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Aminoácido

Estructura de un L -alfa-aminoácido típico en su forma "neutra". Los aminoácidos {{Cite web |title=Amino |url=https://www.oed.com/dictionary/amino_n?tl=true&tab=factsheet |acces...

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Estructura de un L -alfa-aminoácido típico en su forma "neutra".

Los aminoácidos [ a ] son ​​compuestos orgánicos que contienen grupos funcionales de aminoácidos y ácidos carboxílicos . [ 2 ] : 71 Aunque existen más de 500 aminoácidos en la naturaleza, los más importantes son, con mucho, los 22 α-aminoácidos incorporados a las proteínas . [ 3 ] Solo estos 22 aparecen en el código genético de la vida. [ 4 ] [ 5 ]

Los aminoácidos se pueden clasificar según la ubicación de los grupos funcionales estructurales centrales ( aminoácidos alfa (α) , beta (β) , gamma (γ) , etc.); [ 2 ] : 77 otras categorías se relacionan con la polaridad , la ionización y el tipo de grupo de cadena lateral ( alifático , acíclico , aromático , polar , etc.). [ 2 ] : 71–76 En forma de proteínas, los residuos de aminoácidos forman el segundo componente más grande ( el agua es el más grande) de los músculos humanos y otros tejidos . [ 6 ] Más allá de su función como residuos en las proteínas, los aminoácidos participan en una serie de procesos como el transporte de neurotransmisores y la biosíntesis . Se cree que desempeñaron un papel clave en la posibilidad de la vida en la Tierra y su surgimiento . [ 7 ]

Los aminoácidos son nombrados formalmente por la Comisión Conjunta IUPAC - IUBMB sobre Nomenclatura Bioquímica en términos de la estructura "neutra" ficticia que se muestra en la ilustración. Por ejemplo, el nombre sistemático de la alanina es ácido 2-aminopropanoico, basado en la fórmula CH₃ − CH(NH₂ ) −COOH . La Comisión justificó este enfoque de la siguiente manera: [ 8 ]

Los nombres y fórmulas sistemáticas que se proporcionan hacen referencia a formas hipotéticas en las que los grupos amino no están protonados y los grupos carboxilo no están disociados. Esta convención resulta útil para evitar diversos problemas de nomenclatura, pero no debe interpretarse como que estas estructuras representen una fracción apreciable de las moléculas de aminoácidos.

Historia

Los primeros aminoácidos se descubrieron a principios del siglo XIX. [ 9 ] [ 10 ] En 1806, los químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto del espárrago que posteriormente se denominó asparagina , el primer aminoácido descubierto. [ 11 ] [ 12 ] La cistina se descubrió en 1810, [ 13 ] aunque su monómero, la cisteína , permaneció sin descubrir hasta 1884. [ 14 ] [ 12 ] [ b ] La glicina y la leucina se descubrieron en 1820. [ 15 ] El último de los 20 aminoácidos comunes en ser descubierto fue la treonina en 1935 por William Cumming Rose , quien también determinó los aminoácidos esenciales y estableció los requerimientos diarios mínimos de todos los aminoácidos para un crecimiento óptimo. [ 16 ] [ 17 ]

La unidad de la categoría química fue reconocida por Wurtz en 1865, pero no le dio un nombre particular. [ 18 ] El primer uso del término "aminoácido" en inglés data de 1898, [ 19 ] mientras que el término alemán, Aminosäure , se usó con anterioridad. [ 20 ] Se descubrió que las proteínas producían aminoácidos después de la digestión enzimática o la hidrólisis ácida . En 1902, Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron independientemente que las proteínas se forman a partir de muchos aminoácidos, mediante los cuales se forman enlaces entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, dando como resultado una estructura lineal que Fischer denominó " péptido ". [ 21 ]

Estructura

α-aminoácidos

Los 21 α-aminoácidos proteinogénicos que se encuentran en los eucariotas , agrupados según los valores de pKa de sus cadenas laterales y las cargas que transportan a pH fisiológico (7,4).

Los 2-, alfa- o α-aminoácidos [ 22 ] tienen la fórmula genérica H 2 NCHRCOOH en la mayoría de los casos, [ c ] donde R es un sustituyente orgánico conocido como " cadena lateral ". [ 23 ]

De los cientos de aminoácidos descritos, 22 son proteinogénicos ("constructores de proteínas"). [ 24 ] [ 25 ] [ 26 ] Son estos 22 compuestos los que se combinan para dar lugar a una vasta gama de péptidos y proteínas ensamblados por los ribosomas . [ 27 ] Los aminoácidos no proteinogénicos pueden surgir a través de la síntesis de péptidos no ribosomales . [ 28 ] Los aminoácidos modificados, por el contrario, suelen ser el resultado de la modificación postraduccional . [ 29 ]

aminoácidos β y γ

Los aminoácidos con la estructura NH + 3 −CXY−CXY−CO − 2 , como la β-alanina , un componente de la carnosina y algunos otros péptidos, son β-aminoácidos. Los que tienen la estructura NH + 3 −CXY−CXY−CXY−CO − 2 son γ-aminoácidos, y así sucesivamente, donde X e Y son dos sustituyentes (uno de los cuales normalmente es H). [ 8 ]

Quiralidad

El átomo de carbono adyacente al grupo carboxilo se denomina carbono α . En los aminoácidos proteinogénicos, contiene el grupo amino y el grupo R o cadena lateral específica de cada aminoácido, así como un átomo de hidrógeno. Con la excepción de la glicina, cuya cadena lateral también es un átomo de hidrógeno, el carbono α es estereogénico . Todos los aminoácidos proteinogénicos quirales tienen la configuración L. Son enantiómeros levógiros , lo que se refiere a los estereoisómeros del carbono alfa. [ 2 ] : 80–83

