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ATP sintasa

La ATP sintasa es una enzima que cataliza la formación de la molécula de almacenamiento de energía adenosín trifosfato (ATP) a partir de adenosín difosfato (ADP) y fosfato inorg...

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La ATP sintasa es una enzima que cataliza la formación de la molécula de almacenamiento de energía adenosín trifosfato (ATP) a partir de adenosín difosfato (ADP) y fosfato inorgánico (Pi ) . La ATP sintasa es una máquina molecular . La reacción global catalizada por la ATP sintasa es:

  • ADP + Pi + 2H + fuera ⇌ ATP + H2O + 2H + dentro

La ATP sintasa se encuentra a través de una membrana celular y forma una abertura por donde los protones pueden pasar de áreas de alta concentración a áreas de baja concentración, transfiriendo energía para la síntesis de ATP. Este gradiente electroquímico es generado por la cadena de transporte de electrones y permite a las células almacenar energía en forma de ATP para su uso posterior. En las células procariotas , la ATP sintasa se encuentra a través de la membrana plasmática , mientras que en las células eucariotas se encuentra a través de la membrana mitocondrial interna . Los organismos capaces de fotosíntesis también poseen ATP sintasa a través de la membrana tilacoide , que en las plantas se localiza en el cloroplasto y en las cianobacterias en el citoplasma . La ATP sintasa está presente en todos los organismos estudiados.

Las ATP sintasas eucariotas son F-ATPasas (que generalmente funcionan como ATP sintasas en lugar de ATPasas en entornos celulares) y funcionan "en sentido inverso" para una ATPasa (las ATPasas catalizan la descomposición del ATP en ADP y un ion fosfato libre ). Este artículo trata principalmente sobre este tipo. Una F-ATPasa consta de dos subunidades principales, F O y F 1 , que poseen un mecanismo motor rotacional que permite la producción de ATP. [ 1 ] [ 2 ]

Nomenclatura

La fracción F 1 deriva su nombre del término "Fracción 1" y F O (escrita como la letra subíndice "o", no "cero") deriva su nombre de ser la fracción de unión para la oligomicina , un tipo de antibiótico de origen natural que puede inhibir la unidad F O de la ATP sintasa. [ 3 ] [ 4 ] Estas regiones funcionales constan de diferentes subunidades proteicas; consulte las tablas. Esta enzima se utiliza en la síntesis de ATP mediante la respiración aeróbica.

Estructura y función

ATP sintasa mitocondrial bovina. Las regiones F O , F 1 , eje y estator están codificadas por colores magenta, verde, naranja y cian respectivamente, es decir, F O , F 1 , eje , estator . [ 5 ] [ 6 ]
Modelo simplificado de la F O F 1 -ATPasa, también conocida como ATP sintasa de E. coli . Las subunidades de la enzima están etiquetadas en consecuencia.
Mecanismo de rotación de la ATP sintasa.

Ubicada en la membrana tilacoide y la membrana mitocondrial interna , la ATP sintasa consta de dos regiones: F O y F 1. F O provoca la rotación de F 1 y está formada por el anillo c y las subunidades a, dos b y F6. F 1 está formada por las subunidades α, β, γ y δ. F 1 posee una parte hidrosoluble que puede hidrolizar ATP. F O, por otro lado, presenta principalmente regiones hidrofóbicas. F O F 1 crea una vía para el movimiento de protones a través de la membrana. [ 7 ]

Región F1​

La porción F1 de la ATP sintasa es hidrofílica y responsable de la hidrólisis del ATP. La unidad F1 se proyecta hacia el citoplasma ( matriz y estroma en mitocondrias y cloroplastos, respectivamente). Las subunidades α y β forman un hexámero con seis sitios de unión. Tres de ellos son catalíticamente inactivos y se unen al ADP.

Otras tres subunidades catalizan la síntesis de ATP. Las otras subunidades F1, γ , δ y ε, forman parte de un mecanismo motor rotacional (rotor/eje). La subunidad γ permite que β experimente cambios conformacionales (es decir, estados cerrado, semiabierto y abierto) que permiten la unión y liberación del ATP una vez sintetizado. La partícula F1 es grande y puede observarse en el microscopio electrónico de transmisión mediante tinción negativa. [ 8 ] Estas son partículas de 9  nm de diámetro que salpican la membrana mitocondrial interna.

