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Articulo de referencia

Biología estructural

Estructura de la nucleoproteína MA: Subunidad ribosomal 50S de H. marismortui. Modelo cristalográfico de rayos X de 29 de los 33 componentes nativos, del laboratorio de Thomas S...

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Estructura de la nucleoproteína MA: Subunidad ribosomal 50S de H. marismortui. Modelo cristalográfico de rayos X de 29 de los 33 componentes nativos, del laboratorio de Thomas Steitz . De las 31 proteínas componentes, se muestran 27 (azul), junto con sus 2 hebras de ARN (naranja/amarillo). [ 1 ] Escala: el ensamblaje tiene un diámetro aproximado de 24 nm. [ 2 ]

La biología estructural se ocupa del análisis estructural del material vivo (formado, compuesto y/o mantenido y refinado por células vivas) en todos los niveles de organización. [ 3 ]

Los primeros biólogos estructurales, a lo largo del siglo XIX y principios del XX, solo podían estudiar estructuras hasta el límite de la agudeza visual del ojo humano y mediante lupas y microscopios ópticos. En el siglo XX, se desarrollaron diversas técnicas experimentales para examinar las estructuras 3D de las moléculas biológicas. Las técnicas más destacadas son la cristalografía de rayos X , la resonancia magnética nuclear y la microscopía electrónica . Gracias al descubrimiento de los rayos X y sus aplicaciones a los cristales de proteínas, la biología estructural se revolucionó, ya que ahora los científicos podían obtener las estructuras tridimensionales de las moléculas biológicas con detalle atómico. [ 4 ] Asimismo, la espectroscopia de RMN permitió obtener información sobre la estructura y la dinámica de las proteínas. [ 5 ] Finalmente, en el siglo XXI, la microscopía electrónica también experimentó una revolución drástica con el desarrollo de fuentes de electrones más coherentes, corrección de aberraciones para microscopios electrónicos y software de reconstrucción que permitió la implementación exitosa de la criomicroscopía electrónica de alta resolución, lo que permitió el estudio de proteínas individuales y complejos moleculares en tres dimensiones con resolución de angstrom.

Con el desarrollo de estas tres técnicas, el campo de la biología estructural se expandió y también se convirtió en una rama de la biología molecular , la bioquímica y la biofísica que se ocupa de la estructura molecular de las macromoléculas biológicas (especialmente proteínas , formadas por aminoácidos , ARN o ADN , formados por nucleótidos , y membranas , formadas por lípidos ), cómo adquieren las estructuras que tienen y cómo las alteraciones en sus estructuras afectan su función. [ 6 ] Este tema es de gran interés para los biólogos porque las macromoléculas llevan a cabo la mayoría de las funciones de las células , y es solo al enrollarse en formas tridimensionales específicas que pueden realizar estas funciones. Esta arquitectura, la " estructura terciaria " de las moléculas, depende de manera compleja de la composición básica de cada molécula, o " estructura primaria ". A resoluciones más bajas, herramientas como la tomografía FIB-SEM han permitido una mayor comprensión de las células y sus orgánulos en 3 dimensiones, y cómo cada nivel jerárquico de las diversas matrices extracelulares contribuye a la función (por ejemplo, en el hueso). En los últimos años también ha sido posible predecir modelos moleculares físicos de alta precisión para complementar el estudio experimental de las estructuras biológicas. [ 7 ] Las técnicas computacionales, como las simulaciones de dinámica molecular, pueden utilizarse junto con estrategias empíricas de determinación de la estructura para ampliar y estudiar la estructura, la conformación y la función de las proteínas. [ 8 ]

La hemoglobina , la proteína transportadora de oxígeno que se encuentra en los glóbulos rojos.
Ejemplos de estructuras proteicas del Protein Data Bank (PDB)

Historia

En 1912, Max Von Laue dirigió rayos X hacia sulfato de cobre cristalizado, generando un patrón de difracción . [ 9 ] Estos experimentos condujeron al desarrollo de la cristalografía de rayos X y su uso en la exploración de estructuras biológicas. [ 7 ] En 1951, Rosalind Franklin y Maurice Wilkins utilizaron patrones de difracción de rayos X para capturar la primera imagen del ácido desoxirribonucleico (ADN). Francis Crick y James Watson modelaron la estructura de doble hélice del ADN utilizando esta misma técnica en 1953 y recibieron el Premio Nobel de Medicina junto con Wilkins en 1962. [ 10 ]

