Articulo de referencia

queratina tipo II

Las queratinas de tipo II (o citoqueratinas de tipo II ) constituyen los filamentos intermedios (FI) de tipo II del citoesqueleto intracitoplasmático, presente en todas las célu...

Las queratinas de tipo II (o citoqueratinas de tipo II ) constituyen los filamentos intermedios (FI) de tipo II del citoesqueleto intracitoplasmático, presente en todas las células epiteliales de los mamíferos. Las citoqueratinas de tipo II consisten en proteínas básicas o neutras de alto peso molecular que, in vivo, se organizan en pares de cadenas de queratina heterotípicas de tipo I y tipo II, coexpresadas durante la diferenciación de los tejidos epiteliales simples y estratificados. [ 1 ] Se ha observado que las queratinas de tipo II se desarrollan antes que las de tipo I durante el desarrollo embrionario humano. [ 2 ]

Las citoqueratinas de tipo II están codificadas en el cromosoma 12q e incluyen: CK1 , CK2 , CK3 , CK4 , CK5 , CK6 , CK7 y CK8 . Su peso molecular oscila entre 52 kDa (CK8) y 67 kDa (CK18).

En general, la queratina tipo 2 desempeña un papel crucial en el mantenimiento de la resistencia e integridad de la piel, el cabello y las uñas. Las mutaciones en los genes de la queratina pueden provocar diversos trastornos genéticos que afectan a estos tejidos, como la epidermólisis bullosa simple , una enfermedad rara caracterizada por la formación de ampollas y la erosión de la piel y las membranas mucosas. [ 3 ]

Tipos de queratina 2: 2A y 2B

Las queratinas de tipo II se dividen en dos subtipos: queratinas de tipo IIA y queratinas de tipo IIB. Las queratinas de tipo 2A se expresan en tejidos que requieren altos niveles de estrés mecánico, como las plantas de los pies, mientras que las queratinas de tipo 2B se expresan en tejidos que están sujetos a menor estrés, como las palmas de las manos. [ 1 ]

Queratinas de tipo IIA

De Uniprot. La figura muestra la estructura del gen KRT1. La hélice está formada por las queratinas de tipo II en verde y las queratinas de tipo I en gris. Las espirales verdes consisten en queratinas de tipo IIA y IIB. Se expresa en la piel de la parte superior de la pierna, la vulva de mamíferos, la piel de la parte superior del brazo y otros 106 tejidos. [ 4 ] Ubicado en el cromosoma 12, localizado en la membrana celular y el citoplasma. [ 5 ]

Las queratinas de tipo IIA se caracterizan por su expresión en tejidos sometidos a un alto estrés, como las plantas de los pies o las palmas de las manos. En humanos se han identificado varias queratinas de tipo 2A diferentes, entre ellas K1 , K2 , K9 , K10 , K77 y K78 . Estas queratinas se expresan de forma específica en cada tejido: K1, K2 y K10 se expresan predominantemente en la epidermis, mientras que K9, K77 y K78 se expresan en el lecho ungueal y los folículos pilosos. [ 3 ]

Las queratinas de tipo IIA poseen una característica estructural única que les permite formar dímeros de hélice enrollada, los cuales se ensamblan en tetrámeros y, finalmente, en filamentos intermedios. Esta organización estructural proporciona la resistencia mecánica y la resiliencia necesarias para soportar las tensiones que experimentan los tejidos en los que se expresan. [ 6 ] Las mutaciones en los genes de la queratina de tipo 2A pueden provocar diversos trastornos genéticos, como la hiperqueratosis epidermolítica (HCE) y la queratodermia palmoplantar (QPP), que se caracterizan por hiperqueratosis y ampollas en la piel de las palmas y las plantas de los pies. [ 7 ]

