Hispanopedia Wiki
Articulo de referencia

Receptor del gusto

Un receptor del gusto es un tipo de receptor celular que facilita la sensación del gusto . Cuando los alimentos u otras sustancias entran en la boca, las moléculas interactúan c...

Hispanopedia WikiContenido en espanolLectura gratuita

Un receptor del gusto es un tipo de receptor celular que facilita la sensación del gusto . Cuando los alimentos u otras sustancias entran en la boca, las moléculas interactúan con la saliva y se unen a los receptores del gusto en la cavidad bucal y otras zonas. Las moléculas que producen la sensación del gusto se denominan "sápidas". [ 1 ]

Los receptores del gusto de los vertebrados se dividen en dos familias: [ 2 ]

  • Tipo 1, dulce , caracterizado por primera vez en 2001: [ 3 ] TAS1R2 – TAS1R3
  • Tipo 2, amargo , caracterizado por primera vez en 2000: [ 4 ] En humanos se conocen 25 receptores amargos diferentes, en gatos hay 12, en pollos hay tres y en ratones hay 35 receptores amargos diferentes conocidos. [ 5 ]

Visual, olfativo, sapictivo (la percepción de los sabores), trigeminal (calor, frío), mecánico, todos contribuyen a la percepción del gusto . De estos, los receptores vanilloides del canal catiónico de potencial de receptor transitorio subfamilia V miembro 1 ( TRPV1 ) son responsables de la percepción del calor de algunas moléculas como la capsaicina, y un receptor CMR1 es responsable de la percepción del frío de moléculas como el mentol , el eucaliptol y la icilina . [ 1 ]

Distribución tisular

El sistema gustativo consta de células receptoras del gusto en las papilas gustativas . Estas papilas, a su vez, se encuentran dentro de estructuras llamadas papilas . Existen tres tipos de papilas implicadas en el gusto: papilas fungiformes , papilas foliadas y papilas circunvaladas . (El cuarto tipo, las papilas filiformes , no contienen papilas gustativas). Además de las papilas, los receptores del gusto también se encuentran en el paladar y en las primeras partes del sistema digestivo, como la laringe y la parte superior del esófago . Hay tres nervios craneales que inervan la lengua: el nervio vago , el nervio glosofaríngeo y el nervio facial . El nervio glosofaríngeo y la rama cuerda del tímpano del nervio facial inervan los receptores del gusto TAS1R y TAS2R. Además de los receptores del gusto en la lengua, el epitelio intestinal también está equipado con un sutil sistema quimiosensorial que comunica la información sensorial a varios sistemas efectores involucrados en la regulación del apetito, las respuestas inmunitarias y la motilidad gastrointestinal. [ 6 ]

En 2010, investigadores descubrieron receptores del sabor amargo en el tejido pulmonar, que provocan la relajación de las vías respiratorias al entrar en contacto con una sustancia amarga. Creen que este mecanismo es adaptativo desde el punto de vista evolutivo, ya que ayuda a eliminar las infecciones pulmonares, pero también podría aprovecharse para tratar el asma y la enfermedad pulmonar obstructiva crónica . [ 7 ]

El receptor del gusto dulce (T1R2/T1R3) se encuentra en diversos órganos extraorales del cuerpo humano, como el cerebro, el corazón, el riñón, la vejiga, el epitelio respiratorio nasal y otros. En la mayoría de los órganos, la función del receptor no está clara. [ 8 ] Se ha descubierto que el receptor del gusto dulce presente en el intestino y el páncreas desempeña un papel importante en la regulación metabólica del proceso de detección de carbohidratos en el intestino y en la secreción de insulina. [ 9 ] Este receptor también se encuentra en la vejiga, lo que sugiere que el consumo de edulcorantes artificiales que activan este receptor podría causar una contracción excesiva de la vejiga. [ 10 ]

Función

El gusto ayuda a identificar toxinas , mantener la nutrición y regular el apetito, las respuestas inmunitarias y la motilidad gastrointestinal. [ 6 ] Hoy en día se reconocen cinco sabores básicos: salado, dulce, amargo, ácido y umami . Las sensaciones gustativas de salado y ácido se detectan a través de canales iónicos . Sin embargo, los sabores dulce, amargo, umami y graso se detectan mediante receptores gustativos acoplados a proteínas G. [ 11 ]

Además, algunos agentes pueden funcionar como modificadores del sabor , como la miraculina o la curculina para el dulzor o la esterubina para enmascarar el amargor .

Mecanismo de acción

El receptor estándar del gusto amargo, dulce o umami es un receptor acoplado a proteína G con siete dominios transmembrana . La unión del ligando a los receptores del gusto activa cascadas de segundos mensajeros para despolarizar la célula gustativa. La gustducina es la subunidad Gα del gusto más común, y desempeña un papel fundamental en la recepción del gusto amargo por el receptor TAS2R. La gustducina es un homólogo de la transducina , una proteína G implicada en la transducción visual. [ 12 ] Además, los receptores del gusto comparten el uso del canal iónico TRPM5, así como de la fosfolipasa PLCβ2. [ 13 ]