Región F O

Subunidad F6 de la región del tallo periférico de la ATP sintasa. [ 10 ]

F O es una proteína insoluble en agua con ocho subunidades y un anillo transmembrana. El anillo tiene una forma tetramérica con una proteína hélice-bucle-hélice que experimenta cambios conformacionales al protonarse y desprotonarse , empujando a las subunidades vecinas a rotar, lo que provoca el giro de F O que también afecta la conformación de F 1 , resultando en el cambio de estados de las subunidades alfa y beta. La región F O de la ATP sintasa es un poro de protones que está incrustado en la membrana mitocondrial. Consta de tres subunidades principales, a, b y c. Seis subunidades c forman el anillo del rotor, y la subunidad b forma un tallo que se conecta a F 1 OSCP que impide que el hexámero αβ rote. La subunidad a conecta b al anillo c. [ 11 ] Los humanos tienen seis subunidades adicionales, d , e , f , g , F6 y 8 (o A6L). Esta parte de la enzima se encuentra en la membrana interna mitocondrial y acopla la translocación de protones a la rotación que provoca la síntesis de ATP en la región F1 .

En eucariotas, la F O mitocondrial forma dímeros que doblan la membrana. Estos dímeros se autoorganizan en largas filas al final de las crestas , posiblemente el primer paso de la formación de las crestas. [ 12 ] Se determinó un modelo atómico para la región F O dimérica de la levadura mediante crio-EM con una resolución global de 3,6 Å. [ 13 ]

Modelo de unión

Mecanismo de la ATP sintasa. Se muestra cómo el ADP y el Pi ( rosa) se combinan para formar ATP (rojo), mientras que la subunidad γ (gamma) giratoria (en negro) provoca un cambio conformacional.
Representación de la ATP sintasa utilizando el gradiente quimiosmótico de protones para impulsar la síntesis de ATP mediante fosforilación oxidativa .

Entre las décadas de 1960 y 1970, Paul Boyer , profesor de la UCLA , desarrolló la teoría del mecanismo de cambio de unión, o mecanismo de inversión-reacción, que postulaba que la síntesis de ATP depende de un cambio conformacional en la ATP sintasa generado por la rotación de la subunidad gamma. El grupo de investigación de John E. Walker , entonces en el Laboratorio de Biología Molecular del MRC en Cambridge , cristalizó el dominio catalítico F1 de la ATP sintasa. La estructura, que en aquel momento era la mayor estructura proteica asimétrica conocida, indicó que el modelo de catálisis rotacional de Boyer era, en esencia, correcto. Por este descubrimiento, Boyer y Walker compartieron la mitad del Premio Nobel de Química de 1997 .

La estructura cristalina de la F1 mostró subunidades alfa y beta alternadas ( 3 de cada una), dispuestas como segmentos de una naranja alrededor de una subunidad gamma asimétrica giratoria. Según el modelo actual de síntesis de ATP (conocido como modelo catalítico alternante), el potencial transmembrana creado por los cationes protón (H+) suministrados por la cadena de transporte de electrones, impulsa los cationes protón (H+) desde el espacio intermembrana a través de la membrana mediante la región F0 de la ATP sintasa. Una porción de la F0 ( el anillo de subunidades c ) rota a medida que los protones pasan a través de la membrana. El anillo c está firmemente unido al tallo central asimétrico (que consiste principalmente en la subunidad gamma), lo que provoca que rote dentro de la región alfa3beta3 de la F1 , causando que los 3 sitios de unión de nucleótidos catalíticos experimenten una serie de cambios conformacionales que conducen a la síntesis de ATP. Las subunidades principales F1 no pueden rotar en sincronía con el rotor del tallo central debido a un tallo periférico que une la subunidad alfa3 beta3 a la porción no giratoria de F2O3 . La estructura de la ATP sintasa intacta se conoce actualmente a baja resolución gracias a estudios de criomicroscopía electrónica (crio-EM) del complejo. El modelo de crio-EM de la ATP sintasa sugiere que el tallo periférico es una estructura flexible que envuelve el complejo al unir F1 a F2O3 . En las condiciones adecuadas, la reacción enzimática también puede llevarse a cabo en sentido inverso, con la hidrólisis de ATP impulsando el bombeo de protones a través de la membrana.

