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Corona proteica

Comparación esquemática de las principales diferencias entre una corona "dura" y una corona "blanda". [ 1 ] Una corona proteica es un recubrimiento dinámico de biomoléculas , ge...

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Comparación esquemática de las principales diferencias entre una corona "dura" y una corona "blanda". [ 1 ]

Una corona proteica es un recubrimiento dinámico de biomoléculas , generalmente proteínas, alrededor de la superficie de una nanopartícula que se forma espontáneamente en nanomateriales coloidales al exponerse a medios biológicos. [ 2 ] Las coronas proteicas pueden formarse en muchos patrones diferentes dependiendo de su tamaño, forma, composición, carga y grupos funcionales de superficie , y tienen propiedades que varían en diferentes factores ambientales como temperatura, pH, esfuerzo cortante , composición del medio de inmersión y tiempo de exposición. [ 3 ] Estos recubrimientos también son cambiantes según las condiciones de las interacciones bioquímicas y fisicoquímicas de la superficie. [ 2 ] Se sabe que los tipos de coronas proteicas se dividen en dos categorías: "duras" y "blandas". [ 3 ] Las coronas "duras" tienen proteínas de mayor afinidad que están unidas irreversiblemente a la superficie de la nanopartícula, mientras que las coronas "blandas" tienen proteínas de menor afinidad en la superficie de la nanopartícula que están unidas reversiblemente. [ 3 ] Estas proteínas unidas reversiblemente permiten que las biomoléculas en coronas proteicas "blandas" se intercambien o se desprendan con el tiempo para diversas aplicaciones. [ 3 ] Este proceso está regido por las interacciones intermoleculares proteína-nanopartícula y proteína-proteína que existen dentro de una solución. [ 3 ] En las coronas proteicas "blandas", es común observar un intercambio de proteínas en la superficie; las proteínas más grandes con menor afinidad a menudo se agregan primero a la superficie de la nanopartícula y, con el tiempo, las proteínas más pequeñas con mayor afinidad las reemplazan, "endureciendo" la corona, lo que se conoce como el efecto Vroman . [ 3 ]

Factores que afectan la formación

Se sabe que múltiples factores fisicoquímicos y bioquímicos influyen en la formación y composición de las coronas proteicas. Muchos estudios previos se han centrado en comprender estos procesos y cómo pueden aprovecharse.

Composición y concentración de proteínas

Para determinar cómo la composición y concentración de proteínas afectan las coronas proteicas, un estudio incubó nanopartículas de sílice en un medio plasmático durante 1 hora y observó la formación de la corona. [ 4 ] Encontraron que las proteínas se adsorbían fácilmente a la superficie de sílice y se expresaban en diferentes patrones dependiendo de la cantidad de plasma presente en el medio de incubación. [ 4 ] El experimento se realizó con 3%, 20% y 80% de plasma, y ​​se descubrió que, en el caso del plasma, donde hay una concentración mucho mayor de proteínas de menor afinidad que de proteínas de alta afinidad, las proteínas de menor afinidad tenían una tendencia a reemplazar a las de mayor afinidad en la superficie de la nanopartícula debido a su mayor abundancia dentro del plasma. [ 4 ] A partir de estudios como estos, queda claro que una corona proteica puede alterarse significativamente, dependiendo del peso y la afinidad de las moléculas biológicas en un medio particular. [ 4 ]

Exposición mediática

Otro factor importante que afecta a las coronas de proteínas es el tiempo de exposición , o la cantidad de tiempo que una nanopartícula recubierta de proteínas está expuesta a medios fluidos. [ 5 ] Dado que es bien sabido que instantáneamente al introducir una nanopartícula en un medio biomolecular, se forma una corona de proteínas en su superficie, un estudio expuso nanopartículas a fluidos biológicos como el plasma humano y observó cómo la duración de la exposición a estos medios puede afectar la formación de la corona. [ 5 ] Después de solo 30 segundos de interacción, se detectaron casi 300 proteínas adsorbidas a la superficie de la nanopartícula, y la mayoría de esas moléculas tenían baja afinidad (farmacología) y un peso molecular alto. [ 5 ] Después de 1 minuto o más de exposición, se observaron diferentes patrones de corona de proteínas, y de las proteínas detectadas, la mayoría de ellas tenían una mayor afinidad y un peso molecular menor, consistente con el efecto Vroman. [ 5 ] Por lo tanto, la duración del tiempo de exposición de la nanopartícula al fluido biológico puede alterar en gran medida la composición y los patrones de la corona de proteínas.

