Hispanopedia Wiki
Las flavinas (del latín flavus , "amarillo") se refieren generalmente a la clase de compuestos orgánicos derivados generalmente de la isoaloxazina mediante la variación del grupo R que se muestra:
Las flavinas poseen una extensa química de reducción-oxidación y reciben su nombre por el característico color amarillo que presentan en ciertos estados de oxidación . Su importancia radica en la biología: las flavinas son cofactores omnipresentes en las reacciones redox bioquímicas, en particular en la cadena de transporte de electrones .
A pesar de la similitud lexicográfica, las flavinas son química y biológicamente distintas de los flavonoides y flavonoles .
Propiedades redox
La isoaloxazina es un compuesto químicamente aromático con múltiples anillos y oxigenación tipo quinona . Por lo tanto, tanto esta como las flavinas en general son capaces de experimentar reacciones de oxidación-reducción de un solo electrón . La reducción se produce mediante la adición de átomos de hidrógeno a átomos de nitrógeno específicos en el sistema de anillos de la isoaloxazina .
En solución acuosa , las flavinas son de color amarillo cuando se oxidan, adquieren un color rojo en el estado aniónico semirreducido o azul en el estado neutro ( semiquinona ), y son incoloras cuando se reducen totalmente. [ 1 ] Las formas oxidadas y reducidas están en rápido equilibrio con la forma semiquinona ( radical ), desplazado en contra de la formación del radical: [ 2 ]
En solución acuosa , las flavinas son de color amarillo cuando se oxidan, adquieren un color rojo en el estado aniónico semirreducido o azul en el estado neutro ( semiquinona ), y son incoloras cuando se reducen totalmente. [ 1 ] Las formas oxidadas y reducidas están en rápido equilibrio con la forma semiquinona ( radical ), desplazado en contra de la formación del radical: [ 2 ]
- Fl ox + Fl red H 2 ⇌ FlH •
donde Fl ox es la flavina oxidada, Fl red H 2 la flavina reducida (tras la adición de dos átomos de hidrógeno) y FlH • la forma semiquinona (adición de un átomo de hidrógeno).
Fotorreducción
Tanto las flavinas libres como las unidas a proteínas son fotorreducibles , es decir, pueden reducirse mediante la luz . Este proceso está mediado por diversos compuestos orgánicos, como algunos aminoácidos , ácidos carboxílicos y aminas . [ 2 ] Esta propiedad de las flavinas es aprovechada por varias proteínas fotosensibles. Por ejemplo, el dominio LOV, presente en muchas especies de plantas, hongos y bacterias, experimenta un cambio estructural reversible dependiente de la luz que implica la formación de un enlace entre un residuo de cisteína en su secuencia peptídica y una FMN unida. [ 3 ]
En biología
La fuente bioquímica de la flavina es la riboflavina, una vitamina B amarilla . El grupo flavín suele estar unido a un adenosín difosfato para formar flavina adenina dinucleótido (FAD); en otras ocasiones, se encuentra como flavina mononucleótido (o FMN), una forma fosforilada de la riboflavina. Es en una u otra de estas formas que la flavina está presente como grupo prostético en las flavoproteínas .
FAD, FADH y FADH 2
El dinucleótido de flavina y adenina es un grupo unido a muchas enzimas, entre ellas la ferredoxina-NADP+ reductasa , la monoaminooxidasa , la D-aminoácido oxidasa , la glucosa oxidasa , la xantina oxidasa y la acil CoA deshidrogenasa .
FADH y FADH₂ son formas reducidas de FAD. FADH₂ se produce como grupo prostético en la succinato deshidrogenasa , una enzima implicada en el ciclo del ácido cítrico . En la fosforilación oxidativa , dos moléculas de FADH₂ suelen generar 1,5 ATP cada una, o tres ATP en conjunto.
La FADH2 es uno de los cofactores que pueden transferir electrones a la cadena de transferencia de electrones .
FMN
El mononucleótido de flavina es un grupo prostético que se encuentra, entre otras proteínas, en la NADH deshidrogenasa , la nitroreductasa de E. coli y la enzima amarilla antigua .
Véase también
- Pteridina
- Pterina
- Deazaflavina (5-deazaflavina)
Referencias
- 1 2 Michaelis L, Schubert MP, Smythe CV (1936). "Estudio potenciométrico de las flavinas" . Journal of Biological Chemistry . 116 (2): 587– 607. doi : 10.1016/S0021-9258(18)74634-6 . Archivado del original el 8 de agosto de 2009. Recuperado el 25 de abril de 2008 .
- 1 2 3 Massey V, Stankovich M, Hemmerich P (enero de 1978). "Reducción de flavoproteínas mediada por luz con flavinas como catalizadores". Biochemistry . 17 (1): 1– 8. doi : 10.1021/bi00594a001 . PMID 618535 .
- ↑ Alexandre MT, Domratcheva T, Bonetti C, van Wilderen LJ, van Grondelle R, Groot ML, Hellingwerf KJ, Kennis JT (julio de 2009). "Reacciones primarias del dominio LOV2 de la fototropina estudiadas con espectroscopia ultrarrápida de infrarrojo medio y química cuántica" . Biophysical Journal . 97 (1): 227–37 . Bibcode : 2009BpJ....97..227A . doi : 10.1016/j.bpj.2009.01.066 . PMC 2711383. PMID 19580760 .
Lecturas adicionales
- Voet D, Voet JG (2004). Bioquímica (3ª ed.). John Wiley e hijos. ISBN 0-471-39223-5.
- Respiración celular
- Flavinas