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Cadena de transporte de electrones

Una cadena de transporte de electrones ( CTE [ 1 ] ) es una serie de complejos proteicos y otras moléculas que transfieren electrones de donantes de electrones a aceptores de el...

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Una cadena de transporte de electrones ( CTE [ 1 ] ) es una serie de complejos proteicos y otras moléculas que transfieren electrones de donantes de electrones a aceptores de electrones a través de reacciones redox (tanto reducción como oxidación ocurren simultáneamente) y acopla esta transferencia de electrones con la transferencia de protones ( iones H + ) a través de una membrana . Muchas de las enzimas de la cadena de transporte de electrones están incrustadas dentro de la membrana .

El flujo de electrones a través de la cadena de transporte de electrones es un proceso exergónico . La energía de las reacciones redox crea un gradiente electroquímico de protones que impulsa la síntesis de adenosín trifosfato (ATP). En la respiración aeróbica , el flujo de electrones finaliza con el oxígeno molecular como aceptor final de electrones. En la respiración anaeróbica , se utilizan otros aceptores de electrones, como el sulfato .

En una cadena de transporte de electrones, las reacciones redox son impulsadas por la diferencia en la energía libre de Gibbs de los reactivos y productos. La energía libre liberada cuando un donador y un aceptor de electrones de mayor energía se convierten en productos de menor energía, mientras que los electrones se transfieren de un potencial redox menor a uno mayor , es utilizada por los complejos de la cadena de transporte de electrones para crear un gradiente electroquímico de iones. Es este gradiente electroquímico el que impulsa la síntesis de ATP mediante el acoplamiento con la fosforilación oxidativa a través de la ATP sintasa . [ 2 ]

En los organismos eucariotas , la cadena de transporte de electrones, y el sitio de fosforilación oxidativa , se encuentra en la membrana mitocondrial interna . La energía liberada por las reacciones del oxígeno y compuestos reducidos como el citocromo c e (indirectamente) el NADH y el FADH₂ es utilizada por la cadena de transporte de electrones para bombear protones al espacio intermembrana , generando el gradiente electroquímico a través de la membrana mitocondrial interna . En los eucariotas fotosintéticos , la cadena de transporte de electrones se encuentra en la membrana tilacoide . Aquí, la energía lumínica impulsa el transporte de electrones a través de una bomba de protones y el gradiente de protones resultante provoca la síntesis subsiguiente de ATP. En las bacterias , la cadena de transporte de electrones puede variar entre especies, pero siempre constituye un conjunto de reacciones redox acopladas a la síntesis de ATP mediante la generación de un gradiente electroquímico y la fosforilación oxidativa a través de la ATP sintasa. [ 3 ]

Cadenas de transporte de electrones mitocondriales

La cadena de transporte de electrones en la mitocondria es el sitio de la fosforilación oxidativa en los eucariotas . Media la reacción entre el NADH o el succinato generados en el ciclo del ácido cítrico y el oxígeno para impulsar la ATP sintasa .

La mayoría de las células eucariotas poseen mitocondrias , las cuales producen ATP a partir de reacciones de oxígeno con productos del ciclo del ácido cítrico , el metabolismo de los ácidos grasos y el metabolismo de los aminoácidos . En la membrana mitocondrial interna , los electrones del NADH y el FADH₂ pasan a través de la cadena de transporte de electrones hacia el oxígeno, que proporciona la energía que impulsa el proceso al reducirse a agua. [ 4 ] La cadena de transporte de electrones comprende una serie enzimática de donadores y aceptores de electrones. Cada donador de electrones transfiere electrones a un aceptor de mayor potencial redox, que a su vez dona estos electrones a otro aceptor, un proceso que continúa a lo largo de la serie hasta que los electrones se transfieren al oxígeno, el aceptor de electrones terminal de la cadena. Cada reacción libera energía debido a que un donador y un aceptor de mayor energía se convierten en productos de menor energía. Mediante la transferencia de electrones, esta energía se utiliza para generar un gradiente de protones a través de la membrana mitocondrial al "bombear" protones al espacio intermembrana, produciendo un estado de mayor energía libre con potencial para realizar trabajo. Todo este proceso se denomina fosforilación oxidativa, ya que el ADP se fosforila a ATP mediante el uso del gradiente electroquímico que han establecido las reacciones redox de la cadena de transporte de electrones, impulsadas por las reacciones de liberación de energía del oxígeno.

