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Receptor del factor de crecimiento similar a la insulina 1

El receptor del factor de crecimiento similar a la insulina 1 ( IGF-1 ) es una proteína que se encuentra en la superficie de las células humanas . Es un receptor transmembrana q...

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El receptor del factor de crecimiento similar a la insulina 1 ( IGF-1 ) es una proteína que se encuentra en la superficie de las células humanas . Es un receptor transmembrana que se activa mediante la hormona IGF- 1 y la hormona relacionada IGF-2 . Pertenece a la amplia clase de receptores tirosina quinasa . Este receptor media los efectos del IGF-1, una hormona proteica polipeptídica con una estructura molecular similar a la de la insulina. El IGF-1 desempeña un papel importante en el crecimiento y continúa teniendo efectos anabólicos en adultos, lo que significa que puede inducir la hipertrofia del músculo esquelético y otros tejidos diana. Los ratones que carecen del receptor IGF-1 mueren en etapas tardías del desarrollo y muestran una drástica reducción de la masa corporal. Esto demuestra el potente efecto promotor del crecimiento de este receptor.

Estructura

Diagrama esquemático de la estructura del IGF-1R

Dos subunidades alfa y dos subunidades beta componen el receptor IGF-1. Ambas subunidades, α y β, se sintetizan a partir de un único precursor de ARNm. Este precursor se glicosila, se escinde proteolíticamente y se entrecruza mediante enlaces de cisteína para formar una cadena transmembrana αβ funcional. [ 5 ] Las cadenas α se localizan extracelularmente, mientras que la subunidad β atraviesa la membrana y es responsable de la transducción de señales intracelulares tras la estimulación por ligando. El IGF-1R maduro tiene un peso molecular de aproximadamente 320 kDa. ¿Cita? El receptor pertenece a una familia que incluye el receptor de insulina y el IGF-2R (y sus respectivos ligandos IGF-1 e IGF-2), junto con varias proteínas de unión a IGF.

Tanto el IGF-1R como el receptor de insulina poseen un sitio de unión para el ATP , que se utiliza para proporcionar los fosfatos necesarios para la autofosforilación . Existe una homología del 60% entre el IGF-1R y el receptor de insulina. Se han identificado las estructuras de los complejos de autofosforilación de los residuos de tirosina 1165 y 1166 en cristales del dominio quinasa del IGF1R. [ 6 ]

En respuesta a la unión del ligando, las cadenas α inducen la autofosforilación de tirosina de las cadenas β. Este evento desencadena una cascada de señalización intracelular que, si bien es específica del tipo celular, a menudo promueve la supervivencia y la proliferación celular. [ 7 ] [ 8 ]

miembros de la familia

Los receptores de tirosina quinasa, incluido el receptor IGF-1, ejercen su actividad mediante la adición de grupos fosfato a tirosinas específicas en ciertas proteínas dentro de la célula. Esta adición de fosfato induce cascadas de señalización celular, y el resultado habitual de la activación del receptor IGF-1 es la supervivencia y proliferación en células con capacidad mitótica, así como el crecimiento (hipertrofia) en tejidos como el músculo esquelético y el músculo cardíaco .

Función

Desarrollo embrionario

Durante el desarrollo embrionario, la vía del receptor IGF-1 está implicada en el desarrollo de los esbozos de las extremidades.

Lactancia

La vía de señalización del IGF-1R es de vital importancia para el desarrollo normal del tejido mamario durante el embarazo y la lactancia . Durante el embarazo, se produce una intensa proliferación de células epiteliales que forman los conductos y la glándula. Tras el destete, las células sufren apoptosis y todo el tejido se destruye. Diversos factores de crecimiento y hormonas participan en este proceso, y se cree que el IGF-1R interviene en la diferenciación celular y desempeña un papel fundamental en la inhibición de la apoptosis hasta que finaliza el destete.

