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TENM3

Teneurina-3 , también conocida como Ten-m3 , Odz3 , Ten-m/Odz3 , molécula similar a la tenascina mayor 3 o proteína transmembrana Teneurina 3 , es una proteína que, en humanos, ...

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Teneurina-3 , también conocida como Ten-m3 , Odz3 , Ten-m/Odz3 , molécula similar a la tenascina mayor 3 o proteína transmembrana Teneurina 3 , es una proteína que, en humanos, está codificada por el gen TENM3 u ODZ3 . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] Ten-m3 es una glicoproteína transmembrana de tipo II de ~300 kDa que es miembro de la familia teneurina/Ten-m/Odz. La familia teneurina actualmente consta de cuatro miembros: Ten-m1-Ten-m4. Las Ten-ms están conservadas en especies de vertebrados e invertebrados . Se expresan en áreas distintas, pero a menudo interconectadas, del sistema nervioso en desarrollo y en algunos tejidos no neuronales. Al igual que la familia Ten-m, Ten-m3 desempeña un papel fundamental en la regulación de la conectividad del sistema nervioso, particularmente en la guía axonal y la organización sináptica en los sistemas motor y visual . [ 9 ] [ 10 ] La mutación en el gen TENM3 / ODZ3 en humanos se ha asociado con la afección ocular llamada microftalmia . [ 11 ]

Historia

La proteína Teneurina fue identificada y caracterizada por primera vez en Drosophila por Baumgartner y Chiquet-Ehrismann a principios de la década de 1990. [ 5 ] Buscaban el homólogo de invertebrados de la glicoproteína de la matriz extracelular tenascina-C para aprender más sobre su estructura y función. La biblioteca de ADNc embrionario de Drosophila fue examinada usando la reacción en cadena de la polimerasa (PCR) y un cebador derivado de la región de repeticiones tipo EGF de la proteína tenascina-C de pollo. Se identificaron dos nuevas moléculas que contenían repeticiones tipo tenascina similares, que fueron llamadas Ten-a por "molécula accesoria tipo tenascina" y Ten-m por "molécula principal tipo tenascina". [ 5 ] [ 9 ] Casi al mismo tiempo, Levine et al. [ 6 ] también identificaron Ten-m en Drosophila mediante el cribado de la fosforilación de tirosina en el ADNc usando anticuerpos monoclonales . Sin embargo, denominaron a este gen odd Oz ( Odz ) por el fenotipo de regla de pares impares que se muestra en los embriones mutantes de Odz , donde se eliminó cada segmento corporal impar. Desde el descubrimiento de las teneurinas en Drosophila , muchos otros laboratorios han descrito de forma independiente las proteínas homólogas Ten-a y Ten-m/Odz en diferentes vertebrados. Sin embargo, se asignaron varios nombres a estos homólogos de vertebrados, lo que complicó la nomenclatura de las proteínas teneurinas. [ 9 ] Las proteínas se denominaron Ten-ms en el pez cebra , [ 12 ] teneurinas en el pollo , [ 13 ] Ten-m1-4, Odz1-4, Ten-m/Odz1-4, DOC4 en el ratón , [ 14 ] [ 15 ] neurestina en la rata , [ 16 ] y teneurina u Odz en el ser humano . [ 17 ] [ 7 ] El nombre teneurina fue acuñado por Minet et al. en 1999 [ 7 ] del nombre original, Ten-a, y el principal sitio de expresión de la proteína es el sistema nervioso.