Se han encontrado algunos D -aminoácidos ("diestros") en la naturaleza, por ejemplo, en envolturas bacterianas , como neuromodulador ( D - serina ) y en algunos antibióticos . [ 30 ] [ 31 ] Raramente, se encuentran residuos de D -aminoácidos en proteínas, y se convierten a partir del L -aminoácido como una modificación postraduccional . [ 32 ] [ d ]

Cadenas laterales

Carga polar

Cinco aminoácidos poseen carga a pH neutro. A menudo, estas cadenas laterales aparecen en las superficies de las proteínas para permitir su solubilidad en agua, y las cadenas laterales con cargas opuestas forman importantes contactos electrostáticos llamados puentes salinos que mantienen las estructuras dentro de una misma proteína o entre proteínas que interactúan. [ 35 ] Muchas proteínas se unen a metales en sus estructuras de forma específica, y estas interacciones suelen estar mediadas por cadenas laterales cargadas como el aspartato , el glutamato y la histidina . Bajo ciertas condiciones, cada grupo formador de iones puede cargarse, formando sales dobles. [ 36 ]

Los dos aminoácidos con carga negativa a pH neutro son el aspartato (Asp, D) y el glutamato (Glu, E). Los grupos carboxilato aniónicos se comportan como bases de Brønsted en la mayoría de los casos. [ 35 ] Las enzimas en entornos de pH muy bajo, como la pepsina , una proteasa aspártica presente en el estómago de los mamíferos, pueden tener residuos catalíticos de aspartato o glutamato que actúan como ácidos de Brønsted. [ 37 ] [ 38 ]

Grupos funcionales presentes en la histidina (arriba), la lisina (en el medio) y la arginina (abajo) en sus formas cargadas (protonadas) y no cargadas.

Existen tres aminoácidos con cadenas laterales que son cationes a pH neutro: arginina (Arg, R), lisina (Lys, K) e histidina (His, H). La arginina posee un grupo guanidino cargado y la lisina un grupo alquilamino cargado, y se encuentran completamente protonados a pH 7. El grupo imidazol de la histidina tiene un pKa de 6,0 y se encuentra protonado solo en un 10 % a pH neutro. Debido a que la histidina se encuentra fácilmente en sus formas básica y ácida conjugada, participa frecuentemente en transferencias catalíticas de protones en reacciones enzimáticas. [ 35 ]

Polar sin carga

Los aminoácidos polares y sin carga serina (Ser, S), treonina (Thr, T), asparagina (Asn, N) y glutamina (Gln, Q) forman fácilmente enlaces de hidrógeno con el agua y otros aminoácidos. [ 35 ] No se ionizan en condiciones normales, con la notable excepción de la serina catalítica en las serina proteasas . Este es un ejemplo de perturbación severa y no es característico de los residuos de serina en general. La treonina tiene dos centros quirales, no solo el centro quiral L (2 S ) en el carbono α compartido por todos los aminoácidos excepto la glicina aquiral, sino también (3 R ) en el carbono β. La especificación estereoquímica completa es (2 S ,3 R )- L - treonina . [ 39 ]

Debido a la presencia del grupo hidroxilo fenólico con un pK a = ~10, la tirosina se clasifica mejor como un aminoácido polar neutro, [ 2 ] : 74 pero con un carácter anfipático que la hace menos polar que los residuos de aminoácidos polares pequeños clásicos. [ 40 ]

Hidrofóbico

Las interacciones de aminoácidos no polares son la principal fuerza impulsora de los procesos que pliegan las proteínas en sus estructuras tridimensionales funcionales. [ 35 ] Ninguna de las cadenas laterales de estos aminoácidos se ioniza fácilmente y, por lo tanto, no tienen pKa . [ 41 ]

Valores atípicos de clasificación

Several side chains are not described well by the charged, polar and hydrophobic categories. Glycine (Gly, G) could be considered a polar amino acid since its small size means that its solubility is largely determined by the amino and carboxylate groups. However, the lack of any side chain provides glycine with a unique flexibility among amino acids with large ramifications to protein folding.[35]Cysteine (Cys, C) can also form hydrogen bonds readily, which would place it in the polar amino acid category, though it can often be found in protein structures forming covalent bonds, called disulphide bonds, with other cysteines. These bonds influence the folding and stability of proteins, and are essential in the formation of antibodies. Proline (Pro, P) has an alkyl side chain and could be considered hydrophobic, but because the side chain joins back onto the alpha amino group it becomes particularly inflexible when incorporated into proteins. Similar to glycine this influences protein structure in a way unique among amino acids. Selenocysteine (Sec, U) is a rare amino acid not directly encoded by DNA, but is incorporated into proteins via the ribosome. Selenocysteine has a lower redox potential compared to the similar cysteine, and participates in several unique enzymatic reactions.[42]Pyrrolysine (Pyl, O) is another amino acid not encoded in DNA, but synthesized into protein by ribosomes.[43] It is found in archaeal species where it participates in the catalytic activity of several methyltransferases.[44]