Señalización de la insulina

El IGF-1 se une al menos a dos receptores de la superficie celular: el receptor de IGF1 (IGFR) y el receptor de insulina . El receptor de IGF-1 parece ser el receptor "fisiológico" , ya que se une al IGF-1 con una afinidad significativamente mayor que a la insulina. [ 9 ] Al igual que el receptor de insulina, el receptor de IGF-1 es una tirosina quinasa receptora , lo que significa que transmite señales al causar la adición de una molécula de fosfato en tirosinas específicas. El IGF-1 activa el receptor de insulina con una potencia aproximada del 10% de la de la insulina. Parte de esta señalización puede producirse a través de heterodímeros IGF1R/receptor de insulina (la razón de la confusión es que los estudios de unión muestran que el IGF-1 se une al receptor de insulina 100 veces menos eficazmente que la insulina, pero esto no se correlaciona con la potencia real del IGF-1 in vivo para inducir la fosforilación del receptor de insulina y la hipoglucemia).

Envejecimiento

Estudios realizados en ratones hembra han demostrado que tanto el núcleo supraóptico (SON) como el núcleo paraventricular (PVN) pierden aproximadamente un tercio de las células inmunorreactivas al IGF-1R con el envejecimiento normal. Asimismo, los ratones ancianos con restricción calórica (CR) perdieron un mayor número de células no inmunorreactivas al IGF-1R, manteniendo recuentos similares de células inmunorreactivas al IGF-1R en comparación con los ratones ancianos con alimentación normal (Al). En consecuencia, los ratones ancianos con CR muestran un mayor porcentaje de células inmunorreactivas al IGF-1R, lo que refleja una mayor sensibilidad hipotalámica al IGF-1 en comparación con los ratones que envejecen normalmente. [ 10 ] [ 11 ]

Craneosinostosis

Las mutaciones en IGF1R se han asociado con la craneosinostosis . [ 12 ]

Tamaño del cuerpo

Se ha demostrado que el IGF-1R tiene un efecto significativo en el tamaño corporal en razas de perros pequeños. [ 13 ] Un "SNP no sinónimo en chr3:44,706,389 que cambia una arginina altamente conservada en el aminoácido 204 por histidina" está asociado con un tamaño corporal particularmente pequeño. "Se predice que esta mutación impide la formación de varios enlaces de hidrógeno dentro del dominio rico en cisteína de la subunidad extracelular de unión al ligando del receptor. Nueve de las 13 razas de perros pequeños portan la mutación y muchos perros son homocigotos para ella". Se ha demostrado que los individuos más pequeños dentro de varias razas pequeñas y medianas también portan esta mutación.

Los ratones que poseen solo una copia funcional del gen IGF-1R son normales, pero presentan una disminución de aproximadamente el 15 % en su masa corporal. También se ha demostrado que el IGF-1R regula el tamaño corporal en perros. Una versión mutada de este gen se encuentra en varias razas de perros pequeños. [ 13 ]

Inactivación/eliminación de genes

La eliminación del gen del receptor de IGF-1 en ratones produce letalidad durante el desarrollo embrionario temprano , y por esta razón, la insensibilidad a IGF-1, a diferencia del caso de la insensibilidad a la hormona del crecimiento (GH) ( síndrome de Laron ), no se observa en la población humana. [ 14 ]

Importancia clínica

Cáncer

El IGF-1R está implicado en varios tipos de cáncer, [ 15 ] [ 16 ] incluyendo cáncer de mama, próstata y pulmón. En algunos casos, sus propiedades antiapoptóticas permiten que las células cancerosas resistan las propiedades citotóxicas de los fármacos quimioterapéuticos o la radioterapia. En el cáncer de mama, donde se utilizan inhibidores del EGFR como el erlotinib para inhibir la vía de señalización del EGFR, el IGF-1R confiere resistencia al formar una mitad de un heterodímero (véase la descripción de la transducción de señales del EGFR en la página del erlotinib ), lo que permite que la señalización del EGFR se reanude en presencia de un inhibidor adecuado. Este proceso se denomina interacción entre el EGFR y el IGF-1R. Además, está implicado en el cáncer de mama al aumentar el potencial metastásico del tumor original al conferirle la capacidad de promover la vascularización.

