Articulo de referencia

Caseína

La caseína ( / ˈ k eɪ s iː n / KAY -seen ; del latín caseus , 'queso') es una familia de fosfoproteínas relacionadas ( αS1 , aS2, β , κ ) que se encuentran comúnmente en la lech...

La caseína ( / ˈ k s n / KAY -seen ; del latín caseus , 'queso') es una familia de fosfoproteínas relacionadas ( αS1 , aS2, β , κ ) que se encuentran comúnmente en la leche de los mamíferos , constituyendo aproximadamente el 80% de las proteínas de la leche de vaca y entre el 20% y el 60% de las proteínas de la leche humana . [ 1 ] La leche de oveja y de vaca tiene un contenido de caseína más alto que otros tipos de leche, siendo la leche humana particularmente baja. [ 2 ]

La caseína no parece ser esencial en los mamíferos . Por ejemplo, el gen de la β-caseína puede eliminarse en ratones . Los ratones resultantes son sanos y fértiles, pero el crecimiento de sus crías se ve reducido. [ 3 ] De manera similar, los ratones que carecen del gen de la κ-caseína son sanos, pero no amamantan a sus crías ni producen leche , por lo que el gen es necesario para el éxito reproductivo. [ 4 ]

La caseína es anfifílica y, por lo tanto, puede utilizarse como emulsionante . [ 5 ]

La caseína tiene una amplia variedad de usos, desde ser un componente principal del queso hasta usarse como aditivo alimentario. [ 6 ] La forma más común de caseína es el caseinato de sodio (históricamente llamado nutrosa ), que es un emulsionante muy eficaz. [ 5 ] [ 7 ] La caseína se secreta en la leche desde las células mamarias en forma de micelas coloidales de caseína , un tipo de condensado biomolecular . [ 8 ]

Modelo de submicela de micela de caseína, de Horne [ 9 ]

Como fuente de alimento , la caseína proporciona aminoácidos , carbohidratos y dos elementos esenciales: calcio y fósforo . [ 10 ]

Composición

La caseína contiene un alto número de aminoácidos de prolina que dificultan la formación de motivos estructurales secundarios comunes de las proteínas. Tampoco hay puentes disulfuro . Como resultado, tiene relativamente poca estructura terciaria . Es relativamente hidrofóbica , lo que la hace poco soluble en agua . Se encuentra en la leche como una suspensión de partículas, llamadas micelas de caseína , que muestran solo una semejanza limitada con las micelas de tipo surfactante en el sentido de que las partes hidrofílicas residen en la superficie y son esféricas. Sin embargo, en marcado contraste con las micelas de surfactante, el interior de una micela de caseína está altamente hidratado. Las caseínas en las micelas se mantienen unidas por iones de calcio e interacciones hidrofóbicas. Cualquiera de varios modelos moleculares podría explicar la conformación especial de la caseína en las micelas. [ 11 ] Uno de ellos propone que el núcleo micelar está formado por varias submicelas, la periferia consiste en microvellosidades de κ-caseína. [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] Otro modelo sugiere que el núcleo está formado por fibrillas interconectadas de caseína. [ 15 ] Finalmente, el modelo más reciente [ 16 ] propone un doble enlace entre las caseínas para que tenga lugar la gelificación. Los tres modelos consideran las micelas como partículas coloidales formadas por agregados de caseína envueltos en moléculas solubles de κ-caseína.

El punto isoeléctrico de la caseína es 4,6. Dado que el pH de la leche es 6,6, la caseína tiene una carga negativa en la leche. La proteína purificada es insoluble en agua. Si bien también es insoluble en soluciones salinas neutras, se dispersa fácilmente en álcalis diluidos y en soluciones salinas como el oxalato de sodio acuoso y el acetato de sodio .