Además del tiempo de exposición, está el factor de las fuerzas de cizallamiento. En el pasado, los investigadores estudiaron las interacciones proteína-nanopartícula en condiciones muy estáticas para poder controlar fácilmente las variables. Sin embargo, estas condiciones no son muy representativas de las del cuerpo humano, donde las nanopartículas generalmente estarán expuestas a esfuerzos cortantes y condiciones hidrodinámicas de fluidos. [ 6 ] Por lo tanto, fueron necesarios experimentos que consideraran las condiciones fluidas para comprender cómo las coronas proteicas se mantendrían en el cuerpo humano. Un estudio encontró que el flujo de fluidos aumentó la biodiversidad de la corona proteica y alteró su forma debido a las fuerzas de cizallamiento presentes en el entorno. [ 6 ] Dado que ambos factores tienen implicaciones en la funcionalización de las nanopartículas de corona proteica, estas observaciones demostraron la importancia de estudiar las coronas proteicas en presencia de condiciones fluidas.

Temperatura

La temperatura también puede afectar significativamente las interacciones proteína-nanopartícula. Un estudio realizado con nanopartículas de Cu demostró que, al aumentar la temperatura ambiente  de las nanopartículas de 15 °C, 27  °C y 37  °C a 42  °C, también aumentaba la cantidad de proteína adsorbida en la superficie de la nanopartícula. [ 7 ] Este hallazgo resultó especialmente interesante para el uso de coronas proteicas en el tratamiento de enfermedades, ya que, al introducir estas partículas en el cuerpo humano, deberán existir y funcionar a altas temperaturas. En personas con fiebre, la alteración de su temperatura corporal podría modificar la biodistribución y la biodisponibilidad de las nanopartículas. [ 7 ] Por lo tanto, es importante que los investigadores tengan en cuenta los efectos de la temperatura en las coronas proteicas. [ 7 ]

efectos del pH

El pH ambiental también puede afectar la formación de la corona proteica. Se sabe que el pH es un factor importante a considerar al estudiar las propiedades y la funcionalidad de las proteínas. El pH puede alterar la afinidad de unión de las proteínas en las interacciones proteína-nanopartícula, modificando así el patrón de proteína adsorbida en la superficie de la nanopartícula. [ 8 ] [ 9 ] Si se utilizan para métodos de administración de fármacos, las nanopartículas tendrán que experimentar múltiples cambios de pH diferentes en la vía de captación celular, como la sangre (pH neutro), los medios de exposición (pH 6,9-7,4), el fluido intracelular (pH 6,8) y los lisosomas (pH 4,5-5), y ser capaces de mantener su corona intacta y funcional. [ 8 ] [ 9 ] Se sabe que los tumores cancerosos, en particular, inducen microambientes ácidos y contienen ciertos tipos de proteínas que son capaces de modificar la corona proteica alrededor de las nanopartículas, lo que puede alterar en gran medida la respuesta terapéutica del cuerpo a las moléculas de fármacos. [ 8 ]

Composición de nanopartículas

Por último, la composición de la nanopartícula en sí puede afectar la formación de la corona proteica en su superficie. Las diferencias en la naturaleza hidrofílica o hidrofóbica del material de la nanopartícula pueden determinar la cantidad de proteínas en la corona. [ 10 ] Generalmente, las proteínas se adsorben más fácilmente a los materiales hidrofóbicos que a los hidrofílicos. [ 10 ] Como resultado, las nanopartículas hidrofóbicas tienen mayor probabilidad de inducir la agregación de partículas y una mayor opsonización en el cuerpo humano, lo que puede disminuir el tiempo de circulación sistémica en la sangre. [ 10 ]

Además, para facilitar la formación y la solubilidad , las nanopartículas suelen tener ligandos y grupos funcionales en sus superficies que actúan como "huellas dactilares". [ 10 ] Las huellas dactilares de proteínas se refieren a la capacidad de diferenciar o identificar proteínas utilizando ligandos y otros métodos. [ 10 ] Estas huellas dactilares permiten adaptar la composición de las nanopartículas para adsorber proteínas específicas en sus superficies. [ 10 ] La rugosidad de la superficie de las nanopartículas también puede desempeñar un papel en la formación de la corona proteica, ya que un estudio encontró que una superficie rugosa de nanopartícula puede minimizar las interacciones repulsivas entre la nanopartícula y partes de las proteínas de unión, lo que aumenta la cantidad de proteínas adsorbidas. [ 11 ]

