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Articulo de referencia

Pectinasa

Las pectinasas son un grupo de enzimas que descomponen la pectina , un polisacárido que se encuentra en las paredes celulares de las plantas , a través de reacciones de hidrólis...

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Las pectinasas son un grupo de enzimas que descomponen la pectina , un polisacárido que se encuentra en las paredes celulares de las plantas , a través de reacciones de hidrólisis, transeliminación y desesterificación. [ 1 ] [ 2 ] Comúnmente denominadas enzimas pécticas, incluyen la pectoliasa , la pectozima y la poligalacturonasa , una de las pectinasas comerciales más estudiadas y ampliamente utilizadas. Es útil porque la pectina es la matriz gelatinosa que ayuda a cementar las células vegetales y en la que se incrustan otros componentes de la pared celular , como las fibrillas de celulosa. Por lo tanto, las enzimas pectinasas se utilizan comúnmente en procesos que implican la degradación de materiales vegetales, como acelerar la extracción de jugo de frutas , incluyendo manzanas y sapota . Las pectinasas también se han utilizado en la producción de vino desde la década de 1960. [ 3 ] La función de la pectinasa en la elaboración de cerveza es doble, primero ayuda a descomponer el material vegetal (típicamente fruta) y así ayuda a la extracción de sabores del mosto. En segundo lugar, la presencia de pectina en el vino terminado provoca turbidez o una ligera opacidad. La pectinasa se utiliza para descomponerla y así clarificar el vino.

Las pectinasas se pueden extraer de hongos como Aspergillus niger . Este hongo produce estas enzimas para descomponer la lámina media de las plantas y así extraer nutrientes de los tejidos vegetales e insertar hifas fúngicas . Si la pectinasa se hierve, se desnaturaliza (se despliega), lo que dificulta su unión con la pectina en el sitio activo y reduce la producción de jugo.

Caracterizaciones

La pectinasa es un término genérico que se utiliza para un grupo de enzimas que catalizan la degradación de la pectina mediante hidrólisis, trans-eliminación y reacciones de desesterificación. La degradación de los polímeros pécticos se debe principalmente a las exo- y endo -poligalacturonasas (exo- y endo-PG), las pectato y pectina liasas (PL), la pectina metilesterasa (PME) y la acetilesterasa (PAE), la β-galactosidasa (β-Gal) y la α -L-arabinofuranosidasa ( α -L-Af), entre otras. [ 4 ] [ 5 ]

  • La endopoligalacturonasa (EC 3.2.1.15) es la enzima más importante responsable de la despolimerización y solubilización de la pectina. Esta enzima hidroliza los enlaces glucosídicos α -1 → 4 de la cadena principal del homogalacturonano metil desesterificado. La enzima ataca aleatoriamente su sustrato y produce varios oligosacáridos de D-GalA.
  • La exo-poligalacturonasa (EC 3.2.1.67 y EC 3.2.1.82) ataca el sustrato desde el extremo no reductor y es capaz de eliminar los residuos de D-GalA unidos terminalmente (1→) de las cadenas de homogalacturonano . La enzima requiere una unidad de D-GalA no esterificada en los subsitios −2, −1 y +1 y tolera la sustitución por xilosa (es capaz de eliminar un dímero de D-GalA-Xil), por lo que el XGA también es un sustrato de la exo -poligalacturonasa.
  • Las PL (pectato liasas, EC 4.2.2.2, y pectina liasas, EC 4.2.2.10) actúan mediante la β-eliminación del homogalacturonano metil esterificado en presencia de Ca 2+ , Mn 2+ , o Ni 2+ . [ 4 ]
  • La PME (EC 3.1.1.11) y la PAE (EC 3.1.1.6) desesterifican las cadenas de homogalacturonano eliminando los residuos metoxilo y acetilo, respectivamente. Esto disminuye el grado de metilación de la pectina, proporcionando así las condiciones adecuadas para la hidrólisis del enlace α -1 → 4 en la cadena principal del homogalacturonano por la poligalacturonasa. La degradación de los ramnogalacturonanos (RG) implica la participación de numerosas enzimas.
  • La hidrolasa de RG (RGH, EC 3.2.1.171) hidroliza el enlace α -D-1 → 4-D-GalA- α -L-1 → 2-Rha en la cadena principal de RG-I, dejando Rha en el lado no reductor. La liasa de RG (RGL, EC 4.2.2.23) hidroliza la cadena principal α -L-1 → 2-Rha- α -D-1 → 4-GalA de RG-I, dejando un grupo ácido 4-desoxi- β -L-treo-hex-4-enopiranosilurónico (GalA insaturado) en el extremo no reductor.
  • La RG ramnohidrolasa (RGRH, EC 3.2.1.174) es una pectinasa de acción exo , que posee la especificidad de liberar residuos de ramnosilo terminales unidos (1 → 4) a residuos de α -galacturonosilo.
  • La galacturonohidrolasa RG (RGGH, EC 3.2.1.173) es capaz de liberar una fracción de GalA conectada a un residuo de rha del lado no reductor de las cadenas RG-I, pero no puede liberar GalA del homogalacturonano.
  • La β-Gal (EC 3.2.1.23) y la α -L-Af (EC 3.2.1.55) son dos enzimas responsables de eliminar los residuos de galactosil y arabinosil de la cadena principal de RG-I, respectivamente, mientras que los grupos acetilo se liberan por la acción de la RG acetilesterasa (RGAE, EC 3.1.1.86).

