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hélice alfa

Estructura tridimensional [ 1 ] de una hélice alfa en la proteína crambina Una hélice alfa (o α-hélice ) es una secuencia de aminoácidos en una proteína que se enrollan formando...

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Estructura tridimensional [ 1 ] de una hélice alfa en la proteína crambina

Una hélice alfa (o α-hélice ) es una secuencia de aminoácidos en una proteína que se enrollan formando una espiral (una hélice ).

La hélice alfa es la disposición estructural más común en la estructura secundaria de las proteínas . También es el tipo de estructura local más extremo, y es la estructura local que se predice con mayor facilidad a partir de una secuencia de aminoácidos.

La hélice alfa tiene una conformación de hélice dextrógira en la que cada grupo N−H del esqueleto se une mediante enlaces de hidrógeno al grupo C=O del esqueleto del aminoácido que se encuentra cuatro residuos antes en la secuencia de la proteína.

Otros nombres

La hélice alfa también se denomina comúnmente:

  • Hélice alfa de Pauling-Corey-Branson (por los nombres de tres científicos que describieron su estructura)
  • 3.6 13 -hélice porque hay 3.6 aminoácidos en un anillo, con 13 átomos involucrados en el anillo formado por el enlace de hidrógeno (comenzando con el hidrógeno amídico y terminando con el oxígeno carbonílico) [ 2 ]
Protein secondary structureBeta sheetAlpha helix
La imagen de arriba contiene enlaces en los que se puede hacer clic.
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Diagrama interactivo de enlaces de hidrógeno en la estructura secundaria de las proteínas . Dibujo animado arriba, átomos abajo con nitrógeno en azul, oxígeno en rojo ( PDB : 1AXC ).

Descubrimiento

Vista lateral de una hélice α de residuos de alanina con detalle atómico . Dos enlaces de hidrógeno del mismo grupo peptídico se destacan en magenta; la distancia H-O es de aproximadamente 2  Å (0,20  nm). La cadena proteica se extiende hacia arriba; es decir, su extremo N-terminal se encuentra en la parte inferior y su extremo C-terminal en la superior. Nótese que las cadenas laterales (segmentos negros) se inclinan ligeramente hacia abajo, hacia el extremo N-terminal, mientras que los oxígenos peptídicos (rojos) apuntan hacia arriba y los grupos NH peptídicos (azules con segmentos grises) apuntan hacia abajo.
Vista superior de la misma hélice mostrada anteriormente. Cuatro grupos carbonilo apuntan hacia arriba, hacia el observador, espaciados aproximadamente a 100° en el círculo, lo que corresponde a 3,6 residuos de aminoácidos por vuelta de la hélice.

A principios de la década de 1930, William Astbury demostró que se producían cambios drásticos en la difracción de rayos X de fibras de lana o cabello húmedas al estirarlas significativamente. Los datos sugirieron que las fibras sin estirar tenían una estructura molecular enrollada con una repetición característica de ≈ 5,1 angstroms (0,51 nanómetros ) .

Astbury propuso inicialmente una estructura de cadena enlazada para las fibras. Posteriormente, se unió a otros investigadores (en particular al químico estadounidense Maurice Huggins ) para proponer que:

  • Las moléculas de proteína sin estirar formaron una hélice (a la que llamó forma α).
  • El estiramiento provocó que la hélice se desenrollara, formando un estado extendido (al que él denominó forma β).

Aunque incorrectos en sus detalles, los modelos de Astbury de estas formas eran correctos en esencia y corresponden a elementos modernos de la estructura secundaria , la hélice α y la hebra β (se mantuvo la nomenclatura de Astbury), que fueron desarrollados por Linus Pauling , Robert Corey y Herman Branson en 1951 (véase más abajo); ese artículo mostró hélices tanto dextrógiras como levógiras, aunque en 1960 la estructura cristalina de la mioglobina [ 3 ] mostró que la forma dextrógira es la común. Hans Neurath fue el primero en demostrar que los modelos de Astbury no podían ser correctos en detalle, porque implicaban choques de átomos. [ 4 ] El artículo de Neurath y los datos de Astbury inspiraron a HS Taylor , [ 5 ] Maurice Huggins [ 6 ] y Bragg y colaboradores [ 7 ] a proponer modelos de queratina que se asemejan en cierta medida a la hélice α moderna.