Estructura

Diagrama esquemático de la estructura hipotética de un par de moléculas de teneurina de ratón dimerizadas . El dominio extracelular de la proteína teneurina consta de una región de enlace, una región de repeticiones similares al EGF con una cisteína en la segunda y quinta repetición para la dimerización, y un dominio globular . El dominio globular consta de una región rica en cisteína, cinco repeticiones NHL , 26 repeticiones YD y el TCAP. El dominio intracelular consta de dos dominios de poliprolina , dos motivos similares a la mano EF y sitios de fosforilación de tirosina . Adaptado de. [ 10 ] [ 18 ]

Al igual que la familia Ten-m, Ten-m3 es una glicoproteína transmembrana de tipo II grande que tiene un peso molecular de ~300 kDa y está compuesta por ~2800 aminoácidos. Las teneurinas están altamente conservadas dentro y entre especies. La estructura primaria, o identidad de secuencia de aminoácidos, de las proteínas entre parálogos es ~60% idéntica y entre ortólogos es ~90%, mientras que entre vertebrados y Drosophila o C. elegans es solo 33-41% idéntica. [ 9 ] Todas las teneurinas, especialmente en el ratón, son proteínas transmembrana de tipo II que están compuestas por un gran dominio C terminal extracelular de ~2400 residuos de aminoácidos, un único dominio helicoidal transmembrana de ~30 residuos hidrofóbicos y un dominio N terminal intracelular de ~300-375 residuos. [ 9 ] El dominio extracelular de la molécula puede sufrir dimerización .

dominio extracelular

El dominio C terminal extracelular está compuesto por una región de enlace, repeticiones tipo EGF y luego un dominio globular . La región de enlace está formada por ~200 residuos de aminoácidos y se encuentra inmediatamente distal al dominio transmembrana. A esto le siguen ocho repeticiones tipo EGF de tenascina tipo C conservadas filogenéticamente, que presentan la sustitución conservada única de una sola cisteína en las repeticiones 2 y 5 en lugar de los residuos originales de tirosina y fenilalanina respectivamente. Dado que las cisteínas son susceptibles de formar enlaces disulfuro , las cisteínas únicas en las repeticiones tipo EGF de una molécula de teneurina pueden facilitar la dimerización homofílica y heterofílica de las moléculas de la familia de la teneurina. [ 14 ] Más distalmente se encuentra el dominio globular que consta de una región de 700-800 residuos de aminoácidos. Hay 17 residuos de cisteína conservados, una región de repeticiones NHL , una región de 26 repeticiones de residuos YD y luego un péptido asociado a la teneurina C (TCAP). Las repeticiones YD son ricas en glicosilación N-ligada y anteriormente solo se habían reportado en el elemento rhs de bacterias. [ 19 ] [ 20 ] El TCAP es el péptido resultante de la escisión de un sitio de escisión putativo de furina que se encuentra inmediatamente en el N-terminal de TCAP. El sitio de escisión de furina es rico en residuos de tirosina y consta de 4 residuos de cisteína conservados. Los 4 residuos de cisteína ayudan en el plegamiento de la proteína , sin embargo, están ausentes en Ten-m2 y Ten-m3. Hay 41 aminoácidos en las TCAP, excepto la TCAP-3 de Ten-m3, que tiene 40. [ 21 ] Las TCAP muestran homología estructural con la molécula de la familia CRF y parecen influir en el crecimiento de las neuritas y en algunos comportamientos relacionados con el estrés y la ansiedad. [ 9 ] [ 10 ]

Dominio intracelular

El dominio intracelular N-terminal (ICD) consta de dos regiones ricas en prolina en la mitad más cercana al dominio transmembrana, dos motivos tipo EF-hand cerca del centro y varios sitios de fosforilación de tirosina conservados . Los tramos ricos en prolina son sitios de unión típicos para las proteínas SH3 , que pueden regular la vía de señalización intracelular de la teneurina. [ 22 ]