El mecanismo de cambio de unión implica que el sitio activo de una subunidad β alterna entre tres estados. [ 14 ] En el estado "relajado", el ADP y el fosfato entran en el sitio activo; en el diagrama adyacente, esto se muestra en rosa. La enzima entonces experimenta un cambio de forma y fuerza a estas moléculas a unirse, con el sitio activo en el estado "estrecho" resultante (mostrado en rojo) uniendo la molécula de ATP recién producida con muy alta afinidad . Finalmente, el sitio activo vuelve al estado abierto (naranja), liberando ATP y uniendo más ADP y fosfato, listo para el siguiente ciclo de producción de ATP. [ 15 ]

Función fisiológica

Al igual que otras enzimas, la actividad de la ATP sintasa F1F2O es reversible . Cantidades suficientemente grandes de ATP provocan la creación de un gradiente de protones transmembrana , que utilizan las bacterias fermentadoras que no poseen una cadena de transporte de electrones, sino que hidrolizan el ATP para generar dicho gradiente, el cual emplean para impulsar los flagelos y el transporte de nutrientes al interior de la célula.

En las bacterias que respiran en condiciones fisiológicas, la ATP sintasa, por lo general, funciona en sentido contrario, generando ATP y utilizando la fuerza protón-motriz creada por la cadena de transporte de electrones como fuente de energía. Este proceso de generación de energía se denomina fosforilación oxidativa . El mismo proceso tiene lugar en las mitocondrias , donde la ATP sintasa se localiza en la membrana mitocondrial interna y la subunidad F1 se proyecta hacia la matriz mitocondrial . Al bombear cationes protón-1 a la matriz, la ATP sintasa convierte el ADP en ATP.

Evolución

Se cree que la evolución de la ATP sintasa fue modular, mediante la cual dos subunidades funcionalmente independientes se asociaron y adquirieron nuevas funciones. [ 16 ] [ 17 ] Esta asociación parece haber ocurrido tempranamente en la historia evolutiva, ya que esencialmente la misma estructura y actividad de las enzimas ATP sintasa están presentes en todos los reinos de la vida. [ 16 ] La F-ATP sintasa muestra una alta similitud funcional y mecanística con la V-ATPasa . [ 18 ] Sin embargo, mientras que la F-ATP sintasa genera ATP utilizando un gradiente de protones, la V-ATPasa genera un gradiente de protones a expensas del ATP, generando valores de pH tan bajos como 1. [ 19 ]

La región F 1 también muestra una similitud significativa con las helicasas de ADN hexaméricas (especialmente el factor Rho ), y toda la región enzimática muestra cierta similitud con H +-complejos motores T3SS o flagelares impulsados . [ 18 ] [ 20 ] [ 21 ] El hexámero α 3 β 3 de la región F 1 muestra una similitud estructural significativa con las helicasas de ADN hexaméricas; ambas forman un anillo con simetría rotacional triple con un poro central. Ambas tienen funciones que dependen de la rotación relativa de una macromolécula dentro del poro; las helicasas de ADN utilizan la forma helicoidal del ADN para impulsar su movimiento a lo largo de la molécula de ADN y para detectar el superenrollamiento, mientras que el hexámero α 3 β 3 utiliza los cambios conformacionales a través de la rotación de la subunidad γ para impulsar una reacción enzimática. [ 22 ]

El H +El motor de la partícula F O muestra una gran similitud funcional con el H +motores que impulsan flagelos. [ 18 ] Ambos presentan un anillo de muchas proteínas pequeñas de hélice alfa que giran en relación con proteínas estacionarias cercanas, utilizando un H +gradiente potencial como fuente de energía. Sin embargo, esta relación es tenue, ya que la estructura general de los motores flagelares es mucho más compleja que la de la partícula F O y el anillo con aproximadamente 30 proteínas giratorias es mucho mayor que las 10, 11 o 14 proteínas helicoidales del complejo F O. No obstante, datos estructurales más recientes muestran que el anillo y el tallo son estructuralmente similares a la partícula F 1. [ 21 ]

Cambios conformacionales de la ATP sintasa durante la síntesis.