Dos avances clave en la modelización de la hélice α moderna fueron: la geometría correcta de los enlaces, gracias a la determinación de la estructura cristalina de aminoácidos y péptidos y a la predicción de Pauling sobre los enlaces peptídicos planares ; y su abandono de la suposición de un número entero de residuos por vuelta de la hélice. El momento crucial llegó a principios de la primavera de 1948, cuando Pauling contrajo un resfriado y se fue a la cama. Aburrido, dibujó una cadena polipeptídica de dimensiones aproximadas en una tira de papel y la dobló formando una hélice, procurando mantener los enlaces peptídicos planares. Tras varios intentos, logró un modelo con enlaces de hidrógeno físicamente plausibles. Posteriormente, Pauling colaboró ​​con Corey y Branson para confirmar su modelo antes de su publicación. [ 8 ] En 1954, Pauling recibió su primer Premio Nobel "por su investigación sobre la naturaleza del enlace químico y su aplicación a la elucidación de la estructura de sustancias complejas" [ 9 ] (como las proteínas), incluyendo prominentemente la estructura de la hélice α.

Estructura

Geometría y enlaces de hidrógeno

Los aminoácidos en una α-hélice están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira donde cada residuo de aminoácido corresponde a un giro de 100° en la hélice (es decir, la hélice tiene 3,6 residuos por giro) y una traslación de 1,5 Å (0,15 nm) a lo largo del eje helicoidal. Dunitz [ 10 ] describe cómo el primer artículo de Pauling sobre el tema muestra de hecho una hélice levógira, el enantiómero de la estructura verdadera. A veces aparecen pequeños fragmentos de hélice levógira con un alto contenido de aminoácidos de glicina aquirales, pero son desfavorables para los demás L -aminoácidos biológicos normales . El paso de la α-hélice (la distancia vertical entre giros consecutivos de la hélice) es de 5,4 Å (0,54 nm) , que es el producto de 1,5 y 3,6. Lo más importante es que el grupo NH de un aminoácido forma un enlace de hidrógeno con el grupo C=O del aminoácido cuatro residuos antes; este enlace de hidrógeno repetido i + 4 → i es la característica más prominente de una hélice α. La nomenclatura internacional oficial [ 11 ] [ 12 ] especifica dos formas de definir las hélices α: la regla 6.2 en términos de ángulos de torsión φ , ψ repetidos (véase más abajo) y la regla 6.3 en términos del patrón combinado de paso y enlaces de hidrógeno. Las hélices α se pueden identificar en la estructura de las proteínas utilizando varios métodos computacionales, como DSSP (Define Secondary Structure of Protein). [ 13 ]       

Contraste de las vistas de los extremos de la hélice entre α (cuadrada desplazada) y 3 10 (triangular).

Estructuras similares incluyen la hélice 3 10 ( enlace de hidrógeno i  +  3 → i ) y la hélice π ( enlace de hidrógeno i  +  5 → i ). La hélice α puede describirse como una hélice 3,6 13 , ya que el espaciado i  +  4 añade tres átomos más al bucle con enlace de hidrógeno en comparación con la hélice 3 10 más compacta , y en promedio, 3,6 aminoácidos participan en un anillo de hélice α. Los subíndices se refieren al número de átomos (incluido el hidrógeno) en el bucle cerrado formado por el enlace de hidrógeno. [ 14 ]

Diagrama de Ramachandran ( diagrama φ , ψ ), con puntos de datos para residuos α-helicoidales que forman un denso grupo diagonal debajo y a la izquierda del centro, alrededor del mínimo de energía global para la conformación del esqueleto. [ 15 ] 

Los residuos en las hélices α suelen adoptar ángulos diedros ( φ , ψ ) de la cadena principal alrededor de (−60°, −45°), como se muestra en la imagen de la derecha. En términos más generales, adoptan ángulos diedros tales que la suma del ángulo diedro ψ de un residuo y el ángulo diedro φ del siguiente residuo es aproximadamente −105°. Como consecuencia, los ángulos diedros de las hélices α, en general, se sitúan en una franja diagonal en el diagrama de Ramachandran (de pendiente −1), que abarca desde (−90°, −15°) hasta (−70°, −35°). A modo de comparación, la suma de los ángulos diedros para una hélice 3 10 es aproximadamente −75°, mientras que para la hélice π es aproximadamente −130°. La fórmula general para el ángulo de rotación Ω por residuo de cualquier hélice polipeptídica con isómeros trans viene dada por la ecuación [ 16 ] [ 17 ].    