Transportadores redox mitocondriales

La energía asociada con la transferencia de electrones a lo largo de la cadena de transporte de electrones se utiliza para bombear protones desde la matriz mitocondrial hacia el espacio intermembrana, creando un gradiente electroquímico de protones ( ΔpH ) a través de la membrana mitocondrial interna. Este gradiente de protones es en gran medida, pero no exclusivamente, responsable del potencial de membrana mitocondrial (ΔΨM ) . [ 5 ] Permite que la ATP sintasa utilice el flujo de H + a través de la enzima de vuelta a la matriz para generar ATP a partir de adenosín difosfato (ADP) y fosfato inorgánico . El complejo I (NADH coenzima Q reductasa; etiquetado como I) acepta electrones del transportador de electrones del ciclo de Krebs , nicotinamida adenina dinucleótido (NADH) , y los pasa a la coenzima Q ( ubiquinona ; etiquetada como Q), que también recibe electrones del complejo II ( succinato deshidrogenasa ; etiquetado como II). Q transfiere electrones al Complejo III ( complejo citocromo bc1 ; etiquetado como III), que a su vez los transfiere al citocromo c (cit c ). El cit c transfiere electrones al Complejo IV ( citocromo c oxidasa ; etiquetado como IV).

En las mitocondrias se han identificado cuatro complejos unidos a la membrana. Cada uno es una estructura transmembrana extremadamente compleja incrustada en la membrana interna. Tres de ellos son bombas de protones . Estas estructuras están conectadas eléctricamente mediante transportadores de electrones liposolubles e hidrosolubles. La cadena de transporte de electrones en su conjunto se puede resumir de la siguiente manera:

Diagrama de flujo de la cadena de transporte de electrones respiratoria de una mitocondria. Muestra dos puntos de entrada diferentes (uno en la esquina superior izquierda y otro en la inferior) y un punto de salida de O2. La cadena larga o central tiene una vía que comienza en la esquina superior izquierda con NADH, que desciende hasta la NADH:ubiquinona oxidorreductasa, luego se dirige hacia la izquierda hasta la ubiquinona, luego nuevamente al citocromo bc1, luego al citocromo C, luego desciende hasta la citocromo C oxidasa y finalmente llega al O2. La segunda vía comienza en la parte inferior con succinato, asciende hasta la succinato deshidrogenasa y luego converge con la cadena central en la ubiquinona.

Complejo I

En el Complejo I (NADH ubiquinona oxidorreductasa, NADH deshidrogenasa tipo I o complejo mitocondrial I; EC 7.1.1.2 ), se extraen dos electrones del NADH y se transfieren a un transportador liposoluble, la ubiquinona (Q). El producto reducido, el ubiquinol (QH₂ ) , se difunde libremente dentro de la membrana, y el Complejo I transloca cuatro protones (H⁺ ) a través de la membrana, produciendo así un gradiente de protones. El Complejo I es uno de los principales sitios donde ocurre la fuga prematura de electrones al oxígeno, siendo por lo tanto uno de los principales sitios de producción de superóxido . [ 6 ]

La trayectoria de los electrones es la siguiente:

El NADH se oxida a NAD + , reduciendo el flavín mononucleótido a FMNH2 en un paso de dos electrones. El FMNH2 se oxida luego en dos pasos de un electrón, a través de un intermedio semiquinona . Cada electrón se transfiere del FMNH2 a un clúster Fe-S , y de este clúster a la ubiquinona (Q). La transferencia del primer electrón da como resultado la forma de radical libre ( semiquinona ) de Q, y la transferencia del segundo electrón reduce la forma semiquinona a la forma ubiquinol, QH2 . Durante este proceso, cuatro protones se translocan desde la matriz mitocondrial al espacio intermembrana. [ 7 ] A medida que los electrones se mueven a través del complejo, se produce una corriente electrónica a lo largo de los 180 Angstrom de ancho del complejo dentro de la membrana. Esta corriente impulsa el transporte activo de cuatro protones al espacio intermembrana por cada dos electrones del NADH. [ 8 ]

Complejo II

En el Complejo II ( succinato deshidrogenasa o succinato-CoQ reductasa; EC 1.3.5.1 ), se suministran electrones adicionales al pool de quinonas (Q) provenientes del succinato y se transfieren (a través de flavina adenina dinucleótido (FAD) ) a Q. El Complejo II consta de cuatro subunidades proteicas: succinato deshidrogenasa (SDHA); subunidad mitocondrial de hierro-azufre de la succinato deshidrogenasa [ubiquinona] (SDHB); subunidad C del complejo de la succinato deshidrogenasa (SDHC); y subunidad D del complejo de la succinato deshidrogenasa (SDHD). Otros donantes de electrones (por ejemplo, ácidos grasos y glicerol 3-fosfato) también dirigen electrones a Q (a través de FAD). El Complejo II es una vía de transporte de electrones paralela al Complejo I, pero a diferencia del Complejo I, en esta vía no se transportan protones al espacio intermembrana. Por lo tanto, la vía a través del Complejo II aporta menos energía al proceso general de la cadena de transporte de electrones.

Complejo III

En el Complejo III ( complejo citocromo bc 1 o CoQH 2 -citocromo c reductasa; EC 7.1.1.8 ), el ciclo Q contribuye al gradiente de protones mediante una absorción/liberación asimétrica de protones. Dos electrones se eliminan de QH 2 en el sitio Q O y se transfieren secuencialmente a dos moléculas de citocromo c , un transportador de electrones soluble en agua ubicado dentro del espacio intermembrana. Los otros dos electrones pasan secuencialmente a través de la proteína hasta el sitio Q i donde la parte quinona de la ubiquinona se reduce a quinol. Un gradiente de protones se forma por un quinol (2H2+mi−{\displaystyle {\ce {2H+2e-}}}) oxidaciones en el sitio Q o para formar una quinona (2H2+mi−{\displaystyle {\ce {2H+2e-}}}) en el sitio Q i . (En total, se translocan cuatro protones: dos protones reducen la quinona a quinol y dos protones se liberan de dos moléculas de ubiquinol).

QH2+2{\displaystyle {\ce {QH2 + 2}}} citocromo do{\displaystyle {\text{ citocromo }}c}(FeIII)+2H{\displaystyle {\ce {(Fe^{III}) + 2 H}}}en+{\displaystyle _{\text{en}}^{+}}⟶Q+2{\displaystyle {\ce {-> Q + 2}}} citocromo do{\displaystyle {\text{ citocromo }}c}(FeII)+4H{\displaystyle {\ce {(Fe^{II}) + 4 H}}}afuera+{\displaystyle _{\text{out}}^{+}}

Cuando se reduce la transferencia de electrones (debido a un alto potencial de membrana o a inhibidores respiratorios como la antimicina A ), el Complejo III puede liberar electrones al oxígeno molecular , lo que da lugar a la formación de superóxido .

Este complejo es inhibido por el dimercaprol (British Anti-Lewisite, BAL), la naftoquinona y la antimicina.