Sabor umami o glutamatos

El receptor heterodimérico TAS1R1 + TAS1R3 funciona como un receptor umami, respondiendo a la unión de L- aminoácidos , especialmente L- glutamato . [ 3 ] El sabor umami se asocia con mayor frecuencia al aditivo alimentario glutamato monosódico (GMS) y puede potenciarse mediante la unión de moléculas de monofosfato de inosina (IMP) y monofosfato de guanosina (GMP). [ 14 ] [ 15 ] Las células que expresan TAS1R1+3 se encuentran principalmente en las papilas fungiformes en la punta y los bordes de la lengua y en las células receptoras del gusto del paladar en el techo de la boca. [ 3 ] Se ha demostrado que estas células hacen sinapsis con los nervios de la cuerda del tímpano para enviar sus señales al cerebro, aunque también se ha encontrado cierta activación del nervio glosofaríngeo . [ 14 ] [ 16 ]

Entre los receptores alternativos candidatos para el gusto umami se incluyen variantes de empalme de los receptores metabotrópicos de glutamato, mGluR4 y mGluR1 , y el receptor NMDA . [ 11 ] [ 17 ] [ 18 ] [ 19 ]

No todos los animales utilizan T1R1+T1R3 como receptor del umami; los cambios en lo que detecta un receptor suelen ocurrir con la evolución. [ 20 ] Por ejemplo, los pájaros cantores que perciben el sabor dulce han adaptado su receptor del umami para que funcione como receptor del sabor dulce. [ 21 ]

Casi todos los linajes principales de vertebrados utilizan un TAS1R para detectar aminoácidos, una señal de la calidad nutricional de los alimentos. Sin embargo, el glutamato no se encuentra entre los aminoácidos detectados con mayor frecuencia; en cambio, los primeros vertebrados podrían haberse centrado en los aminoácidos básicos y de cadena ramificada, ya que esta era la preferencia compartida entre el bichir y el tiburón elefante , representantes de los peces óseos y cartilaginosos, respectivamente. [ 20 ]

Dulce

El diagrama anterior muestra la vía de transducción de señales del sabor dulce. El objeto A es una papila gustativa, el objeto B es una célula gustativa de la papila gustativa y el objeto C es la neurona conectada a la célula gustativa. I. La parte I muestra la recepción de una molécula. 1. El azúcar, el primer mensajero, se une a un receptor de proteína en la membrana celular. II. La parte II muestra la transducción de las moléculas de relevo. 2. Se activan los receptores acoplados a proteínas G, segundos mensajeros. 3. Las proteínas G activan la adenilato ciclasa, una enzima, que aumenta la concentración de AMPc. Se produce la despolarización. 4. La energía, del paso 3, se proporciona para activar los canales de proteína K+, potasio. III. La parte III muestra la respuesta de la célula gustativa. 5. Se activan los canales de proteína Ca+, calcio. 6. El aumento de la concentración de Ca+ activa las vesículas de neurotransmisores. 7. La neurona conectada a la papila gustativa es estimulada por los neurotransmisores.

El receptor heterodimérico TAS1R2 + TAS1R3 funciona como receptor del sabor dulce al unirse a una amplia variedad de azúcares y sustitutos del azúcar . [ 3 ] [ 22 ] [ 23 ] Las células que expresan TAS1R2+3 se encuentran en las papilas circunvaladas y foliadas cerca de la parte posterior de la lengua y en las células receptoras del gusto del paladar en el techo de la boca. [ 3 ] Se ha demostrado que estas células hacen sinapsis con los nervios cuerda del tímpano y glosofaríngeo para enviar sus señales al cerebro. [ 11 ] [ 16 ]

La percepción del sabor dulce ha cambiado a lo largo de la evolución de diferentes animales. El sistema T1R2/T1R3 es utilizado por mamíferos y lagartos. En las aves, sin embargo, la familia de genes T1R2 no existe y perciben el sabor dulce a través de T1R1/T1R3 (el receptor umami en mamíferos). En los peces teleósteos, ni T1R1/T1R3 ni T1R2/T1R3 detectan el dulzor (sacarosa). En el bichir , T1R1/T1R3 detecta tanto sucralosa como aminoácidos, y T1R2/T1R3 solo detecta aminoácidos. [ 20 ] El T1R1/T1R3 de las aves experimentó un proceso de reutilización: a lo largo de las etapas evolutivas de las aves cantoras que perciben el sabor dulce, hubo una disminución en su capacidad para percibir el sabor umami y un aumento en la capacidad para percibir el sabor dulce. El T1R1/T1R3 de las aves cantoras primigenias solo habría percibido el sabor umami. Este cambio se correspondió con una modificación en la estructura del sitio de unión del ligando. [ 21 ]

Amargo

Las proteínas TAS2R ( InterPro : IPR007960 ) funcionan como receptores del gusto amargo . [ 24 ] Hay 43 genes TAS2R humanos, cada uno de los cuales (excluyendo los cinco pseudogenes ) carece de intrones y codifica para una proteína GPCR . [ 11 ] Estas proteínas, a diferencia de las proteínas TAS1R, tienen dominios extracelulares cortos y se localizan en papilas circunvaladas , paladar , papilas foliadas y papilas gustativas de la epiglotis , con expresión reducida en papilas fungiformes . [ 4 ] [ 11 ] Aunque es seguro que múltiples TAS2R se expresan en una célula receptora del gusto, todavía se debate si los mamíferos pueden distinguir entre los sabores de diferentes ligandos amargos . [ 4 ] [ 11 ] Sin embargo, debe haber cierta superposición, ya que hay muchos más compuestos amargos que genes TAS2R. Los resultados de la modelización in silico sugieren que los receptores de amargor tienden a agruparse en tres grupos distintos según su interacción con ligandos amargos relevantes para el vino. [ 25 ] Los ligandos amargos comunes incluyen cicloheximida , denatonio , PROP ( 6- n -propil-2-tiouracilo ), PTC ( feniltiocarbamida ) y β- glucopiranósidos . [ 11 ] 