3 porque Ω = 1 − 4 porque 2 ⁠ φ + ψ / 2 ⁠

La hélice α está muy compactada; prácticamente no hay espacio libre en su interior. Las cadenas laterales de los aminoácidos se encuentran en la parte exterior de la hélice y apuntan aproximadamente hacia abajo (es decir, hacia el extremo N-terminal), como las ramas de un árbol de hoja perenne ( efecto árbol de Navidad ). Esta direccionalidad se utiliza a veces en mapas preliminares de densidad electrónica de baja resolución para determinar la dirección del esqueleto proteico. [ 18 ]

Estabilidad

Las hélices observadas en las proteínas pueden tener entre cuatro y más de cuarenta residuos de longitud, pero una hélice típica contiene alrededor de diez aminoácidos (aproximadamente tres vueltas). En general, los polipéptidos cortos no presentan mucha estructura α-helicoidal en solución, ya que el costo entrópico asociado al plegamiento de la cadena polipeptídica no se compensa con una cantidad suficiente de interacciones estabilizadoras. En general, los enlaces de hidrógeno del esqueleto de las α-hélices se consideran ligeramente más débiles que los que se encuentran en las láminas β , y son fácilmente atacados por las moléculas de agua circundantes. Sin embargo, en entornos más hidrofóbicos como la membrana plasmática , o en presencia de cosolventes como el trifluoroetanol (TFE), o aislados del solvente en fase gaseosa, [ 19 ] los oligopéptidos adoptan fácilmente una estructura α-helicoidal estable. Además, se pueden incorporar enlaces cruzados a los péptidos para estabilizar conformacionalmente los pliegues helicoidales. Los enlaces cruzados estabilizan el estado helicoidal desestabilizando entrópica y eliminando pliegues "señuelo" estabilizados entálpicamente que compiten con el estado completamente helicoidal. [ 20 ] Se ha demostrado que las hélices α son más estables, resistentes a las mutaciones y diseñables que las hebras β en las proteínas naturales, [ 21 ] y también en las proteínas diseñadas artificialmente. [ 22 ]

Una hélice α en contornos de densidad electrónica de ultra alta resolución, con los átomos de oxígeno en rojo, los átomos de nitrógeno en azul y los enlaces de hidrógeno como líneas punteadas verdes (archivo PDB 2NRL, 17–32). El extremo N se encuentra en la parte superior.

Visualización

Las tres formas más populares de visualizar la estructura secundaria alfa-helicoidal de secuencias de oligopéptidos son: (1) una rueda helicoidal , [ 23 ] (2) un diagrama de Wenxiang, [ 24 ] y (3) una red helicoidal. [ 25 ] Cada una de ellas puede visualizarse con varios paquetes de software y servidores web. Para generar un número reducido de diagramas, se puede utilizar Heliquest [ 26 ] para ruedas helicoidales, y NetWheels [ 27 ] para ruedas helicoidales y redes helicoidales. Para generar programáticamente un gran número de diagramas, se puede utilizar helixvis [ 28 ] [ 29 ] para dibujar ruedas helicoidales y diagramas de Wenxiang en los lenguajes de programación R y Python.

Determinación experimental

Dado que la hélice α se define por sus enlaces de hidrógeno y la conformación de su cadena principal, la evidencia experimental más detallada de su estructura proviene de la cristalografía de rayos X de resolución atómica , como el ejemplo que se muestra a la derecha. Es evidente que todos los oxígenos carbonílicos de la cadena principal apuntan hacia abajo (hacia el extremo C-terminal), pero se desvían ligeramente, y los enlaces de hidrógeno son aproximadamente paralelos al eje de la hélice. Las estructuras proteicas obtenidas mediante espectroscopia de RMN también muestran claramente las hélices, con observaciones características de acoplamientos del efecto Overhauser nuclear (NOE) entre átomos en giros helicoidales adyacentes. En algunos casos, los enlaces de hidrógeno individuales pueden observarse directamente como un pequeño acoplamiento escalar en la RMN.

Existen varios métodos de baja resolución para asignar la estructura helicoidal general. Los desplazamientos químicos de RMN (en particular de C α , C β y C′) y los acoplamientos dipolares residuales suelen ser característicos de las hélices. El espectro de dicroísmo circular en el ultravioleta lejano (170–250 nm) de las hélices también es idiosincrásico, mostrando un doble mínimo pronunciado alrededor de 208 y 222 nm. La espectroscopia infrarroja se utiliza raramente, ya que el espectro de la hélice α se asemeja al de una bobina aleatoria (aunque estas podrían distinguirse, por ejemplo, mediante el intercambio hidrógeno-deuterio ). Finalmente, la criomicroscopía electrónica ahora permite distinguir hélices α individuales dentro de una proteína, aunque su asignación a residuos sigue siendo un área activa de investigación.  

