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KCNA4

El canal de potasio dependiente de voltaje subfamilia A miembro 4, también conocido como K v 1.4 , es una proteína que en humanos está codificada por el gen KCNA4 . [ 5 ] [ 6 ] ...

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El canal de potasio dependiente de voltaje subfamilia A miembro 4, también conocido como K v 1.4 , es una proteína que en humanos está codificada por el gen KCNA4 . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] Contribuye a la corriente transitoria de potasio hacia el exterior cardíaca (I to1 ), la principal corriente que contribuye a la fase 1 de repolarización del potencial de acción cardíaco . [ 8 ]

Descripción

Los canales de potasio representan la clase más compleja de canales iónicos dependientes de voltaje, tanto desde el punto de vista funcional como estructural. Sus diversas funciones incluyen la regulación de la liberación de neurotransmisores, la frecuencia cardíaca, la secreción de insulina, la excitabilidad neuronal, el transporte de electrolitos epiteliales, la contracción del músculo liso y el volumen celular. En Drosophila se han identificado cuatro genes de canales de potasio relacionados en secuencia: shaker, shaw, shab y shal, y se ha demostrado que cada uno tiene homólogos humanos. Este gen codifica un miembro de la subfamilia de canales de potasio dependientes de voltaje relacionados con shaker. Este miembro contiene seis dominios transmembrana con una repetición de tipo shaker en el cuarto segmento. Pertenece a la clase de corriente de potasio de tipo A, cuyos miembros pueden ser importantes en la regulación de la fase de repolarización rápida de los potenciales de acción en el corazón y, por lo tanto, pueden influir en la duración del potencial de acción cardíaco. La región codificante de este gen no contiene intrones y se encuentra agrupado con los genes KCNA3 y KCNA10 en el cromosoma 1 en humanos. [ 7 ]

KCNA4 (Kv1.4) contiene un dominio de inactivación en tándem en el extremo N-terminal . Está compuesto por dos subdominios. El dominio de inactivación 1 (ID1, residuos 1-38) consiste en un extremo N-terminal flexible anclado a una hélice de 5 vueltas , y se cree que funciona ocluyendo la vía iónica, como ocurre con un dominio de bola clásico. El dominio de inactivación 2 (ID2, residuos 40-50) es una hélice de 2,5 vueltas con una alta proporción de residuos hidrofóbicos que probablemente sirve para unir ID1 a la cara citoplasmática del canal. De esta forma, puede promover el acceso rápido de ID1 al sitio receptor en el canal abierto. ID1 e ID2 funcionan conjuntamente para producir una inactivación rápida del canal Kv1.4, lo cual es importante para la función del canal en la plasticidad a corto plazo. [ 9 ]

Interacciones

Se ha demostrado que KCNA4 interactúa con DLG4 , [ 10 ] [ 11 ] [ 12 ] [ 13 ] KCNA2 [ 14 ] y DLG1 . [ 10 ] [ 12 ] [ 15 ]

Véase también

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000182255 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000042604 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
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  6. ↑ Gutman GA, Chandy KG, Grissmer S, Lazdunski M, McKinnon D, Pardo LA, et al. (diciembre de 2005). "Unión Internacional de Farmacología. LIII. Nomenclatura y relaciones moleculares de los canales de potasio dependientes de voltaje". Pharmacological Reviews . 57 (4): 473– 508. doi : 10.1124/pr.57.4.10 . PMID 16382104. S2CID 219195192 .   
  7. 1 2 "Gen Entrez: canal de potasio dependiente de voltaje KCNA4, subfamilia relacionada con shaker, miembro 4" .
  8. ↑ Oudit GY, Kassiri Z, Sah R, Ramirez RJ, Zobel C, Backx PH (mayo de 2001). "La fisiología molecular de la corriente transitoria de potasio hacia afuera cardíaca (I(to)) en el miocardio normal y enfermo". Journal of Molecular and Cellular Cardiology . 33 (5): 851– 72. doi : 10.1006/jmcc.2001.1376 . PMID 11343410. S2CID 829154 .  
  9. ↑ Wissmann R, Bildl W, Oliver D, Beyermann M, Kalbitzer HR, Bentrop D, Fakler B (mayo de 2003). "Estructura y función en solución del "dominio de inactivación en tándem" del canal de potasio de tipo A neuronal Kv1.4" . The Journal of Biological Chemistry . 278 (18): 16142–50 . doi : 10.1074/jbc.M210191200 . PMID 12590144 . 
  10. 1 2 Inanobe A, Fujita A, Ito M, Tomoike H, Inageda K, Kurachi Y (junio de 2002). "El canal de K+ rectificador interno Kir2.3 se localiza en la membrana postsináptica de las sinapsis excitatorias". American Journal of Physiology. Cell Physiology . 282 (6): C1396-403. doi : 10.1152/ajpcell.00615.2001 . PMID 11997254 . 
  11. ↑ Niethammer M, Valtschanoff JG, Kapoor TM, Allison DW, Weinberg RJ, Craig AM, Sheng M (abril de 1998). " CRIPT, una nueva proteína postsináptica que se une al tercer dominio PDZ de PSD-95/SAP90" . Neuron . 20 (4): 693–707 . doi : 10.1016/S0896-6273(00)81009-0 . PMID 9581762. S2CID 16068361 .  
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Lecturas adicionales

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  • Gessler M, Grupe A, Grzeschik KH, Pongs O (noviembre de 1992). "El gen del canal de potasio HK1 se localiza en el cromosoma humano 11p14.1, cerca del gen FSHB" . Human Genetics . 90 (3): 319–21 . doi : 10.1007/bf00220091 . PMID 1487251. S2CID 10237322 .  
  • Philipson LH, Hice RE, Schaefer K, LaMendola J, Bell GI, Nelson DJ, Steiner DF (enero de 1991). "Secuencia y expresión funcional en ovocitos de Xenopus de un insulinoma humano y un canal de potasio de los islotes" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 88 (1): 53– 7. Bibcode : 1991PNAS...88...53P . doi : 10.1073/pnas.88.1.53 . PMC 50746. PMID 1986382 .  
  • Tamkun MM, Knoth KM, Walbridge JA, Kroemer H, Roden DM, Glover DM (marzo de 1991). "Clonación molecular y caracterización de dos cDNAs de canales de K+ dependientes de voltaje del ventrículo humano" . FASEB Journal . 5 (3): 331–7 . doi : 10.1096/fasebj.5.3.2001794 . PMID 2001794. S2CID 23737559 .  
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Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .

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