Los niveles elevados del IGF-IR se expresan en la mayoría de los tumores de pacientes con cáncer de próstata primario y metastásico. [ 17 ] La evidencia sugiere que la señalización del IGF-IR es necesaria para la supervivencia y el crecimiento cuando las células de cáncer de próstata progresan hacia la independencia de andrógenos. [ 18 ] Además, cuando las células de cáncer de próstata inmortalizadas que imitan la enfermedad avanzada se tratan con el ligando del IGF-1R, IGF-1, las células se vuelven más móviles. [ 19 ] Los miembros de la familia del receptor de IGF y sus ligandos también parecen estar involucrados en la carcinogénesis de los tumores mamarios de los perros. [ 20 ] [ 21 ] El IGF1R está amplificado en varios tipos de cáncer según el análisis de datos de TCGA, y la amplificación genética podría ser un mecanismo para la sobreexpresión del IGF1R en el cáncer. [ 22 ]

Las células de cáncer de pulmón estimuladas con glucocorticoides fueron inducidas a un estado de latencia reversible que dependía del IGF-1R y sus vías de señalización de supervivencia asociadas. [ 23 ]

inhibidores

Debido a la similitud de las estructuras del IGF-1R y el receptor de insulina (IR), especialmente en las regiones del sitio de unión de ATP y las regiones de tirosina quinasa, la síntesis de inhibidores selectivos del IGF-1R es difícil. En la investigación actual destacan tres clases principales de inhibidores:

  1. Las tirfostinas, como AG538 [ 24 ] y AG1024, se encuentran en las primeras fases de ensayos preclínicos. No se cree que compitan con el ATP, aunque sí lo hacen cuando se utilizan en el EGFR, como se describe en estudios QSAR. Estas muestran cierta selectividad hacia el IGF-1R en comparación con el IR.
  2. Derivados de pirrolo(2,3-d)-pirimidina como NVP-AEW541, inventado por Novartis, que muestran una selectividad mucho mayor (100 veces) hacia IGF-1R en comparación con IR. [ 25 ]
  3. Los anticuerpos monoclonales son probablemente los compuestos terapéuticos más específicos y prometedores. Teprotumumab es una terapia novedosa que muestra un beneficio significativo para la enfermedad ocular tiroidea .

Interacciones

Se ha demostrado que el receptor del factor de crecimiento similar a la insulina 1 interactúa con:

Regulación

Hay evidencia que sugiere que el IGF1R está regulado negativamente por el microARN miR-7 . [ 42 ]