Interacciones

Las teneurinas son moléculas de adhesión homofílicas que se unen específicamente a otras moléculas de la familia de las teneurinas en células adyacentes. El dominio NHL en el dominio extracelular de las teneurinas actúa como un sitio de reconocimiento homofílico para mediar esta unión específica. Esta interacción facilita el crecimiento de las neuritas y la fuerza de adhesión necesaria para detener dicho crecimiento. [ 19 ] La dimerización de los dominios extracelulares de las moléculas de teneurina puede conducir a la escisión proteolítica del ICD. Una señal débil de localización nuclear en el ICD de Ten-m3 facilita la translocación del ICD al núcleo. [ 23 ] [ 18 ] Los TCAP del dominio extracelular de una molécula de teneurina pueden formar un complejo adhesivo intercelular cuando se unen al receptor acoplado a proteína G de la familia de adhesión latrofilina , que está involucrado en la migración de gametos y la morfología gonadal. [ 24 ]

Expresión

Las moléculas de teneurina se expresan de forma prominente en poblaciones de neuronas distintivas, aunque a menudo superpuestas, especialmente durante el desarrollo embrionario. También se expresan en algunos tejidos no neuronales que regulan la formación de patrones y los sitios de migración celular. Algunas expresiones de Ten-m3 pueden ocurrir en un gradiente de alto a bajo. [ 25 ] [ 9 ]

Expresión embrionaria

En el día 7.5 del desarrollo embrionario del ratón (E7.5), la hibridación in situ muestra la expresión del ARNm de Ten-m3 en la placa neural , particularmente en los pliegues neurales . En E8.5, Ten-m3 se expresa en el prosencéfalo caudal , la región del mesencéfalo y estructuras fuera del SNC, incluyendo los arcos faríngeos y las vesículas óticas . En E9.5 y 10.5, la expresión de Ten-m3 se extiende desde el telencéfalo hasta el mesencéfalo y también en los arcos faríngeos, vesículas óticas, somitas anteriores y los esbozos de las extremidades . Entre estas etapas, Ten-m3 y Ten-m4 se expresan en patrones complementarios en el cerebro, lo que sugiere una función complementaria durante el desarrollo. En E12.5, Ten-m3 es más alto en el mesencéfalo en comparación con el diencéfalo caudal y la médula espinal . También se coexpresa con Ten-m4 en el primer, segundo y tercer arco faríngeo. En E15.5, Ten-m3 se expresa en el prosencéfalo y el mesénquima facial , pero está ausente en el mesencéfalo y el rombencéfalo . También se expresa en las almohadillas de los bigotes en desarrollo en el ratón. [ 12 ] [ 25 ]

expresión adulta

En un ratón adulto de 6 semanas de edad, Ten-m3 se coexpresa con los otros tres ARNm de Ten-m en la capa granular del giro dentado y el estrato piramidal del hipocampo . Se expresa relativamente débilmente en la capa granular y en el estrato lacunosum moleculare, pero se expresa fuertemente en el subcampo CA2 y débilmente en el subcampo CA1 del hipocampo. Sin embargo, la inmunotinción de Ten-m3 muestra una expresión proteica débil en todo el hipocampo, excepto en el estrato lacunosum moleculare. El ARNm de Ten-m3 se coexpresa prominentemente con Ten-m2 y Ten-m4 en la zona de células de Purkinje del cerebelo . La proteína Ten-m3 se expresa en la zona de células de Purkinje, las capas molecular y granular y la sustancia blanca del cerebelo. Todos los ARNm de Ten-m se expresan prominentemente entre las capas II y VI del cerebro . [ 25 ]

expresión de gradiente

El gen Ten-m3 , junto con Ten-m2 y Ten-m4 , se expresa en toda la neocorteza en un gradiente de rostral bajo a caudal alto y de dorsomedial alto a ventrolateral bajo desde E15.5 hasta P2. [ 26 ] En el ratón E17, el ARNm de Ten-m3 se expresa en el núcleo talámico parafascicular , una subregión del tálamo , y en el estriado en un gradiente dorsocaudal alto a ventrorostral bajo. Todavía se pueden observar parches de esta expresión en ratones de la primera semana posnatal. [ 27 ] [ 28 ] De manera similar, hay una expresión gradual de Ten-m3 en la vía visual , especialmente durante el desarrollo embrionario y posnatal temprano. La expresión es más alta en el núcleo geniculado lateral dorsal (dLGN) y el colículo superior en la región que corresponde topográficamente a la retina ventral. [ 29 ] [ 18 ]