Los homopolímeros largos de aminoácidos suelen formar hélices cuando son solubles. Estas hélices largas y aisladas también pueden detectarse mediante otros métodos, como la relajación dieléctrica , la birrefringencia de flujo y la medición de la constante de difusión . En términos más estrictos, estos métodos detectan únicamente la forma hidrodinámica característica, alargada (similar a un cigarro), de una hélice, o su elevado momento dipolar .

Propensiones a los aminoácidos

Diferentes secuencias de aminoácidos tienen diferentes propensiones para formar una estructura α-helicoidal. La alanina , el glutamato sin carga , la leucina , la arginina cargada , la metionina y la lisina cargada tienen propensiones especialmente altas para formar hélices, mientras que la prolina y la glicina tienen propensiones bajas para formar hélices. [ 30 ] La prolina rompe o dobla una hélice, tanto porque no puede donar un enlace de hidrógeno amida (porque no tiene) como porque su cadena lateral interfiere estéricamente con el esqueleto de la vuelta precedente , dentro de una hélice, lo que fuerza una curvatura de aproximadamente 30° en el eje de la hélice. [ 14 ] Sin embargo, la prolina suele ser el primer residuo de una hélice, presumiblemente debido a su rigidez estructural. En el otro extremo, la glicina también tiende a alterar las hélices porque su alta flexibilidad conformacional hace que adoptar la estructura α-helicoidal relativamente restringida resulte costoso desde el punto de vista entrópico. 

Tabla de propensiones estándar de hélice alfa de aminoácidos

Diferencias estimadas en el cambio de energía libre , Δ(ΔG ) , expresadas en kcal/mol por residuo en una configuración α-helicoidal, con respecto a la alanina, cuyo valor se establece arbitrariamente en cero. Los valores más altos (cambios de energía libre más positivos) son menos favorables. Es posible que existan desviaciones significativas de estos valores promedio, dependiendo de la naturaleza de los residuos vecinos.

momento dipolar

Una hélice tiene un momento dipolar global debido al efecto agregado de los microdipolos individuales de los grupos carbonilo del enlace peptídico que apuntan a lo largo del eje de la hélice. [ 31 ] Los efectos de este macrodipolo son objeto de cierta controversia. Las α-hélices suelen tener el extremo N-terminal unido a un grupo con carga negativa, a veces una cadena lateral de aminoácido como el glutamato o el aspartato , o a veces un ion fosfato. Algunos consideran que el macrodipolo de la hélice interactúa electrostáticamente con dichos grupos. Otros opinan que esto es engañoso y que es más realista decir que el potencial de enlace de hidrógeno de los grupos NH libres en el extremo N de una α-hélice puede satisfacerse mediante enlaces de hidrógeno; esto también puede considerarse como un conjunto de interacciones entre microdipolos locales como C=O···H−N . [ 32 ] [ 33 ]

Bobinas enrolladas

Las hélices α de tipo enrollado son estructuras altamente estables en las que dos o más hélices se enrollan entre sí formando una estructura de "superenrollamiento". Estas hélices contienen un motivo de secuencia muy característico, conocido como repetición de heptapéptido , que se repite cada siete residuos a lo largo de la secuencia ( residuos de aminoácidos , no pares de bases de ADN). El primer y, especialmente, el cuarto residuo (conocidos como posiciones a y d ) son casi siempre hidrofóbicos ; el cuarto residuo suele ser leucina , lo que da origen al nombre del motivo estructural denominado cremallera de leucina , un tipo de hélice enrollada. Estos residuos hidrofóbicos se agrupan en el interior del haz de hélices. En general, el quinto y el séptimo residuo ( posiciones e y g ) tienen cargas opuestas y forman un puente salino estabilizado por interacciones electrostáticas . Las proteínas fibrosas como la queratina o los tallos de la miosina o la kinesina suelen adoptar estructuras de hélice enrollada, al igual que varias proteínas dimerizantes . Un par de hélices enrolladas —un haz de cuatro hélices— es un motivo estructural muy común en las proteínas. Por ejemplo, se encuentra en la hormona del crecimiento humana y en varias variedades de citocromo . La proteína Rop , que promueve la replicación de plásmidos en bacterias, es un caso interesante en el que un solo polipéptido forma una hélice enrollada y dos monómeros se ensamblan para formar un haz de cuatro hélices.   