La transducción de señales de estímulos amargos se realiza a través de la subunidad α de la gustducina . Esta subunidad de proteína G activa una fosfodiesterasa del gusto y disminuye los niveles de nucleótidos cíclicos . Los pasos posteriores en la vía de transducción aún se desconocen. La subunidad βγ de la gustducina también media el gusto al activar IP3 ( inositol trifosfato ) y DAG ( diglicérido ). Estos segundos mensajeros pueden abrir canales iónicos regulados o pueden causar la liberación de calcio intracelular . [ 26 ] Aunque todos los TAS2R se encuentran en células que contienen gustducina, la eliminación de la gustducina no elimina por completo la sensibilidad a los compuestos amargos, lo que sugiere un mecanismo redundante para el gusto amargo [ 13 ] (lo cual no sorprende dado que un sabor amargo generalmente señala la presencia de una toxina ). [ 13 ] Un mecanismo propuesto para la degustación amarga independiente de la gustducina es a través de la interacción de canales iónicos por ligandos amargos específicos, similar a la interacción de canales iónicos que ocurre en la degustación de estímulos ácidos y salados. [ 11 ]

Una de las proteínas TAS2R mejor estudiadas es TAS2R38 , que contribuye a la percepción del sabor tanto del PROP como del PTC. Es el primer receptor del gusto cuyos polimorfismos se han demostrado responsables de las diferencias en la percepción del gusto. Los estudios actuales se centran en determinar otros polimorfismos que determinan el fenotipo del gusto. [ 11 ] Estudios más recientes muestran que los polimorfismos genéticos en otros genes de receptores del gusto amargo influyen en la percepción del sabor amargo de la cafeína, la quinina y el benzoato de denatonio. [ 27 ]

El diagrama que se muestra arriba muestra la vía de transducción de señales del sabor amargo. El sabor amargo tiene muchos receptores y vías de transducción de señales diferentes. Amargo indica veneno para los animales. Es más similar al dulce. El objeto A es una papila gustativa, el objeto B es una célula gustativa y el objeto C es una neurona conectada al objeto B. La Parte I es la recepción de una molécula. 1. Una sustancia amarga como la quinina se consume y se une a los receptores acoplados a proteínas G. II. La Parte II es la vía de transducción. 2. Se activa la gustducina, un segundo mensajero de proteína G. 3. Luego se activa la fosfodiesterasa, una enzima. 4. Se utiliza el nucleótido cíclico, cNMP, lo que disminuye la concentración. 5. Se cierran canales como los canales de K+, potasio. III. La Parte III es la respuesta de la célula gustativa. 6. Esto conduce a un aumento en los niveles de Ca+. 7. Se activan los neurotransmisores. 8. La señal se envía a la neurona.

Se ha demostrado que los receptores del sabor amargo (TAS2R) desempeñan un papel importante en el sistema inmunitario innato de los tejidos epiteliales ciliados de las vías respiratorias ( nariz y senos paranasales ). [ 28 ] Este sistema inmunitario innato añade una "fortaleza activa" [ 29 ] a la barrera superficial física del sistema inmunitario . Este sistema inmunitario fijo se activa mediante la unión de ligandos a receptores específicos . Estos ligandos naturales son marcadores bacterianos, por ejemplo, las lactonas de acil-homoserina [ 30 ] o las quinolonas [ 31 ] producidas por Pseudomonas aeruginosa . Para defenderse de los depredadores, algunas plantas han producido sustancias que imitan marcadores bacterianos. Estos imitadores vegetales son interpretados por la lengua y el cerebro como amargo . Los receptores del sistema inmunitario fijo son idénticos a los receptores del sabor amargo , TAS2R. Las sustancias amargas son agonistas del sistema inmunitario fijo TAS2R. [ 28 ] El sistema inmunitario innato utiliza óxido nítrico y defensinas que son capaces de destruir bacterias y también virus. [ 32 ] [ 33 ] Estos sistemas inmunitarios innatos fijos (Fortalezas Activas) se conocen en otros tejidos epiteliales además de las vías respiratorias superiores ( nariz , senos paranasales , tráquea , bronquios ), por ejemplo: mama (células epiteliales mamarias), intestino y también piel humana (queratinocitos) [ 34 ] Las moléculas amargas, sus receptores del gusto amargo asociados y las secuencias y modelos de homología de los receptores del gusto amargo están disponibles a través de BitterDB .

No a través de los receptores del gusto

Estos sabores no están mediados por los receptores gustativos convencionales. A continuación, se ofrece una breve descripción de sus bases moleculares.

Agrio

El diagrama representa la vía de transducción de señales del gusto ácido o salado. El objeto A es una papila gustativa, el objeto B es una célula receptora del gusto dentro del objeto A, y el objeto C es la neurona conectada al objeto B. La Parte I es la recepción de iones de hidrógeno o iones de sodio. 1. Si el sabor es ácido, los iones H+, de una sustancia ácida, pasan a través de su canal iónico específico. Algunos pueden pasar a través de los canales de Na+. Si el sabor es salado, las moléculas de Na+, sodio, pasan a través de los canales de Na+. Se produce la despolarización. II. La Parte II es la vía de transducción de las moléculas de relevo. 2. Se abren los canales de cationes, como K+. III. La Parte III es la respuesta de la célula. 3. Se activa un influjo de iones Ca+. 4. El Ca+ activa los neurotransmisores. 5. Se envía una señal a la neurona conectada a la papila gustativa.