Queratinas de tipo IIB

Las queratinas de tipo IIB son un grupo de proteínas de filamentos intermedios que se expresan principalmente en tejidos epiteliales, como la piel, las uñas y los folículos pilosos. Pertenecen a la familia de proteínas queratinas, que se caracterizan por sus dominios de hélice alfa enrollada altamente conservados. [ 8 ] La queratina de tipo IIB está codificada por el gen KRT6B y a menudo se coexpresa con la queratina de tipo IIA (KRT6A) equivalente en una variedad de tejidos epiteliales. [ 9 ] Juntas, estas dos proteínas forman heterodímeros que se ensamblan en filamentos intermedios, los cuales proporcionan estabilidad mecánica y resistencia al estrés mecánico. [ 8 ] Además de su función estructural, se ha demostrado que las queratinas de tipo IIB desempeñan funciones importantes en la cicatrización de heridas, la inflamación y la migración celular. La desregulación de la expresión de la queratina de tipo IIB o las mutaciones en el gen KRT6B se han asociado con una variedad de trastornos de la piel, incluyendo psoriasis, epidermólisis bullosa y paquioniquia congénita. [ 8 ]

Véase también

Referencias

  1. 1 2 Schweizer, Jürgen; Bowden, Paul E.; Coulombe, Pierre A.; Langbein, Lutz; Lane, E. Birgitte; Magin, Thomas M.; Maltais, Lois; Omary, M. Bishr; Parry, David AD; Rogers, Michael A.; Wright, Mathew W. (17 de julio de 2006). " Nueva nomenclatura de consenso para las queratinas de mamíferos" . Journal of Cell Biology . 174 (2): 169– 174. doi : 10.1083/jcb.200603161 . PMC 2064177. PMID 16831889. Archivado del original el 11 de febrero de 2020. Recuperado el 1 de junio de 2023 .  
  2. Lu, Hong; Hesse, Michael; Peters, Bettina; Magin, Thomas M. (agosto de 2005). "Las queratinas de tipo II preceden a las queratinas de tipo I durante el desarrollo embrionario temprano". European Journal of Cell Biology . 84 (8): 709– 718. doi : 10.1016/j.ejcb.2005.04.001 . ISSN 0171-9335 . PMID 16180309 .  
  3. 1 2 Moll, Roland; Divo, Markus; Langbein, Lutz (2008-06-01). "Las queratinas humanas: biología y patología" . Histochemistry and Cell Biology . 129 (6): 705– 733. doi : 10.1007/s00418-008-0435-6 . ISSN 1432-119X . PMC 2386534. PMID 18461349 .   
  4. "Expresión de KRT1 en humanos" . www.bgee.org . Consultado el 1 de junio de 2023 .
  5. "UniProt" . www.uniprot.org . Consultado el 3 de mayo de 2023 .
  6. Irvine, AD; McLean, WH (mayo de 1999). "Enfermedades de la queratina humana: el creciente espectro de la enfermedad y la sutileza de la correlación fenotipo-genotipo" . The British Journal of Dermatology . 140 (5): 815– 828. doi : 10.1046/j.1365-2133.1999.02810.x . ISSN 0007-0963 . PMID 10354017. S2CID 21429676 .   
  7. ^ Chamcheu, Jean Christopher; Siddiqui, Imtiaz A.; Syed, Deeba N.; Adhami, Vaqar M.; Liovic, Mirjana; Mukhtar, Hasan (15 de abril de 2011). "Mutaciones del gen de la queratina en trastornos de la piel humana y sus apéndices" . Archivos de Bioquímica y Biofísica . 508 (2): 123– 137. doi : 10.1016/j.abb.2010.12.019 . ISSN 0003-9861 . PMC 3142884 . PMID 21176769 .   
  8. 1 2 3 Justin T. Jacob, Pierre A. Coulombe, Raymond Kwan y M. Bishr Omary (2018). "Filamentos intermedios de queratina de tipos I y II" . Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 10 (4) a018275. doi : 10.1101/cshperspect.a018275 . PMC 5880164. PMID 29610398 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  9. Hatzfeld, M.; Burba, M. (1 de julio de 1994). "Función de los dominios de cabeza de queratina tipo I y tipo II: su papel en la formación de dímeros, tetrámeros y filamentos" . Journal of Cell Science . 107 (7): 1959– 1972. doi : 10.1242/jcs.107.7.1959 . Archivado del original el 4 de agosto de 2022. Recuperado el 1 de junio de 2023 .