Los cristales de pepsina fueron las primeras proteínas en ser cristalizadas para su uso en difracción de rayos X, por Theodore Svedberg, quien recibió el Premio Nobel de Química en 1962. [ 11 ] La primera estructura proteica terciaria , la de la mioglobina , fue publicada en 1958 por John Kendrew . [ 12 ] Durante este tiempo, el modelado de estructuras proteicas se realizaba utilizando madera de balsa o modelos de alambre . [ 13 ] Con la invención de software de modelado como CCP4 a finales de la década de 1970, [ 14 ] el modelado ahora se realiza con asistencia informática. Los desarrollos recientes en el campo han incluido la generación de láseres de electrones libres de rayos X , que permiten el análisis de la dinámica y el movimiento de las moléculas biológicas, [ 15 ] y el uso de la biología estructural para asistir a la biología sintética . [ 16 ]

A finales de la década de 1930 y principios de la de 1940, la combinación del trabajo realizado por Isidor Rabi , Felix Bloch y Edward Mills Purcell condujo al desarrollo de la resonancia magnética nuclear (RMN). Actualmente, la RMN de estado sólido se utiliza ampliamente en el campo de la biología estructural para determinar la estructura y la naturaleza dinámica de las proteínas ( RMN de proteínas ). [ 17 ]

En 1990, Richard Henderson produjo la primera imagen tridimensional de alta resolución de bacteriorrodopsina utilizando microscopía electrónica criogénica (crio-EM). [ 18 ] Desde entonces, la crio-EM se ha convertido en una técnica cada vez más popular para determinar estructuras tridimensionales de alta resolución en imágenes biológicas. [ 19 ]

Más recientemente, se han desarrollado métodos computacionales para modelar y estudiar estructuras biológicas. Por ejemplo, la dinámica molecular (DM) se utiliza comúnmente para analizar los movimientos dinámicos de las moléculas biológicas. En 1975, se publicó en Nature la primera simulación de un proceso de plegamiento biológico mediante DM. [ 20 ] Recientemente, la predicción de la estructura de proteínas mejoró significativamente gracias a un nuevo método de aprendizaje automático llamado AlphaFold . [ 21 ] Algunos afirman que los enfoques computacionales están comenzando a liderar el campo de la investigación en biología estructural. [ 22 ]

Técnicas

Las biomoléculas son demasiado pequeñas para observarlas en detalle incluso con los microscopios ópticos más avanzados . Los métodos que utilizan los biólogos estructurales para determinar sus estructuras generalmente implican mediciones simultáneas de un gran número de moléculas idénticas. Estos métodos incluyen:

Con mayor frecuencia, los investigadores los utilizan para estudiar los " estados nativos " de las macromoléculas. Sin embargo, también se emplean variantes de estos métodos para observar cómo las moléculas nacientes o desnaturalizadas adoptan o retoman sus estados nativos. Véase plegamiento de proteínas .

Un tercer enfoque que los biólogos estructurales emplean para comprender la estructura es la bioinformática , que busca patrones entre las diversas secuencias que dan lugar a formas particulares. Los investigadores suelen deducir aspectos de la estructura de las proteínas de membrana integrales a partir de la topología de la membrana predicha por el análisis de hidrofobicidad . Véase predicción de la estructura de proteínas .

Aplicaciones

Los biólogos estructurales han realizado importantes contribuciones a la comprensión de los componentes moleculares y los mecanismos subyacentes a las enfermedades humanas. Por ejemplo, la crio-EM y la RMN de estado sólido se han utilizado para estudiar la agregación de fibrillas amiloides, asociadas a la enfermedad de Alzheimer , la enfermedad de Parkinson y la diabetes tipo II . [ 23 ] Además de las proteínas amiloides, los científicos han utilizado la crio-EM para producir modelos de alta resolución de filamentos de tau en el cerebro de pacientes con Alzheimer, lo que podría ayudar a desarrollar mejores tratamientos en el futuro. [ 24 ] Las herramientas de biología estructural también pueden utilizarse para explicar las interacciones entre patógenos y huéspedes. Por ejemplo, han permitido a los virólogos comprender cómo la envoltura del VIH permite al virus evadir las respuestas inmunitarias humanas. [ 25 ]