Véase también

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000140443 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000005533 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Gregory CW, DeGeorges A, Sikes RA (2001). "El eje IGF en el desarrollo y progresión del cáncer de próstata". Avances recientes en investigación oncológica : 437–462 . ISBN 81-7895-002-2.
  6. ↑ Xu Q, Malecka KL, Fink L, Jordan EJ, Duffy E, Kolander S, Peterson JR, Dunbrack RL (diciembre de 2015). " Identificación de estructuras tridimensionales de complejos de autofosforilación en cristales de quinasas de proteínas" . Science Signaling . 8 (405): rs13. doi : 10.1126/scisignal.aaa6711 . PMC 4766099. PMID 26628682 .  
  7. ↑ Jones JI, Clemmons DR (febrero de 1995). "Factores de crecimiento similares a la insulina y sus proteínas de unión: acciones biológicas". Endocrine Reviews . 16 (1): 3– 34. doi : 10.1210/edrv-16-1-3 . PMID 7758431 . 
  8. ↑ LeRoith D, Werner H, Beitner-Johnson D, Roberts CT (abril de 1995). "Aspectos moleculares y celulares del receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I". Endocrine Reviews . 16 (2): 143– 63. doi : 10.1210/edrv-16-2-143 . PMID 7540132 . 
  9. ^ Hawsawi Y, El-Gendy R, Twelves C, Speirs V, Beattie J (diciembre de 2013). "Factor de crecimiento similar a la insulina: interferencia de estradiol y tumorigénesis de la glándula mamaria" (PDF) . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reseñas sobre el cáncer . 1836 (2): 345– 53. doi : 10.1016/j.bbcan.2013.10.005 . PMID 24189571 . 
  10. ↑ Saeed O, Yaghmaie F, Garan SA, Gouw AM, Voelker MA, Sternberg H, Timiras PS (febrero de 2007). "Las células inmunorreactivas al receptor del factor de crecimiento similar a la insulina-1 se mantienen selectivamente en el hipotálamo paraventricular de ratones con restricción calórica" . International Journal of Developmental Neuroscience . 25 (1): 23– 8. doi : 10.1016/j.ijdevneu.2006.11.004 . PMID 17194562. S2CID 5828689 .  
  11. ↑ Yaghmaie F, Saeed O, Garan SA, Voelker MA, Gouw AM, Freitag W, Sternberg H, Timiras PS (noviembre de 2006). "La pérdida dependiente de la edad de células inmunorreactivas al receptor del factor de crecimiento similar a la insulina-1 en el hipotálamo supraóptico se reduce en ratones con restricción calórica". International Journal of Developmental Neuroscience . 24 (7): 431– 6. doi : 10.1016/j.ijdevneu.2006.08.008 . PMID 17034982. S2CID 22533403 .  
  12. ↑ Cunningham ML, Horst JA, Rieder MJ, Hing AV, Stanaway IB, Park SS, Samudrala R, Speltz ML (enero de 2011). " Variantes de IGF1R asociadas con craneosinostosis aislada de una sola sutura" . American Journal of Medical Genetics. Parte A. 155A ( 1): 91–7 . doi : 10.1002/ajmg.a.33781 . PMC 3059230. PMID 21204214 .  
  13. 1 2 Hoopes BC, Rimbault M, Liebers D, Ostrander EA, Sutter NB (diciembre de 2012). "El receptor del factor de crecimiento similar a la insulina 1 (IGF1R) contribuye a la reducción del tamaño en perros" . Genoma de mamíferos . 23 ( 11–12 ): 780–90 . doi : 10.1007/s00335-012-9417- z . PMC 3511640. PMID 22903739 .  
  14. ↑ Harris JR, Lippman ME, Osborne CK, Morrow M (28 de marzo de 2012). Enfermedades de la mama . Lippincott Williams & Wilkins. págs. 88–. ISBN  978-1-4511-4870-1.
  15. ↑ Warshamana-Greene GS, Litz J, Buchdunger E, García-Echeverría C, Hofmann F, Krystal GW (febrero de 2005). "El inhibidor de la quinasa del receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I, NVP-ADW742, sensibiliza las líneas celulares de cáncer de pulmón de células pequeñas a los efectos de la quimioterapia". Clinical Cancer Research . 11 (4): 1563–71 . doi : 10.1158/1078-0432.CCR-04-1544 . PMID 15746061. S2CID 12090402 .  
  16. ↑ Jones HE, Goddard L, Gee JM, Hiscox S, Rubini M, Barrow D, Knowlden JM, Williams S, Wakeling AE, Nicholson RI (diciembre de 2004). "Señalización del receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I y resistencia adquirida a gefitinib (ZD1839; Iressa) en células de cáncer de mama y próstata humanas" . Endocrine-Related Cancer . 11 (4): 793– 814. doi : 10.1677/erc.1.00799 . hdl : 11392/523178 . PMID 15613453. S2CID 19466790 .  
  17. ↑ Hellawell GO, Turner GD, Davies DR, Poulsom R, Brewster SF, Macaulay VM (mayo de 2002). "La expresión del receptor del factor de crecimiento similar a la insulina tipo 1 está regulada positivamente en el cáncer de próstata primario y comúnmente persiste en la enfermedad metastásica". Cancer Research . 62 (10): 2942– 50. PMID 12019176 . 