Aplicaciones

Administración de medicamentos

Las coronas proteicas pueden utilizarse para diversas funciones, siendo la principal la administración de fármacos . La corona que se forma cuando las nanopartículas entran en contacto con fluidos biológicos se ha investigado durante mucho tiempo por su potencial para administrar moléculas de fármacos o proteínas importantes a los sitios necesarios dentro del cuerpo humano. [ 3 ] Se sabe que las nanopartículas tienen una alta eficiencia de carga de fármacos, así como la capacidad de atravesar fácilmente las barreras biológicas debido a su nanoescalabilidad. [ 12 ] [ 13 ] Su composición ajustable permite controlar su toxicidad, y pueden modificarse para contener diversos conjuntos de grupos funcionales que pueden realizar actividades específicas. [ 12 ] [ 13 ] Estas cualidades de las nanopartículas las hacen ideales para la administración de fármacos.

Un área de estudio importante dentro del ámbito de la administración de fármacos mediante coronas proteicas es el estudio del tiempo de circulación de las nanopartículas en el organismo. Para optimizar la eficacia de un fármaco, especificar la ubicación donde se administra y cuánto tiempo permanece allí puede ser extremadamente útil. [ 14 ] A menudo, los macrófagos en la sangre detectan la presencia de las nanopartículas y trabajan inmediatamente para eliminarlas del cuerpo. [ 14 ] [ 15 ] Esto no siempre es bueno desde la perspectiva de la administración de fármacos, por lo que se realizaron estudios para prolongar el tiempo de circulación. Se descubrió que cuando las opsoninas , como el fibrinógeno , son numerosas en la corona proteica, las proteínas tienden a inducir el reconocimiento por parte de los macrófagos y el posterior consumo de las nanopartículas. [ 14 ] Por el contrario, cuando la corona está saturada de disopsoninas, como la albúmina , los macrófagos muestran un menor reconocimiento de las partículas y, por lo tanto, el tiempo de circulación de las partículas aumenta considerablemente. [ 14 ] Esta técnica se conoce informalmente como el "efecto sigiloso". [ 14 ] Al adaptar el contenido de la corona proteica, se puede controlar el tiempo que una nanopartícula permanece en el cuerpo.

Como se mencionó anteriormente, las nanopartículas pueden cultivarse con grupos funcionales específicos en sus superficies que inducen quimioselectividad . Biomoléculas funcionales como la transferrina , la insulina y el ácido fólico se utilizan comúnmente en sistemas de administración de fármacos dirigidos al cáncer. [ 16 ] Otras moléculas más pequeñas como el anhídrido , la amina , el carboxilo y el tiol pueden utilizarse para dirigir las nanopartículas a una alta asociación celular con células endoteliales , células pancreáticas y macrófagos humanos activados. [ 16 ] Ciertas apolipoproteínas , como Apo E, ApoA1 y ApoB-100, podrían funcionalizar las nanopartículas para dirigirlas al sistema nervioso . [ 17 ] [ 18 ]

Otro problema más acuciante en la administración de fármacos mediante nanopartículas es la tendencia de estas a acumularse en el sitio objetivo o en diversos órganos, lo que puede provocar toxicidad. [ 15 ] Se sabe que el tamaño de las nanopartículas determina su distribución en el organismo, lo que significa que las nanopartículas de diferentes tamaños tenderán a acumularse en ciertos órganos. [ 19 ] Por lo tanto, el tamaño es un factor de control muy importante al considerar la distribución y acumulación de nanopartículas en los sitios objetivo durante la administración de fármacos. [ 19 ]

Subtema: Coronas de proteínas virales (perspectiva histórica)

Si bien históricamente se ha caracterizado en nanopartículas sintéticas, la formación de una "corona proteica", una capa adquirida de macromoléculas del huésped que enmascara la topología de la superficie nativa , también es un fenómeno establecido en virología; cabe destacar que los virus son nanopartículas naturales , han sido ampliamente estudiados y proporcionan abundante información científica relevante para este campo. Al entrar en contacto con fluidos fisiológicos, tanto los patógenos naturales como los vectores virales modificados secuestran proteínas específicas de la sangre, las mucosas o el espacio extracelular del huésped. Esta biointerfaz determina el tropismo celular , regula la cinética de desensamblaje del genoma , impulsa la evasión inmunitaria o exacerba las patologías inflamatorias.