La teoría de la evolución modular para el origen de la ATP sintasa sugiere que dos subunidades con función independiente, una helicasa de ADN con actividad ATPasa y una H +motor, pudieron unirse, y la rotación del motor impulsó la actividad ATPasa de la helicasa en sentido inverso. [ 16 ] [ 22 ] Este complejo luego evolucionó hacia una mayor eficiencia y finalmente se desarrolló en las intrincadas ATP sintasas actuales. Alternativamente, la helicasa de ADN/ H +El complejo motor puede haber tenido H +actividad de bombeo con la actividad ATPasa de la helicasa impulsando el H +motor en reversa. [ 16 ] Esto puede haber evolucionado para llevar a cabo la reacción inversa y actuar como una ATP sintasa. [ 17 ] [ 23 ] [ 24 ]

inhibidores

Se han descubierto diversos inhibidores naturales y sintéticos de la ATP sintasa. [ 25 ] Estos se han utilizado para investigar la estructura y el mecanismo de la ATP sintasa. Algunos pueden tener utilidad terapéutica. Existen varias clases de inhibidores de la ATP sintasa, incluyendo inhibidores peptídicos, fitoquímicos polifenólicos , policétidos , compuestos organoestánnicos , derivados de α-pirona poliénica , inhibidores catiónicos, análogos de sustrato, modificadores de aminoácidos y otros productos químicos diversos. [ 25 ] Algunos de los inhibidores de la ATP sintasa más utilizados son la oligomicina y el DCCD .

En diferentes organismos

bacterias

La ATP sintasa de E. coli es la forma más simple conocida de ATP sintasa, con 8 tipos diferentes de subunidades. [ 11 ]

Las F-ATPasas bacterianas pueden ocasionalmente operar en sentido inverso, convirtiéndose en una ATPasa. [ 26 ] Algunas bacterias no tienen F-ATPasa, utilizando una ATPasa de tipo A/V bidireccionalmente. [ 9 ]

Levadura

La ATP sintasa de levadura es una de las ATP sintasas eucariotas mejor estudiadas; se han identificado cinco subunidades F1 , ocho subunidades F2O y siete proteínas asociadas. [ 7 ] La ​​mayoría de estas proteínas tienen homólogos en otros eucariotas. [ 27 ] [ 28 ] [ 29 ] [ 30 ]

Planta

En las plantas, la ATP sintasa también está presente en los cloroplastos (CF 1 F O -ATP sintasa). La enzima está integrada en la membrana tilacoide ; la parte CF 1 se inserta en el estroma , donde tienen lugar las reacciones oscuras de la fotosíntesis (también llamadas reacciones independientes de la luz o ciclo de Calvin ) y la síntesis de ATP. La estructura general y el mecanismo catalítico de la ATP sintasa del cloroplasto son casi idénticos a los de la enzima bacteriana. Sin embargo, en los cloroplastos, la fuerza protón-motriz no se genera por la cadena de transporte de electrones respiratoria, sino por las proteínas fotosintéticas primarias . La sintasa tiene una inserción de 40 aminoácidos en la subunidad gamma para inhibir la actividad innecesaria en la oscuridad. [ 31 ]

Mamífero

La ATP sintasa aislada de las mitocondrias del corazón bovino ( Bos taurus ) es, en términos bioquímicos y estructurales, la ATP sintasa mejor caracterizada. El corazón de res se utiliza como fuente de la enzima debido a la alta concentración de mitocondrias en el músculo cardíaco . Sus genes presentan una estrecha homología con las ATP sintasas humanas. [ 32 ] [ 33 ] [ 34 ]

Genes humanos que codifican componentes de las ATP sintasas:

Otros eucariotas

Los eucariotas pertenecientes a algunos linajes divergentes tienen organizaciones muy especiales de la ATP sintasa. Una ATP sintasa de euglenozoos forma un dímero con una cabeza F1 en forma de bumerán, como otras ATP sintasas mitocondriales, pero el subcomplejo F2O tiene muchas subunidades únicas. Utiliza cardiolipina . El IF1 inhibidor también se une de manera diferente, de una forma compartida con los tripanosomátidos . [ 35 ]

Los apicomplejos , como Plasmodium , utilizan una organización hexamérica de la ATP sintasa que existe como un trímero de dímeros de ATP sintasa. Estos ensamblajes hexaméricos se organizan en pirámides pentagonales , que inducen una morfología de membrana bulbosa única en las crestas. Esta organización está sustentada tanto por subunidades específicas de los apicomplejos como por cardiolipinas. [ 36 ]

Arqueas

Las arqueas generalmente no poseen una F-ATPasa. En cambio, sintetizan ATP mediante la A-ATPasa/sintasa, una máquina rotatoria estructuralmente similar a la V-ATPasa, pero que funciona principalmente como una ATP sintasa. [ 26 ] Al igual que la F-ATPasa bacteriana, se cree que también funciona como una ATPasa. [ 9 ]