La enzima tripsina puede hidrolizar una peptona que contiene fosfato . Se utiliza para formar un tipo de adhesivo orgánico . [ 17 ]

Usos

Pintar

Preparación de caseína en una antigua operación de grabado en Müllheim

La pintura de caseína es un medio soluble en agua y de secado rápido utilizado por los artistas. Se ha utilizado desde la época del antiguo Egipto como una forma de témpera , y fue ampliamente utilizada por los ilustradores comerciales como material de elección hasta finales de la década de 1960, cuando, con la llegada de la pintura acrílica , la caseína perdió popularidad. [ 18 ] [ 19 ] Todavía es ampliamente utilizada por los pintores escénicos, aunque el acrílico también ha ganado terreno en ese campo. [ 20 ]

Pegamento

Preparación del pegamento de caseína

Los adhesivos a base de caseína se formulan a partir de caseína, agua y álcalis (generalmente una mezcla de cal hidratada e hidróxido de sodio ). La leche se desnata para eliminar la grasa y luego se acidifica para que la caseína precipite en forma de cuajada . La cuajada se lava (eliminando el suero ) y luego se prensa para extraer el agua (incluso puede secarse hasta convertirla en polvo). La caseína se mezcla con álcalis (generalmente hidróxido de sodio e hidróxido de calcio) para elaborar el adhesivo. Los adhesivos elaborados con diferentes mezclas de álcalis presentan propiedades distintas. También pueden añadirse conservantes. [ 21 ] [ 22 ]

Eran populares para trabajos en madera, incluso para aeronaves, como el avión de pasajeros de Havilland Albatross en 1939. [ 23 ] [ 24 ]

El pegamento de caseína también se utiliza en la fabricación de transformadores (específicamente en placas de transformadores) debido a su permeabilidad al aceite. [ 25 ]

Elmer's Glue-All, Elmer's School Glue y muchos otros adhesivos de Borden se fabricaban originalmente con caseína. Si bien una de las razones era su naturaleza no tóxica, un factor primordial era su bajo costo. Hacia finales del siglo XX, Borden reemplazó la caseína en todos sus adhesivos populares con materiales sintéticos como el PVA .

Aunque han sido reemplazados en gran medida por resinas sintéticas, los adhesivos a base de caseína todavía se utilizan en ciertas aplicaciones específicas, como el laminado de puertas ignífugas y el etiquetado de botellas. [ 23 ] [ 26 ] [ 27 ] Los adhesivos de caseína se vuelven más delgados rápidamente con el aumento de la temperatura, lo que facilita la aplicación rápida de películas delgadas para etiquetar frascos y botellas en una línea de producción. [ 28 ]

Alimento

Diversos alimentos, cremas y coberturas contienen caseinatos. El caseinato de sodio actúa como un aditivo alimentario importante para estabilizar los alimentos procesados; sin embargo, las empresas podrían optar por utilizar caseinato de calcio para aumentar el contenido de calcio y disminuir los niveles de sodio en sus productos. [ 29 ]

Las caseínas para uso como aditivo alimentario se producen añadiendo un ácido a la leche, lo que provoca que la caseína precipite como caseína ácida . Al añadir una base como hidróxido de sodio o hidróxido de calcio a la caseína ácida, se produce caseinato puro o sal de caseína . [ 30 ] El término "coprecipitado" se refiere a una mezcla de caseína y posiblemente otros componentes de la leche que se separaron de la solución junto con la caseína. La precipitación puede ocurrir mediante proteólisis (cuajo) o mediante ácido. [ 30 ]

Los principales usos alimentarios de la caseína son en polvos que requieren una rápida dispersión en agua, desde cremas para café hasta sopas instantáneas de crema. A principios de la década de 1920, Mead Johnson lanzó un producto llamado Casec para aliviar los trastornos gastrointestinales y los problemas digestivos infantiles, que eran una causa común de muerte en niños en aquella época.

Todos los caseinatos tienen propiedades emulsionantes muy eficientes y se utilizan ampliamente para hacer emulsiones en alimentos. [ 32 ] [ 5 ]

También se cree que la caseína neutraliza la capsaicina , el ingrediente picante activo de los chiles como los jalapeños y los habaneros . [ 33 ] La leche se consume a menudo para disminuir la irritación causada por los alimentos picantes.