Complejo IV

En el Complejo IV ( citocromo c oxidasa ; EC 7.1.1.9 ), a veces llamado citocromo AA3, se eliminan cuatro electrones de cuatro moléculas de citocromo c y se transfieren al oxígeno molecular (O₂ ) y cuatro protones, produciendo dos moléculas de agua. El complejo contiene iones de cobre coordinados y varios grupos hemo. Al mismo tiempo, se eliminan ocho protones de la matriz mitocondrial (aunque solo cuatro se translocan a través de la membrana), contribuyendo al gradiente de protones. Los detalles exactos del bombeo de protones en el Complejo IV aún están en estudio. [ 9 ] El cianuro es un inhibidor del Complejo IV.

Acoplamiento con la fosforilación oxidativa

Representación de la ATP sintasa , el lugar donde se produce la fosforilación oxidativa para generar ATP.

Según la hipótesis del acoplamiento quimiosmótico , propuesta por el premio Nobel de Química Peter D. Mitchell , la cadena de transporte de electrones y la fosforilación oxidativa están acopladas por un gradiente de protones a través de la membrana mitocondrial interna. El flujo de salida de protones de la matriz mitocondrial crea un gradiente electroquímico (gradiente de protones). Este gradiente es utilizado por el complejo ATP-sintasa F O F 1 para producir ATP mediante fosforilación oxidativa. La ATP-sintasa se describe a veces como el Complejo V de la cadena de transporte de electrones. [ 10 ]

El componente F O actúa como un canal que aprovecha el flujo de protones para impulsar la rotación. Está compuesto por subunidades a, b y c . Los protones en el espacio intermembrana de las mitocondrias primero ingresan al complejo ATP-sintasa a través de un canal de la subunidad a . Luego, los protones se unen a las subunidades c , que están orientadas en un anillo (el anillo c ), donde el número de subunidades c determina cuántos protones se requieren para que el anillo c y el rotor γ unido giren una revolución completa [ 11 ] . Hay 8 subunidades c en humanos, por lo que se requieren 8 protones. [ 12 ] Los protones se liberan como resultado de la rotación del anillo c , siendo dirigidos hacia la matriz mitocondrial a lo largo de los canales de la subunidad a . [ 11 ] Este reflujo de protones impulsa la rotación mecánica del anillo c y el eje γ. La rotación del rotor γ provoca la alternancia secuencial de estados conformacionales en las subunidades β catalíticas en F 1 .

Existen tres estados conformacionales diferentes, que son:

  • En estado abierto, la subunidad β tiene baja afinidad por los ligandos, liberando la molécula de ATP previamente sintetizada.
  • Suelto, une ADP y Pi de forma laxa.
  • Se une firmemente al ADP y al Pi, catalizando así la reacción de condensación para formar ATP.

Este ciclo se conoce como mecanismo de cambio de enlace (término acuñado por Paul D. Boyer), que explica la conversión de la rotación mecánica en energía química. [ 13 ] [ 14 ]

El acoplamiento con la fosforilación oxidativa es un paso clave para la producción de ATP. Sin embargo, en casos específicos, el desacoplamiento de ambos procesos puede ser biológicamente útil. La proteína desacopladora, la termogenina —presente en la membrana mitocondrial interna del tejido adiposo marrón— proporciona un flujo alternativo de protones hacia la matriz mitocondrial interna. La tiroxina también es un desacoplador natural. Este flujo alternativo da como resultado termogénesis en lugar de producción de ATP. [ 15 ]

flujo de electrones inverso

El flujo inverso de electrones es la transferencia de electrones a través de la cadena de transporte de electrones mediante reacciones redox inversas. Generalmente requiere una cantidad significativa de energía para su uso, y puede reducir las formas oxidadas de los donantes de electrones. Por ejemplo, el NAD + puede ser reducido a NADH por el Complejo I. [ 16 ] Se ha demostrado que varios factores inducen el flujo inverso de electrones. Sin embargo, se necesita más investigación para confirmarlo. Un ejemplo es el bloqueo de la ATP sintasa, que resulta en una acumulación de protones y, por lo tanto, en una mayor fuerza protón-motriz , induciendo el flujo inverso de electrones . [ 17 ]

Cadenas de transporte de electrones procariotas

En los eucariotas, el NADH es el donador de electrones más importante. La cadena de transporte de electrones asociada es NADH → Complejo I → Q → Complejo III → citocromo c → Complejo IV → O₂ , donde los complejos I, III y IV son bombas de protones, mientras que Q y el citocromo c son transportadores móviles de electrones. El aceptor de electrones para este proceso es el oxígeno molecular.