LUCA y anteriores

El enlace y el orden de los genes de la F-ATPasa se conservan ampliamente en los linajes procariotas antiguos, lo que implica que este sistema ya existía en una fecha anterior al último ancestro común universal , el LUCA. [ 37 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Okuno D, Iino R, Noji H (junio de 2011). "Rotación y estructura de la ATP sintasa FoF1" . Journal of Biochemistry . 149 (6): 655– 664. doi : 10.1093/jb/mvr049 . PMID 21524994 . 
  2. ↑ Junge W, Nelson N (junio de 2015). "ATP sintasa" . Annual Review of Biochemistry . 84 (1): 631– 657. Bibcode : 2015ARBio..84..631J . doi : 10.1146/annurev-biochem-060614-034124 . PMID 25839341 . 
  3. ↑ Kagawa Y, Racker E (mayo de 1966). "Resolución parcial de las enzimas que catalizan la fosforilación oxidativa. 8. Propiedades de un factor que confiere sensibilidad a la oligomicina en la adenosina trifosfatasa mitocondrial" . The Journal of Biological Chemistry . 241 (10): 2461– 2466. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96640-8 . PMID 4223640 . 
  4. ↑ Mccarty RE (noviembre de 1992). "LA VISIÓN DE UN BIOQUÍMICO DE PLANTAS SOBRE LAS H+-ATPasas Y LAS ATP SINTASAS". The Journal of Experimental Biology . 172 (Pt 1): 431– 441. Bibcode : 1992JExpB.172..431M . doi : 10.1242/jeb.172.1.431 . PMID 9874753 . 
  5. ↑ PDB : 5ARA ​;Zhou A, Rohou A, Schep DG, Bason JV, Montgomery MG, Walker JE, et al. (octubre de 2015). " Estructura y estados conformacionales de la ATP sintasa mitocondrial bovina mediante crio-EM" . eLife . 4 e10180. Bibcode : 2015eLife...410180Z . doi : 10.7554/eLife.10180 . PMC 4718723. PMID 26439008 .   
  6. ↑ Goodsell D (diciembre de 2005). "ATP sintasa" . Molécula del mes . doi : 10.2210/rcsb_pdb/mom_2005_12 .
  7. 1 2 Velours J, Paumard P, Soubannier V, Spannagel C, Vaillier J, Arselin G, Graves PV (mayo de 2000). "Organización de la ATP sintasa F(0) de levadura: un estudio basado en mutantes de cisteína, modificación de tioles y reactivos de reticulación" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1458 ( 2–3 ): 443–456 . doi : 10.1016/S0005-2728(00)00093-1 . PMID 10838057 . 
  8. ↑ Fernandez Moran H, Oda T, Blair PV, Green DE (julio de 1964). "Una unidad repetitiva macromolecular de la estructura y función mitocondrial. Estudios correlacionados de microscopía electrónica y bioquímica de mitocondrias aisladas y partículas submitocondriales del músculo cardíaco bovino" . The Journal of Cell Biology . 22 (1): 63– 100. doi : 10.1083/jcb.22.1.63 . PMC 2106494. PMID 14195622 .  
  9. 1 2 3 Stewart AG, Laming EM, Sobti M, Stock D (abril de 2014). "ATPasas rotatorias: máquinas moleculares dinámicas" . Current Opinion in Structural Biology . 25 : 40–48 . doi : 10.1016/j.sbi.2013.11.013 . PMID 24878343 . 
  10. ↑ PDB : 1VZS ​;Carbajo RJ, Silvester JA, Runswick MJ, Walker JE, Neuhaus D (septiembre de 2004). "Estructura en solución de la subunidad F(6) de la región del tallo periférico de la ATP sintasa de mitocondrias de corazón bovino". Journal of Molecular Biology . 342 (2): 593– 603. doi : 10.1016/j.jmb.2004.07.013 . PMID 15327958 . 
  11. 1 2 Ahmad Z, Okafor F, Laughlin TF (2011). "Rol de los residuos cargados en los sitios catalíticos de la ATP sintasa de Escherichia coli" . Journal of Amino Acids . 2011 785741. doi : 10.4061/2011/785741 . PMC 3268026. PMID 22312470 .  
  12. ↑ Blum TB, Hahn A, Meier T, Davies KM, Kühlbrandt W (marzo de 2019). "Los dímeros de la ATP sintasa mitocondrial inducen la curvatura de la membrana y se autoensamblan en filas" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 116 (10): 4250– 4255. Bibcode : 2019PNAS..116.4250B . doi : 10.1073 / pnas.1816556116 . PMC 6410833. PMID 30760595 .  
  13. ↑ Guo H, Bueler SA, Rubinstein JL (noviembre de 2017). "Modelo atómico para la región F O dimérica de la ATP sintasa mitocondrial " . Science . 358 (6365): 936– 940. Bibcode : 2017Sci...358..936G . doi : 10.1126/science.aao4815 . PMC 6402782. PMID 29074581 .  