Elaboración de queso

Elaboración de queso

El queso se compone de proteínas y grasas de la leche , generalmente de vaca , búfala , cabra u oveja . Se produce mediante coagulación causada por la desestabilización de la micela de caseína, lo que inicia los procesos de fraccionamiento y concentración selectiva. [ 2 ] Típicamente, la leche se acidifica y luego se coagula mediante la adición de cuajo , que contiene una enzima proteolítica conocida como renina ; tradicionalmente se obtiene del estómago de los terneros , pero actualmente se produce con mayor frecuencia a partir de microorganismos genéticamente modificados. Los sólidos se separan y se prensan hasta obtener su forma final. [ 34 ]

A diferencia de muchas proteínas, la caseína no se coagula por calor. Durante el proceso de coagulación, las proteasas coagulantes de la leche actúan sobre la porción soluble de las caseínas, la κ-caseína , originando así un estado micelar inestable que da como resultado la formación del coágulo. Cuando se coagula con quimosina , la caseína a veces se denomina paracaseína . La quimosina (EC 3.4.23.4) es una proteasa aspártica que hidroliza específicamente el enlace peptídico en Phe105-Met106 de la κ-caseína, y se considera la proteasa más eficiente para la industria quesera (Rao et al., 1998). La terminología británica, por otro lado, utiliza el término caseinógeno para la proteína no coagulada y caseína para la proteína coagulada . Tal como existe en la leche, es una sal de calcio .

Suplementos de proteínas

Una propiedad atractiva de la molécula de caseína es su capacidad para formar un gel o coágulo en el estómago, lo que la hace muy eficiente en el suministro de nutrientes. El coágulo puede proporcionar una liberación lenta y sostenida de aminoácidos al torrente sanguíneo, que a veces dura varias horas. Esto también ocurre cuando un animal consume leche: las proteasas estomacales hacen que se forme un gel. La elaboración de queso con cuajo (véase más arriba) reproduce este comportamiento. [ 35 ]

La caseína también es una fuente relativamente abundante de proteínas. Una forma (sin la propiedad de gelificación retardada) es la caseína hidrolizada , en la que se hidroliza mediante una proteasa como la tripsina . Esto puede resultar en una digestión más rápida o en la formación directa de gel. Se ha observado que las formas hidrolizadas tienen un sabor amargo y, a menudo, los bebés y los animales de laboratorio rechazan estos suplementos, prefiriendo la caseína intacta. [ 36 ]

Plásticos y fibra

Botones blancos de galalita de la RAAF anteriores a 1953

Algunos de los primeros plásticos se basaban en la caseína. En particular, la galalita era muy conocida por su uso en botones . La fibra de leche se puede fabricar a partir de caseína extruida. El lanital , un tejido hecho de fibra de caseína (conocido como Aralac en Estados Unidos), [ 37 ] se inventó en Italia en 1935. [ 38 ] Este material, también conocido como algodón de leche, se utiliza en la producción de hilo y puede fabricarse a partir de una mezcla de caseína y acrilonitrilo , o en algunos casos, de caseína pura. [ 39 ]

Usos médicos y dentales

Los compuestos derivados de la caseína se utilizan en productos de remineralización dental para estabilizar el fosfato de calcio amorfo (ACP) y liberarlo sobre las superficies dentales, donde puede facilitar la remineralización. [ 40 ] [ 41 ] [ 42 ]

Las dietas de exclusión de caseína y gluten se utilizan a veces en la medicina alternativa para niños con autismo . La evidencia de que dichas dietas tengan algún impacto en el comportamiento o el funcionamiento cognitivo y social en niños autistas fue escasa. [ 43 ] [ 44 ]

Usos nanotecnológicos

Las proteínas de caseína tienen potencial para ser utilizadas como nanomateriales debido a su fuente fácilmente disponible (leche) y su propensión a autoensamblarse en fibrillas amiloides . [ 45 ]

Posibles problemas y efectos sobre la salud.

