La prefenato deshidrogenasa es una enzima que se encuentra en la vía del shikimato y ayuda a catalizar la reacción de conversión de prefenato en tirosina.
Nomenclatura
Gen: ( Saccharomyces Cerevisiae ) TYR1 [ 1 ]
Vía del shikimato : Arogenato / Prefenato (ADH/PDH). Aunque en la vía del shikimato la arogenasa y la prefenato deshidrogenasa catalizan reacciones diferentes, a veces pueden usarse indistintamente. [ 2 ]
Hasta el momento, esta enzima se ha encontrado en dieciséis organismos diferentes; doce tipos diferentes de bacterias (principalmente cianobacterias ) y cuatro tipos diferentes de plantas (principalmente diferentes tipos de frijoles). [ 8 ]
Organismos bacterianos (ejemplos): Acenitobacter calcoaceticus , Fischerella sp ., Flavobacterium so ., Comamonas testosteroni y nostoc sp .
Organismos vegetales: Phaseolus coccineus , Phaseolus vulgaris , Vicia faba , Vigna radiata.
Función
Presente en la vía del shikimato, en la vía para sintetizar tirosina (un aminoácido no esencial tanto en bacterias como en plantas). Cataliza la reacción de descarboxilación oxidativa del prefenato a 4-hidroxifenilpiruvato. [ 9 ]
Reacción

En enzimología , una prefenato deshidrogenasa ( EC 1.3.1.12 ) es una enzima que cataliza la reacción química
- prefenato + NAD +4-hidroxifenilpiruvato + CO 2 + NADH
Así, los dos sustratos de esta enzima son el prefenato y el NAD + , mientras que sus 3 productos son el 4-hidroxifenilpiruvato , el CO2 y el NADH .
Estructura
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , específicamente a aquellas que actúan sobre el grupo CH-CH del donador con NAD+ o NADP+ como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es prefenato:NAD+ oxidorreductasa (descarboxilante) . Otros nombres de uso común incluyen hidroxifenilpiruvato sintasa y corismato mutasa---prefenato deshidrogenasa . Esta enzima participa en la biosíntesis de fenilalanina, tirosina y triptófano, así como en la biosíntesis de novobiocina .
También se encuentra en Haemophilus influenzae , Synechocystis (bacterias) y Aquifex aeolicus (plantas).
Sin embargo, en Haemophilus influenzae, la prefenato deshidrogenasa se fusiona con la enzima corismato mutasa . Esta fusión no se encuentra en plantas ni en animales. [ 10 ]
Estudios estructurales
A finales de 2007, se habían resuelto dos estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB : 2G5C yPDB : 2PV7 .
Referencias
- ↑ Mannhaupt G, Stucka R, Pilz U, Schwarzlose C, Feldmann H (1989). "Caracterización del gen que codifica la prefenato deshidrogenasa, TYR1, de Saccharomyces cerevisiae". Gene . 85 (2): 303– 11. doi : 10.1016/0378-1119(89)90422-8 . PMID 2697638 .
- ↑ "EC 1.3.1.13." EC 1.3.1.13 . Nomenclatura de enzimas de la IUBMB, 1972. Web. 24 de abril de 2014.
- ↑ "Prefenato deshidrogenasa - TyrA - Bacillus subtilis (cepa 168)". Prefenato deshidrogenasa - TyrA - Bacillus subtilis (cepa 168) . UniProt, 13 de noviembre de 2013. Web. 24 de abril de 2014.
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- ↑ "EC 1.3.1.13 - Prefenato deshidrogenasa (NADP+)". Información sobre la prefenato deshidrogenasa . BRENDA, s.f. Web. 24 de abril de 2014.
- ↑ "InterPro." Proteína T bifuncional corismato mutasa/prefenato deshidrogenasa (IPR008244) . InterPro, s.f. Web. 24 de abril de 2014.
- ↑ Chiu HJ, Abdubek P, Astakhova T, Axelrod HL, Carlton D, Clayton T, Das D, Deller MC, Duan L, Feuerhelm J, Grant JC, Grzechnik A, Han GW, Jaroszewski L, Jin KK, Klock HE, Knuth MW, Kozbial P, Krishna SS, Kumar A, Marciano D, McMullan D, Miller MD, Morse AT, Nigoghossian E, Okach L, Reyes R, Tien HJ, Trame CB, van den Bedem H, Weekes D, Xu Q, Hodgson KO, Wooley J, Elsliger MA, Deacon AM, Godzik A, Lesley SA, Wilson IA (octubre de 2010). "La estructura de la deshidrogenasa de prefenato de Haemophilus influenzae sugiere características únicas de las enzimas TyrA bifuncionales" . Acta Crystallogr F. 66 (Pt 10): 1317– 25. Bibcode : 2010AcCrF..66.1317C . doi : 10.1107/S1744309110021688 . PMC 2954222 . PMID 20944228 .
- Enzimas de estructura conocida
- CE 1.3.1
- Enzimas dependientes de NADH