Históricamente, se creía que el sabor ácido se producía únicamente cuando los iones de hidrógeno libres (H + ) despolarizaban directamente los receptores del gusto. Sin embargo, actualmente se proponen receptores específicos para el sabor ácido con otros mecanismos de acción. Los canales HCN son una de estas propuestas, ya que son canales regulados por nucleótidos cíclicos. Los dos canales iónicos que ahora se sugieren como contribuyentes al sabor ácido son ASIC2 y TASK-1. También se cree que OTOP1 es un receptor del sabor ácido. [ 35 ] [ 36 ] [ 37 ] [ 38 ]

Sal

La salinidad parece tener dos componentes: una señal de baja salinidad y una señal de alta salinidad. La señal de baja salinidad del canal de sodio epitelial (ENaC), que detecta el sodio y otros iones similares, provoca una sensación de sabor delicioso. Se sabe que la señal de alta salinidad corresponde a un nivel elevado de cloruro y a la sensación de "demasiado salado", pero aún no se ha identificado el receptor. [ 39 ]

Carbonatación

Una enzima conectada al receptor ácido transmite información sobre el agua carbonatada. [ 40 ]

Gordo

Se ha identificado un posible receptor del gusto para la grasa, el CD36 . [ 41 ] El CD36 se ha localizado en las papilas circunvaladas y foliadas , presentes en las papilas gustativas [ 42 ] y donde se produce la lipasa lingual , y las investigaciones han demostrado que el receptor CD36 se une a los ácidos grasos de cadena larga . [ 43 ] Las diferencias en la cantidad de expresión de CD36 en sujetos humanos se asociaron con su capacidad para saborear las grasas, [ 44 ] lo que crea una evidencia de la relación del receptor con el sabor de la grasa. Una mayor investigación sobre el receptor CD36 podría ser útil para determinar la existencia de un verdadero receptor del gusto para la grasa.

El receptor de ácidos grasos libres 4 (también denominado GPR120) y, en menor medida, el receptor de ácidos grasos libres 1 (también denominado GPR40) [ 45 ] se han relacionado con la respuesta a la grasa oral, [ 46 ] y su ausencia conduce a una menor preferencia por las grasas y a una menor respuesta neuronal a los ácidos grasos administrados por vía oral. [ 47 ]

Se ha demostrado que TRPM5 participa en la respuesta a la grasa oral y se ha identificado como un posible receptor de grasa oral, pero la evidencia reciente lo presenta principalmente como un actor posterior. [ 48 ] [ 49 ]

Tipos

Los genes receptores del gusto amargo humanos se denominan TAS2R1 a TAS2R64, con numerosas lagunas debido a genes inexistentes, pseudogenes o genes propuestos que no se han anotado en el ensamblaje más reciente del genoma humano. Muchos genes receptores del gusto amargo también presentan sinónimos confusos, con varios nombres diferentes que se refieren al mismo gen. Consulte la tabla a continuación para obtener la lista completa de genes receptores del gusto amargo humanos:

Evolución

Las familias de receptores del gusto TAS1R y TAS2R se encuentran exclusivamente en vertebrados con mandíbulas . [ 20 ] [ 51 ] Por lo tanto, el vertebrado ancestral con mandíbulas habría tenido receptores del gusto tanto apetitivos como aversivos. [ 52 ]

TAS1R se ha dividido en 8 grupos ( 1-8 ), con 2 subdivididos en 2A - B y 3 en 3A - C. Comparando la frecuencia de aparición de genes, el último ancestro común de los vertebrados con mandíbulas (LJVCA) probablemente tenía 3C, 4, 6 y 7. En los vertebrados óseos, 6 divergió en 1, 2 y 5; y 3C divergió en 3A y 3B. Los humanos tienen 1, 2A y 3A. Se ha mantenido como un grupo de genes en la mayoría de los vertebrados. [ 20 ] La mayoría de los receptores de este grupo detectan varios aminoácidos (a veces potenciados por ribonucleósidos). La capacidad de detectar azúcares como la sacarosa es probablemente una innovación posterior (véase más arriba). [ 20 ] (Otro esquema utiliza letras para los grupos más allá de 1-3 ). [ 51 ]

Es probable que el LJVCA tuviera solo una copia de TAS2R , situación que se mantiene en los peces cartilaginosos (CF) en la actualidad (con la excepción de aquellos que no tienen TAS2R en absoluto). Sin embargo, no se sabe mucho sobre su objetivo original: de 45 sustancias probadas (la mayoría de las cuales se sabe que activan el TAS2R de vertebrados óseos), solo 5 provocaron una respuesta en alguno de los 4 TAS2R de CF probados. Los tres compuestos que activaron todos los receptores de CF probados fueron sintéticos: difosfato de cloroquina, benzoato de denatonio y ofloxacina. Las dos sustancias naturales restantes, amarogentina y colchicina , solo activaron los receptores de tiburón. [ 52 ] T2R se puede dividir en subclados A a E. [ 51 ] T2R está estrechamente relacionado con V1R/ORA , aunque las circunstancias precisas de su génesis no están claras. [ 53 ]

Pérdida de función

Los felinos han perdido la capacidad de saborear lo dulce debido a su dieta carnívora.