Physicochemical properties

Los 20 aminoácidos canónicos se pueden clasificar según sus propiedades. Los factores importantes son la carga, la hidrofilicidad o hidrofobicidad , el tamaño y los grupos funcionales. [ 31 ] Estas propiedades influyen en la estructura de las proteínas y las interacciones proteína-proteína . Las proteínas solubles en agua tienden a tener sus residuos hidrofóbicos ( Leu , Ile , Val , Phe y Trp ) enterrados en el medio de la proteína, mientras que las cadenas laterales hidrofílicas están expuestas al disolvente acuoso. (En bioquímica , un residuo se refiere a un monómero específico dentro de la cadena polimérica de un polisacárido , proteína o ácido nucleico ). Las proteínas de membrana integrales tienden a tener anillos externos de aminoácidos hidrofóbicos expuestos que las anclan en la bicapa lipídica . Algunas proteínas de membrana periféricas tienen un parche de aminoácidos hidrofóbicos en su superficie que se adhiere a la membrana. De manera similar, las proteínas que deben unirse a moléculas con carga positiva tienen superficies ricas en aminoácidos con carga negativa, como el glutamato y el aspartato , mientras que las proteínas que se unen a moléculas con carga negativa tienen superficies ricas en aminoácidos con carga positiva, como la lisina y la arginina . Por ejemplo, la lisina y la arginina están presentes en grandes cantidades en las regiones de baja complejidad de las proteínas de unión a ácidos nucleicos. [ 45 ] Existen diversas escalas de hidrofobicidad de los residuos de aminoácidos. [ 46 ]

Algunos aminoácidos poseen propiedades especiales. La cisteína puede formar enlaces disulfuro covalentes con otros residuos de cisteína. La prolina forma un ciclo en la cadena principal del polipéptido, y la glicina es más flexible que otros aminoácidos. [ 47 ]

La glicina y la prolina están fuertemente presentes en regiones de baja complejidad tanto de proteínas eucariotas como procariotas, mientras que ocurre lo contrario con la cisteína, la fenilalanina, el triptófano, la metionina, la valina, la leucina y la isoleucina, que son altamente reactivas, complejas o hidrofóbicas. [ 45 ] [ 48 ] [ 49 ]

Muchas proteínas experimentan diversas modificaciones postraduccionales , mediante las cuales se añaden grupos químicos a las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, produciendo a veces lipoproteínas (hidrofóbicas) [ 50 ] o glicoproteínas (hidrofílicas) [ 51 ], lo que permite que la proteína se adhiera temporalmente a una membrana. Por ejemplo, una proteína de señalización puede unirse y luego separarse de la membrana celular, ya que contiene residuos de cisteína a los que se les puede añadir el ácido graso palmítico , que posteriormente se elimina. [ 52 ]

comportamiento ácido-base

Zwitteriones

Ionización y carácter de Brønsted de los grupos amino N-terminales, carboxilato C-terminales y cadenas laterales de los residuos de aminoácidos.

Las formas naturales comunes de los aminoácidos tienen una estructura zwitteriónica , con grupos funcionales −NH + 3 ( −NH + 2 − en el caso de la prolina) y −CO − 2 unidos al mismo átomo de C, y son por lo tanto α-aminoácidos, y son los únicos que se encuentran en las proteínas durante la traducción en el ribosoma. En solución acuosa a un pH cercano a la neutralidad, los aminoácidos son energéticamente favorecidos en su forma zwitteriónica , con un grupo CO − 2 desprotonado y un grupo NH + 3 protonado , porque la alta constante dieléctrica del agua y su red de enlaces de hidrógeno estabilizan eficazmente las cargas separadas. Por lo tanto, la estructura general es NH + 3 −CHR−CO − 2 , y las llamadas "formas neutras" −NH 2 −CHR−CO 2 H no están presentes en ningún grado medible a pH fisiológico . [ 53 ] Un zwitterión tiene una carga neta de cero, pero debido a que contiene sitios cargados tanto positiva como negativamente, es engañoso describirlo como "sin carga". [ 54 ]

Por el contrario, en entornos hidrofóbicos de baja constante dieléctrica, como disolventes orgánicos o el interior de las membranas celulares , la separación de carga está poco estabilizada y la transferencia de protones tiende a producir una forma neutra, mientras que en la fase gaseosa , donde prácticamente no hay apantallamiento dieléctrico ni solvatación, los estudios espectroscópicos y computacionales muestran que las estructuras de menor energía de la mayoría de los aminoácidos también son neutras, a menos que interacciones intramoleculares específicas o una hidratación gradual proporcionen una estabilización suficiente del zwitterión. [ 55 ]

En condiciones fuertemente ácidas (pH inferior a 3), el grupo carboxilato se protona y la estructura se convierte en un ácido amoniocarboxílico, NH₂⁺₃ − CHR −CO₂H . [ 41 ] Esto es relevante para enzimas como la pepsina que son activas en ambientes ácidos como el estómago de los mamíferos y los lisosomas , pero no se aplica significativamente a las enzimas intracelulares. [ 56 ] En condiciones altamente básicas (pH superior a 10, que normalmente no se observa en condiciones fisiológicas), el grupo amonio se desprotona para dar NH₂ − CHR − CO₂ . [ 41 ]

Aunque en química se utilizan diversas definiciones de ácidos y bases, la única útil para la química en solución acuosa es la de Brønsted : [ 57 ] [ 58 ] un ácido es una especie que puede donar un protón a otra especie, y una base es una que puede aceptar un protón. Este criterio se utiliza para etiquetar los grupos en la ilustración anterior. Las cadenas laterales de carboxilato de los residuos de aspartato y glutamato son las principales bases de Brønsted en las proteínas. Del mismo modo, la lisina, la tirosina y la cisteína suelen actuar como ácidos de Brønsted. La histidina, en estas condiciones, puede actuar tanto como ácido como como base de Brønsted. [ 59 ]

Punto isoeléctrico

Composición de las curvas de titulación de veinte aminoácidos proteinogénicos agrupados por categoría de cadena lateral.

