Stanley B. Prusiner

Stanley Ben Prusiner (nacido el 28 de mayo de 1942 ^{[ 1 ]} ) es un neurólogo y bioquímico estadounidense . Es el director del Instituto de Enfermedades Neurodegenerativas de la Universidad de California, San Francisco (UCSF). ^{[ 4 ]} Prusiner descubrió los priones , una clase de patógenos infecciosos autorreplicantes compuestos principal o exclusivamente de proteínas , una teoría científica considerada por muchos como una idea herética cuando se propuso por primera vez. Recibió el Premio Albert Lasker de Investigación Médica Básica en 1994 y el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1997 por la investigación sobre enfermedades priónicas desarrollada por él y su equipo de expertos (entre ellos DE Garfin, DP Stites, WJ Hadlow y CM Eklund) a partir de principios de la década de 1970. ^{[ 5 ] [ 6 ]}

Prusiner nació en el seno de una familia judía ^{[ 7 ]} en Des Moines, Iowa , hijo de Miriam (Spigel) y Lawrence Prusiner, un arquitecto. Pasó su infancia en Des Moines y Cincinnati , Ohio, donde asistió a la escuela secundaria Walnut Hills , donde era conocido como "el pequeño genio" por su innovador trabajo en un repelente para los chinches del arce . Prusiner recibió una licenciatura en química de la Universidad de Pensilvania y posteriormente recibió su título de médico de la Facultad de Medicina de la Universidad de Pensilvania . ^{[ 1 ]} Luego, Prusiner realizó una pasantía en medicina en la Universidad de California, San Francisco. Más tarde, Prusiner se trasladó a los Institutos Nacionales de la Salud , donde estudió las glutaminasas en E. coli en el laboratorio de Earl Stadtman. ^{[ 8 ]}

Tras tres años en los NIH, Prusiner regresó a la UCSF para completar su residencia en neurología . Al finalizar la residencia en 1974, Prusiner se unió al cuerpo docente del Departamento de Neurología de la UCSF. Desde entonces, Prusiner ha ocupado diversos cargos docentes y de profesor visitante tanto en la UCSF como en la UC Berkeley . ^{[ 8 ] [ 9 ]}

Desde 1999, Prusiner ha sido director del laboratorio de investigación del Instituto de Enfermedades Neurodegenerativas de la UCSF, donde trabaja en enfermedades priónicas, enfermedad de Alzheimer , sinucleinopatías y tauopatías . ^{[ 10 ]}

En su artículo de revisión de 1998 en PNAS sobre priones, Prusiner escribió: ^{[ 11 ]} "La idea de que los priones del scrapie estaban compuestos de una proteína amiloidogénica era verdaderamente herética cuando se introdujo" (por Tikvah Alper ^{[ 12 ] [ 13 ]} ). Las encefalopatías espongiformes transmisibles , como también se conoce al scrapie y otras enfermedades priónicas, son enfermedades que dejan los cerebros de sus víctimas llenos de agujeros. Los científicos no sabían qué patógeno u organismo causante de la enfermedad producía tal patrón. Prusiner y sus colaboradores sugirieron "Una teoría científica, vista como herética ya que parece desafiar el papel de los ácidos nucleicos como portadores exclusivos de información genética". Esta teoría sugería que el patógeno causante de las enfermedades priónicas podría ser una "variedad letal de una proteína normal que tiene la capacidad de amplificarse en el cerebro. La proteína hipotética se llama prión (pronunciado PREE-ón)", ^{[ 11 ] [ 14 ] [ 15 ]} un acrónimo basado en las palabras "proteináceo" e "infeccioso". ^{[ 5 ]}

Stanley Prusiner fue galardonado con el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1997 por su trabajo al proponer una explicación para la causa del scrapie, la encefalopatía espongiforme bovina ("enfermedad de las vacas locas") y las enfermedades priónicas humanas como la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob . ^{[ 1 ]} Fue elegido miembro de la Academia Nacional de Ciencias en 1992 y de su consejo directivo en 2007. ^{[ 16 ]} También es miembro electo de la Academia Estadounidense de Artes y Ciencias (1993), ^{[ 17 ]} miembro extranjero de la Royal Society (ForMemRS) en 1997 , ^{[ 3 ] [ 18 ]} y de la Sociedad Filosófica Estadounidense (1998), ^{[ 19 ]} de la Academia Serbia de Ciencias y Artes (2003) y del Instituto de Medicina .

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• Stanley B. Prusiner en Nobelprize.org