  14. ↑ Gresser MJ, Myers JA, Boyer PD (octubre de 1982). "Cooperatividad del sitio catalítico de la adenosina trifosfatasa F 1 mitocondrial del corazón de res . Correlaciones de la velocidad inicial, el intermedio unido y las mediciones de intercambio de oxígeno con un modelo de tres sitios alternantes" . The Journal of Biological Chemistry . 257 (20): 12030– 12038. doi : 10.1016/S0021-9258(18)33672-X . PMID 6214554 . 
  15. ↑ Nakamoto RK, Baylis Scanlon JA, Al-Shawi MK (agosto de 2008). "El mecanismo rotatorio de la ATP sintasa" . Archives of Biochemistry and Biophysics . 476 (1): 43– 50. doi : 10.1016/j.abb.2008.05.004 . PMC 2581510. PMID 18515057 .  
  16. 1 2 3 4 Doering C, Ermentrout B, Oster G (diciembre de 1995). "Motores rotatorios de ADN" . Biophysical Journal . 69 (6): 2256– 2267. Bibcode : 1995BpJ....69.2256D . doi : 10.1016/ S0006-3495 (95)80096-2 . PMC 1236464. PMID 8599633 .  
  17. 1 2 Crofts A. "Conferencia 10: ATP sintasa" . Ciencias de la vida en la Universidad de Illinois en Urbana-Champaign . Archivado del original el 15 de septiembre de 2016. Recuperado el 2 de diciembre de 2009 .
  18. 1 2 3 "ATP sintasa" . Base de datos InterPro .
  19. ↑ Beyenbach KW, Wieczorek H (febrero de 2006). "La ATPasa H+ de tipo V: estructura molecular y función, funciones fisiológicas y regulación" . The Journal of Experimental Biology . 209 (Pt 4): 577–589 . Bibcode : 2006JExpB.209..577B . doi : 10.1242/jeb.02014 . PMID 16449553 . 
  20. ↑ Skordalakes E, Berger JM (julio de 2003). "Estructura del terminador de transcripción Rho: mecanismo de reconocimiento del ARNm y carga de la helicasa" . Cell . 114 ( 1): 135–146 . doi : 10.1016/S0092-8674(03)00512-9 . PMID 12859904. S2CID 5765103 .  
  21. 1 2 Imada K, Minamino T, Uchida Y, Kinoshita M, Namba K (marzo de 2016). "Perspectiva sobre la exportación de flagelos tipo III revelada por la compleja estructura de la ATPasa tipo III y su regulador" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 113 (13): 3633– 3638. Bibcode : 2016PNAS..113.3633I . doi : 10.1073/pnas.1524025113 . PMC 4822572. PMID 26984495 .  
  22. 1 2 Martinez LO, Jacquet S, Esteve JP, Rolland C, Cabezón E, Champagne E, et al. (enero de 2003). "La cadena beta ectópica de la ATP sintasa es un receptor de apolipoproteína AI en la endocitosis hepática de HDL". Nature . 421 (6918): 75– 79. Bibcode : 2003Natur.421...75M . doi : 10.1038/nature01250 . PMID 12511957 . S2CID 4333137 .   
  23. ↑ Cross RL, Taiz L (enero de 1990). "La duplicación genética como medio para alterar las proporciones H+/ATP durante la evolución de las ATPasas y sintasas F O F 1 " . FEBS Letters . 259 (2): 227– 229. Bibcode : 1990FEBSL.259..227C . doi : 10.1016 / 0014-5793(90)80014-a . PMID 2136729. S2CID 32559858 .  
  24. ↑ Cross RL, Müller V (octubre de 2004). "La evolución de las ATP sintasas y ATPasas de tipo A, F y V: reversiones en la función y cambios en la relación de acoplamiento H+/ATP" . FEBS Letters . 576 ( 1–2 ): 1–4 . Bibcode : 2004FEBSL.576....1C . doi : 10.1016/ j.febslet.2004.08.065 . PMID 15473999. S2CID 25800744 .  
  25. 1 2 Hong S, Pedersen PL (diciembre de 2008). "ATP sintasa y acciones de los inhibidores utilizados para estudiar sus funciones en la salud humana, la enfermedad y otras áreas científicas" . Microbiology and Molecular Biology Reviews . 72 (4): 590– 641, Tabla de contenido. doi : 10.1128/MMBR.00016-08 . PMC 2593570. PMID 19052322 .  
  26. 1 2 Kühlbrandt W, Davies KM (enero de 2016). "ATPasas rotatorias: un nuevo giro a una máquina antigua". Trends in Biochemical Sciences . 41 (1): 106– 116. doi : 10.1016/j.tibs.2015.10.006 . PMID 26671611 . 
  27. ↑ Devenish RJ, Prescott M, Roucou X, Nagley P (mayo de 2000). "Perspectivas sobre el ensamblaje y la función de la ATP sintasa mediante la manipulación genética molecular de subunidades del complejo enzimático mitocondrial de la levadura" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1458 ( 2–3 ): 428–442 . doi : 10.1016/S0005-2728(00)00092-X . PMID 10838056 . 