Para los aminoácidos con cadenas laterales sin carga, el zwitterión predomina en valores de pH entre los dos valores de pK a , pero coexiste en equilibrio con pequeñas cantidades de iones netos negativos y netos positivos. En el punto medio entre los dos valores de pK a , la cantidad traza de iones netos negativos y traza de iones netos positivos se equilibra, de modo que la carga neta promedio de todas las formas presentes es cero. [ 60 ] Este pH se conoce como el punto isoeléctrico p I , por lo que p I = ⁠ 1 / 2 ⁠ (pK a1 + pK a2 ) .

Para los aminoácidos con cadenas laterales cargadas, interviene el pKa de la cadena lateral. Así, para el aspartato o el glutamato con cadenas laterales negativas, el grupo amino terminal se encuentra prácticamente en su totalidad en la forma cargada −NH⁺³ , pero esta carga positiva debe ser compensada por el estado en el que solo un grupo carboxilato C-terminal está cargado negativamente. Esto ocurre a medio camino entre los dos valores de pKa del carboxilato : pI = 1/2 ( pKa1 + pKa ( R ) ) , donde pKa ( R ) es el pKa de la cadena lateral . [ 58 ]

Consideraciones similares se aplican a otros aminoácidos con cadenas laterales ionizables, incluyendo no solo el glutamato (similar al aspartato), sino también la cisteína, la histidina, la lisina, la tirosina y la arginina con cadenas laterales positivas. [ 58 ]

Los aminoácidos tienen movilidad cero en la electroforesis en su punto isoeléctrico, aunque este comportamiento se aprovecha más comúnmente para péptidos y proteínas que para aminoácidos individuales. [ 61 ] Los aminoácidos zwitteriónicos presentan una solubilidad mínima en su punto isoeléctrico y, en algunos casos, pueden aislarse de una solución acuosa ajustando el pH al valor isoeléctrico apropiado. [ 62 ]

Tablas de abreviaturas y propiedades

Aunque en la tabla se incluyen símbolos de una sola letra, la IUPAC-IUBMB recomienda que "el uso de los símbolos de una sola letra se restrinja a la comparación de secuencias largas". [ 8 ]

La notación de una letra fue elegida por la IUPAC-IUB basándose en las siguientes reglas: [ 63 ]

  • Las letras iniciales se utilizan cuando no hay ambigüedad: C cisteína, H histidina, I isoleucina, M metionina, S serina, V valina, [ 63 ]
  • Cuando se necesita una asignación arbitraria, se da precedencia a los aminoácidos estructuralmente más simples: A Alanina, G Glicina, L Leucina, P Prolina, T Treonina, [ 63 ]
  • La enilalanina F PH y la ginina R a R se asignan por ser fonéticamente sugerentes, [ 63 ]
  • El triptófano W se asigna en función de que el doble anillo sugiere visualmente la letra W voluminosa, [ 63 ].
  • La lisina K y la tirosina Y se asignan alfabéticamente más cercanas a sus iniciales L y T (nótese que se evitó la U por su similitud con la V, mientras que la X se reservó para aminoácidos indeterminados o atípicos); para la tirosina también se propuso el acrónimo t Y rosina, [ 64 ]
  • El aspartato D se asignó arbitrariamente, con el mnemónico propuesto ácido D ic; [ 65 ] El glutamato E se asignó en secuencia alfabética siendo mayor por solo un grupo metileno –CH 2 –, [ 64 ]
  • La asparagina N se asignó arbitrariamente, con la mnemotecnia propuesta asparagi N e; [ 65 ] la glutamina Q se asignó en secuencia alfabética de las que aún estaban disponibles (nótese de nuevo que se evitó la O debido a su similitud con la D), con la mnemotecnia propuesta Q lutamina. [ 65 ]

En algunas especies, dos aminoácidos adicionales están codificados por codones que generalmente se interpretan como codones de parada : [ 70 ]

Además de los códigos específicos de aminoácidos, se utilizan marcadores de posición cuando el análisis químico o cristalográfico de un péptido o proteína no permite determinar de forma concluyente la identidad de un residuo. También se utilizan para resumir motivos de secuencia proteica conservados . El uso de letras individuales para indicar conjuntos de residuos similares es similar al uso de códigos de abreviatura para bases degeneradas . [ 71 ] [ 72 ]

Unk [ 74 ] se usa a veces en lugar de Xaa , [ 73 ] pero es menos estándar. [ 75 ]

Ter o * (de terminación) se utiliza en la notación para mutaciones en proteínas cuando ocurre un codón de parada. Corresponde a la ausencia total de aminoácidos. [ 76 ]

Además, muchos aminoácidos no estándar tienen un código específico. Por ejemplo, varios fármacos peptídicos, como Bortezomib y MG132 , se sintetizan artificialmente y conservan sus grupos protectores , que tienen códigos específicos. Bortezomib es Pyz –Phe–boroLeu, y MG132 es Z –Leu–Leu–Leu–al. Para facilitar el análisis de la estructura de las proteínas, se dispone de análogos de aminoácidos fotorreactivos . Estos incluyen la fotoleucina ( pLeu ) y la fotometionina ( pMet ). [ 77 ]

Funciones biológicas y ocurrencia

Una proteína representada como una larga cadena no ramificada de círculos unidos, cada uno de los cuales representa aminoácidos.
Un polipéptido es una cadena no ramificada de aminoácidos.
Comparación esquemática de las estructuras de la β-alanina y la α-alanina.
β-alanina y su isómero α-alanina
Diagrama que muestra la estructura de la selenocisteína.
El aminoácido selenocisteína

