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Hidrofobina

Las hidrofobinas son un grupo de pequeñas proteínas (~100 aminoácidos ) ricas en cisteína que se descubrieron en hongos filamentosos , liquenizados o no. Posteriormente, también...

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Las hidrofobinas son un grupo de pequeñas proteínas (~100 aminoácidos ) ricas en cisteína que se descubrieron en hongos filamentosos , liquenizados o no. Posteriormente, también se encontraron proteínas similares en bacterias . [ 1 ] Las hidrofobinas son conocidas por su capacidad de formar un recubrimiento hidrofóbico (repelente al agua) en la superficie de un objeto. [ 2 ] Fueron descubiertas y aisladas por primera vez en Schizophyllum commune en 1991. [ 3 ] Con base en las diferencias en los patrones de hidropatía y las propiedades biofísicas , se pueden dividir en dos categorías: clase I y clase II. Las hidrofobinas pueden autoensamblarse en una monocapa en interfaces hidrofílicas :hidrofóbicas, como una interfaz agua:aire. La monocapa de clase I contiene la misma estructura central que las fibrillas amiloides y es positiva al rojo Congo y a la tioflavina T. La monocapa formada por hidrofobinas de clase I tiene una estructura altamente ordenada y solo puede disociarse con trifluoroacetato concentrado o ácido fórmico . El ensamblaje de monocapas implica grandes reordenamientos estructurales con respecto al monómero . [ 4 ]

Los hongos forman estructuras aéreas complejas y esporas incluso en ambientes acuáticos.

Se han identificado hidrofobinas en líquenes [ 5 ] , así como en ascomicetos y basidiomicetos no liquenizados ; se desconoce si existen en otros grupos. [ 6 ] Las hidrofobinas se encuentran generalmente en la superficie externa de las conidias y de la pared hifal , y pueden estar involucradas en la mediación del contacto y la comunicación entre el hongo y su entorno. [ 7 ] Algunos miembros de la familia contienen múltiples copias del dominio.

Se ha descubierto que las hidrofobinas son estructural y funcionalmente similares a las cerato-plataninas , otro grupo de pequeñas proteínas ricas en cisteína, [ 8 ] que también contienen un alto porcentaje de aminoácidos hidrofóbicos, [ 6 ] y también están asociadas con el crecimiento de hifas. [ 9 ] [ 10 ]

Esta familia de proteínas incluye las proteínas rodlet de Neurospora crassa (gen eas) y Emericella nidulans (gen rodA ); estas proteínas son el componente principal de la vaina hidrofóbica que cubre la superficie de muchas esporas de hongos . [ 11 ] [ 12 ]

La secuenciación genómica de dos hongos de ambientes secos o salinos ( Wallemia sebi y W. ichthyophaga ) reveló que estas especies contienen hidrofobinas predichas con una proporción inusualmente alta de aminoácidos ácidos y, por lo tanto, con características potencialmente novedosas. [ 13 ] Se cree que la alta proporción de aminoácidos ácidos es una adaptación de las proteínas a altas concentraciones de sal. [ 14 ]

Estructura

Las hidrofobinas se caracterizan por la presencia de 8 residuos de cisteína conservados que forman 4 enlaces disulfuro. [ 15 ] Son capaces de invertir la humectabilidad de las superficies mediante el autoensamblaje espontáneo de las proteínas monoméricas en monocapas anfipáticas en superficies hidrofóbicas:hidrofílicas. A pesar de esta característica común, las hidrofobinas se subdividen en dos clases según las diferencias en su estructura monomérica, como el espaciado entre los residuos de cisteína, y según las diferentes propiedades fisicoquímicas de las monocapas anfipáticas que forman. [ 15 ] [ 16 ] Los extensos análisis estructurales de hidrofobinas individuales de las dos clases han dilucidado que las diferencias morfológicas y físicas entre las formas poliméricas de clase I y clase II son el resultado de diferencias estructurales significativas a nivel de ensamblaje del monómero.

Clase I

Las hidrofobinas de clase I se caracterizan por tener una secuencia de aminoácidos bastante diversa entre los diferentes tipos (con excepción de los residuos de cisteína conservados) y, en comparación con la clase II, tienen un espaciado entre cisteínas largo y variable. [ 17 ] Forman varillas que han sido identificadas como amiloides funcionales debido a sus características similares a las del amiloide, como se observa en estudios de difracción de rayos X y se confirma por su capacidad de unirse a colorantes específicos del amiloide, como el rojo Congo y la tioflavina T. [ 18 ] La formación de varillas implica cambios conformacionales [ 19 ] que conducen a la formación de una estructura de lámina β extremadamente robusta [ 20 ] que solo puede despolimerizarse mediante tratamiento con ácidos fuertes. [ 21 ] Las varillas pueden formar espontáneamente monocapas ordenadas por ensamblaje lateral, mostrando una morfología fibrilar regular en interfaces hidrofóbicas:hidrofílicas. [ 22 ] La hidrofobina de clase I mejor caracterizada es EAS , que recubre las esporas del hongo Neurospora crassa , seguida de la caracterización de DewA de Aspergillus nidulans . [ 23 ]

Clase II

Las hidrofobinas de clase II tienen, en general, una secuencia de aminoácidos más conservada entre los diferentes tipos y, a diferencia de la clase I, presentan un espaciado entre cisteínas corto y regular. [ 17 ] A diferencia de la clase I, la monocapa de hidrofobinas de clase II formada en las interfaces hidrofóbicas:hidrofílicas no es fibrilar y no se asocia con la formación de estructuras amiloides ni con grandes cambios conformacionales. [ 22 ] No obstante, estudios de microscopía de fuerza atómica de alta resolución revelaron la formación de un notable patrón hexagonal repetitivo sobre superficies recubiertas con la hidrofobina de clase II HBFI, lo que significa que estas proteínas también son capaces de formar una red ordenada en películas superficiales. [ 24 ]

Las estructuras cristalinas de HFBI y HFBII de Trichoderma reesei fueron las primeras hidrofobinas de clase II que se determinaron.