Los genes TAS1R (T1R) han experimentado cambios en sus funciones en muchos linajes, llegando en ocasiones a la pérdida completa del gen. Estos receptores del apetito determinan las preferencias alimentarias de un animal. Existe una correlación entre la inactivación de los genes T1R y el comportamiento alimentario. [ 54 ]

El complejo receptor del gusto T1R2/T1R3 detecta el dulzor en mamíferos y lagartos , presumiblemente el estado ancestral de los tetrápodos . [ 55 ] Muchos mamíferos carnívoros , incluidos gatos y murciélagos vampiro, no pueden detectar el dulzor en los alimentos debido a la pseudogenización de T1R2. Esta pseudogenización está bastante extendida en el orden , habiendo ocurrido independientemente en varios linajes a través de diferentes mutaciones en el mismo gen. Este es un ejemplo de evolución convergente . [ 55 ] Además, también se conoce la pseudogenización de T1R2 en pollos y en la rana de uñas occidental . [ 55 ]

El complejo receptor del gusto T1R1/T1R3 detecta el umami en los mamíferos. [ 55 ] En dos linajes de mamíferos acuáticos, incluidos delfines y leones marinos, se ha encontrado que Tas1r1 está pseudogenizado. [ 55 ] La pseudogenización de Tas1r1 también se ha encontrado en especies terrestres carnívoras. [ 55 ] Si bien el panda pertenece al orden Carnivora, es herbívoro, donde el 99% de su dieta es bambú, y no puede saborear el umami. [ 56 ] La secuencia del genoma del panda muestra que su gen Tas1r1 está pseudogenizado. [ 56 ] En un estudio, se encontró que en todas las especies del orden Carnivora, excepto el panda, el marco de lectura abierto se mantuvo. [ 56 ] En el panda, se encontró que la proporción de sustituciones no sinónimas a sinónimas era mucho mayor que en otras especies del orden Carnivora. [ 56 ] Estos datos se correlacionan con la fecha de los registros fósiles del panda para mostrar dónde el panda cambió de una dieta carnívora a una herbívora. [ 55 ] Por lo tanto, se hipotetiza que la pérdida de la función del umami en el panda fue causada por un cambio en la dieta donde el panda se volvió menos dependiente de la carne. [ 55 ] Sin embargo, estos estudios no explican a los herbívoros como los caballos y las vacas que han conservado el receptor Tas1r1. [ 56 ]

Se conoce la pérdida completa de T2R en algunos peces cartilaginosos y serpientes. [ 52 ] [ 51 ]

En general, la pérdida de función del receptor del gusto es un proceso evolutivo que ocurrió con un cambio en la dieta de las especies. [ 57 ]

Véase también

Lista de los distintos tipos de células en el cuerpo humano adulto.