No hay evidencia sólida de que las caseínas de la leche aumenten el riesgo de padecer cáncer . [ 46 ]

Betacaseínas A1/A2 en la leche

Las betacaseínas A1 y A2 son variantes genéticas de la proteína de la leche betacaseína que difieren en un aminoácido ; una prolina se encuentra en la posición 67 de la cadena de aminoácidos que componen la betacaseína A2, mientras que en la betacaseína A1 se encuentra una histidina en esa posición. [ 47 ] [ 48 ] Debido a la forma en que la betacaseína interactúa con las enzimas presentes en el sistema digestivo, las enzimas digestivas procesan de manera diferente la A1 y la A2 , y la digestión de la betacaseína A1 puede liberar un péptido de siete aminoácidos , la beta - casomorfina -7 (BCM-7). [ 47 ]

El tipo de betacaseína A1 es el más común en la leche de vaca en Europa (excluyendo Italia y Francia, que tienen más vacas A2), Estados Unidos, Australia y Nueva Zelanda. [ 49 ]

El interés en la distinción entre las proteínas betacaseína A1 y A2 comenzó a principios de la década de 1990 a través de investigaciones epidemiológicas y estudios en animales realizados inicialmente por científicos en Nueva Zelanda, que encontraron correlaciones entre la prevalencia de leche con proteínas betacaseína A1 y varias enfermedades crónicas. [ 47 ] La investigación generó interés en los medios de comunicación, entre algunos miembros de la comunidad científica y entre los emprendedores. [ 47 ] Una empresa, A2 Corporation, se fundó en Nueva Zelanda a principios de la década de 2000 para comercializar la prueba y vender "Leche A2" como leche premium más saludable debido a la falta de péptidos de A1. [ 47 ] A2 Milk incluso solicitó a la autoridad reguladora Food Standards Australia New Zealand que exigiera una advertencia sanitaria en la leche común. [ 47 ]

En respuesta al interés público, la comercialización de la leche A2 y la evidencia científica publicada, una revisión independiente publicada en 2005 no encontró diferencias discernibles entre el consumo de leche A1 o A2 en cuanto al riesgo de contraer enfermedades crónicas. [ 47 ] La Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria (EFSA) revisó la literatura científica y publicó una revisión en 2009 que no encontró ninguna relación identificable entre las enfermedades crónicas y el consumo de leche con la proteína A1. [ 49 ]

alergia a la caseína

Una pequeña fracción de la población es alérgica a la caseína. [ 50 ] La intolerancia a la caseína , también conocida como "intolerancia a las proteínas de la leche", se produce cuando el cuerpo no puede descomponer las proteínas de la caseína. [ 51 ] La prevalencia de la alergia o intolerancia a la caseína oscila entre el 0,25 % y el 4,9 % de los niños pequeños. [ 52 ] Se desconocen las cifras para niños mayores y adultos.

Se ha demostrado que la caseína tratada térmicamente es más alergénica y más difícil de digerir cuando se administra a los lactantes. [ 53 ] Por lo general, no se ha demostrado que la leche materna cause una reacción alérgica, pero debe administrarse a un lactante con precaución en cada toma, en caso de que haya habido una reacción adversa a algún alimento que contuviera caseína consumido por la madre lactante. Se ha demostrado que seguir una dieta sin caseína mejora los resultados en lactantes que son amamantados y que son alérgicos o intolerantes a la proteína láctea. [ 54 ] Se ha comprobado que la leche materna es el mejor alimento para un lactante y debe probarse primero cuando esté disponible. [ 55 ]

Se ha demostrado que la suplementación con la enzima proteasa ayuda a las personas intolerantes a la caseína a digerir la proteína con una reacción adversa mínima. [ 56 ]

Véase también

Referencias

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Lecturas adicionales

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  • "Lanital" . Revista Time . 6 de diciembre de 1936. Archivado del original el 10 de mayo de 2008.
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  • Estructura de la caseína Base de datos química Mol-Instincts, predicha en Quantum