Proteinogénico

Los aminoácidos son los precursores de las proteínas. [ 27 ] Se unen mediante reacciones de condensación para formar cadenas poliméricas cortas llamadas péptidos o cadenas más largas llamadas polipéptidos o proteínas. Estas cadenas son lineales y no ramificadas, y cada residuo de aminoácido dentro de la cadena está unido a dos aminoácidos vecinos. En la naturaleza, el proceso de fabricación de proteínas codificadas por material genético de ARN se llama traducción e implica la adición gradual de aminoácidos a una cadena proteica en crecimiento por una ribozima llamada ribosoma . [ 78 ] El orden en que se añaden los aminoácidos se lee a través del código genético a partir de una plantilla de ARNm , que es un ARN derivado de uno de los genes del organismo . [ 79 ]

Hay 22 aminoácidos que se incorporan naturalmente a los polipéptidos; estos se denominan aminoácidos proteinogénicos o aminoácidos naturales . [ 31 ] De estos, 20 están codificados por el código genético universal. Los 2 restantes, selenocisteína y pirrolisina , se incorporan a las proteínas mediante mecanismos sintéticos únicos. La selenocisteína se incorpora cuando el ARNm que se está traduciendo incluye un elemento SECIS , lo que hace que el codón UGA codifique selenocisteína en lugar de un codón de parada. [ 80 ] La pirrolisina es utilizada por algunas arqueas metanogénicas en enzimas que emplean para producir metano . Está codificada con el codón UAG, que normalmente es un codón de parada en otros organismos. [ 81 ]

Varios estudios evolutivos independientes han sugerido que Gly, Ala, Asp, Val, Ser, Pro, Glu, Leu, Thr pueden pertenecer a un grupo de aminoácidos que constituían el código genético primitivo, mientras que Cys, Met, Tyr, Trp, His, Phe pueden pertenecer a un grupo de aminoácidos que constituían adiciones posteriores al código genético. [ 82 ] [ 83 ] [ 84 ]

Formularios estándar y no estándar

Los 20 aminoácidos que están codificados directamente por los codones del código genético universal se denominan aminoácidos estándar o canónicos . [ 85 ] [ 86 ] Una forma modificada de metionina ( N -formilmetionina ) se incorpora a menudo en lugar de la metionina como aminoácido inicial de las proteínas en bacterias, mitocondrias y plastidios (incluidos los cloroplastos). [ 87 ] Otros aminoácidos se denominan no estándar o no canónicos . [ 88 ] La mayoría de los aminoácidos no estándar también son no proteinogénicos (es decir, no pueden incorporarse a las proteínas durante la traducción), pero dos de ellos son proteinogénicos, ya que pueden incorporarse traslacionalmente a las proteínas aprovechando información no codificada en el código genético universal. [ 89 ]

Los dos aminoácidos proteinogénicos no estándar son la selenocisteína (presente en muchos organismos no eucariotas, así como en la mayoría de los eucariotas, pero no codificada directamente por el ADN) y la pirrolisina (que se encuentra solo en algunas arqueas y al menos en una bacteria ). [ 90 ] [ 91 ] La incorporación de estos aminoácidos no estándar es rara. Por ejemplo, 25 proteínas humanas incluyen selenocisteína en su estructura primaria, [ 92 ] y las enzimas caracterizadas estructuralmente (selenoenzimas) emplean selenocisteína como la porción catalítica en sus sitios activos. [ 93 ] La pirrolisina y la selenocisteína están codificadas a través de codones variantes. Por ejemplo, la selenocisteína está codificada por el codón de parada y el elemento SECIS . [ 94 ] [ 95 ] [ 96 ]

La N -formilmetionina (que suele ser el aminoácido inicial de las proteínas en bacterias, mitocondrias y cloroplastos ) generalmente se considera una forma de metionina en lugar de un aminoácido proteinogénico independiente. Las combinaciones de codón- ARNt que no se encuentran en la naturaleza también pueden utilizarse para "expandir" el código genético y formar proteínas novedosas conocidas como aloproteínas que incorporan aminoácidos no proteinogénicos . [ 97 ] [ 98 ] [ 99 ]

No proteinogénico

Además de los 22 aminoácidos proteinogénicos , se conocen muchos aminoácidos no proteinogénicos . [ 100 ] [ 101 ] Estos no se encuentran en las proteínas (por ejemplo, carnitina , GABA , ornitina ) o no se producen directamente y de forma aislada mediante la maquinaria celular estándar. Por ejemplo, la hidroxiprolina se sintetiza a partir de la prolina , [ 102 ] y la selenometionina se produce por modificación metabólica de la metionina . [ 103 ]

Los aminoácidos no proteinogénicos que se encuentran en las proteínas se forman mediante modificación postraduccional . Dichas modificaciones también pueden determinar la localización de la proteína; por ejemplo, la adición de grupos hidrofóbicos largos puede hacer que una proteína se una a una membrana fosfolipídica . [ 104 ] Ejemplos:

Algunos aminoácidos no proteinogénicos no se encuentran en las proteínas. Ejemplos de ello son el ácido 2-aminoisobutírico y el neurotransmisor ácido gamma-aminobutírico . Los aminoácidos no proteinogénicos suelen aparecer como intermediarios en las vías metabólicas de los aminoácidos estándar  ; por ejemplo, la ornitina y la citrulina se encuentran en el ciclo de la urea , parte del catabolismo de los aminoácidos (véase más adelante). [ 108 ] Una rara excepción al predominio de los α-aminoácidos en biología es el β-aminoácido beta-alanina (ácido 3-aminopropanoico), que se utiliza en plantas y microorganismos en la síntesis del ácido pantoténico (vitamina B 5 ), un componente de la coenzima A . [ 109 ]

