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Articulo de referencia

Picornavirus

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Los picornavirus son un grupo de virus de ARN no envueltos relacionados que infectan a vertebrados , incluidos peces , [ 2 ] mamíferos y aves . Son virus que representan una gran familia de virus de ARN monocatenario de sentido positivo , pequeños, con una cápside icosaédrica de 30 nm . Los virus de esta familia pueden causar diversas enfermedades, como el resfriado común , la poliomielitis , la meningitis , la hepatitis y la parálisis . [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] 

Los picornavirus constituyen la familia Picornaviridae , el orden Picornavirales y el reino Riboviria . Esta familia cuenta con 159 especies, distribuidas en 68 géneros, la mayoría de los cuales pertenecen a 5 subfamilias. Ejemplos notables son los géneros Enterovirus (que incluye Rhinovirus y Poliovirus ), Aphthovirus , Cardiovirus y Hepatovirus . [ 1 ] [ 7 ]

Etimología

El nombre "picornavirus" tiene una etimología doble . En primer lugar, el nombre deriva de picorna- , que es un acrónimo de " poliovirus , insensibilidad al éter , coxsackievirus , virus huérfano , rinovirus y ácido ribonucleico " . En segundo lugar, el nombre deriva de pico- , que designa una unidad de medida muy pequeña (equivalente a 10⁻¹² ) , combinada con ARN para describir este grupo de virus de ARN muy pequeños . [ 8 ]

Historia

El primer virus animal descubierto (1897) fue el virus de la fiebre aftosa (FMDV). Es el miembro prototípico del género Aphthovirus en la familia Picornaviridae . [ 5 ] El ensayo de placa se desarrolló utilizando el poliovirus ; el descubrimiento de la replicación viral en cultivo también se realizó con el poliovirus en 1949. Esta fue la primera vez que se produjo un virus infeccioso en células cultivadas. [ 9 ] La síntesis de poliproteínas , los sitios de entrada ribosómica interna y el ARNm sin caperuza se descubrieron estudiando células infectadas con poliovirus, y un clon de poliovirus fue el primer clon de ADN infeccioso hecho de un virus de ARN en animales. Junto con el rinovirus , el poliovirus fue el primer virus animal cuya estructura se determinó mediante cristalografía de rayos X. La ARN polimerasa dependiente de ARN se descubrió en Mengovirus , un género de picornavirus. [ 10 ]

Virología

Estructura

Las proteínas estructurales VP1, VP2, VP3 y VP4 del virus de la fiebre aftosa forman el protómero biológico y la cápside icosaédrica.

Los picornavirus no tienen envoltura y poseen una cápside icosaédrica . [ 4 ] La cápside es una disposición de 60 protómeros en una estructura icosaédrica compacta. Cada protómero consta de cuatro polipéptidos conocidos como VP (proteína viral) 1, 2, 3 y 4. Los polipéptidos VP2 y VP4 se originan a partir de un protómero conocido como VP0 que se escinde para dar lugar a los diferentes componentes de la cápside. Se dice que la cápside icosaédrica tiene un número de triangulación de 3, lo que significa que en la estructura icosaédrica cada uno de los 60 triángulos que componen la cápside se divide en tres triángulos más pequeños con una subunidad en el vértice.

Muchos picornavirus presentan una hendidura profunda formada alrededor de cada uno de los 12 vértices de los icosaedros. La superficie externa de la cápside está compuesta por las regiones VP1, VP2 y VP3. Alrededor de cada vértice se encuentra un cañón revestido por los extremos C de VP1 y VP3. La superficie interna de la cápside está compuesta por VP4 y los extremos N de VP1. J. Esposito y Frederick A. Murphy demostraron la estructura de hendidura, denominada cañón, mediante cristalografía de rayos X y criomicroscopía electrónica. [ 9 ]

Dependiendo del tipo y grado de deshidratación, la partícula viral tiene  un diámetro de entre 30 y 32 nm. [ 7 ] El genoma viral tiene  una longitud de aproximadamente 2500 nm, por lo que está empaquetado de forma compacta dentro de la cápside junto con sustancias como iones de sodio para equilibrar las cargas negativas en el ARN causadas por los grupos fosfato .

genoma

Organización del genoma y proteínas de enterovirus y aftovirus.