En los procariotas ( bacterias y arqueas ) la situación es más compleja, ya que existen varios donadores y aceptores de electrones diferentes. La cadena de transporte de electrones generalizada en las bacterias es:

Diagrama de flujo que combina varias cadenas de transporte de electrones respiratorias de procariotas en una vía generalizada. Muestra tres puntos de entrada "Donante" en la parte superior y dos puntos de salida "Aceptor" en la parte inferior. La cadena larga o central tiene una vía que comienza con el Donante de la esquina superior izquierda, desciende hasta la Deshidrogenasa, luego hacia la derecha hasta la Quinona, luego al complejo Citocromo bc, luego al Citocromo C, luego hacia abajo hasta la Oxidoreductasa y luego nuevamente al Aceptor de la esquina inferior derecha. El Donante central superior converge con la cadena central en la Quinona y la esquina superior derecha en el Citocromo C; la Quinona también es un punto de divergencia, que conduce hacia abajo a la Oxidoreductasa y luego nuevamente al Aceptor central inferior.

Los electrones pueden incorporarse a la cadena en tres niveles: a nivel de una deshidrogenasa , a nivel del conjunto de quinonas o a nivel de un transportador de electrones citocromo móvil . Estos niveles corresponden a potenciales redox sucesivamente más positivos, o a diferencias de potencial sucesivamente menores con respecto al aceptor de electrones terminal. En otras palabras, corresponden a cambios de energía libre de Gibbs sucesivamente menores para la reacción redox global.

Las bacterias individuales utilizan múltiples cadenas de transporte de electrones, a menudo simultáneamente. Pueden emplear diversos donadores de electrones, diversas deshidrogenasas, diversas oxidasas y reductasas, y diversos aceptores de electrones. Por ejemplo, la E. coli (cuando crece aeróbicamente utilizando glucosa y oxígeno como fuente de energía) utiliza dos deshidrogenasas de NADH y dos oxidasas de quinol diferentes, lo que da como resultado un total de cuatro cadenas de transporte de electrones que operan simultáneamente.

Una característica común de todas las cadenas de transporte de electrones es la presencia de una bomba de protones que crea un gradiente electroquímico a través de la membrana. Las cadenas de transporte de electrones bacterianas pueden contener hasta tres bombas de protones, como las mitocondrias, o bien dos o al menos una.

Donantes de electrones

En la biosfera actual, los donantes de electrones más comunes son las moléculas orgánicas. Los organismos que utilizan moléculas orgánicas como fuente de electrones se denominan organótrofos . Los quimioorganótrofos (animales, hongos, protistas) y los fotolitótrofos (plantas y algas) constituyen la gran mayoría de todas las formas de vida conocidas.

Algunos procariotas pueden usar materia inorgánica como fuente de electrones. A estos organismos se les llama (quimio)litótrofos ("devoradores de rocas"). Entre los donantes de electrones inorgánicos se incluyen el hidrógeno , el monóxido de carbono , el amoníaco , el nitrito , el azufre , el sulfuro , el óxido de manganeso y el hierro ferroso . Se han encontrado litótrofos creciendo en formaciones rocosas a miles de metros bajo la superficie terrestre. Debido a su gran volumen de distribución, es posible que los litótrofos superen en número a los organótrofos y fotótrofos en nuestra biosfera .