  18. ↑ Krueckl SL, Sikes RA, Edlund NM, Bell RH, Hurtado-Coll A, Fazli L, Gleave ME, Cox ME (diciembre de 2004). "El aumento de la expresión y la señalización del receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I son componentes de la progresión independiente de andrógenos en un modelo de progresión del cáncer de próstata derivado del linaje" . Cancer Research . 64 (23): 8620–9 . doi : 10.1158/0008-5472.CAN-04-2446 . PMID 15574769 . 
  19. ↑ Yao H, Dashner EJ, van Golen CM, van Golen KL (abril de 2006). "La GTPasa RhoC es necesaria para la invasión de células de cáncer de próstata PC-3, pero no para la motilidad" . Oncogene . 25 (16): 2285–96 . doi : 10.1038/sj.onc.1209260 . PMID 16314838 . 
  20. ↑ Klopfleisch R, Hvid H, Klose P, da Costa A, Gruber AD (diciembre de 2010). "El receptor de insulina se expresa en la glándula mamaria canina normal y en adenomas benignos, pero disminuye en carcinomas mamarios caninos metastásicos similares al cáncer de mama humano". Veterinary and Comparative Oncology . 8 (4): 293– 301. doi : 10.1111/j.1476-5829.2009.00232.x . PMID 21062411 . 
  21. ↑ Klopfleisch R, Lenze D, Hummel M, Gruber AD (noviembre de 2010). "Los carcinomas mamarios caninos metastásicos pueden identificarse mediante un perfil de expresión genética que se superpone parcialmente con los perfiles de cáncer de mama humano" . BMC Cancer . 10 618. doi : 10.1186/1471-2407-10-618 . PMC 2994823. PMID 21062462 .  
  22. ↑ Chen Y, McGee J, Chen X, Doman TN, Gong X, Zhang Y, Hamm N, Ma X, Higgs RE, Bhagwat SV, Buchanan S, Peng SB, Staschke KA, Yadav V, Yue Y, Kouros-Mehr H (2014). " Identificación de genes impulsores del cáncer susceptibles de ser tratados farmacológicamente y amplificados en conjuntos de datos de TCGA" . PLOS ONE . 9 (5) e98293. Bibcode : 2014PLoSO...998293C . doi : 10.1371/journal.pone.0098293 . PMC 4038530. PMID 24874471 .  
  23. ↑ Prekovic S, Schuurman K, Mayayo-Peralta I, Manjón AG, Buijs M, Yavuz S, Wellenstein MD, Barrera A, Monkhorst K, Huber A, Morris B (julio de 2021). "El receptor de glucocorticoides desencadena un estado de latencia reversible tolerante a fármacos con vulnerabilidades terapéuticas adquiridas en el cáncer de pulmón" . Nature Communications . 12 (1) 4360. Bibcode : 2021NatCo..12.4360P . doi : 10.1038/s41467-021-24537-3 . PMC 8285479. PMID 34272384 .  
  24. ↑ Blum G, Gazit A, Levitzki A (diciembre de 2000). "Inhibidores competitivos del sustrato de la quinasa del receptor IGF-1". Biochemistry . 39 (51): 15705–12 . doi : 10.1021/bi001516y . PMID 11123895 . 
  25. ↑ "Copia archivada" (PDF) . Archivado del original (PDF) el 4 de marzo de 2016. Consultado el 18 de julio de 2012 .{{cite web}}: CS1 mantenimiento: copia archivada como título ( enlace )
  26. ^ Taya S, Inagaki N, Sengiku H, Makino H, Iwamatsu A, Urakawa I, Nagao K, Kataoka S, Kaibuchi K (noviembre de 2001). "Interacción directa del receptor del factor de crecimiento similar a la insulina 1 con RhoGEF asociado a leucemia" . La revista de biología celular . 155 (5): 809– 20. doi : 10.1083/jcb.200106139 . PMC 2150867 . PMID 11724822 .  
  27. ↑ Arbet-Engels C, Tartare-Deckert S, Eckhart W (febrero de 1999). "La cinasa Src del extremo C se asocia con el receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I estimulado por ligando" . The Journal of Biological Chemistry . 274 (9): 5422–8 . doi : 10.1074/jbc.274.9.5422 . PMID 10026153 . 
  28. 1 2 3 Sehat B, Andersson S, Girnita L, Larsson O (julio de 2008). "Identificación de c-Cbl como una nueva ligasa para el receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I con funciones distintas a las de Mdm2 en la ubiquitinación y endocitosis del receptor". Cancer Research . 68 (14): 5669– 77. doi : 10.1158/0008-5472.CAN-07-6364 . PMID 18632619 . 
  29. ↑ Rotem-Yehudar R, Galperin E, Horowitz M (agosto de 2001). "Asociación del receptor del factor de crecimiento similar a la insulina 1 con EHD1 y SNAP29" . The Journal of Biological Chemistry . 276 (35): 33054–60 . doi : 10.1074/jbc.M009913200 . PMID 11423532 . 
  30. 1 2 Vecchione A, Marchese A, Henry P, Rotin D, Morrione A (mayo de 2003). "El complejo Grb10/Nedd4 regula la ubiquitinación inducida por ligando y la estabilidad del receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I" . Biología molecular y celular . 23 (9): 3363–72 . doi : 10.1128/mcb.23.9.3363-3372.2003 . PMC 153198. PMID 12697834 .  