Función

Adquisición de habilidades motoras

Ten-m3 desempeña un papel importante durante el desarrollo temprano al dirigir la proyección neuronal topográfica y la formación del circuito talamoestriatal, siendo así fundamental para la adquisición de habilidades motoras. La molécula Ten-m3 es la primera en ser reportada por regular la conectividad en la vía talamoestriatal. Ten-m3 guía algunas de las proyecciones axónicas desde las regiones dorsales del núcleo parafascicular (PF) del tálamo hacia las regiones dorsales del estriado. Esto crea un mapeo topográfico con un gradiente alto dorsal a bajo ventral entre las dos estructuras. En ratones mutantes nulos para Ten-m3, estas proyecciones son difusas y se proyectan ectópicamente hacia regiones más ventrales y mediales del estriado. Además, los ratones mutantes nulos muestran un retraso en la adquisición de habilidades motoras en la tarea de rotorod acelerado. [ 28 ]

visión binocular

En estudios in vivo con vertebrados, Ten-m3 actúa como una molécula guía específica del ojo durante el desarrollo temprano. La visión binocular funcional requiere la proyección correcta de los axones ipsilaterales desde la retina hasta el núcleo geniculado lateral dorsal (dLGN) y la corteza visual primaria (V1), así como hasta el colículo superior (SC). Ten-m3 facilita el mapeo retinotópico de los axones ipsilaterales desde las células ganglionares de la retina ventrotemporal , que codifican la información visual del campo visual binocular , hasta el dLGN dorsomedial y el SC rostromedial. La inmunotinción revela un grupo de alta expresión de la proteína Ten-m3 en las áreas involucradas en este mapeo ipsilateral. En ratones mutantes nulos para Ten-m3, estas proyecciones se reducen y se expanden proyecciones ectópicas ventrolateralmente a lo largo del dLGN y caudomedialmente en el SC desde ambos ojos. La desalineación aberrante de los axones ipsilaterales de ambos ojos resulta en déficits de visión binocular. Los ratones mutantes nulos Ten-m3 tuvieron un desempeño peor que los de tipo salvaje (WT) en pruebas de comportamiento de la función visual binocular, como la colocación vertical y la prueba del precipicio visual. Sin embargo, la inactivación de las entradas de un ojo (es decir, la inactivación de la visión binocular) restauró el comportamiento visual a un nivel similar al de los ratones WT en condiciones binoculares. [ 29 ] [ 18 ]

Funciones del péptido asociado a la teneurina C

El péptido escindido del extremo C terminal de Ten-m3, TCAP-3, estimula la producción de AMPc y la proliferación de neuronas. Puede aumentar la expresión de su gen a altas concentraciones, pero atenuarla a bajas concentraciones. [ 21 ] TCAP-1 de Ten-m1, otro miembro de la familia Ten-m, modula los comportamientos de estrés y ansiedad. TCAP-1 aumenta la respuesta de sobresalto acústico en una rata con baja ansiedad, pero la disminuye en una rata con alta ansiedad cuando se inyecta en la amígdala basolateral . También inhibe la sensibilización de la respuesta cuando se inyecta en los ventrículos laterales . [ 30 ]

Vinculación de enfermedades

Un estudio de caso describe una familia con microftalmia colobomatosa autosómica recesiva en dos hijos de padres primos terceros. Esta condición del desarrollo produce ojos de tamaño reducido y se asocia con coloboma . El análisis de PCR identificó la mutación nula homocigótica en el gen ODZ3 , que es importante para el desarrollo temprano del ojo. [ 11 ]

Referencias

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Lecturas adicionales

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