Articulo de referencia

HSPA1B

El gen humano HSPA1B es un gen sin intrones que codifica la proteína de choque térmico HSP70-2 , miembro de la familia de proteínas Hsp70 . [ 5 ] El gen se localiza en el comple...

El gen humano HSPA1B es un gen sin intrones que codifica la proteína de choque térmico HSP70-2 , miembro de la familia de proteínas Hsp70 . [ 5 ] El gen se localiza en el complejo mayor de histocompatibilidad , en el brazo corto del cromosoma 6, en un grupo con dos genes parálogos , HSPA1A y HSPA1L . [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] HSPA1A y HSPA1B producen proteínas casi idénticas porque las pocas diferencias en sus secuencias de ADN son casi exclusivamente sustituciones sinónimas o en la región no traducida 3' , proteína de choque térmico 70kDa 1A, de HSPA1A , y proteína de choque térmico 70kDa 1B, de HSPA1B. [ 6 ] Un tercer parálogo , más modificado, de estos genes existe en la misma región, HSPA1L , que comparte una homología del 90% con los otros dos. [ 8 ]

Función

La proteína de choque térmico 70kDa 1B es una proteína chaperona que coopera con otras proteínas de choque térmico y sistemas de chaperonas para mantener la proteostasis estabilizando la conformación estructural de otras proteínas en la célula y protegiendo contra la agregación inducida por estrés. [ 9 ] También se ha demostrado que las Hsp70 se unen y estabilizan el ARNm rico en bases de adenina y uracilo, independientemente de los estados de ocupación de sus otros sitios de unión. [ 10 ] Esta proteína se desactiva al unirse al ATP y se activa por su desfosforilación a ADP , que requiere un ion potasio para facilitar la hidrólisis o el intercambio ATP-ADP. [ 11 ]

La Hsp70-2 se expresa específicamente durante el desarrollo en las células germinales masculinas durante la meiosis, donde es necesaria para la formación del complejo entre CDC2 y ciclina B1 . [ 12 ] Posteriormente se incorpora al complejo CatSper, un canal iónico de calcio especializado que permite la motilidad de los espermatozoides. [ 13 ]

Importancia clínica

Se ha observado infertilidad en ratones cuando se interrumpe la expresión de HSA1B, ya que CDC2 no puede formar el heterodímero necesario con la ciclina B1 para que el ciclo celular meiótico progrese más allá de la fase S. [ 12 ]

La expresión de la proteína de choque térmico de 70 kDa 2 en células tumorales transformadas se ha relacionado con la rápida proliferación, metástasis e inhibición de la apoptosis en cánceres de ovario, vejiga, urotelial y mama. [ 14 ] [ 15 ] [ 16 ] Los pacientes con infección crónica por el virus de la hepatitis B o C que presentan un polimorfismo de un solo nucleótido HSPA1B-1267 tienen un mayor riesgo de desarrollar carcinoma hepatocelular . [ 17 ]

Interacciones

Se han caracterizado las interacciones entre Hsp70-2 y las siguientes proteínas:

Véase también

Referencias

  1. 1 2 3 ENSG00000224501, ENSG00000212866, ENSG00000204388, ENSG00000231555 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000232804, ENSG00000224501, ENSG00000212866, ENSG00000204388, ENSG00000231555 Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000091971 Ensembl , mayo de 2017
  3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. Milner CM, Campbell RD (1990). "Estructura y expresión de los tres genes HSP70 ligados al MHC". Immunogenetics . 32 (4): 242– 251. doi : 10.1007/BF00187095 . PMID 1700760. S2CID 9531492 .  
  6. 1 2 "Gen Entrez: HSPA1A proteína de choque térmico de 70 kDa 1B" .
  7. Ito Y, Ando A, Ando H, Ando J, Saijoh Y, Inoko H, Fujimoto H (agosto de 1998). "Estructura genómica del gen homólogo hsp70 específico de espermátidas ubicado en la región de clase III del complejo mayor de histocompatibilidad de ratón y hombre" . Journal of Biochemistry . 124 (2): 347– 353. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022118 . PMID 9685725 . 
  8. 1 2 Sargent CA, Dunham I, Trowsdale J, Campbell RD (marzo de 1989). "El complejo mayor de histocompatibilidad humano contiene genes para la principal proteína de choque térmico HSP70" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 86 (6): 1968– 1972. Bibcode : 1989PNAS...86.1968S . doi : 10.1073/pnas.86.6.1968 . PMC 286826. PMID 2538825 .  
  9. Rosenzweig R, Nillegoda NB, Mayer MP, Bukau B (noviembre de 2019). "La red de chaperonas Hsp70". Nature Reviews. Biología Celular Molecular . 20 (11): 665– 680. doi : 10.1038/s41580-019-0133-3 . PMID 31253954 . S2CID 195739183 .  
  10. Kishor A, White EJ, Matsangos AE, Yan Z, Tandukar B, Wilson GM (agosto de 2017). "Las actividades de unión al ARN y estabilización del ARNm de Hsp70 son independientes de sus funciones de chaperona proteica" . The Journal of Biological Chemistry . 292 (34): 14122– 14133. doi : 10.1074/jbc.M117.785394 . PMC 5572911. PMID 28679534 .  
  11. Arakawa A, Handa N, Shirouzu M, Yokoyama S (agosto de 2011). "Estudios bioquímicos y estructurales sobre la alta afinidad de Hsp70 por ADP" . Protein Science . 20 (8): 1367– 1379. doi : 10.1002/pro.663 . PMC 3189522. PMID 21608060 .  
  12. 1 2 Eddy EM (enero de 1999). "Función de la proteína de choque térmico HSP70-2 en la espermatogénesis" . Reviews of Reproduction . 4 (1): 23– 30. doi : 10.1530/ror.0.0040023 . PMID 10051099. S2CID 13035273 .  
  13. 1 2 Liu J, Xia J, Cho KH, Clapham DE, Ren D (junio de 2007). "CatSperbeta, una nueva proteína transmembrana en el complejo del canal CatSper" . The Journal of Biological Chemistry . 282 (26): 18945– 18952. doi : 10.1074/jbc.M701083200 . PMID 17478420 . 
  14. Gupta N, Jagadish N, Surolia A, Suri A (2017). "Proteína de choque térmico 70-2 (HSP70-2), un nuevo antígeno testicular canceroso que promueve el crecimiento del cáncer de ovario" . American Journal of Cancer Research . 7 (6): 1252– 1269. PMC 5489776. PMID 28670489 .  
  15. Garg M, Kanojia D, Seth A, Kumar R, Gupta A, Surolia A, Suri A (enero de 2010). "La expresión de la proteína de choque térmico 70-2 (HSP70-2) en el carcinoma urotelial de vejiga se asocia con la progresión tumoral y promueve la migración e invasión". European Journal of Cancer . 46 (1): 207– 215. doi : 10.1016/j.ejca.2009.10.020 . PMID 19914824 . 
  16. Rohde M, Daugaard M, Jensen MH, Helin K, Nylandsted J, Jäättelä M (marzo de 2005). "Los miembros de la familia de la proteína de choque térmico 70 promueven el crecimiento de células cancerosas mediante mecanismos distintos" . Genes & Development . 19 (5): 570– 582. doi : 10.1101/gad.305405 . PMC 551577. PMID 15741319 .  
