Cytochrome d

Cytochrome d, previously known as cytochrome a₂, is a name for all cytochromes (electron-transporting heme proteins) that contain heme D as a cofactor. Two unrelated classes of cytochrome d are known: Cytochrome bd, an enzyme that generates a charge across the membrane so that protons will move,^[1] and cytochrome cd₁ (NirS; SCOP b.70.2), a nitrite reductase.^[2]

Cytochrome bd is found in plenty of aerobic bacteria, especially when it has grown with a limited oxygen supply. Compared to other terminal oxidases, it is notable for its high oxygen affinity and resistance to cyanide poisoning. It has a group of very similar relatives that do not use heme D, known as cyanide insensitive oxidases (CIOs).^[3]

Cytochrome d is, as other proteins of its family, a membrane-bound hemoprotein, but unlike cytochromes a and b, cytochrome D has a heme D instead of a heme A or heme B group.^[4]

Cytochrome d is part of the cytochrome bd terminal oxidase which catalyse the two electron oxidation of ubiquinol. This process is an oxidative phosphorylation that oxidizes the ubiquinol-8 to ubiquinone. The chemical reaction followed by this process is:

Ubiquinol-8 + O₂ → Ubiquinone-8 + H₂O^[5]

By a similar reaction, it also catalyses the reduction of oxygen to water, which involves 4 electrons.

As a terminal oxidase, the reaction generates a proton motive force:

2 ubiquinol[inner membrane] + O₂ + 4 H⁺[cytoplasm] → 2 ubiquinone[inner membrane] + 2 H₂O + 4 H⁺[periplasm]

Some members of the family may accept or prefer other electron-transporting quinols such as menaquinol or plastoquinol in lieu of ubiquinol.^[3]

El citocromo bd (familia OPM 805) es una oxidasa trihemo, ya que está compuesto por los citocromos b ₅₅₈ , b ₅₉₅ y d. Su función principal es la reducción de O₂ _a H₂O _{. Se cree que utiliza un} sitio activo dihemo , formado por los grupos hemo de los citocromos b ₅₉₅ y d. Estos dos citocromos se consideran complejos de alto espín , lo que está directamente relacionado con el espín de los electrones . Mientras que otras oxidasas terminales respiratorias que catalizan la misma reacción tienen un sitio activo hemo-cobre y utilizan una bomba de protones , el citocromo bd tiene un sitio activo con hierro en lugar de cobre y no necesita bomba de protones, ya que puede generar por sí mismo una fuerza de protones. ^{[ 6 ]} Se encuentran incrustados en la bicapa citoplasmática bacteriana y actúan como oxidasas terminales en la cadena respiratoria . ^{[ 7 ]}

Las oxidasas suelen tener dos o tres subunidades. Se predice que las subunidades 1 ( InterPro : IPR003317 ) y 2 ( InterPro : IPR002585 ) tienen pseudo-simetría y son suficientes para unir las dos moléculas de hemo b. ^{[ 8 ]} Algunos complejos proteobacterianos requieren una tercera subunidad ( InterPro : IPR012994 ) para unirse al hemo d; otros no. ^{[ 9 ]}   

Se ha determinado la estructura de alta resolución de los citocromos bd heterotriméricos de especies de Geobacillus ( PDB : 5IR6 , 5DOQ ) . La tercera subunidad no comparte homología de secuencia con la tercera subunidad de las proteobacterias, pero sí se incorpora a los ensamblajes en una posición similar. ^{[ 10 ]}

Generalmente, en los complejos proteicos , el citocromo D presenta una banda de absorción de aproximadamente 636 nm o 638 nm, dependiendo de su forma. Si está oxidado , la banda tiene una longitud de 636 nm, y de 638 nm si está reducido . Se asocia comúnmente a ciertos grupos prostéticos cuando se encuentra en complejos de múltiples subunidades. La detección del citocromo d como hemo alcalino de piridina Fe(II) es muy difícil debido a su limitada estabilidad en estas condiciones. Si el citocromo d se extrae del complejo proteico (como hemo D) y se coloca en éter que contiene de 1 a 5  % de HCl , presenta una banda de absorción diferente (603 nm, en la forma oxidada). ^{[ 2 ]}