La siguiente tabla muestra un resumen de las enzimas implicadas en la degradación de la pectina. HG-PUL = loci de utilización del polisacárido homogalacturonano; RG-I PUL = loci de utilización del polisacárido ramnogalacturonano I.

Propiedades

Estructuras cristalinas

Todas las estructuras de las enzimas pectinasas incluyen un cilindro dextrógiro en forma de prisma formado por siete a nueve hélices β paralelas. Las tres hélices β paralelas que crean la forma de prisma de la estructura se denominan PB1, PB2 y PB3; PB1 y PB2 forman una hélice β antiparalela, mientras que PB3 se sitúa perpendicularmente a PB2. Todos los sitios de unión del sustrato de las diversas esterasas, hidrolasas y liasas se encuentran en una hendidura externa de la estructura central de hélice β paralela, entre los bucles que sobresalen de la estructura y PB1. [ 6 ]

Entorno óptimo

Al igual que todas las enzimas , las pectinasas tienen una temperatura y un pH óptimos en los que son más activas. Por ejemplo, una pectinasa comercial normalmente se activa entre 45 y 55  °C y funciona bien a un pH de 3,0 a 6,5. [ 3 ]

Vía de reacción

Las pectinasas despolimerizan la pectina mediante procesos de hidrólisis , trans-eliminación y desesterificación, rompiendo el enlace éster que mantiene unidos los grupos carboxilo y metilo en la pectina. [ 7 ]

La endopoligalacturonasa progresa a través de una reacción siguiendo la siguiente vía: [ 8 ]

(1,4-alfa-D-galacturonosil) n+m + H 2 O = (1,4-alfa-D-galacturonosil) n + (1,4-alfa-D-galacturonosil) m

Ocurrencia y aplicación

Pectinasa en la naturaleza

Las enzimas pectinasas utilizadas hoy en día son producidas naturalmente por hongos y levaduras (50%), insectos, bacterias y microbios (35%) y diversas plantas (15%), [ 9 ] pero no pueden ser sintetizadas por células animales o humanas. [ 10 ] En las plantas, las enzimas pectinasas hidrolizan la pectina que se encuentra en la pared celular, lo que permite el crecimiento y la realización de cambios. Las propiedades químicas y estructurales de la pectina son especialmente propensas a sufrir cambios en el fruto debido a la solubilización y la degradación enzimática, procesos que se consideran clave para el ablandamiento del fruto durante la maduración. Los cambios estructurales que ocurren en la lámina media y la pared celular primaria durante la maduración dan como resultado la separación celular y el ablandamiento de los tejidos. Los componentes moleculares de las paredes primarias se modifican durante la maduración del fruto por la acción regulada temporal y espacialmente de enzimas endógenas. [ 11 ] [ 12 ]

De forma similar a su función en las plantas, las pectinasas descomponen la pectina durante la etapa de desarrollo de los hongos.

Usos industriales

Las enzimas pectinasas desempeñan diversas funciones tanto en la industria de los zumos de frutas como en la del vino. Se utilizan para la clarificación de los zumos y también aceleran su extracción mediante la licuefacción enzimática de la pulpa. Además, las enzimas pectinasas contribuyen a la formación de productos con pulpa en la industria de los zumos de frutas. Las enzimas pectinasas se utilizan para extraer el zumo del puré . Esto se logra cuando la enzima pectinasa descompone el sustrato pectina y se extrae el zumo. La enzima pectinasa reduce la energía de activación necesaria para la producción del zumo y cataliza la reacción.

Las pectinasas son útiles en la industria vitivinícola para extraer antocianinas de la fruta, intensificando así el color del vino. [ 7 ] La pectinasa también se puede utilizar para extraer jugos de las paredes celulares de las células vegetales.

Las pectinasas también se utilizan para el enriado en la industria textil. [ 13 ] La adición de agentes quelantes o el pretratamiento del material vegetal con ácido mejoran el efecto de la enzima.