Arreglos faciales

Los aminoácidos que componen una hélice en particular se pueden representar en una rueda helicoidal , una representación que ilustra la orientación de los aminoácidos constituyentes (véase el artículo sobre la cremallera de leucina para un diagrama de este tipo). A menudo, en las proteínas globulares , así como en estructuras especializadas como las hélices enrolladas y las cremalleras de leucina , una α-hélice presenta dos "caras" : una que contiene predominantemente aminoácidos hidrofóbicos orientados hacia el interior de la proteína, en el núcleo hidrofóbico , y otra que contiene predominantemente aminoácidos polares orientados hacia la superficie de la proteína expuesta al disolvente . 

También se producen cambios en la orientación de unión en oligopéptidos con organización facial. Este patrón es especialmente común en péptidos antimicrobianos , y se han ideado muchos modelos para describir cómo se relaciona con su función. Un rasgo común a muchos de ellos es que la cara hidrofóbica del péptido antimicrobiano forma poros en la membrana plasmática tras asociarse con las cadenas grasas en el núcleo de la membrana. [ 34 ] [ 35 ]

Ensamblajes a mayor escala

La molécula de hemoglobina tiene cuatro subunidades de unión al grupo hemo, cada una compuesta principalmente por hélices α.

La mioglobina y la hemoglobina , las dos primeras proteínas cuyas estructuras se determinaron mediante cristalografía de rayos X , presentan plegamientos muy similares, compuestos en un 70 % por hélices alfa, mientras que el resto son regiones no repetitivas o "bucles" que conectan las hélices. Para clasificar las proteínas según su plegamiento dominante, la base de datos de Clasificación Estructural de Proteínas (SRC) mantiene una amplia categoría específica para las proteínas compuestas exclusivamente por hélices alfa.

La hemoglobina posee entonces una estructura cuaternaria a mayor escala , en la que la molécula funcional de unión al oxígeno está formada por cuatro subunidades.

Funciones

Hélices de espiral enrollada con cremallera de leucina y hélices de unión al ADN : factor de transcripción Max ( archivo PDB 1HLO)
Rodopsina bovina ( archivo PDB 1GZM), con un haz de siete hélices que atraviesan la membrana (superficies de la membrana marcadas con líneas horizontales).

unión al ADN

Las hélices α tienen una importancia particular en los motivos de unión al ADN , incluidos los motivos hélice-giro-hélice , los motivos de cremallera de leucina y los motivos de dedo de zinc . Esto se debe al hecho estructural conveniente de que el diámetro de una hélice α es de aproximadamente 12 Å (1,2 nm) incluyendo un conjunto promedio de cadenas laterales, aproximadamente igual al ancho del surco mayor en el ADN en forma B , y también porque los dímeros de hélices en espiral (o cremallera de leucina) pueden posicionar fácilmente un par de superficies de interacción para contactar el tipo de repetición simétrica común en el ADN de doble hélice. [ 36 ] Un ejemplo de ambos aspectos es el factor de transcripción Max (ver imagen a la izquierda), que utiliza una espiral helicoidal para dimerizarse, posicionando otro par de hélices para interactuar en dos giros sucesivos del surco mayor del ADN.  

Transmembrana

Las hélices α son también el elemento estructural proteico más común que atraviesa las membranas biológicas ( proteína transmembrana ), [ 37 ] presumiblemente porque la estructura helicoidal puede satisfacer todos los enlaces de hidrógeno del esqueleto interno, sin dejar grupos polares expuestos a la membrana si las cadenas laterales son hidrofóbicas. Las proteínas a veces se anclan mediante una sola hélice transmembrana, a veces mediante un par, y a veces mediante un haz de hélices, que clásicamente consiste en siete hélices dispuestas verticalmente en un anillo, como en el caso de las rodopsinas (véase la imagen de la derecha) y otros receptores acoplados a proteínas G (GPCR). La estabilidad estructural entre pares de dominios transmembrana de hélice α depende de motivos de empaquetamiento interhelicoidal de membrana conservados, por ejemplo, el motivo glicina-xxx-glicina (o pequeño-xxx-pequeño). [ 38 ]

Propiedades mecánicas

Las hélices α bajo deformación axial por tracción, una condición de carga característica que aparece en muchos filamentos y tejidos ricos en hélices α, dan como resultado un comportamiento característico de tres fases de módulo tangente rígido-blando-rígido. [ 39 ] La fase I corresponde al régimen de pequeña deformación durante el cual la hélice se estira de manera homogénea, seguida de la fase II, en la que los giros de la hélice α se rompen mediante la ruptura de grupos de enlaces de hidrógeno. La fase III se asocia típicamente con el estiramiento de enlaces covalentes de gran deformación.