  31. 1 2 3 Dey BR, Frick K, Lopaczynski W, Nissley SP, Furlanetto RW (junio de 1996). "Evidencia de la interacción directa del receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I con IRS-1, Shc y Grb10" . Endocrinología molecular . 10 (6): 631– 41. doi : 10.1210/mend.10.6.8776723 . PMID 8776723 . 
  32. ↑ He W, Rose DW, Olefsky JM, Gustafson TA (marzo de 1998). "Grb10 interactúa de forma diferencial con el receptor de insulina, el receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I y el receptor del factor de crecimiento epidérmico a través del dominio de homología Src 2 (SH2) de Grb10 y un segundo dominio novedoso situado entre los dominios de homología de pleckstrina y SH2" . The Journal of Biological Chemistry . 273 (12): 6860–7 . doi : 10.1074/jbc.273.12.6860 . PMID 9506989 . 
  33. ↑ Morrione A, Valentinis B, Li S, Ooi JY, Margolis B, Baserga R (julio de 1996). "Grb10: un nuevo sustrato del receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I". Cancer Research . 56 (14): 3165–7 . PMID 8764099 . 
  34. 1 2 Mañes S, Mira E, Gómez-Mouton C, Zhao ZJ, Lacalle RA, Martínez-A C (abril de 1999). " Actividad concertada de la tirosina fosfatasa SHP-2 y la quinasa de adhesión focal en la regulación de la motilidad celular" . Biología molecular y celular . 19 (4): 3125–35 . doi : 10.1128/mcb.19.4.3125 . PMC 84106. PMID 10082579 .  
  35. 1 2 Tartare-Deckert S, Sawka-Verhelle D, Murdaca J, Van Obberghen E (octubre de 1995). "Evidencia de una interacción diferencial de SHC y el sustrato del receptor de insulina-1 (IRS-1) con el receptor del factor de crecimiento similar a la insulina-I (IGF-I) en el sistema de doble híbrido de levadura" . The Journal of Biological Chemistry . 270 (40): 23456– 60. doi : 10.1074/jbc.270.40.23456 . PMID 7559507 . 
  36. ↑ Mothe I, Delahaye L, Filloux C, Pons S, White MF, Van Obberghen E (diciembre de 1997). "Interacción de la subunidad reguladora p55PIK de tipo salvaje y dominante negativa de la fosfatidilinositol 3-quinasa con las proteínas de señalización del factor de crecimiento similar a la insulina-1" . Molecular Endocrinology . 11 (13): 1911–23 . doi : 10.1210/mend.11.13.0029 . PMID 9415396 . 
  37. 1 2 Seely BL, Reichart DR, Staubs PA, Jhun BH, Hsu D, Maegawa H, Milarski KL, Saltiel AR, Olefsky JM (agosto de 1995). "Localización de los sitios de unión del receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I para las proteínas del dominio SH2 p85, Syp y la proteína activadora de GTPasa" . The Journal of Biological Chemistry . 270 (32): 19151– 7. doi : 10.1074/jbc.270.32.19151 . PMID 7642582 . 
  38. ↑ Santen RJ, Song RX, Zhang Z, Kumar R, Jeng MH, Masamura A, Lawrence J, Berstein L, Yue W (julio de 2005). "La privación prolongada de estradiol en células de cáncer de mama aumenta la señalización del factor de crecimiento y mejora la sensibilidad al estrógeno". Endocrine -Related Cancer . 12. 12 (Supl. 1): S61-73. doi : 10.1677/erc.1.01018 . PMID 16113100. S2CID 18995886 .  
  39. ↑ Dey BR, Spence SL, Nissley P, Furlanetto RW (septiembre de 1998). "Interacción del supresor humano de la señalización de citoquinas (SOCS)-2 con el receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I" . The Journal of Biological Chemistry . 273 (37): 24095–101 . doi : 10.1074/jbc.273.37.24095 . PMID 9727029 . 
  40. ↑ Dey BR, Furlanetto RW, Nissley P (noviembre de 2000). "La proteína supresora de la señalización de citoquinas (SOCS)-3 interactúa con el receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I" . Biochemical and Biophysical Research Communications . 278 (1): 38– 43. Bibcode : 2000BBRC..278...38D . doi : 10.1006/bbrc.2000.3762 . PMID 11071852 . 
  41. ↑ Craparo A, Freund R, Gustafson TA (abril de 1997). "14-3-3 (epsilon) interactúa con el receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I y el sustrato del receptor de insulina I de manera dependiente de la fosfoserina" . The Journal of Biological Chemistry . 272 ​​(17): 11663–9 . doi : 10.1074/jbc.272.17.11663 . PMID 9111084 . 
  42. ↑ Jiang L, Liu X, Chen Z, Jin Y, Heidbreder CE, Kolokythas A, Wang A, Dai Y, Zhou X (noviembre de 2010). "El microARN-7 se dirige al IGF1R (receptor del factor de crecimiento similar a la insulina 1) en células de carcinoma de células escamosas de la lengua" . The Biochemical Journal . 432 (1): 199–205 . doi : 10.1042/BJ20100859 . PMC 3130335. PMID 20819078 .  