La biología estructural también es un componente importante del descubrimiento de fármacos . [ 26 ] Los científicos pueden identificar dianas mediante genómica, estudiarlas mediante biología estructural y desarrollar fármacos adecuados para dichas dianas. En concreto, la RMN de ligando , la espectrometría de masas y la cristalografía de rayos X son técnicas de uso común en el proceso de descubrimiento de fármacos. Por ejemplo, los investigadores han utilizado la biología estructural para comprender mejor Met , una proteína codificada por un protooncogén que constituye una importante diana farmacológica en el cáncer . [ 27 ] Se han realizado investigaciones similares para dianas del VIH con el fin de tratar a personas con SIDA . [ 26 ] Los investigadores también están desarrollando nuevos antimicrobianos para infecciones micobacterianas mediante el descubrimiento de fármacos basado en la estructura. [ 26 ]

Ensamblaje macromolecular

La biología estructural se superpone con el concepto de ensamblaje macromolecular , que se refiere a estructuras químicas masivas como virus , orgánulos y membranas celulares , [ 34 ] y ribosomas , etc. Muchos son multicomponentes, estando compuestos de polipéptidos , polinucleótidos , polisacáridos y/u otras macromoléculas poliméricas .

Complejo biomolecular

Un complejo biomolecular , también llamado complejo biomacromolecular , es cualquier complejo biológico formado por más de un biopolímero ( proteína , ARN , ADN , [ 35 ] carbohidrato ) o biomoléculas grandes no poliméricas ( lípido ). Las interacciones entre estas biomoléculas son no covalentes. [ 36 ] Ejemplos:

Los complejos biomacromoleculares se estudian estructuralmente mediante cristalografía de rayos X , espectroscopia de RMN de proteínas , criomicroscopía electrónica y análisis sucesivo de partículas individuales , y tomografía electrónica . [ 39 ] Los modelos de estructura atómica obtenidos mediante cristalografía de rayos X y espectroscopia de RMN biomolecular pueden acoplarse a las estructuras mucho más grandes de los complejos biomoleculares obtenidas mediante técnicas de menor resolución como la microscopía electrónica, la tomografía electrónica y la dispersión de rayos X de ángulo pequeño . [ 40 ]

Los complejos de macromoléculas se encuentran de forma ubicua en la naturaleza, donde participan en la construcción de virus y de todas las células vivas. Además, desempeñan funciones fundamentales en todos los procesos vitales básicos ( traducción de proteínas , división celular , transporte de vesículas , intercambio intra e intercelular de material entre compartimentos, etc.). En cada una de estas funciones, las mezclas complejas se organizan de maneras estructurales y espaciales específicas. Mientras que las macromoléculas individuales se mantienen unidas por una combinación de enlaces covalentes y fuerzas no covalentes intramoleculares (es decir, asociaciones entre partes dentro de cada molécula, a través de interacciones carga-carga , fuerzas de van der Waals e interacciones dipolo-dipolo como los enlaces de hidrógeno ), por definición, los MA en sí mismos se mantienen unidos únicamente a través de fuerzas no covalentes , excepto que ahora se ejercen entre moléculas (es decir, interacciones intermoleculares ).

Jaulas

jaulas de proteínas

El término jaula proteica delimita una amplia gama de estructuras proteicas que se forman mediante el autoensamblaje de subunidades proteicas en nanopartículas macromoleculares huecas. [ 41 ] Estas jaulas proteicas son nanopartículas que tienen una o más cavidades presentes en su estructura. El tamaño de la cavidad contribuye al tamaño de la partícula que puede encerrar, por ejemplo, nanopartículas inorgánicas, ácidos nucleicos e incluso otras proteínas. [ 41 ] La porción interior o cámara de la jaula proteica suele ser accesible a través de un poro que se encuentra entre las subunidades proteicas. [ 41 ] [ 42 ] El exosoma de ARN tiene sitios activos de nucleasa que se encuentran en una cavidad donde tiene lugar la degradación del ARN 3'; el acceso a esta cavidad está controlado por un poro y esto sirve para prevenir la degradación incontrolada del ARN. [ 42 ] Algunas jaulas proteicas son estructuras dinámicas que se ensamblan y desensamblan en respuesta a estímulos externos. [ 41 ] Otros ejemplos de jaulas de proteínas son las jaulas de clatrina , las envolturas virales , las chaperoninas y la proteína de almacenamiento de hierro ferritina . [ 43 ] [ 41 ]