Los picornavirus se clasifican en el sistema de clasificación viral de Baltimore como virus del grupo IV, ya que contienen un genoma de ARN monocatenario de sentido positivo . Su genoma tiene una longitud de entre 6,7 y 10,1 kilobases . [ 7 ] Al igual que la mayoría de los genomas de ARN de sentido positivo, el material genético por sí solo es infeccioso; aunque es sustancialmente menos virulento que si estuviera contenido dentro de la partícula viral, el ARN puede tener una mayor infectividad cuando se transfecta en células. El ARN del genoma es inusual porque tiene una proteína en el extremo 5' que se utiliza como cebador para la transcripción por la ARN polimerasa . Este cebador se llama genoma VPg y tiene una longitud de entre 2 y 3 kb. El VPg contiene un residuo de tirosina en el extremo 3'. La tirosina actúa como fuente de -OH para la unión covalente al extremo 5' del ARN. [ 9 ] [ 11 ]

El genoma no está segmentado y es de sentido positivo (el mismo sentido que el ARNm de los mamíferos, que se lee de 5' a 3'). A diferencia del ARNm de los mamíferos , los picornavirus no tienen una caperuza 5' , sino una proteína codificada viralmente conocida como VPg . Sin embargo, al igual que el ARNm de los mamíferos, el genoma tiene una cola de poli(A) en el extremo 3'. Se encuentra una región no traducida (UTR) en ambos extremos del genoma del picornavirus. La UTR 5' suele ser más larga, con una longitud de entre 500 y 1200 nucleótidos (nt), en comparación con la UTR 3', que tiene entre 30 y 650 nt. Se cree que la UTR 5' es importante para la traducción, y la 3' para la síntesis de la cadena negativa; sin embargo, el extremo 5' también podría desempeñar un papel en la virulencia del virus. El resto del genoma codifica proteínas estructurales en el extremo 5' y proteínas no estructurales en el extremo 3' en una única poliproteína.

La poliproteína está organizada como: L-1ABCD-2ABC-3ABCD, donde cada letra representa una proteína, pero existen variaciones en esta disposición.

Las proteínas 1A, 1B, 1C y 1D son las proteínas de la cápside VP4, VP2, VP3 y VP1, respectivamente. Las proteasas codificadas por el virus realizan las escisiones, algunas de las cuales son intramoleculares. La poliproteína se corta primero para producir P1, P2 y P3. P1 se miristila en el extremo N antes de ser escindida en VP0, VP3 y VP1, las proteínas que formarán las procápsides; VP0 se escindirá posteriormente para producir VP2 y VP4. Otros productos de escisión incluyen 3B (VPg), 2C (una ATPasa) y 3D (la ARN polimerasa). [ 9 ] [ 12 ]

Replicación

elementos de ARN

Genoma del virus de la fiebre aftosa y elementos estructurales del ARN

Los ARN genómicos de los picornavirus poseen múltiples elementos de ARN, necesarios para la síntesis de ARN tanto de cadena negativa como positiva. El elemento de replicación cis-activo (CRE) es esencial para la replicación. La estructura de tallo-bucle que contiene el CRE es independiente de la posición, pero varía según la ubicación entre los diferentes tipos de virus, una vez identificada. Asimismo, los elementos del extremo 3' del ARN viral son importantes y eficientes para la replicación del ARN de los picornavirus. El extremo 3' del picornavirus contiene una cola de poli(A), necesaria para la infectividad. Sin embargo, se postula que la síntesis de ARN ocurre en esta región. La región no codificante (NCR) del extremo 3' del poliovirus no es necesaria para la síntesis de cadena negativa, pero es un elemento importante para la síntesis de cadena positiva. Además, la NCR del extremo 5', que contiene elementos de estructura secundaria, es necesaria para la replicación del ARN y la iniciación de la traducción del poliovirus. Los sitios de entrada internos del ribosoma son estructuras de ARN que permiten la iniciación de la traducción independiente de la caperuza y pueden iniciar la traducción en medio de un ARN mensajero. [ 13 ]

Ciclo vital

Ciclo de vida del picornavirus

La partícula viral se une a los receptores de la superficie celular. Estos receptores se caracterizan para cada serotipo de picornavirus. Por ejemplo, el receptor del poliovirus es la glicoproteína CD155, un receptor específico para humanos y algunas otras especies de primates. Por esta razón, el poliovirus no se podía producir en muchos laboratorios hasta que, en la década de 1990, se desarrollaron ratones transgénicos con el receptor CD155 en la superficie celular. Estos animales pueden infectarse y utilizarse para estudios de replicación y patogénesis. [ 9 ] La unión provoca un cambio conformacional en las proteínas de la cápside viral y se libera ácido mirístico . Este ácido forma un poro en la membrana celular a través del cual se inyecta el ARN. [ 14 ]