Autoensamblaje de varillas de hidrofobinas de clase I

Existe un interés especial en comprender el mecanismo subyacente al autoensamblaje de monómeros de clase I que conduce a la formación de monocapas de varillas anfipáticas resistentes y ordenadas, debido a sus propiedades intrínsecas y a la información sustancial disponible de varios estudios de caracterización de las hidrofobinas de clase I EAS y DewA. Estos mecanismos se han estudiado ampliamente mediante mutagénesis dirigida en un esfuerzo por identificar las regiones clave de la secuencia de aminoácidos que impulsan el autoensamblaje de varillas. Kwan et al. (2006) propusieron un modelo para la forma monomérica de EAS a partir de datos estructurales obtenidos de experimentos de espectroscopia de RMN y difracción de rayos X que indicaron la presencia de una estructura central de barril β antiparalelo de cuatro hebras en EAS que permite el enlace de monómeros a través de enlaces de hidrógeno de la cadena principal . [ 18 ] Hay elementos secundarios alrededor de este núcleo de barril β como los bucles Cys3-Cys4 y Cys7-Cys8. Este modelo es consistente con la estructura similar al amiloide que forman las varillas de clase I, en la que las hebras β están orientadas perpendicularmente al eje del andamiaje β cruzado de la fibra. [ 25 ]

La mutagénesis dirigida al sitio de EAS ha proporcionado información sobre los cambios estructurales específicos responsables del autoensamblaje de monómeros en varillas y la posterior formación de una monocapa anfipática en interfaces hidrofóbicas:hidrofílicas. Kwan et al. (2008) informaron que el largo bucle hidrofóbico Cys3-Cys4 no es necesario para el ensamblaje de varillas porque su deleción no afecta el plegamiento ni las propiedades físicas de la proteína monomérica, ni la morfología de la forma polimérica de varilla. [ 26 ] En cambio, se ha descubierto que una región del bucle corto Cys7-Cys8, que contiene principalmente residuos polares sin carga, es fundamental para el ensamblaje de varillas. [ 15 ]

La caracterización de los elementos secundarios de EAS involucrados en el ensamblaje de varillas ha proporcionado información sobre el mecanismo detrás del autoensamblaje de las hidrofobinas de clase I, pero las importantes diferencias estructurales con DewA, otra hidrofobina de clase I, sugieren que los mecanismos que impulsan el ensamblaje de varillas varían entre los diferentes tipos de hidrofobinas. Al igual que EAS, DewA también tiene una estructura central de barril β, pero difiere significativamente de ella debido a su considerable contenido de elementos secundarios helicoidales. [ 27 ] Una característica única de DewA es su capacidad de existir como dos tipos de conformaciones en solución, ambas capaces de formar ensamblajes de varillas pero a diferentes velocidades. [ 23 ] A pesar de estas diferencias en los mecanismos estructurales y de autoensamblaje, tanto EAS como DewA forman monocapas fibrilares robustas, lo que significa que deben existir varias vías, secuencias de proteínas y conformaciones terciarias capaces de autoensamblarse en monocapas anfipáticas. Una caracterización más exhaustiva tanto de EAS como de DewA y de sus mecanismos de autoensamblaje en forma de varillas abrirá oportunidades para el diseño racional de hidrofobinas con nuevas aplicaciones biotecnológicas.

Potencial de uso

Desde los primeros estudios que aportaron información sobre las propiedades de las hidrofobinas, estas pequeñas proteínas se han considerado excelentes candidatas para su uso tecnológico. [ 16 ] La comprensión detallada de los mecanismos moleculares que subyacen al autoensamblaje de las hidrofobinas en monocapas anfipáticas en interfaces hidrofóbicas:hidrofílicas es de gran interés académico, pero principalmente de interés comercial. Esto se debe a que una comprensión profunda de los elementos que impulsan estos mecanismos permitiría la ingeniería de hidrofobinas (u otras biomoléculas) para aplicaciones nanotecnológicas y biotecnológicas. Un ejemplo es que se descubrió que el recubrimiento de nanotubos de carbono con hidrofobinas aumenta su solubilidad y reduce su toxicidad, un hallazgo que aumenta las perspectivas de que los nanotubos de carbono se utilicen como vehículos para la administración de fármacos . [ 28 ] Otras áreas de uso potencial de las hidrofobinas incluyen:

  • Fabricación y recubrimiento de nanodispositivos e implantes médicos para aumentar la biocompatibilidad .
  • Emulsionantes en la industria alimentaria y en productos de cuidado personal.
  • La elevada estabilidad de las hidrofobinas puede resultar muy útil en el recubrimiento de superficies de uso prolongado o sometidas a condiciones adversas.
  • La fácil disociación de una monocapa de hidrofobina de clase II podría ser deseable, y esto se puede lograr fácilmente mediante el uso de detergentes y alcoholes.
  • Se ha informado del uso de hidrofobinas en la purificación de proteínas , [ 29 ] [ 30 ] [ 31 ] administración de fármacos [ 32 ] [ 33 ] [ 34 ] y adhesión celular [ 35 ] [ 36 ] [ 37 ] .

Para obtener más información sobre las posibles aplicaciones biotecnológicas de las hidrofobinas, consulte Hektor y Scholtmeijer (2005) [ 38 ] y Cox y Hooley (2009). [ 39 ]

Referencias

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