Lecturas adicionales

  • Benito M, Valverde AM, Lorenzo M (mayo de 1996). "IGF-I: un mitógeno también involucrado en procesos de diferenciación en células de mamíferos". The International Journal of Biochemistry & Cell Biology . 28 (5): 499– 510. doi : 10.1016/1357-2725(95)00168-9 . PMID 8697095 . 
  • Butler AA, Yakar S, Gewolb IH, Karas M, Okubo Y, LeRoith D (septiembre de 1998). "Transducción de señales del receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I: en la interfaz entre la fisiología y la biología celular" . Bioquímica y fisiología comparadas. Parte B, Bioquímica y biología molecular . 121 (1): 19–26 . doi : 10.1016/S0305-0491(98)10106-2 . PMID 9972281 . 
  • Zhang X, Yee D (2001). "Señalización de la tirosina quinasa en el cáncer de mama: factores de crecimiento similares a la insulina y sus receptores en el cáncer de mama" . Breast Cancer Research . 2 (3) 170: 170– 5. doi : 10.1186/bcr50 . PMC 138771. PMID 11250706 .  
  • Gross JM, Yee D (diciembre de 2003). "La tirosina quinasa del receptor del factor de crecimiento similar a la insulina tipo 1 y el cáncer de mama: biología y relevancia terapéutica". Cancer and Metastasis Reviews . 22 (4): 327–36 . doi : 10.1023/A:1023720928680 . PMID 12884909. S2CID 35963688 .  
  • Adams TE, McKern NM, Ward CW (junio de 2004). "Señalización por el receptor del factor de crecimiento similar a la insulina tipo 1: interacción con el receptor del factor de crecimiento epidérmico". Growth Factors . 22 (2): 89– 95. doi : 10.1080/08977190410001700998 . PMID 15253384. S2CID 86844427 .  
  • Surmacz E, Bartucci M (septiembre de 2004). "Papel del receptor de estrógeno alfa en la modulación de la señalización y función del receptor IGF-I en el cáncer de mama". Journal of Experimental & Clinical Cancer Research . 23 (3): 385– 94. PMID 15595626 . 
  • Wood AW, Duan C, Bern HA (2005). Señalización del factor de crecimiento similar a la insulina en peces . International Review of Cytology. Vol.  243. pp. 215–85 . doi : 10.1016/S0074-7696(05)43004-1 . ISBN  978-0-12-364647-7. PMID 15797461 . 
  • Sarfstein R, Maor S, Reizner N, Abramovitch S, Werner H (junio de 2006). "Regulación transcripcional del gen del receptor del factor de crecimiento similar a la insulina I en el cáncer de mama" . Endocrinología molecular y celular . 252 ( 1–2 ): 241–6 . doi : 10.1016/j.mce.2006.03.018 . PMID 16647191. S2CID 24895685 .  
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