  28. ↑ Kabaleeswaran V, Puri N, Walker JE, Leslie AG, Mueller DM (noviembre de 2006). "Características novedosas del mecanismo catalítico rotatorio reveladas en la estructura de la ATPasa F 1 de levadura " . The EMBO Journal . 25 (22): 5433– 5442. doi : 10.1038/sj.emboj.7601410 . PMC 1636620. PMID 17082766 .  
  29. ↑ Stock D, Leslie AG, Walker JE (noviembre de 1999). "Arquitectura molecular del motor rotatorio en la ATP sintasa". Science . 286 (5445): 1700– 1705. doi : 10.1126/science.286.5445.1700 . PMID 10576729 . 
  30. ↑ Liu S, Charlesworth TJ, Bason JV, Montgomery MG, Harbour ME, Fearnley IM, Walker JE (mayo de 2015). " Purificación y caracterización de complejos de ATP sintasa de las mitocondrias de cuatro especies de hongos" . The Biochemical Journal . 468 (1): 167– 175. doi : 10.1042/BJ20150197 . PMC 4422255. PMID 25759169 .  
  31. ↑ Hahn A, Vonck J, Mills DJ, Meier T, Kühlbrandt W (mayo de 2018). "Estructura, mecanismo y regulación de la ATP sintasa del cloroplasto" . Science . 360 ( 6389) eaat4318. Bibcode : 2018Sci...360t4318H . doi : 10.1126/science.aat4318 . PMC 7116070. PMID 29748256 .  
  32. ↑ Abrahams JP, Leslie AG, Lutter R, Walker JE (agosto de 1994). "Estructura a una resolución de 2,8 Å de la F1-ATPasa de mitocondrias de corazón bovino". Nature . 370 ( 6491): 621– 628. Bibcode : 1994Natur.370..621A . doi : 10.1038/370621a0 . PMID 8065448. S2CID 4275221 .  
  33. ↑ Gibbons C, Montgomery MG, Leslie AG, Walker JE (noviembre de 2000). "La estructura del tallo central en la F(1)-ATPasa bovina a una resolución de 2,4 Å". Nature Structural Biology . 7 (11): 1055– 1061. doi : 10.1038/80981 . PMID 11062563. S2CID 23229994 .  
  34. ↑ Menz RI, Walker JE, Leslie AG (agosto de 2001). "Estructura de la F(1)-ATPasa mitocondrial bovina con nucleótido unido a los tres sitios catalíticos: implicaciones para el mecanismo de la catálisis rotacional" . Cell . 106 (3): 331–341 . doi : 10.1016/s0092-8674(01) 00452-4 . PMID 11509182. S2CID 1266814 .  
  35. ↑ Mühleip A, McComas SE, Amunts A (noviembre de 2019). " Estructura de una ATP sintasa mitocondrial con cardiolipina nativa unida" . eLife . 8 e51179. doi : 10.7554/eLife.51179 . PMC 6930080. PMID 31738165 .  
    • "Diferente al resto" . eLife . 24 de diciembre de 2019.
  36. ↑ Mühleip, Alejandro; Kock Flygaard, Rasmus; Ovciarikova, Jana; Lacombe, Alicia; Fernández, Paula; Sheiner, Lilach; Amunts, Alexey (5 de enero de 2021). "Los conjuntos de hexámeros de ATP sintasa dan forma a las crestas de las mitocondrias de Toxoplasma" . Comunicaciones de la naturaleza . 12 (1): 120. Código Bib : 2021NatCo..12..120M . doi : 10.1038/s41467-020-20381-z . ISSN 2041-1723 . PMC 7785744 . PMID 33402698 .   
  37. ↑ Matzke NJ, Lin A, Stone M, Baker MA (julio de 2021). "Aparato de exportación flagelar y ATP sintetasa: homología evidenciada por sintenia anterior al último ancestro común universal". BioEssays . 43 ( 7) e2100004. doi : 10.1002/bies.202100004 . hdl : 2292/55176 . PMID 33998015. S2CID 234747849 .  

Lecturas adicionales

  • Nick Lane: La cuestión vital: Energía, evolución y los orígenes de la vida compleja , Ww Norton, 2015-07-20, ISBN 978-0393088816(El enlace remite a la Figura 10, que muestra un modelo de la ATP sintasa).
  • Boris A. Feniouk: "La ATP sintasa: una espléndida máquina molecular"
  • Conferencia bien ilustrada sobre la ATP sintasa , archivada el 2 de diciembre de 2008 en Wayback Machine por Antony Crofts de la Universidad de Illinois en Urbana-Champaign .
  • ATPasas de tipo F, tipo V y tipo A que translocan protones y sodio en la base de datos OPM
  • El Premio Nobel de Química de 1997 fue otorgado a Paul D. Boyer y John E. Walker por el mecanismo enzimático de síntesis de ATP; y a Jens C. Skou, por el descubrimiento de una enzima transportadora de iones, Na +, K +-ATPasa.
  • Sitio de producción multimedia de Harvard — Vídeos – Animación de síntesis ATP
  • David Goodsell: "ATP sintasa - Molécula del mes" Archivado el 5 de septiembre de 2015 en Wayback Machine