Funciones fisiológicas más allá de las proteínas

Muchos aminoácidos proteinogénicos y no proteinogénicos tienen funciones biológicas que van más allá de ser precursores de proteínas y péptidos. En los seres humanos, los aminoácidos también desempeñan funciones importantes en diversas vías biosintéticas. Las defensas contra los herbívoros en las plantas a veces emplean aminoácidos. [ 113 ] Ejemplos:

Estándar

No estándar

Sin embargo, no se conocen todas las funciones de otros aminoácidos no estándar abundantes. [ 133 ]

En la nutrición de los mamíferos

Diagrama que muestra la presencia relativa de aminoácidos en el suero sanguíneo obtenido a partir de diversas dietas.
Distribución de aminoácidos en diversas dietas humanas y la mezcla resultante de aminoácidos en el suero sanguíneo humano. El glutamato y la glutamina son los más frecuentes en los alimentos, con más del 10%, mientras que la alanina, la glutamina y la glicina son los más comunes en la sangre.

Los animales ingieren aminoácidos en forma de proteínas. La proteína se descompone en sus aminoácidos constituyentes durante la digestión. Los aminoácidos se utilizan para sintetizar nuevas proteínas y otras biomoléculas nitrogenadas , o bien se catabolizan mediante oxidación para proporcionar energía. [ 134 ] La vía de oxidación comienza con la eliminación del grupo amino por una transaminasa ; el grupo amino se incorpora al ciclo de la urea . El otro producto de la transamidación es un cetoácido que entra en el ciclo del ácido cítrico . [ 135 ] Los aminoácidos glucogénicos también pueden convertirse en glucosa mediante la gluconeogénesis . [ 136 ]

De los 20 aminoácidos estándar, nueve ( His , Ile , Leu , Lys , Met , Phe , Thr , Trp y Val ) se denominan aminoácidos esenciales porque el cuerpo humano no puede sintetizarlos a partir de otros compuestos en la cantidad necesaria para un crecimiento normal, por lo que deben obtenerse de los alimentos. [ 137 ] [ 138 ] [ 139 ]

Requisitos condicionales

Además, la cisteína, la tirosina y la arginina se consideran aminoácidos semiesenciales, y la taurina un ácido aminosulfónico semiesencial en niños. Algunos aminoácidos son condicionalmente esenciales para ciertas edades o condiciones médicas. Los aminoácidos esenciales también pueden variar de una especie a otra. [ k ] Las vías metabólicas que sintetizan estos monómeros no están completamente desarrolladas. [ 140 ] [ 141 ]

Usos industriales

Alimento para animales

En ocasiones, se añaden aminoácidos a los piensos para animales porque algunos de sus componentes, como la soja , presentan bajos niveles de algunos aminoácidos esenciales , especialmente lisina, metionina, treonina y triptófano. [ 142 ] Asimismo, los aminoácidos se utilizan para quelar cationes metálicos con el fin de mejorar la absorción de minerales procedentes de suplementos alimenticios. [ 143 ]

Alimento

La industria alimentaria es una importante consumidora de aminoácidos, especialmente ácido glutámico , que se utiliza como potenciador del sabor , [ 144 ] y aspartamo (aspartilfenilalanina 1-metil éster), que se utiliza como edulcorante artificial . [ 145 ] En ocasiones, los fabricantes añaden aminoácidos a los alimentos para aliviar los síntomas de deficiencias minerales, como la anemia, al mejorar la absorción de minerales y reducir los efectos secundarios negativos de la suplementación con minerales inorgánicos. [ 146 ]

bloques de construcción químicos

Los aminoácidos son materias primas de bajo costo utilizadas en la síntesis de grupos quirales como bloques de construcción enantioméricamente puros . [ 147 ] [ 148 ]

Los aminoácidos se utilizan en la síntesis de algunos cosméticos . [ 142 ]

Usos potenciales

Fertilizante

La capacidad quelante de los aminoácidos se utiliza a veces en fertilizantes para facilitar el suministro de minerales a las plantas y corregir deficiencias minerales, como la clorosis férrica. Estos fertilizantes también se utilizan para prevenir deficiencias y mejorar la salud general de las plantas. [ 149 ]

Plásticos biodegradables

Los aminoácidos se han considerado como componentes de polímeros biodegradables, que tienen aplicaciones como envases ecológicos y en medicina para la administración de fármacos y la construcción de implantes protésicos . [ 150 ] Un ejemplo interesante de estos materiales es el poliaspartato , un polímero biodegradable soluble en agua que puede tener aplicaciones en pañales desechables y agricultura. [ 151 ] Debido a su solubilidad y capacidad para quelar iones metálicos, el poliaspartato también se utiliza como agente antiincrustante biodegradable e inhibidor de la corrosión . [ 152 ] [ 153 ]

Síntesis

Síntesis química

La producción comercial de aminoácidos generalmente se basa en bacterias mutantes que sobreproducen aminoácidos individuales utilizando glucosa como fuente de carbono. Algunos aminoácidos se producen mediante conversiones enzimáticas de intermediarios sintéticos. El ácido 2-aminotiazolina-4-carboxílico es un intermediario en una síntesis industrial de L -cisteína, por ejemplo. El ácido aspártico se produce mediante la adición de amoníaco al fumarato utilizando una liasa. [ 146 ]