El uso de donantes de electrones inorgánicos, como el hidrógeno, como fuente de energía, reviste especial interés en el estudio de la evolución . Este tipo de metabolismo debió, lógicamente, preceder al uso de moléculas orgánicas y oxígeno como fuente de energía.

Deshidrogenasas: equivalentes a los complejos I y II

Las bacterias pueden utilizar varios donantes de electrones diferentes. Cuando la materia orgánica es la fuente de electrones, el donante puede ser NADH o succinato, en cuyo caso los electrones entran en la cadena de transporte de electrones a través de la NADH deshidrogenasa (similar al Complejo I en las mitocondrias) o la succinato deshidrogenasa (similar al Complejo II ). Otras deshidrogenasas pueden utilizarse para procesar diferentes fuentes de energía: formato deshidrogenasa, lactato deshidrogenasa, gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa, H₂ deshidrogenasa ( hidrogenasa ), cadena de transporte de electrones. Algunas deshidrogenasas también son bombas de protones, mientras que otras canalizan electrones hacia el pool de quinonas. La mayoría de las deshidrogenasas muestran expresión inducida en la célula bacteriana en respuesta a las necesidades metabólicas desencadenadas por el entorno en el que crecen las células. En el caso de la lactato deshidrogenasa en E. coli , la enzima se utiliza aeróbicamente y en combinación con otras deshidrogenasas. Es inducible y se expresa cuando la concentración de DL-lactato en la célula es alta.

portadores de quinona

Las quinonas son transportadores móviles liposolubles que transfieren electrones (y protones) entre grandes complejos macromoleculares relativamente inmóviles incrustados en la membrana. Las bacterias utilizan ubiquinona (coenzima Q, la misma quinona que utilizan las mitocondrias) y quinonas relacionadas como la menaquinona (vitamina K2 ) . Las arqueas del género Sulfolobus utilizan caldariellaquinona. [ 18 ] El uso de diferentes quinonas se debe a ligeros cambios en los potenciales redox causados ​​por cambios en la estructura. El cambio en los potenciales redox de estas quinonas puede adaptarse a cambios en los aceptores de electrones o variaciones de los potenciales redox en los complejos bacterianos. [ 19 ]

bombas de protones

Una bomba de protones es cualquier proceso que crea un gradiente de protones a través de una membrana. Los protones pueden moverse físicamente a través de una membrana, como se observa en los complejos mitocondriales I y IV . El mismo efecto puede producirse moviendo electrones en la dirección opuesta. El resultado es la desaparición de un protón del citoplasma y la aparición de otro en el periplasma. El complejo mitocondrial III es este segundo tipo de bomba de protones, que está mediada por una quinona (el ciclo Q ).

Algunas deshidrogenasas son bombas de protones, mientras que otras no. La mayoría de las oxidasas y reductasas son bombas de protones, pero algunas no lo son. El citocromo bc1 es una bomba de protones presente en muchas bacterias, pero no en todas (excepto en E. coli ). Como su nombre indica, el bc1 bacteriano es similar al bc1 mitocondrial ( Complejo III ) .

Transportadores de electrones del citocromo

Los citocromos son proteínas que contienen hierro. Se encuentran en dos entornos muy diferentes.

Algunos citocromos son transportadores solubles en agua que transfieren electrones hacia y desde grandes estructuras macromoleculares inmóviles incrustadas en la membrana. El transportador de electrones citocromo móvil en las mitocondrias es el citocromo c . Las bacterias utilizan varios transportadores de electrones citocromo móviles diferentes.

Otros citocromos se encuentran dentro de macromoléculas como el Complejo III y el Complejo IV . También funcionan como transportadores de electrones, pero en un entorno intramolecular y de estado sólido muy diferente.

Los electrones pueden ingresar a la cadena de transporte de electrones a nivel de un citocromo móvil o un transportador de quinona. Por ejemplo, los electrones provenientes de donadores de electrones inorgánicos (nitrito, hierro ferroso, cadena de transporte de electrones) ingresan a la cadena de transporte de electrones a nivel del citocromo. Cuando los electrones ingresan a un nivel redox superior al del NADH, la cadena de transporte de electrones debe operar en sentido inverso para producir esta molécula necesaria de mayor energía.

