Transaminasa

Las transaminasas o aminotransferasas son enzimas que catalizan una reacción de transaminación entre un aminoácido y un α- cetoácido . Son importantes en la síntesis de aminoácidos , que forman las proteínas.

Dos enzimas transaminasas importantes, la aspartato transaminasa (AST) y la alanina transaminasa (ALT), se utilizan comúnmente como indicadores de la salud hepática y cardíaca. ^{[ 1 ]}

Un aminoácido contiene un grupo amino (NH₂ ₎ . Un cetoácido contiene un grupo ceto (=O). En la transaminación , el grupo NH₂ _de una molécula se intercambia con el grupo =O de la otra. El aminoácido se convierte en un cetoácido y el cetoácido en un aminoácido.

Las transaminasas requieren la coenzima fosfato de piridoxal , que se convierte en piridoxamina en la primera semirreacción, cuando un aminoácido se convierte en un cetoácido. La piridoxamina unida a la enzima reacciona a su vez con piruvato , oxalacetato o alfa-cetoglutarato , dando alanina , ácido aspártico o ácido glutámico , respectivamente. Muchas reacciones de transaminación ocurren en los tejidos, catalizadas por transaminasas específicas para un par particular de aminoácido/cetoácido. Las reacciones son fácilmente reversibles, y la dirección está determinada por cuál de los reactivos está en exceso. Esta reversibilidad puede ser explotada para aplicaciones de química sintética para lograr la síntesis de valiosas aminas quirales. Las enzimas específicas reciben su nombre de uno de los pares de reactivos, por ejemplo; La reacción entre el ácido glutámico y el ácido pirúvico para producir ácido alfa-cetoglutárico y alanina se denomina alanina transaminasa y originalmente se llamaba transaminasa glutámico-pirúvica o GPT para abreviar. ^{[ 2 ]}

La actividad de las transaminasas tisulares puede investigarse incubando un homogeneizado con diversos pares de aminoácidos y cetoácidos. La transaminación se demuestra si se forman el aminoácido y el cetoácido correspondientes, como se observa en la cromatografía en papel. La reversibilidad se demuestra utilizando el par de cetoácidos y aminoácidos complementarios como reactivos iniciales. Tras extraer el cromatograma del disolvente, este se trata con ninhidrina para localizar las manchas. ^{[ 3 ]}

Los animales deben metabolizar las proteínas a aminoácidos, a expensas del tejido muscular, cuando la glucosa en sangre es baja. La preferencia de las transaminasas hepáticas por el oxalacetato o el alfa-cetoglutarato desempeña un papel clave en la canalización del nitrógeno del metabolismo de los aminoácidos hacia el aspartato y el glutamato para su conversión en urea y posterior excreción. De manera similar, en los músculos, el uso de piruvato para la transaminación produce alanina , que es transportada por el torrente sanguíneo al hígado (la reacción global se denomina ciclo glucosa-alanina ). Allí, otras transaminasas regeneran el piruvato, que constituye un valioso precursor para la gluconeogénesis . Este ciclo de la alanina es análogo al ciclo de Cori , que permite el metabolismo anaeróbico en los músculos.

• Ácido valproico : un inhibidor de la transaminasa GABA

• Transaminasas en los Encabezamientos de Materia Médica (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.