PBDC1

Solo existe una forma de empalme alternativa para CXorf26. Esta forma de empalme tiene significativamente menos pares de bases de ARNm (977), pero aún así produce una proteína de 232 aminoácidos. ^{[ 14 ]} Esta forma de empalme alternativa parece carecer del exón 5 del transcrito, pero podría añadirse al exón 6, creando un exón más grande en comparación con el transcrito consenso.

No se predijeron otros exones dentro de la secuencia genómica CXorf26 cuando se agregaron 3000 pares de bases a cada lado en la búsqueda. ^{[ 15 ]}

Se predice que el promotor de CXorf26 se encuentra entre las bases 75392235 y 75393075 en la cadena positiva del cromosoma X. ^{[ 16 ]} La región promotora presenta una amplia conservación con todos los primates y la mayoría de los homólogos de mamíferos, pero la conservación disminuye en especies más distantemente relacionadas. Dado que el transcrito primario comienza en la base 7539277, el promotor se superpone con él en 304 bases. También se recopilaron 20 sitios de unión de factores de transcripción predichos con su familia de factores de transcripción. Una gran cantidad de los factores de transcripción se relacionan con factores de dedos de zinc, que tienen la función de estabilizar los pliegues de las proteínas, mientras que ninguno de los factores parece estar relacionado con una posible función de biosíntesis de polisacáridos. Una familia de factores de transcripción que se predijo que se uniría a la región promotora fue V$CHRF, y está involucrada en la regulación del ciclo celular. La regulación podría estar relacionada con la función de la ubiquitina ; se encontró que las proteínas con función de tipo ubiquitinación interactúan con CXorf26.

La proteína CXorf26 tiene un 56,5 % de probabilidad de estar localizada en el citoplasma ^{[ 17 ],} mientras que tiene un 17,4 % de probabilidad de estar localizada en las mitocondrias . El homólogo de levadura de CXorf26, YPL225W, fue marcado con GFP y se determinó que su ubicación estaba en el citoplasma. ^{[ 18 ]} La ubicación citoplasmática en lugar de transmembrana fue respaldada ya que no hay secuencia de péptido señal hidrofóbico y TMAP ^{[ 19 ]} no predijo segmentos transmembrana potenciales en CXorf26 ni en ninguno de sus homólogos en otras especies .

Se descubrió que CXorf26 posee un dominio conservado conocido como DUF757 dentro de su secuencia. ^{[ 20 ]} El dominio conservado abarca la mayor parte de la secuencia proteica, desde los aminoácidos 39-159. La conservación del dominio es fuerte en todos los homólogos comparados, incluyendo mamíferos , invertebrados como insectos e incluso esponjas . El homólogo de levadura , YPL225W, muestra un 42,4% de identidad y un 62% de similitud en este dominio. La conservación del dominio es especialmente alta en áreas que incluyen una de las múltiples hélices alfa o láminas beta . También hay múltiples sitios de fosforilación conservados ubicados en la secuencia de aminoácidos en la tirosina 72 y la serina 126.

Según NCBI, ^{[ 21 ]} este dominio pertenece a la familia de proteínas Pfam PF04669 , que se espera que desempeñen un papel en la biosíntesis de xilano en las paredes celulares de las plantas, pero se desconoce su función exacta en la vía de síntesis. Dado que las células animales no contienen paredes celulares, se desconoce su función exacta en otros organismos, como los humanos.