Se ha observado que el transporte de electrones entre proteínas, entre los citocromos c y c 1 ( complejo III ), depende del pH y de la presencia de oxígeno, lo que sugiere que los protones y el superóxido pueden actuar como mediadores redox en el proceso de transporte de electrones a larga distancia a través de la solución acuosa. [ 20 ]

Aceptores de electrones y oxidasa/reductasa terminal

Dado que existen diversos donantes de electrones (materia orgánica en los organismos organótrofos y materia inorgánica en los litótrofos), también existen diversos aceptores de electrones, tanto orgánicos como inorgánicos. Al igual que en otras etapas de la cadena de transporte de electrones, se requiere una enzima para facilitar el proceso.

Si hay oxígeno disponible, se utiliza con mayor frecuencia como aceptor terminal de electrones en bacterias aerobias y anaerobias facultativas. Una oxidasa reduce el O₂ a agua mientras oxida otra sustancia. En las mitocondrias, el complejo de membrana terminal ( Complejo IV ) es la citocromo oxidasa, que oxida el citocromo. Las bacterias aerobias utilizan varias oxidasas terminales diferentes. Por ejemplo, E. coli (una anaerobia facultativa ) no tiene citocromo oxidasa ni complejo bc₁ . En condiciones aerobias, utiliza dos quinol oxidasas terminales diferentes (ambas bombas de protones) para reducir el oxígeno a agua.

Las oxidasas terminales bacterianas se pueden clasificar según las moléculas que actúan como aceptores terminales de electrones. Las oxidasas de clase I son citocromo oxidasas y utilizan oxígeno como aceptor terminal de electrones. Las oxidasas de clase II son quinol oxidasas y pueden utilizar diversos aceptores terminales de electrones. Ambas clases se pueden subdividir en categorías según los componentes redox-activos que contienen. Por ejemplo, las oxidasas terminales de clase 1 que contienen hemo aa3 son mucho más eficientes que las de clase 2. [ 2 ]

En ambientes anaeróbicos, se utilizan diversos aceptores de electrones, como nitrato, nitrito, hierro férrico, sulfato, dióxido de carbono y pequeñas moléculas orgánicas como el fumarato. Cuando las bacterias crecen en ambientes anaeróbicos , el aceptor terminal de electrones se reduce mediante una enzima llamada reductasa. E. coli puede utilizar fumarato reductasa, nitrato reductasa, nitrito reductasa, DMSO reductasa o trimetilamina-N-óxido reductasa, según la disponibilidad de estos aceptores en el ambiente.

La mayoría de las oxidasas y reductasas terminales son inducibles . El organismo las sintetiza según sea necesario, en respuesta a condiciones ambientales específicas.

Fotosíntesis

Cadena de transporte de electrones fotosintética de la membrana tilacoide .

En la fosforilación oxidativa , los electrones se transfieren de un donador de electrones como el NADH a un aceptor como el O₂ a través de una cadena de transporte de electrones, liberando energía. En la fotofosforilación , la energía de la luz solar se utiliza para crear un donador de electrones de alta energía que posteriormente puede reducir componentes oxidados y acoplarse a la síntesis de ATP mediante la translocación de protones por la cadena de transporte de electrones. [ 9 ]

Las cadenas de transporte de electrones fotosintéticas, como la mitocondrial, pueden considerarse un caso especial de los sistemas bacterianos. Utilizan transportadores de quinona móviles liposolubles ( filoquinona y plastoquinona ) y transportadores móviles hidrosolubles ( citocromos ). También contienen una bomba de protones . La bomba de protones en todas las cadenas fotosintéticas se asemeja al Complejo III mitocondrial . La teoría comúnmente aceptada de la simbiogénesis propone que ambos orgánulos descienden de bacterias.