Referencias

  1. 1 2 Esto, Hervé (2012). "La ciencia del horno - Fragmento del capítulo 1" . Archivado del original el 2 de mayo de 2014. Recuperado el 30 de abril de 2014 .
  2. ↑ Behrens, Maik; Schaefer, Silvia (22 de enero de 2025). "Receptores del gusto amargo" . Chemical Senses . 50 bjaf064. doi : 10.1093/chemse/bjaf064 . ISSN 1464-3553 . PMC 12703716. PMID 41395917 .   
  3. 1 2 3 4 5 Nelson G, Hoon MA, Chandrashekar J, et al. (agosto de 2001). "Receptores del gusto dulce en mamíferos" . Cell . 106 ( 3): 381– 90. doi : 10.1016/S0092-8674(01)00451-2 . PMID 11509186. S2CID 11886074 .   
  4. 1 2 3 Adler E, Hoon MA, Mueller KL, et al. (marzo de 2000). "Una nueva familia de receptores del gusto en mamíferos" . Cell . 100 ( 6): 693– 702. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80705-9 . PMID 10761934. S2CID 14604586 .   
  5. ↑ "Búsqueda de receptores" . Bitter DB . Archivado del original el 26/09/2024 . Consultado el 20/10/2024 .
  6. 1 2 Steensels S, Depoortere I (2018). "Quimiorreceptores en el intestino". Annual Review of Physiology . 80 : 117–141 . doi : 10.1146/annurev-physiol-021317-121332 . PMID 29029594 . 
  7. ↑ Deshpande DA, Wang WC, McIlmoyle EL, et al. (noviembre de 2010). "Los receptores del gusto amargo en el músculo liso de las vías respiratorias broncodilatan mediante señalización de calcio localizada y revierten la obstrucción" . Nature Medicine . 16 (11): 1299–304 . doi : 10.1038/nm.2237 . PMC 3066567. PMID 20972434 .   
  8. ↑ Laffitte, Anni; Neiers, Fabrice; Briand, Loïc (julio de 2014). "Funciones del receptor del gusto dulce en tejidos orales y extraorales" . Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care . 17 (4): 379– 385. doi : 10.1097/mco.0000000000000058 . ISSN 1363-1950 . PMC 4059820. PMID 24763065 .   
  9. ↑ Henquin, J.-C. (21 de agosto de 2012). "¿Las células pancreáticas "saborean" los nutrientes para secretar insulina?". Science Signaling . 5 (239): pe36. doi : 10.1126/scisignal.2003325 . ISSN 1945-0877 . PMID 22932700. S2CID 206671643 .   
  10. ↑ Elliott, Ruth A.; Kapoor, Shalini; Tincello, Douglas G. (diciembre de 2011). "Expresión y distribución de las isoformas del receptor del gusto dulce T1R2 y T1R3 en vejigas humanas y de rata". Journal of Urology . 186 (6): 2455– 2462. doi : 10.1016/j.juro.2011.07.083 . hdl : 2381/10362 . ISSN 0022-5347 . PMID 22019168 .  
  11. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 Bachmanov AA, Beauchamp GK (2007). "Genes receptores del gusto" . Annual Review of Nutrition . 27 : 389–414 . doi : 10.1146/annurev.nutr.26.061505.111329 . PMC 2721271. PMID 17444812 .  
  12. ↑ Sainz E, Cavenagh MM, LopezJimenez ND, et al. (junio de 2007). "Las propiedades de acoplamiento de la proteína G de los receptores del gusto humano dulce y de aminoácidos". Neurobiología del desarrollo . 67 (7): 948– 59. doi : 10.1002/dneu.20403 . PMID 17506496. S2CID 29736077 .   
  13. 1 2 3 Zhang Y, Hoon MA, Chandrashekar J, et al. (febrero de 2003). "Codificación de los sabores dulce, amargo y umami: diferentes células receptoras que comparten vías de señalización similares" . Cell . 112 (3): 293– 301. doi : 10.1016/S0092-8674(03) 00071-0 . PMID 12581520. S2CID 718601 .   
  14. 1 2 Nelson G, Chandrashekar J, Hoon MA, et al. (marzo de 2002). "Un receptor del gusto de aminoácidos". Nature . 416 (6877): 199– 202. Bibcode : 2002Natur.416..199N . doi : 10.1038/nature726 . PMID 11894099 . S2CID 1730089 .   
  15. ↑ Delay ER, Beaver AJ, Wagner KA, et al. (octubre de 2000). "Sinergia de preferencia gustativa entre agonistas del receptor de glutamato y monofosfato de inosina en ratas" . Chemical Senses . 25 (5): 507– 15. doi : 10.1093/chemse/25.5.507 . PMID 11015322 .  
  16. 1 2 Danilova V, Hellekant G (marzo de 2003). "Comparación de las respuestas de los nervios cuerda del tímpano y glosofaríngeo a estímulos gustativos en ratones C57BL/6J" . BMC Neuroscience . 4 5. doi : 10.1186/1471-2202-4-5 . PMC 153500. PMID 12617752 .  
  17. ↑ Brand JG (abril de 2000). "Procesos de receptores y transducción del sabor umami" . The Journal of Nutrition . 130 (4S Suppl): 942S– 5S. doi : 10.1093/jn/130.4.942S . PMID 10736357 . 
  18. ↑ Chaudhari N, Landin AM, Roper SD (febrero de 2000). "Una variante del receptor metabotrópico de glutamato funciona como un receptor del gusto". Nature Neuroscience . 3 (2): 113– 9. doi : 10.1038/72053 . PMID 10649565. S2CID 16650588 .  
  19. ↑ Toyono T, Seta Y, Kataoka S, et al. (julio de 2003). "Expresión del receptor metabotrópico de glutamato del grupo I en las papilas gustativas de la rata". Cell and Tissue Research . 313 (1): 29– 35. doi : 10.1007/s00441-003-0740-2 . PMID 12898387. S2CID 41546387 .   
  20. 1 2 3 4 5 6 Nishihara, Hidenori; Toda, Yasuka; Kuramoto, Tae; Kamohara, Kota; Ir a Azusa; Hoshino, Kyoko; Okada, Shinji; Kuraku, Shigehiro; Okabe, Masataka; Ishimaru, Yoshiro (13 de diciembre de 2023). "Un catálogo de receptores T1R de todos los vertebrados revela diversidad en la percepción del gusto". Ecología y evolución de la naturaleza . 8 (1): 111– 120. doi : 10.1038/s41559-023-02258-8 .