Características dinámicas

Las hélices alfa en las proteínas pueden tener un movimiento de acordeón de baja frecuencia , como se observa mediante espectroscopia Raman [ 40 ] y se analiza mediante el modelo de cuasicontinuo. [ 41 ] [ 42 ] Las hélices no estabilizadas por interacciones terciarias muestran un comportamiento dinámico, que puede atribuirse principalmente al deshilachamiento de la hélice desde los extremos. [ 43 ]

Transición hélice-bobina

Los homopolímeros de aminoácidos (como la polilisina ) pueden adoptar una estructura α-helicoidal a bajas temperaturas que se "desintegra" a altas temperaturas. Se creía que esta transición hélice-bobina era análoga a la desnaturalización de las proteínas . La mecánica estadística de esta transición puede modelarse mediante un elegante método de matriz de transferencia , caracterizado por dos parámetros: la propensión a iniciar una hélice y la propensión a extenderla.

En el arte

Alpha Helix de Julian Voss-Andreae para Linus Pauling (2004), acero con recubrimiento en polvo, 3 metros de altura . La escultura se encuentra frente a la casa de la infancia de Pauling en 3945 SE Hawthorne Boulevard en Portland, Oregón , EE. UU.  

Al menos cinco artistas han hecho referencia explícita a la hélice alfa en su obra: Julie Newdoll en pintura y Julian Voss-Andreae , Bathsheba Grossman , Byron Rubin y Mike Tyka en escultura.

La artista Julie Newdoll, residente del área de San Francisco, [ 44 ] licenciada en microbiología con especialización en arte, se ha especializado en pinturas inspiradas en imágenes y moléculas microscópicas desde 1990. Su pintura "El ascenso de la hélice alfa" (2003) presenta figuras humanas dispuestas en una estructura α-helicoidal. Según la artista, "las flores reflejan los diversos tipos de cadenas laterales que cada aminoácido ofrece al mundo". [ 44 ] Esta misma metáfora también se repite desde la perspectiva científica: "Las láminas β no muestran una regularidad rígida y repetitiva, sino que fluyen en curvas gráciles y sinuosas, e incluso la hélice α es más regular a la manera de un tallo de flor, cuyos nudos ramificados muestran la influencia del entorno, la historia del desarrollo y la evolución de cada parte para adaptarse a su propia función idiosincrásica". [ 14 ]

Julian Voss-Andreae es un escultor alemán con títulos en física experimental y escultura. Desde 2001, Voss-Andreae crea "esculturas de proteínas" [ 45 ] basadas en la estructura de las proteínas, siendo la hélice α uno de sus objetos predilectos. Voss-Andreae ha realizado esculturas de hélice α con diversos materiales, incluyendo bambú y árboles enteros. Un monumento que Voss-Andreae creó en 2004 para celebrar la memoria de Linus Pauling , el descubridor de la hélice α, está hecho de una gran viga de acero reorganizada en la estructura de la hélice α. La escultura de 3 metros de altura (10 pies ) , de color rojo brillante, se encuentra frente a la casa de la infancia de Pauling en Portland, Oregón . 

Los diagramas de cintas de hélices α son un elemento prominente en las esculturas de cristal grabadas con láser de estructuras proteicas creadas por la artista Bathsheba Grossman , como las de la insulina , la hemoglobina y la ADN polimerasa . [ 46 ] Byron Rubin es un antiguo cristalógrafo de proteínas, ahora escultor profesional en metal de proteínas, ácidos nucleicos y moléculas de fármacos , muchas de las cuales presentan hélices α, como la subtilisina , la hormona del crecimiento humana y la fosfolipasa A2 . [ 47 ] 

Mike Tyka es un bioquímico computacional de la Universidad de Washington que trabaja con David Baker . Tyka lleva desde 2010 creando esculturas de moléculas de proteínas a partir de cobre y acero, incluyendo ubiquitina y un tetrámero de canal de potasio . [ 48 ]

Véase también

Referencias

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  • Calculadora de ángulo de rotación de hélice α. Archivada el 3 de agosto de 2021 en Wayback Machine.
  • Sitio web de la artista Julie Newdoll
  • Sitio web del artista Julian Voss-Andreae