Observaciones previas a la terminología formal Las siguientes entradas documentan el período histórico temprano en el que se descubrieron y describieron los fenómenos físicos, las interacciones con el huésped y los mecanismos biológicos de la cubierta del virus antes de que los términos específicos "corona proteica" o "corona proteica viral" se adaptaran de los campos de la nanotecnología .

1977 (Virus de la hepatitis B, utiliza la albúmina como puente): Investigadores observaron que el antígeno de superficie del virus de la hepatitis B (HBsAg) contiene sitios de unión no inmunológicos que adsorben la albúmina sérica humana polimerizada (pHSA) del huésped, presente en el plasma sanguíneo . Este recubrimiento proteico del huésped actúa como un puente molecular físico, permitiendo que el virus se adhiera a los receptores de albúmina presentes en los hepatocitos humanos , facilitando significativamente su entrada en las células hepáticas. https://link.springer.com/article/10.1007/BF02909407

1983 (Virus del sarcoma aviar, la fibronectina modula la adhesión celular): Estudios sobre retrovirus revelaron que la fibronectina plasmática , una glicoproteína abundante de la matriz extracelular , se une espontáneamente a las envolturas del virus del sarcoma aviar y de varios virus de la leucemia . Esta deposición inespecífica de proteínas del huésped crea una capa ambiental que modula dinámicamente la eficacia con la que el virus se adhiere a las membranas de las células diana. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/6298446/

1991 (VIH-1, factores del complemento protegen los epítopos): Demostración temprana de que, al entrar en el suero humano , los viriones se recubren instantáneamente con proteínas del complemento del huésped , específicamente fragmentos C3 (C3b e iC3b). En lugar de neutralizar el virus, esta corona proteica adquirida del huésped protege los epítopos virales subyacentes y permite que el VIH-1 aproveche los receptores del complemento en las células inmunitarias , aumentando así su infectividad general. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1744579/

1995 (Hepatitis C, protección de epítopos por la apolipoproteína E): Tras el aislamiento del virus de la hepatitis C (VHC), se descubrió que este no circula como una partícula libre en el plasma . En cambio, forma un complejo híbrido con lipoproteínas de baja densidad ( LDL) del huésped y apolipoproteína E (ApoE). Este escudo lipoproteico actúa como una corona que enmascara físicamente los epítopos virales frente a los anticuerpos neutralizantes , desempeñando un papel vital en la evasión inmunitaria viral . https://www.frontiersin.org/journals/immunology/articles/10.3389/fimmu.2018.01436/full

1999 (Echovirus / enterovirus, la albúmina bloquea la infección): Trabajo fundamental que demuestra que la infección por echovirus (específicamente echovirus 7) es bloqueada por concentraciones fisiológicas de albúmina normal , que actúa como una capa protectora que interactúa reversiblemente con la cápside del virus e inhibe directamente el desensamblaje viral prematuro. Ward, T.; Powell, RM; Evans, DJ; Almond, JW (1999). "La albúmina sérica inhibe el desensamblaje del echovirus 7". Journal of General Virology . 80 (2): 283– 290. doi : 10.1099/0022-1317-80-2-283 . PMID 10073686 . 

2000 (Echovirus / enterovirus, la albúmina con bajo contenido de ácidos grasos actúa como un desencadenante del desensamblaje): Estudios mecanísticos posteriores demostraron que cambiar las propiedades funcionales de esta cubierta de albúmina altera fundamentalmente su interacción estructural con el virus. Cuando se agotan los ácidos grasos unidos, la cubierta de albúmina circundante pasa de ser un inhibidor a un desencadenante del desensamblaje, promoviendo activamente la expansión de la cápside e induciendo la formación de intermediarios metaestables de desensamblaje de enterovirus (partículas A). Ward, T.; Powell, RM; Evans, DJ; Almond, JW (2000). "La albúmina con bajo contenido de ácidos grasos induce la formación de partículas A de echovirus". Journal of Virology . 74 (7): 3410– 3412. doi : 10.1128/jvi.74.7.3410-3412.2000 . PMID 10708459 . 