El xilano se forma a partir de unidades del azúcar pentosa xilosa , conocido por ser el primer sacárido en múltiples vías biosintéticas de polisacáridos aniónicos como el heparán sulfato y el condroitín sulfato . Al igual que el xilano, el heparán sulfato se encuentra en la superficie celular; ^{[ 22 ]} dado que es necesario tanto para la superficie celular como para la matriz extracelular, puede explicar la alta expresión de CXorf26 en casi todos los tejidos humanos. La biosíntesis de heparán ocurre en el lumen del retículo endoplasmático ^{[ 23 ]} y se inicia mediante la transferencia de una xilosa de UDP-xilosa por la xilosiltransferasa a residuos de serina específicos dentro del núcleo de la proteína. PSORTII predice la presencia de un motivo similar a KKXX, GEKA, cerca del extremo C-terminal de CXorf26. Los motivos similares a KKXX son señales de retención de membrana predichas para el retículo endoplasmático . Este motivo solo se conserva en primates. Sin embargo, se ha encontrado otro motivo similar a KKXX, QDKE, en el extremo del dominio. La K en este motivo está altamente conservada desde la mayoría de los invertebrados . Sin embargo, resultados contradictorios de NetNGlyc predijeron que no hay sitios de N-glicosilación, lo que sugiere que CXorf26 no experimenta un plegamiento especial en el lumen del retículo endoplasmático. ^{[ 24 ]} Dado que el dominio conservado no puede funcionar para crear xilano ya que no hay paredes celulares en las células animales, la función puede estar relacionada con esta vía.

Las predicciones de varios programas sugieren la presencia de 7 hélices alfa y 2 láminas beta para CXorf26; la mayoría de las estructuras secundarias se encuentran en el dominio conservado. La evidencia experimental en el homólogo de levadura muestra 4 hélices alfa y 2 láminas beta, todas en el dominio de polisacáridos, ^{[ 25 ]} tal como lo muestra el modelo SWISS predicho anteriormente para humanos. La ubicación de las estructuras secundarias también está conservada.

La pepsina (pH 1,3), la endopeptidasa Asp-N, el glutamato N-terminal y la proteinasa K tenían 50 o más sitios de escisión dentro de la proteína, pero ninguna de las 10 caspasas tenía sitios de escisión. ^{[ 26 ]} Esto sugiere que es poco probable que CXorf26 se escinda o degrade durante la apoptosis. Esto concuerda con la observación de que CXorf26 se expresa en altos niveles en casi todos los tejidos y condiciones experimentales.

La lisina 63 y 66 son sitios potenciales de glicación de los grupos amino épsilon de las lisinas. ^{[ 27 ]} La lisina 63 se conservó tanto en Macaca mulatta como en Bombus impatiens . Hay 10 sitios de fosforilación de serina , 3 de treonina y 6 de tirosina predichos dentro de la proteína CXorf26. Al comparar los sitios de fosforilación predichos, los que se muestran en la tabla a continuación fueron los conservados en Macaca mulatta así como en Bombus impatiens . S127 se dejó en la tabla a pesar de que Homo sapiens y Macaca mulatta no tuvieron puntuaciones significativas por encima del umbral para esa posición. A través del cambio evolutivo, la serina en Bombus se cambió a una tirosina en Homo sapiens y Macaca mulatta , que todavía es capaz de fosforilación, lo que sugiere que aunque hubo una mutación, probablemente no resultaría en un gran cambio para la proteína y su función.

El homólogo de CXorf26 en levadura, YPL225W, tiene una coincidencia de identidad general del 27%, pero una identidad del 42,4% y una similitud del 62% con el dominio de biosíntesis de polisacáridos. Al igual que la estructura secundaria humana predicha, se ha verificado experimentalmente que YPL225W también contiene cuatro hélices alfa y dos láminas beta dentro del dominio de biosíntesis. ^{[ 30 ]} Al igual que CXorf26, se desconoce la función de YPL225W en levadura, pero según experimentos de copurificación, puede interactuar con ribosomas, ya que muchas de sus 18 proteínas interactuantes estaban relacionadas con el ARN y los ribosomas. También había múltiples proteínas involucradas con la ARN polimerasa , que participa en el proceso celular de transcripción . Además, múltiples proteínas estaban involucradas en la ubiquitinación . Algunas de las proteínas de levadura interactuantes con puntuaciones de interacción más altas fueron UBI4, RPB8, SRO9 y NAB2.