Véase también

Referencias

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  20. ↑ Lagunas, Ana; Gomila, Alexandre MJ; Nin-Hill, Alba; Guerra-Castellano, Alejandra; Pérez-Mejías, Gonzalo; Samitier, Josep; Rovira, Carmen; la Rosa, Miguel A. De; Díaz-Moreno, Irene; Gorostiza, Pau (2025). "El transporte de carga a larga distancia entre el citocromo c y el complejo III está mediado por protones y especies reactivas de oxígeno" . Pequeño . 21 (42) e01286. Código Bib : 2025Pequeño..21E1286L . doi : 10.1002/smll.202501286 . ISSN 1613-6829 . PMC 12548003 . PMID 40937621 .   

Lecturas adicionales

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  • Lengeler JW (enero de 1999). Drews G; Schlegel HG (eds.). Biología de los procariotas . Blackwell Science. ISBN 978-0-632-05357-5.
  • Nelson DL, Cox MM (abril de 2005). Principios de bioquímica de Lehninger (4.ª  ed.). WH Freeman. ISBN 978-0-7167-4339-2.
  • Nicholls DG, Ferguson SJ (julio de 2002). Bioenergética 3. Academic Press. ISBN 978-0-12-518121-1.
  • Stumm W; Morgan JJ (1996). Química acuática (3.ª  ed.). John Wiley & Sons . ISBN 978-0-471-51185-4.
  • Thauer RK, Jungermann K, Decker K (marzo de 1977). " Conservación de energía en bacterias anaeróbicas quimiotróficas" . Bacteriological Reviews . 41 (1): 100– 80. doi : 10.1128/MMBR.41.1.100-180.1977 . PMC 413997. PMID 860983 .  
  • White D (septiembre de 1999). Fisiología y bioquímica de los procariotas (2.ª  ed.). Oxford University Press . ISBN 978-0-19-512579-5.
  • Voet D, Voet JG (marzo de 2004). Bioquímica . vol.  28 (3ª  ed.). John Wiley e hijos . págs.124 .​ doi : 10.1016/s0307-4412(00)00032-7 . ISBN  978-0-471-58651-7. PMID 10878303 . {{cite book}}: |journal=ignorado ( ayuda )
  • Kim HS, Patel K, Muldoon-Jacobs K, Bisht KS, Aykin-Burns N, Pennington JD, et  al. (enero de 2010). " SIRT3 es un supresor tumoral localizado en las mitocondrias necesario para el mantenimiento de la integridad y el metabolismo mitocondrial durante el estrés" . Cancer Cell . 17 (1): 41– 52. doi : 10.1016/j.ccr.2009.11.023 . PMC 3711519. PMID 20129246 .  
  • Raimondi V, Ciccarese F, Ciminale V (enero de 2020). "Vías oncogénicas y la cadena de transporte de electrones: un enlace dangeROS" . H. J. Cáncer . 122 (2): 168– 181. doi : 10.1038/s41416-019-0651-y . PMC 7052168 . PMID 31819197 .  
  • Reguera, Gemma (29 de mayo de 2018). " El transporte biológico de electrones va más allá" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 115 (22): 5632– 5634. Bibcode : 2018PNAS..115.5632R . doi : 10.1073/pnas.1806580115 . PMC 5984551. PMID 29769327 .  – Comentario editorial que menciona dos ETC inusuales: la de Geobacter sulfurreducens y la de las bacterias cable . También incluye un esquema de la ETC de E. coli.
  • Proteínas del complejo de la cadena de transporte de electrones en los encabezamientos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
  • Khan Academy, videoclase
  • Ruta metabólica KEGG : Fosforilación oxidativa, con los genes presentes en Pseudomonas fluorescens Pf0-1 superpuestos. Haz clic en "Ayuda" para ver las instrucciones.
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