  17. Jeng JE, Tsai JF, Chuang LY, Ho MS, Lin ZY, Hsieh MY, et al. (marzo de 2008). "El polimorfismo 1267 de la proteína de choque térmico A1B está altamente asociado con el riesgo y el pronóstico del carcinoma hepatocelular: un estudio de casos y controles" . Medicine . 87 ( 2): 87– 98. doi : 10.1097/MD.0b013e31816be95c . PMID 18344806. S2CID 26906991 .   
  18. Liu X, Liu D, Qian D, Dai J, An Y, Jiang S, et al. (junio de 2012). "La nucleofosmina (NPM1/B23) interactúa con la proteína del factor de transcripción activador 5 (ATF5) y promueve la degradación de ATF5 dependiente del proteasoma y la caspasa en células de carcinoma hepatocelular" . The Journal of Biological Chemistry . 287 (23): 19599–19609 . doi : 10.1074/jbc.M112.363622 . PMC 3365995. PMID 22528486 .   
  19. 1 2 3 4 Rauch JN, Gestwicki JE (enero de 2014). "La unión de factores de intercambio de nucleótidos humanos a la proteína de choque térmico 70 (Hsp70) genera complejos funcionalmente distintos in vitro" . The Journal of Biological Chemistry . 289 (3): 1402– 1414. doi : 10.1074/jbc.M113.521997 . PMC 3894324. PMID 24318877 .  
  20. Zhu D, Dix DJ, Eddy EM (agosto de 1997). "HSP70-2 es necesario para la actividad de la quinasa CDC2 en la meiosis I de los espermatocitos de ratón". Development . 124 (15): 3007–3014 . doi : 10.1242/dev.124.15.3007 . PMID 9247342 . 
  21. Darshi M, Mendiola VL, Mackey MR, Murphy AN, Koller A, Perkins GA, et al. (enero de 2011). "ChChd3, una proteína de la membrana mitocondrial interna, es esencial para mantener la integridad de la cresta y la función mitocondrial" . The Journal of Biological Chemistry . 286 (4): 2918– 2932. doi : 10.1074/jbc.M110.171975 . PMC 3024787. PMID 21081504 .   
  22. Brychzy A, Rein T, Winklhofer KF, Hartl FU, Young JC, Obermann WM (julio de 2003). "El cofactor Tpr2 combina dos dominios TPR y un dominio J para regular el sistema de chaperonas Hsp70/Hsp90" . The EMBO Journal . 22 (14): 3613–3623 . doi : 10.1093/emboj/ cdg362 . PMC 165632. PMID 12853476 .  
  23. Moffatt NS, Bruinsma E, Uhl C, Obermann WM, Toft D (agosto de 2008). "Función de la cochaperona Tpr2 en la función de chaperona de Hsp90". Biochemistry . 47 (31): 8203– 8213. doi : 10.1021/bi800770g . PMID 18620420 . 
  24. Ito N, Kamiguchi K, Nakanishi K, Sokolovskya A, Hirohashi Y, Tamura Y, et al. (junio de 2016). "Una nueva proteína nuclear DnaJ, DNAJC8, puede suprimir la formación de agregación de poliglutamina de la ataxia espinocerebelosa 3 de manera independiente del dominio J". Biochemical and Biophysical Research Communications . 474 (4): 626– 633. doi : 10.1016/j.bbrc.2016.03.152 . PMID 27133716 .  
  25. Han C, Chen T, Li N, Yang M, Wan T, Cao X (febrero de 2007). "HDJC9, un nuevo miembro humano de tipo C DnaJ/HSP40 interactúa con HSP70 y actúa como cochaperona a través del dominio J". Biochemical and Biophysical Research Communications . 353 (2): 280– 285. doi : 10.1016/j.bbrc.2006.12.013 . PMID 17182002 . 
  26. Hammond CM, Bao H, Hendriks IA, Carraro M, García-Nieto A, Liu Y, et al. (junio de 2021). " DNAJC9 integra chaperonas moleculares de choque térmico en la red de chaperonas de histonas" . Molecular Cell . 81 (12): 2533–2548.e9. doi : 10.1016/j.molcel.2021.03.041 . PMC 8221569. PMID 33857403 .   
  27. Chen Z, Barbi J, Bu S, Yang HY, Li Z, Gao Y, et al. (agosto de 2013). "La ubiquitina ligasa Stub1 modula negativamente la actividad supresora de las células T reguladoras al promover la degradación del factor de transcripción Foxp3" . Immunity . 39 (2): 272–285 . doi : 10.1016/j.immuni.2013.08.006 . PMC 3817295. PMID 23973223 .   
