Articulo de referencia

Diagrama de Hanes-Woolf

Diagrama de Hanes de a/v frente a a para la cinética de Michaelis-Menten En bioquímica , un diagrama de Hanes-Woolf , diagrama de Hanes o diagrama de contra a / en {\estilo de v...

Diagrama de Hanes de a/v frente a a para la cinética de Michaelis-Menten

En bioquímica , un diagrama de Hanes-Woolf , diagrama de Hanes o diagrama de contra a / en {\estilo de visualización a/v} a {\estilo de visualización a} es una representación gráfica de la cinética enzimática en la que se representa gráficamente la relación entre la concentración inicial del sustrato y la velocidad de reacción en contra de . Se basa en la reorganización de la ecuación de Michaelis-Menten que se muestra a continuación: a {\estilo de visualización a} en {\estilo de visualización v} a {\estilo de visualización a}

a en = a V + K metro V {\displaystyle {a \sobre v}={a \sobre V}+{K_{\mathrm {m} } \sobre V}}

donde es la constante de Michaelis y es la tasa límite. [1] K metro {\displaystyle K_{\mathrm {m}}} V {\estilo de visualización V}

JBS Haldane afirmó, reiterando lo que él y KG Stern habían escrito en su libro, [2] que esta reorganización se debió a Barnet Woolf . [3] Sin embargo, fue solo una de las tres transformaciones introducidas por Woolf. Fue publicada por primera vez por CS Hanes, aunque no la utilizó como gráfico. [4] Hanes señaló que el uso de la regresión lineal para determinar los parámetros cinéticos a partir de este tipo de transformación lineal genera el mejor ajuste entre los valores observados y calculados de , en lugar de . [4] : 1415  1 / en {\estilo de visualización 1/v} en {\estilo de visualización v}

Partiendo de la ecuación de Michaelis-Menten:

en = V a K metro + a {\displaystyle v={{Va} sobre {K_{\mathrm {m} }+a}}}

Podemos tomar los recíprocos de ambos lados de la ecuación para obtener la ecuación subyacente al gráfico de Lineweaver-Burk :

1 en = 1 V + K metro V 1 a {\displaystyle {1 \sobre v}={1 \sobre V}+{K_{\mathrm {m} } \sobre V}\cdot {1 \sobre a}}

que se puede multiplicar en ambos lados por para dar a {\estilo de visualización {a}}

a en = 1 V a + K metro V {\displaystyle {a \sobre v}={1 \sobre V}\cdot a+{K_{\mathrm {m} } \sobre V}}

Por lo tanto, en ausencia de datos de error experimental, un gráfico de contra produce una línea recta de pendiente , una intersección en la ordenada de y una intersección en la abscisa de . a / en {\estilo de visualización {a/v}} a {\estilo de visualización {a}} 1 / V {\estilo de visualización 1/V} K metro / V {\displaystyle {K_{\mathrm {m}}/V}} K metro {\displaystyle -K_{\mathrm {m}}}

Al igual que otras técnicas que linealizan la ecuación de Michaelis-Menten, el gráfico de Hanes-Woolf se utilizó históricamente para la determinación rápida de los parámetros cinéticos , y , pero ha sido reemplazado en gran medida por métodos de regresión no lineal que son significativamente más precisos y ya no son inaccesibles desde el punto de vista computacional. Sin embargo, sigue siendo útil como un medio para presentar datos gráficamente. K metro {\displaystyle K_{\mathrm {m}}} V {\estilo de visualización V} K metro / V {\displaystyle K_{\mathrm {m}}/V}

Véase también

Referencias

  1. ^ El término "velocidad máxima" se utiliza a menudo, pero la IUBMB no lo recomienda; véase Cornish-Bowden, A (2014). "Recomendaciones actuales de la IUBMB sobre nomenclatura y cinética de enzimas". Persp. Sci . 1 : 74–87. doi :10.1016/j.pisc.2014.02.006.
  2. ^ Haldane, John Burdon Sanderson ; Popa, Kurt Günter (1932). Allgemeine Chemie der Enzyme . Wissenschaftliche Forschungsberichte, Naturwissenschaftliche Reihe, herausgegeben von Dr. Raphael Eduard Liesegang . vol. 28. Dresde y Leipzig: Theodor Steinkopff. págs. 119-120. OCLC  964209806.
  3. ^ Haldane, John Burdon Sanderson (1957). "Métodos gráficos en química enzimática". Nature . 179 (4564): 832–832. Código Bibliográfico :1957Natur.179R.832H. doi : 10.1038/179832b0 . S2CID  4162570.
  4. ^ ab Hanes, Charles Samuel (1932). "Estudios sobre amilasas vegetales: el efecto de la concentración de almidón sobre la velocidad de hidrólisis por la amilasa de la cebada germinada". Revista bioquímica . 26 (5): 1406–1421. doi :10.1042/bj0261406. PMC 1261052 . PMID  16744959. 
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