Una vez dentro de la célula, el ARN se descapsula y el genoma de ARN de cadena (+) se replica a través de un intermediario de ARN de doble cadena que se forma utilizando la ARN polimerasa dependiente de ARN viral. La traducción por los ribosomas de la célula huésped no se inicia por una caperuza 5' G como es habitual, sino que se inicia por un sitio de entrada ribosómica interna. El ciclo de vida viral es muy rápido, y todo el proceso de replicación se completa en promedio en 8 horas. Sin embargo, tan solo 30 minutos después de la infección inicial, la síntesis de proteínas celulares disminuye a una producción casi nula; esencialmente, la síntesis macromolecular de proteínas celulares se detiene. Durante las siguientes 1-2 horas, se produce una pérdida de marginación de la cromatina y homogeneidad en el núcleo, antes de que comiencen a sintetizarse las proteínas virales y aparezca una vacuola en el citoplasma cerca del núcleo que comienza a extenderse gradualmente cuando el tiempo después de la infección alcanza alrededor de 3 horas. Después de este tiempo, la membrana plasmática celular se vuelve permeable; Entre las 4 y las 6 horas, las partículas virales se ensamblan y, en ocasiones, pueden observarse en el citoplasma. Alrededor de las 8 horas, la célula está prácticamente muerta y se lisa, liberando las partículas virales.

Los datos experimentales obtenidos mediante experimentos de curvas de crecimiento en una sola etapa han permitido observar con gran detalle la replicación de los picornavirus. Toda la replicación ocurre dentro del citoplasma de la célula huésped, e incluso puede producirse la infección en células sin núcleo ( enucleadas) y en aquellas tratadas con actinomicina D (este antibiótico inhibiría la replicación viral si esta ocurriera en el núcleo).

La traducción se produce por desplazamiento del marco de lectura ribosómico -1, iniciación viral y salto ribosómico. El virus sale de la célula huésped por lisis y viroporinas. Los vertebrados son los huéspedes naturales. Las vías de transmisión son fecal-oral, contacto, ingestión y partículas en suspensión en el aire. [ 4 ]

Proteína viral (VPg)

Los picornavirus poseen una proteína viral ( VPg ) unida covalentemente al extremo 5' de sus genomas, en lugar de la caperuza de 7-metilguanosina presente en los ARNm celulares. Las ARN polimerasas virales utilizan la VPg como cebador. La VPg, como cebador, interviene en la síntesis de ARN tanto de cadena positiva como negativa. La replicación de los picornavirus se inicia mediante la uridililación de la VPg, la cual se produce en el grupo hidroxilo de un residuo de tirosina. [ 3 ] Este mecanismo de cebador de VPg es utilizado por los picornavirus (enterovirus, aftovirus y otros), otros grupos virales (potyvirus, comovirus, calicivirus y otros) y el supergrupo de virus de ARN similares a los picornavirus (coronavirus, notavirus, etc.). El mecanismo se ha estudiado con mayor profundidad en los enterovirus (que incluyen numerosos patógenos humanos, como el poliovirus y el virus coxsackie ), así como en el aftovirus, un patógeno animal causante de la fiebre aftosa.

En este grupo, la síntesis de ARN dependiente de cebador utiliza una pequeña proteína viral de 22 a 25 aminoácidos unida a la VPg [ 15 ] para iniciar la actividad de la polimerasa, donde el cebador está unido covalentemente al extremo 5' del molde de ARN. [ 16 ] La uridililación ocurre en un residuo de tirosina en la tercera posición de la VPg. Un CRE, que es una estructura de bucle de tallo de ARN, sirve como molde para la uridililación de la VPg, lo que resulta en la síntesis de VPgpUpUOH. Las mutaciones dentro de la estructura CRE-ARN impiden la uridililación de la VPg, y las mutaciones dentro de la secuencia de la VPg pueden disminuir severamente la actividad catalítica de la RdRp. [ 17 ] Si bien el hidroxilo de tirosina de VPg puede iniciar la síntesis de ARN de cadena negativa de manera independiente de CRE y VPgpUpUOH, la síntesis de VPgpUpUOH dependiente de CRE es absolutamente necesaria para la síntesis de ARN de cadena positiva. La uridililación de VPg dependiente de CRE reduce la K m de UTP requerida para la replicación del ARN viral y la síntesis de VPgpUpUOH dependiente de CRE, y es necesaria para una síntesis eficiente de ARN de cadena negativa, especialmente cuando las concentraciones de UTP son limitantes. [ 18 ] El cebador VPgpUpUOH se transfiere al extremo 3' del molde de ARN para la elongación, que puede continuar mediante la adición de bases de nucleótidos por RdRp. Las estructuras cristalinas parciales para VPgs del virus de la fiebre aftosa [ 19 ] y del virus coxsackie B3 [ 20 ] sugieren que puede haber dos sitios en la polimerasa viral para los VPgs pequeños de los picornavirus. Las estructuras en solución de RMN de la VPg del poliovirus [ 21 ] y la VPgpU [ 22 ] muestran que la uridililación estabiliza la estructura de la VPg, que de otro modo es bastante flexible en solución. El segundo sitio puede utilizarse para la uridililación, tras lo cual la VPgpU puede iniciar la síntesis de ARN. Los cebadores de VPg de los calicivirus, cuyas estructuras apenas comienzan a desvelarse [ 23 ], son mucho más grandes que los de los picornavirus. Los mecanismos de uridililación y cebado pueden ser bastante diferentes en todos estos grupos.