  21. ^ Toda , Yasuka; Ko, Meng-Ching; Liang, Qiaoyi; et al. (2021-07-08). "Origen temprano de la dulce percepción en la radiación del pájaro cantor". Ciencia . 373 (6551): 226– 231. Bibcode : 2021Sci...373..226T . doi : 10.1126/ciencia.abf6505 . ISSN 0036-8075 . PMID 34244416 . S2CID 235769720 .    
  22. ↑ Li X, Staszewski L, Xu H, et al. (abril de 2002). "Receptores humanos para el sabor dulce y umami" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 99 (7): 4692– 6. Bibcode : 2002PNAS...99.4692L . doi : 10.1073/pnas.072090199 . PMC 123709. PMID 11917125 .   
  23. ↑ Juen, Zhang; Lu, Zhengyuan; Yu, Ruihuan; Chang, Andrew N.; Wang, Brian; Fitzpatrick, Anthony WP; Zuker, Charles S. (mayo de 2025). "La estructura de la dulzura humana" . Cell . 188 (15): 4141–4153.e18. doi : 10.1016/j.cell.2025.04.021 . PMID 40339580 . 
  24. ↑ Chandrashekar J, Mueller KL, Hoon MA, et al. (marzo de 2000). "Los T2R funcionan como receptores del gusto amargo" . Cell . 100 ( 6): 703–11 . doi : 10.1016/S0092-8674(00)80706-0 . PMID 10761935. S2CID 7293493 .   
  25. ↑ Shityakov S, Skorb EV, Nosonovsky M (2025). "La agrupación de receptores del gusto TAS2R sugiere que la percepción del sabor amargo del vino forma un espacio de datos 2D". J. Comput. Biophys. Chem . 24 (6): 795– 805. Bibcode : 2025JCBC...24..795S . doi : 10.1142/S2737416524500844 .
  26. ↑ Margolskee RF (enero de 2002). "Mecanismos moleculares de transducción del gusto amargo y dulce" . The Journal of Biological Chemistry . 277 (1): 1– 4. doi : 10.1074/jbc.R100054200 . PMID 11696554 . 
  27. ↑ Hwang LD, Gharahkhani P, Breslin PA, et al. (septiembre de 2018). "El análisis de asociación genómica bivariada refuerza el papel de los grupos de receptores del sabor amargo en los cromosomas 7 y 12 en el gusto amargo humano" . BMC Genomics . 19 (1) 678. doi : 10.1186/s12864-018-5058-2 . PMC 6142396. PMID 30223776 .   
  28. 1 2 Lee RJ, Cohen, NA (2015). "Receptores del gusto en la inmunidad innata" . Cell . Mol. Life Sci . 72 (2): 217– 236. doi : 10.1007/s00018-014-1736-7 . PMC 4286424. PMID 25323130 .  
  29. ^ "Le système immunitaire fixe, les TAS2R" (en francés). 4 de septiembre de 2020.
  30. ↑ Lee RJ, Cohen, NA (2015). "Papel del receptor del gusto amargo T2R38 en la infección de las vías respiratorias superiores y la rinosinusitis crónica" . Current Opinion in Allergy and Clinical Immunology . 15 (1): 14– 20. doi : 10.1097/ACI.0000000000000120 . PMC 5902169. PMID 25304231 .  
  31. ↑ Freund J, Mansfield CJ, Doghramji LJ y Lee RJ (2018). "La activación de los receptores del gusto amargo del epitelio de las vías respiratorias por las quinolonas de Pseudomonas aeruginosa modula la señalización de calcio, AMP cíclico y óxido nítrico" . Journal of Biological Chemistry . 293 (25): 9824– 9840. doi : 10.1074/jbc.RA117.001005 . PMC 6016477. PMID 29748385 .  
  32. ↑ Klotman ME, Chang TL (junio de 2006). "Defensinas en la inmunidad antiviral innata". Nature Reviews. Immunology . 6 (6): 447– 56. doi : 10.1038/nri1860 . PMID 16724099. S2CID 8603587 .  
  33. ↑ Croen K (1993). "Evidencia del efecto antiviral del óxido nítrico. Inhibición de la replicación del virus del herpes simple tipo 1" . The Journal of Clinical Investigation . 91 (6): 2446– 2452. doi : 10.1172/JCI116479 . PMC 443304. PMID 8390481 .  
  34. ↑ Woelfle U, Elsholz F (2015). "Expresión y actividad funcional de los receptores del sabor amargo TAS2R1 y TAS2R38 en queratinocitos humanos". Farmacología y fisiología de la piel . 28 (3): 137– 146. doi : 10.1159/000367631 . PMID 25573083. S2CID 19912094 .  
  35. ↑ Zhang J, Jin H, Zhang W, Ding C, O'Keeffe S, Ye M, Zuker CS (octubre de 2019). "Detección del sabor ácido desde la lengua hasta el cerebro". Cell . 179 (2): 392–402.e15. doi : 10.1016/j.cell.2019.08.031 . PMID 31543264 . 
  36. ↑ Liman ER, Kinnamon SC (abril de 2021). "Sabor ácido: receptores, células y circuitos" . Curr Opin Physiol . 20 : 8–15 . doi : 10.1016/j.cophys.2020.12.006 . PMC 7943026. PMID 33709046 .  
  37. ↑ Turner HN, Liman ER (febrero de 2022). "La base celular y molecular del sabor ácido" . Annu Rev Physiol . 84 : 41–58 . doi : 10.1146/annurev - physiol-060121-041637 . PMC 10191257. PMID 34752707 .  
  38. ↑ Taruno A (marzo de 2024). "Sensor gustativo compartido para ácidos y amonio". Trends Neurosci . 47 (3): 163– 164. doi : 10.1016/j.tins.2023.11.009 . PMID 38071122 . 
  39. ↑ Taruno, Akiyuki; Gordon, Michael D. (10 de febrero de 2023). "Mecanismos moleculares y celulares del gusto salado" . Annual Review of Physiology . 85 (1): 25– 45. doi : 10.1146/annurev-physiol-031522-075853 . PMID 36332657 . Elahi, Tasnuva (15 de septiembre de 2023). "El sabor de la sal es sorprendentemente misterioso" . Nautilus .
  40. ↑ "Científicos descubren un receptor de proteínas para el sabor de la carbonatación, comunicado de prensa del 15 de octubre de 2009 - Institutos Nacionales de Salud (NIH)" . Archivado del original el 3 de julio de 2015. Consultado el 6 de octubre de 2014 .