2005 (Virus adenoasociado, factores séricos alteran el tropismo): Las caracterizaciones proteómicas de la cápside del vector del virus adenoasociado (AAV) no envuelto revelaron que los componentes del suero humano regulan significativamente su cinética in vivo. Cubiertas proteicas séricas específicas se ensamblan en la superficie de la cápside , protegiendo inadvertidamente a los vectores terapéuticos de los receptores de las células diana previstas y dirigiendo las vías de eliminación hacia el hígado. Vandenberghe, LH; Xiao, R.; Epstein, D.; Sanmiguel, P.; Wilson, JM (2006). "Transmisión de la línea germinal del AAV en un modelo de eliminación de transgenes en primates no humanos". Molecular Therapy . 13 (1): S122.

2006 (Adenovirus humano, el factor X afecta el tropismo): Las primeras investigaciones de terapia génica demostraron que la cápside del adenovirus sin envoltura se une a los factores de coagulación del huésped (como el factor X) directamente de la sangre humana . Esta cubierta proteica actúa como un puente físico, desviando el vector terapéutico de su tejido diana hacia las células hepáticas. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16788098/

2007 (vectores lentivirales/retrovirales, la apolipoproteína E afecta el tropismo): Debido a que los vectores retrovirales envueltos adquieren su membrana lipídica externa de la célula huésped durante la gemación, su carga superficial recluta una cubierta proteica densa en apolipoproteínas del huésped como ApoE. Esto altera la entrega a la célula diana, dirigiendo la captación del vector a través de vías lipídicas celulares en lugar de los receptores virales previstos . Croyle, MA; Chirmule, N.; Zhang, Y.; Wilson, JM (2001). "Análisis de la respuesta inmune humoral a controles de vectores retrovirales terapéuticos". Molecular Therapy . 4 (1): 22– 30. doi : 10.1006/mthe.2001.0412 .

2019 (Echovirus/enterovirus, investigación temprana sobre la albúmina verificada): La interacción dualista de la albúmina con algunas cepas de echovirus se observa a nivel casi atómico utilizando crio-EM , consolidando su papel en el desensamblaje veinte años después de su primer descubrimiento Ruokolainen V, Domanska A, Laajala M, Pelliccia M, Butcher SJ, Marjomäki V (septiembre de 2019). "La albúmina extracelular y los iones endosomales preparan las partículas de enterovirus para el desensamblaje que puede prevenirse mediante la saturación de ácidos grasos" . Journal of Virology . 93 (17): e00502-19. doi : 10.1128/JVI.00502-19 . PMC 6694817. PMID 31189702 .  Investigaciones posteriores muestran que el desensamblaje de los echovirus ocurre dentro del endosoma y es preparado inicialmente por la albúmina con bajo contenido de ácidos grasos , lo que conduce a cambios en la conformación de la cápside viral , que facilitan la unión al receptor neonatal Fc antes del desensamblaje. De esta manera, los echovirus han evolucionado para usurpar su "corona de proteína viral", la albúmina , al detectarla, para aumentar su estabilidad dentro de los fluidos extracelulares hasta que alcanzan sus tejidos diana; y luego las partículas virales son finalmente secuestradas en el endosoma para el desensamblaje, donde la albúmina cambia su función para inducir a las partículas virales a un estado metaestable. Fares M, et al. (febrero de 2019). "El receptor neonatal Fc es un receptor pan-echovirus". Proceedings of the National Academy of Sciences . 116 (9): 3758– 3763. PMID 31104841 .  

Introducción formal del paradigma de la corona proteica y la corona proteica viral Las siguientes entradas representan la era moderna de la investigación iniciada por artículos revolucionarios que establecieron, definieron y nombraron formalmente los conceptos específicos de "corona proteica" y "corona proteica viral" utilizando mapeo proteómico de alta resolución en patógenos de tipo salvaje :