Referencias

 Este artículo incorpora texto de Luna Barrera-Chamorro, África Fernández-Prior, Fernando Rivero-Pino y Sergio Montserrat-de la Paz disponible bajo licencia CC BY 4.0 .

  1. ↑ Sakai T, Sakamoto T, Hallaert J, Vandamme EJ (1993). "Pectina, pectinasa y protopectinasa: producción, propiedades y aplicaciones". Advances in Applied Microbiology . 39 : 213–94 . doi : 10.1016/s0065-2164(08)70597-5 . PMID 8213306 . 
  2. ↑ Singh, Ram Sarup; Singh, Taranjeet; Pandey, Ashok (2019-01-01), "Capítulo 1 - Enzimas microbianas: una visión general" , en Singh, Ram Sarup; Singhania, Reeta Rani; Pandey, Ashok; Larroche, Christian (eds.), Avances en tecnología enzimática , Biomasa, biocombustibles, productos bioquímicos, Elsevier, pp. 1–40 , ISBN  978-0-444-64114-4, consultado el 20 de octubre de 2021
  3. 1 2 "Pectinasa" . Enzyme India . Archivado del original el 26 de marzo de 2010. Recuperado el 26 de marzo de 2010 .
  4. 1 2 Satapathy, Sonali; Rout, Jyoti Ranjan; Kerry, Rout George; Thatoi, Hrudayanath; Sahoo, Santi Lata (2020-08-06). " Perspectivas bioquímicas de varias pectinasas y pectinas microbianas: un concepto accesible en el bioprocesamiento farmacéutico" . Frontiers in Nutrition . 7 117. doi : 10.3389/fnut.2020.00117 . ISSN 2296-861X . PMC 7424017. PMID 32850938 .   
  5. ↑ Barrera-Chamorro, Luna; Fernández-Prior, África; Rivero-Pino, Fernando; Montserrat-de la Paz, Sergio (enero de 2025). "Una revisión exhaustiva sobre la funcionalidad y la relevancia biológica de la pectina y su uso en la industria alimentaria" . Carbohydrate Polymers . 348 (Pt A) 122794. doi : 10.1016/j.carbpol.2024.122794 . hdl : 10261/383768 . PMID 39562070 . 
  6. ↑ Gummadi, Sathyanarayana N.; Manoj, N.; Kumar, D. Sunil (2007), "Propiedades estructurales y bioquímicas de las pectinasas" , en Polaina, Julio; MacCabe, Andrew P. (eds.), Enzimas industriales: estructura, función y aplicaciones , Dordrecht: Springer Netherlands, pp. 99–115 , doi : 10.1007/1-4020-5377-0_7 , ISBN  978-1-4020-5377-1, consultado el 20 de octubre de 2021
  7. 1 2 Saranaj, P; Naidu, MA (2014). "Pectinasas microbianas: una revisión" . Puerta de investigación .
  8. ↑ "BRENDA - Información sobre EC 3.2.1.15 - endo-poligalacturonasa" . brenda-enzymes.org . Consultado el 20 de octubre de 2021 .
  9. ↑ Melton, Laurence (2019). Enciclopedia de Química de los Alimentos (Volumen 2 ed.). Elsevier. pág. 271.  
  10. ^ Saranaj, P; Naidu, MA (2014). "Pectinasas microbianas: una revisión" . Puerta de investigación .
  11. ↑ Zheng, Ling; Xu, Yinxiao; Li, Qian; Zhu, Benwei (diciembre de 2021). "Pectinolytic liases: a comprehensive review of sources, category, property, structure, and catalytic mechanism of pectate liases and pectin liases" . Bioresources and Bioprocessing . 8 (1) 79. doi : 10.1186/s40643-021-00432-z . ISSN 2197-4365 . PMC 10992409. PMID 38650254 .   
  12. ↑ Liu, Dongjie; Zhou, Weiwei; Zhong, Yuming; Xie, Xi; Liu, Huifan; Huang, Hua; Wang, Qin; Xiao, Gengsheng (julio de 2023). "Participación de la pectina RG-I ramificada con hemicelulosa en la adhesión célula-célula del tomate durante el ablandamiento del fruto" . Food Chemistry . 413 135574. doi : 10.1016/j.foodchem.2023.135574 . PMID 36739644 . 
  13. ↑ Rebello, Sharrel; Anju, Mohandas; Aneesh, Embalil Mathachan; Sindhu, Raveendran; Binod, Parameswaran; Pandey, Ashok (13 de julio de 2017). "Avances recientes en la producción y aplicación de pectinasas microbianas: una visión general" (PDF) . Reviews in Environmental Science and Bio/Technology . 16 (3): 381– 394. Bibcode : 2017RESBT..16..381R . doi : 10.1007/s11157-017-9437-y . S2CID 90607593 .