  41. ↑ Laugerette F, Passilly-Degrace P, Patris B, et al. (noviembre de 2005). "Participación de CD36 en la detección orosensorial de lípidos dietéticos, preferencia espontánea por las grasas y secreciones digestivas" . The Journal of Clinical Investigation . 115 (11): 3177–84 . doi : 10.1172/JCI25299 . PMC 1265871. PMID 16276419 .   
  42. ^ Simons PJ, Kummer JA, Luiken JJ, Boon L (diciembre de 2011). "Inmunolocalización apical de CD36 en papilas gustativas humanas y porcinas de papilas circunvaladas y foliadas". Acta Histoquímica . 113 (8): 839– 43. doi : 10.1016/j.acthis.2010.08.006 . PMID 20950842 . 
  43. ↑ Baillie AG, Coburn CT, Abumrad NA (septiembre de 1996). "Unión reversible de ácidos grasos de cadena larga a FAT purificada, el homólogo CD36 del tejido adiposo". The Journal of Membrane Biology . 153 (1): 75– 81. doi : 10.1007/s002329900111 . PMID 8694909. S2CID 5911289 .  
  44. ↑ Pepino MY, Love-Gregory L, Klein S, Abumrad NA (marzo de 2012). "El gen de la translocasa de ácidos grasos CD36 y la lipasa lingual influyen en la sensibilidad oral a la grasa en sujetos obesos" . Journal of Lipid Research . 53 (3): 561–6 . doi : 10.1194/jlr.M021873 . PMC 3276480. PMID 22210925 .  
  45. ↑ Kimura I, Ichimura A, Ohue-Kitano R, Igarashi M (enero de 2020). "Receptores de ácidos grasos libres en la salud y la enfermedad" . Physiological Reviews . 100 (1): 171– 210. doi : 10.1152/physrev.00041.2018 . PMID 31487233 . 
  46. ↑ DiPatrizio NV (septiembre de 2014). "¿Está el gusto por la grasa listo para el horario estelar?" . Physiology & Behavior . 136 : 145– 54. doi : 10.1016/j.physbeh.2014.03.002 . PMC 4162865 . PMID 24631296 .  
  47. ↑ Cartoni C, Yasumatsu K, Ohkuri T, et al. (junio de 2010). "La preferencia gustativa por los ácidos grasos está mediada por GPR40 y GPR120" . The Journal of Neuroscience . 30 (25): 8376–82 . doi : 10.1523/JNEUROSCI.0496-10.2010 . PMC 6634626. PMID 20573884 .   
  48. ↑ Mattes RD (septiembre de 2011). " La evidencia acumulada respalda un componente gustativo para los ácidos grasos libres en humanos" . Physiology & Behavior . 104 (4): 624–31 . doi : 10.1016/j.physbeh.2011.05.002 . PMC 3139746. PMID 21557960 .  
  49. ↑ Liu P, Shah BP, Croasdell S, Gilbertson TA (junio de 2011). "El canal de potencial de receptor transitorio tipo M5 es esencial para el gusto por la grasa" . The Journal of Neuroscience . 31 (23): 8634– 42. doi : 10.1523/JNEUROSCI.6273-10.2011 . PMC 3125678. PMID 21653867 .  
  50. ↑ Wu Y, Shi Y, Qiu Z, Zhang J, Liu T, Shi W, Wang X (2024). "Péptidos umami derivados de alimentos: ingredientes bioactivos para realzar el sabor". Crit Rev Food Sci Nutr . 2024 (28): 6012– 6028. doi : 10.1080/10408398.2024.2435592 . PMID 39654424 . 
  51. 1 2 3 4 Policarpo, Maxime; Baldwin, Maude W.; Casane, Didier; Salzburger, Walter (15 de febrero de 2024). "Diversidad y evolución del repertorio de genes quimiorreceptores de vertebrados". Nature Communications . 15 (1). doi : 10.1038/s41467-024-45500-y .
  52. 1 2 3 Itoigawa, Akihiro; Toda, Yasuka; Kuraku, Shigehiro; Ishimaru, Yoshiro (8 de abril de 2024). "Orígenes evolutivos de los receptores del sabor amargo en vertebrados con mandíbulas" . Biología actual . 34 (7): R271– R272. Código Bib : 2024CBio...34.R271I . doi : 10.1016/j.cub.2024.02.024 . PMID 38593768 . 
  53. ↑ Behrens, Maik; Lang, Tatjana; Korsching, Sigrun I. (28 de noviembre de 2023). "Un singular receptor del gusto amargo en el tiburón proporciona información sobre la evolución de la percepción del gusto amargo". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 120 (48). doi : 10.1073/pnas.2310347120 .
  54. ↑ Feng P, Zhao H (junio de 2013). "Historia evolutiva compleja de los genes receptores del gusto dulce/umami de los vertebrados" . Chinese Science Bulletin . 58 (18): 2198– 2204. Bibcode : 2013ChSBu..58.2198F . doi : 10.1007/s11434-013-5811-5 .
  55. 1 2 3 4 5 6 7 8 Jiang P, Josue J, Li X, et al. (marzo de 2012). " Pérdida importante del gusto en mamíferos carnívoros" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 109 (13): 4956– 61. doi : 10.1073/pnas.1118360109 . PMC 3324019. PMID 22411809 .   
  56. 1 2 3 4 5 Zhao H, Yang JR, Xu H, Zhang J (diciembre de 2010). "La pseudogenización del gen del receptor del gusto umami Tas1r1 en el panda gigante coincidió con su cambio de dieta a bambú" . Biología molecular y evolución . 27 (12): 2669–73 . doi : 10.1093/molbev/ msq153 . PMC 3108379. PMID 20573776 .  
  57. ↑ Antinucci M, Risso D (2017-11-28). "Una cuestión de gusto: pérdida de función específica de linaje de genes receptores del gusto en vertebrados" . Frontiers in Molecular Biosciences . 4 81. doi : 10.3389/fmolb.2017.00081 . PMC 5712339. PMID 29234667 .  
  • Adler E, Hoon MA, Mueller KL, et  al. (2000). "Una nueva familia de receptores del gusto en mamíferos: una revisión de investigación" . Departamento de Biología de Davidson College . Recuperado el 11 de agosto de 2008 .
  • receptores del gusto, tipo 1 en los encabezamientos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
  • receptores del gusto, tipo 2 en los encabezamientos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.