2019 (Virus sincitial respiratorio y virus del herpes simple tipo 1, evasión inmune y catalizador amiloide): El mapeo fundamental de patógenos de tipo salvaje introdujo formalmente el paradigma de la "corona de proteína viral" en la virología. Utilizando el virus sincitial respiratorio (VSR) y el virus del herpes simple tipo 1 (VHS-1) como patógenos modelo, los investigadores demostraron que los virus de tipo salvaje acumulan coronas de proteínas estructurales distintas dependiendo del microambiente del biofluido, que controla directamente la activación inmune . Además, se demostró que la corona del VHS-1 se une a los péptidos amiloides del huésped , actuando como una superficie catalítica que acelera la agregación tóxica de beta-amiloide (Aβ₄₂) vinculada a la patología de la enfermedad de Alzheimer . Ezzat, K.; Pernemalm, M.; Pålsson, S.; Roberts, TC; Järver, P.; D记忆; Spetz, AL; El-Andaloussi, S. (2019). "La proteína viral corona dirige la patogénesis viral y la agregación amiloide". Nature Communications . 10 (1): 2331. doi : 10.1038/s41467-019-10192-2 . PMID 31133680 . 

2021 (coronavirus del síndrome respiratorio agudo severo 2, epítopos enmascaradores): El mapeo de alta resolución durante la pandemia mundial verificó que el perfil de la proteína de espícula trimérica del SARS-CoV-2 secuestra albúminas séricas humanas y apolipoproteínas en una cubierta de corona activa. Esta barrera proteica estructural cubre sitios vulnerables de neutralización viral, impidiendo la unión de anticuerpos neutralizantes del huésped . Gao, J.; Zeng, L.; Yao, L. (junio de 2021). "Corona heredada y adquirida del coronavirus en el huésped" . Nano Today . 38 101161. doi : 10.1016 / j.nantod.2021.101161 . PMC 8052473. PMID 33897804 .  

2021 (Virus de la influenza A, surfactantes para ayudar a la diseminación): El rastreo exhaustivo de la interfaz mucosa demostró que, a medida que los viriones de la influenza A viajan a través de los límites de la mucosa pulmonar, adquieren una corona de proteínas fluida y cambiante compuesta de proteínas surfactantes del huésped y mucinas . Esta capa de microambiente establece un equilibrio que impide que el virus quede atrapado permanentemente en el moco de las vías respiratorias, al tiempo que preserva la adhesión celular. Wallace, Louisa E.; Liu, Mengying; van Kuppeveld, Frank; de Vries, Erik; de Haan, Cornelis AM (2021). "Moco respiratorio como determinante del rango de huésped del virus" . Trends in Microbiology . 29 (10): 920– 931. doi : 10.1016/j.tim.2021.03.011 .

2022 (Virus del dengue, efecto negativo en los inmunoensayos): Las investigaciones sobre flavivirus transmitidos por vectores demostraron que su "corona de proteína viral" preformada dificultaba los inmunoensayos analíticos mediante tiras reactivas. Esto indica que la corona de proteína debe considerarse un factor determinante al analizar muestras virales de origen natural. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC9694804/

2023 (VIH-1, evasión inmunitaria): Los ensayos estructurales y proteómicos de infecciones virales crónicas mostraron que las envolturas virales del VIH-1 secuestran los inhibidores del complemento de las células huésped y los factores reguladores del suero directamente en su capa corona adquirida. Esta capa superficial funciona como un dispositivo de camuflaje protector que impide la lisis química inmediata por la cascada inmunitaria innata del huésped . |url=biorxiv.org}} https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/41955099/

Resumen Estos fenómenos biológicos históricos (anteriores a 2019) establecieron que los virus interactúan con los fluidos biológicos mediante dinámicas de interfaz similares a las de las nanopartículas artificiales. La investigación moderna, utilizando proteómica, ha ampliado este concepto, definiendo formalmente la "corona de proteínas virales" como un factor crítico en la patogénesis viral. Existen numerosos ejemplos de "corona de proteínas virales" en la naturaleza, la mayoría aún desconocidos. Sin duda, futuras investigaciones descubrirán muchos más, algunos de los cuales podrían resultar muy útiles para la nanociencia y la nanomedicina. Dado que existen muchos ejemplos de "corona de proteínas virales", como se muestra arriba, y otros no mencionados, que son anteriores a la concepción de esta expresión, históricamente, los fundamentos de este campo de la nanociencia se originan en descubrimientos trascendentales realizados mediante técnicas virológicas y bioquímicas clásicas, antes de que la terminología moderna interviniera y evolucionara, y antes del desarrollo de la proteómica.

Referencias

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Referencias