Biosíntesis

En las plantas, el nitrógeno se asimila primero en compuestos orgánicos en forma de glutamato , que se forma a partir de alfa-cetoglutarato y amoníaco en la mitocondria. Para otros aminoácidos, las plantas utilizan transaminasas para transferir el grupo amino del glutamato a otro alfa-cetoácido. Por ejemplo, la aspartato aminotransferasa convierte el glutamato y el oxalacetato en alfa-cetoglutarato y aspartato. [ 154 ] Otros organismos también utilizan transaminasas para la síntesis de aminoácidos. [ 155 ] [ 156 ]

Los aminoácidos no estándar generalmente se forman mediante modificaciones de aminoácidos estándar. Por ejemplo, la homocisteína se forma a través de la vía de transulfuración o por la desmetilación de la metionina a través del metabolito intermedio S -adenosilmetionina , [ 157 ] mientras que la hidroxiprolina se produce por una modificación postraduccional de la prolina . [ 158 ]

Los microorganismos y las plantas sintetizan muchos aminoácidos poco comunes. Por ejemplo, algunos microbios producen ácido 2-aminoisobutírico y lantionina , que es un derivado de la alanina con un puente de sulfuro. Ambos aminoácidos se encuentran en lantibióticos peptídicos como la alameticina . [ 159 ] Sin embargo, en las plantas, el ácido 1-aminociclopropano-1-carboxílico es un aminoácido cíclico disustituido pequeño que es un intermediario en la producción de la hormona vegetal etileno . [ 160 ]

Síntesis primordial

Se supone que la formación de aminoácidos y péptidos precedió y quizás indujo la aparición de la vida en la Tierra . Los aminoácidos pueden formarse a partir de precursores simples bajo diversas condiciones. [ 161 ] El metabolismo químico superficial de aminoácidos y compuestos muy pequeños puede haber llevado a la acumulación de aminoácidos, coenzimas y pequeñas moléculas de carbono basadas en fosfato. [ 162 ] [ 161 ] [ 163 ] Los aminoácidos y bloques de construcción similares podrían haberse elaborado en protopéptidos , considerándose a los péptidos actores clave en el origen de la vida. [ 164 ]

Para conocer los pasos de la reacción, consulte el texto.
La síntesis de aminoácidos de Strecker

En el famoso experimento de Urey-Miller , el paso de un arco eléctrico a través de una mezcla de metano, hidrógeno y amoníaco produce una gran cantidad de aminoácidos. Desde entonces, los científicos han descubierto diversas formas y componentes mediante los cuales pudo haber ocurrido la formación potencialmente prebiótica y la evolución química de los péptidos, como agentes condensantes, el diseño de péptidos autorreplicantes y varios mecanismos no enzimáticos por los cuales los aminoácidos podrían haber surgido y transformado en péptidos. [ 164 ] Varias hipótesis invocan la síntesis de Strecker, mediante la cual el cianuro de hidrógeno, aldehídos simples, amoníaco y agua producen aminoácidos. [ 161 ]

Según una revisión, los aminoácidos, e incluso los péptidos, "aparecen con bastante regularidad en los diversos caldos experimentales que se han dejado cocinar a partir de sustancias químicas simples. Esto se debe a que los nucleótidos son mucho más difíciles de sintetizar químicamente que los aminoácidos". En orden cronológico, sugiere que debió haber existido un "mundo de proteínas" o al menos un "mundo de polipéptidos", posiblemente seguido más tarde por el " mundo de ARN " y el " mundo de ADN ". [ 165 ] Las correspondencias entre codones y aminoácidos podrían ser el sistema de información biológica en el origen primordial de la vida en la Tierra. [ 166 ] Si bien los aminoácidos y, por consiguiente, los péptidos simples deben haberse formado bajo diferentes escenarios geoquímicos investigados experimentalmente, la transición de un mundo abiótico a las primeras formas de vida aún no se ha resuelto en gran medida. [ 167 ]

Reacciones

Los aminoácidos experimentan las reacciones esperadas de los grupos funcionales constituyentes. [ 168 ] [ 169 ]

Formación de enlaces peptídicos

Se muestran dos aminoácidos uno al lado del otro. Uno pierde un átomo de hidrógeno y uno de oxígeno de su grupo carboxilo (COOH), y el otro pierde un átomo de hidrógeno de su grupo amino (NH2). Esta reacción produce una molécula de agua (H2O) y dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico (–CO–NH–). Los dos aminoácidos unidos forman un dipéptido.
La condensación de dos aminoácidos para formar un dipéptido . Los dos residuos de aminoácidos están unidos mediante un enlace peptídico .

Dado que tanto los grupos amino como los grupos carboxilo de los aminoácidos pueden reaccionar para formar enlaces amida, una molécula de aminoácido puede reaccionar con otra y unirse mediante un enlace amida. Esta polimerización de aminoácidos es lo que crea las proteínas. Esta reacción de condensación produce el enlace peptídico recién formado y una molécula de agua. En las células, esta reacción no ocurre directamente; en cambio, el aminoácido se activa primero mediante su unión a una molécula de ARN de transferencia a través de un enlace éster . Este aminoacil-ARNt se produce en una reacción dependiente de ATP llevada a cabo por una aminoacil-ARNt sintetasa . [ 170 ] Este aminoacil-ARNt es entonces un sustrato para el ribosoma, que cataliza el ataque del grupo amino de la cadena proteica en elongación sobre el enlace éster. [ 171 ] Como resultado de este mecanismo, todas las proteínas producidas por los ribosomas se sintetizan comenzando en su extremo N y avanzando hacia su extremo C. [ 172 ]