La uridililación de VPg puede incluir el uso de proteínas precursoras, lo que permite determinar un posible mecanismo para la ubicación del precursor diuridililado, que contiene VPg, en el extremo 3' del ARN de cadena positiva o negativa para la producción de ARN de longitud completa. Los determinantes de la eficiencia de la uridililación de VPg sugieren la formación y/o el colapso o liberación del producto uridililado como el paso limitante de la velocidad in vitro dependiendo del donante de VPg empleado. [ 24 ] Las proteínas precursoras también tienen un efecto en la especificidad y estabilidad de VPg-CRE. [ 25 ] El bucle superior del tallo de ARN, al que se une VPg, tiene un impacto significativo tanto en la retención como en el reclutamiento de VPg y Pol. El bucle del tallo de CRE se desenrollará parcialmente, permitiendo que los componentes precursores se unan y recluten a VPg y Pol4. El bucle CRE tiene una secuencia consenso definida a la que se unen los componentes de iniciación, pero no existe una secuencia consenso para el tallo de soporte, lo que sugiere que solo la estabilidad estructural del CRE es importante. [ 26 ]

Ensamblaje y organización del complejo de ribonucleoproteína VPg del picornavirus.

  1. Dos moléculas de 3CD (complejo VPg) se unen a CRE, con los dominios 3C (dominio VPg) en contacto con el tallo superior y los dominios 3D (dominio VPg) en contacto con el tallo inferior.
  2. El dímero 3C abre el tallo del ARN al formar una interacción más estable con las hebras simples que forman el tallo.
  3. La proteína 3Dpol se incorpora a este complejo y permanece en él mediante una interacción física entre el subdominio del dorso del pulgar de 3Dpol y la superficie de uno o ambos subdominios 3C de 3CD.

VPg también puede desempeñar un papel importante en el reconocimiento específico del genoma viral por las proteínas de movimiento (MP), que son proteínas no estructurales codificadas por muchos, si no todos, los virus de las plantas para permitir su movimiento de una célula infectada a células vecinas. [ 27 ] MP y VPg interactúan para proporcionar especificidad para el transporte de ARN viral de célula a célula. Para satisfacer los requerimientos energéticos, MP también interactúa con P10, que es una ATPasa celular.

Enfermedades

Los picornavirus causan diversas enfermedades. Los enterovirus de la familia picornavirus infectan el tracto entérico , como lo indica su nombre. Los rinovirus infectan principalmente la nariz y la garganta . Los enterovirus se replican a 37  °C, mientras que los rinovirus se desarrollan mejor a 33  °C, ya que esta es la temperatura más baja de la nariz. Los enterovirus son estables en condiciones ácidas, por lo que pueden sobrevivir a la exposición al ácido gástrico . En cambio, los rinovirus son lábiles al ácido (se inactivan o destruyen en condiciones de pH bajo ), por lo que las infecciones por rinovirus se limitan a la nariz y la garganta.

Taxonomía

La familia Picornaviridae contiene cinco subfamilias que comprenden 66 géneros. Otros dos géneros no están asignados a ninguna subfamilia. Estos taxones se enumeran a continuación (- virinae indica subfamilia y - virus indica género). [ 1 ]

Véase también

Referencias

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Lecturas adicionales

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  • Clasificación de los Picornaviridae por el Comité Internacional de Taxonomía de Virus.
  • Virus animales
  • Viralzone : Picornaviridae
  • Base de datos y recurso de análisis de virus patógenos (ViPR): Picornaviridae
  • ICTV
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