tessarz P, Schlieker C, Zahn R, Maglica Z, Lee S, et al. (noviembre de 2004). "La termotolerancia requiere el replegamiento de proteínas agregadas mediante la translocación del sustrato a través del poro central de ClpB" . Cell . 119 (5): 653–65 . doi : 10.1016/j.cell.2004.11.027 . PMID 15550247 .  
  11. ↑ Schlieker C, Zentgraf H, Dersch P, Mogk A (noviembre de 2005). "ClpV, un miembro único de Hsp100/Clp de proteobacterias patógenas". Biological Chemistry . 386 (11): 1115–27 . doi : 10.1515/BC.2005.128 . PMID 16307477. S2CID 34095247 .