Sin embargo, no todos los enlaces peptídicos se forman de esta manera. En algunos casos, los péptidos se sintetizan mediante enzimas específicas. Por ejemplo, el tripéptido glutatión es una parte esencial de las defensas celulares contra el estrés oxidativo. Este péptido se sintetiza en dos pasos a partir de aminoácidos libres. [ 173 ] En el primer paso, la gamma-glutamilcisteína sintetasa condensa la cisteína y el glutamato mediante un enlace peptídico formado entre el grupo carboxilo de la cadena lateral del glutamato (el carbono gamma de esta cadena lateral) y el grupo amino de la cisteína. Este dipéptido se condensa luego con glicina por acción de la glutatión sintetasa para formar glutatión. [ 174 ]

En química, los péptidos se sintetizan mediante diversas reacciones. Una de las más utilizadas en la síntesis de péptidos en fase sólida emplea derivados de oximas aromáticas de aminoácidos como unidades activadas. Estas se añaden secuencialmente a la cadena peptídica en crecimiento, la cual se une a un soporte de resina sólida. [ 175 ] Las bibliotecas de péptidos se utilizan en el descubrimiento de fármacos mediante cribado de alto rendimiento . [ 176 ]

La combinación de grupos funcionales permite que los aminoácidos sean ligandos polidentados eficaces para quelatos metal-aminoácido. [ 177 ] Las cadenas laterales de los aminoácidos también pueden sufrir reacciones químicas postraduccionales. [ 178 ] [ 179 ] [ 180 ]

Catabolismo

Catabolismo de aminoácidos proteinogénicos. Los aminoácidos se pueden clasificar según las propiedades de sus principales productos de degradación: [ 181 ] * Glucogénicos , cuyos productos tienen la capacidad de formar glucosa por gluconeogénesis * Cetogénicos , cuyos productos no tienen la capacidad de formar glucosa. Estos productos aún pueden utilizarse para la cetogénesis o la síntesis de lípidos . * Aminoácidos catabolizados en productos tanto glucogénicos como cetogénicos.

La degradación de un aminoácido a menudo comienza con la transaminación , en la que su grupo amino se transfiere al α-cetoglutarato , formando glutamato. Este proceso involucra transaminasas, frecuentemente las mismas enzimas utilizadas en la síntesis de aminoácidos. En muchos vertebrados, el grupo amino se libera posteriormente como amoníaco y se convierte en urea a través del ciclo de la urea para su excreción. Sin embargo, la degradación de aminoácidos puede resultar en ácido úrico o amoníaco , dependiendo del organismo. Por ejemplo, la serina deshidratasa convierte la serina directamente en piruvato y amoníaco. [ 123 ] Después de la eliminación de uno o más grupos amino, el esqueleto de carbono restante de un aminoácido puede servir como precursor para sintetizar otros aminoácidos, ser metabolizado posteriormente para obtener energía después de su conversión en intermediarios de la glucólisis (típicamente a través de la gluconeogénesis ) o del ciclo del ácido cítrico , o ser utilizado para la síntesis de ácidos grasos y su almacenamiento como triacilglicerol . [ 182 ] [ 183 ]

Complejación

Los aminoácidos son ligandos bidentados, que forman complejos de aminoácidos con metales de transición . [ 184 ]

Análisis químico

El contenido total de nitrógeno de la materia orgánica se forma principalmente por los grupos amino de las proteínas. El nitrógeno total Kjeldahl (NTK) es una medida de nitrógeno ampliamente utilizada en el análisis de aguas residuales, suelo, alimentos, piensos y materia orgánica en general. Como su nombre indica, se aplica el método Kjeldahl . Existen métodos más sensibles. [ 185 ] [ 186 ]

Véase también

Notas

  1. ↑ Pronunciaciones de 'Amino': [ 1 ]
  2. ↑ El descubrimiento tardío se explica por el hecho de que la cisteína se oxida a cistina en el aire.
  3. ↑ La prolina y otros aminoácidos cíclicos son una excepción a esta fórmula general. La ciclación del α-aminoácido crea la amina secundaria correspondiente. A estos se les denomina ocasionalmente iminoácidos .
  4. ↑ La convención L y D para la configuración de aminoácidos no se refiere a la actividad óptica del aminoácido en sí, sino a la actividad óptica del isómero de gliceraldehído a partir del cual ese aminoácido puede, en teoría, ser sintetizado ( el D -gliceraldehído es dextrorrotatorio; el L -gliceraldehído es levorrotatorio). Una convención alternativa es usar los designadores ( S ) y ( R ) para especificar la configuración absoluta . [ 33 ] Casi todos los aminoácidos en las proteínas son ( S ) en el carbono α, siendo la cisteína ( R ) y la glicina no quiral . [ 34 ] La cisteína tiene su cadena lateral en la misma ubicación geométrica que los otros aminoácidos, pero la terminología R / S está invertida porque el azufre tiene un número atómico mayor en comparación con el oxígeno carboxílico, lo que le da a la cadena lateral una mayor prioridad según las reglas de secuencia de Cahn-Ingold-Prelog .
  5. ↑ Los codones también se pueden expresar mediante: CGN, AGR.
  6. ↑ Los codones también se pueden expresar mediante: CUN, UUR.
  7. ↑ Los codones también pueden expresarse mediante: CTN, ATH, TTR; MTY, YTR, ATA; MTY, HTA, YTG.
  8. ↑ Los codones también se pueden expresar mediante: TWY, CAY, TGG.
  9. ↑ Los codones también se pueden expresar mediante: NTR, VTY.
  10. ↑ Los codones también pueden expresarse mediante: VAN, WCN, MGY, CGP.
  11. ↑ Por ejemplo, los rumiantes como las vacas obtienen una serie de aminoácidos a través de los microbios en las dos primeras cámaras del estómago .

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