  28. 1 2 3 4 5 6 Seo JH, Park JH, Lee EJ, Vo TT, Choi H, Kim JY, et al. (octubre de 2016). "La acetilación de Hsp70 mediada por ARD1 equilibra el replegamiento y la degradación de proteínas inducidos por estrés" . Nature Communications . 7 12882. Bibcode : 2016NatCo...712882S . doi : 10.1038/ncomms12882 . PMC 5059642. PMID 27708256 .   
  29. Haag Breese E, Uversky VN, Georgiadis MM, Harrington MA (diciembre de 2006). "El extremo amino desordenado de SIMPL interactúa con miembros de la familia de proteínas de choque térmico de 70 kDa". DNA and Cell Biology . 25 (12): 704–714 . doi : 10.1089/dna.2006.25.704 . PMID 17233114 . 
  30. Jakobsson ME, Moen A, Bousset L, Egge-Jacobsen W, Kernstock S, Melki R, Falnes PØ (septiembre de 2013). " Identificación y caracterización de una nueva metiltransferasa humana que modula la función de la proteína Hsp70 a través de la metilación de lisina" . The Journal of Biological Chemistry . 288 (39): 27752– 27763. doi : 10.1074/jbc.M113.483248 . PMC 3784692. PMID 23921388 .  
  31. Fang CT, Kuo HH, Pan TS, Yu FC, Yih LH (octubre de 2016). "HSP70 regula la función de los centrosomas mitóticos" . Cellular and Molecular Life Sciences . 73 (20): 3949–3960 . doi : 10.1007/ s00018-016-2236-8 . PMC 11108311. PMID 27137183. S2CID 14824854 .   
  32. Mohanan V, Grimes CL (julio de 2014). "La chaperona molecular HSP70 se une y estabiliza a NOD2, una proteína importante implicada en la enfermedad de Crohn" . The Journal of Biological Chemistry . 289 (27): 18987–18998 . doi : 10.1074/jbc.M114.557686 . PMC 4081938. PMID 24790089 .  
  33. Zeke T, Morrice N, Vázquez-Martin C, Cohen PT (enero de 2005). "La proteína fosfatasa 5 humana se disocia de las proteínas de choque térmico y se activa proteolíticamente en respuesta al ácido araquidónico y al fármaco despolimerizador de microtúbulos nocodazol" . The Biochemical Journal . 385 (Pt 1): 45–56 . doi : 10.1042/BJ20040690 . PMC 1134672. PMID 15383005 .  (Este documento actualmente tiene una expresión de preocupación ,  véase doi : 10.1042/BJ20040690_EOC , PMID 34813651 ) 
  34. Hasson SA, Kane LA, Yamano K, Huang CH, Sliter DA, Buehler E, et al. (diciembre de 2013). " Los análisis de ARN de interferencia de alto contenido en todo el genoma identifican reguladores de parkina aguas arriba de la mitofagia" . Nature . 504 (7479): 291– 295. Bibcode : 2013Natur.504..291H . doi : 10.1038/nature12748 . PMC 5841086. PMID 24270810 .   
  35. Shang Y, Xu X, Duan X, Guo J, Wang Y, Ren F, et al. (marzo de 2014). "Hsp70 y Hsp90 regulan de forma opuesta la señalización de TGF-β a través de CHIP/Stub1". Biochemical and Biophysical Research Communications . 446 (1): 387– 392. doi : 10.1016/j.bbrc.2014.02.124 . PMID 24613385 .  
  36. Forsythe HL, Jarvis JL, Turner JW, Elmore LW, Holt SE (mayo de 2001). "Asociación estable de hsp90 y p23, pero no de hsp70, con la telomerasa humana activa" . The Journal of Biological Chemistry . 276 (19): 15571– 15574. doi : 10.1074/jbc.C100055200 . PMID 11274138 . 
  37. Hwang CY, Holl J, Rajan D, Lee Y, Kim S, Um M, et al. (marzo de 2010). " Hsp70 interactúa con el factor de restricción retroviral TRIM5alpha y ayuda al plegamiento de TRIM5alpha" . The Journal of Biological Chemistry . 285 (10): 7827–7837 . doi : 10.1074/jbc.M109.040618 . PMC 2844226. PMID 20053985 .   
  38. Nellist M, Burgers PC, van den Ouweland AM, Halley DJ, Luider TM (agosto de 2005). "Análisis de fosforilación y socios de unión del complejo TSC1-TSC2". Biochemical and Biophysical Research Communications . 333 (3): 818– 826. doi : 10.1016/j.bbrc.2005.05.175 . PMID 15963462 . 

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .

Obtenido de " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=HSPA1B&oldid=1306526580 "