Jaulas modificadas genéticamente

Las jaulas macromoleculares también pueden formarse sintéticamente utilizando biomoléculas. Las jaulas de proteínas pueden ser modificadas genéticamente, y el exterior de la jaula puede ser adaptado con polímeros sintéticos, lo que se conoce como conjugación proteína-polímero. [ 41 ] Las cadenas de polímero preformadas pueden unirse a la superficie de la proteína utilizando enlaces químicos. La polimerización también puede ocurrir desde la superficie de la proteína, y el polímero también puede unirse a la superficie de las jaulas de proteínas a través de interacciones electrostáticas. [ 41 ] El propósito de esta modificación es hacer que las jaulas de proteínas sintéticas sean más biocompatibles ; esta modificación post-sintética hace que la jaula de proteínas sea menos susceptible a una respuesta inmune y estabiliza la jaula de la degradación por proteasas . [ 41 ] También se han sintetizado jaulas de proteínas similares a virus (VLP) y se utiliza la tecnología de ADN recombinante para formar proteínas similares a virus no nativas. El primer caso reportado de la formación de construcciones VLP no nativas en una estructura similar a una cápside utilizó un núcleo de oro funcionalizado para la nucleación. [ 44 ] El autoensamblaje de la VLP se inició mediante la interacción electrostática de las nanopartículas de oro funcionalizadas, similar a la interacción de un virus nativo con su componente de ácido nucleico. Estas jaulas de proteínas virales tienen aplicaciones potenciales en biosensores e imágenes médicas. [ 44 ] El origami de ADN es otra estrategia para formar jaulas o contenedores macromoleculares. En un caso, se formó una jaula macromolecular 3D con simetría icosaédrica (similar a las cápsides virales ) basada en la estrategia sintética del origami 2D. [ 45 ] La estructura tenía un volumen interno o cavidad hueca encerrada por caras triangulares, similar a una pirámide. Esta jaula de caras cerradas fue diseñada para potencialmente encapsular otros materiales como proteínas y nanopartículas metálicas . [ 45 ] ===Ensamblaje del virus=== Durante el ensamblaje del virión del bacteriófago (fago) T4 , las proteínas morfogenéticas codificadas por los genes del fago interactúan entre sí en una secuencia característica. Mantener un equilibrio adecuado en las cantidades de cada una de estas proteínas producidas durante la infección viral parece ser fundamental para la morfogénesis normal del fago T4 . [ 46 ] Las proteínas codificadas por el fago T4 que determinan la estructura del virión incluyen componentes estructurales principales, componentes estructurales menores y proteínas no estructurales que catalizan pasos específicos en la secuencia de morfogénesis [ 47 ].

Véase también

Referencias

  1. ↑ Ban N, Nissen P, Hansen J, Moore PB, Steitz TA (agosto de 2000). "La estructura atómica completa de la subunidad ribosómica grande a una resolución de 2,4 Å". Science . 289 (5481): 905– 920. Bibcode : 2000Sci...289..905B . CiteSeerX 10.1.1.58.2271 . doi : 10.1126/science.289.5481.905 . PMID 10937989 .  
  2. ↑ McClure W. "Subunidad ribosomal 50S" . Archivado del original el 24-11-2005 . Recuperado el 09-10-2019 .
  3. ↑ Liljas, Anders (2009). "¿Qué es la biología estructural y cuándo comenzó?" . Libro de texto de biología estructural . World Scientific. pp. 7–9 . ISBN  978-981-277-207-7.
  4. ↑ Curry, Stephen (3 de julio de 2015). "Biología estructural: un viaje de un siglo hacia un mundo invisible" . Interdisciplinary Science Reviews . 40 (3): 308–328 . Bibcode : 2015ISRv...40..308C . doi : 10.1179/0308018815Z.000000000120 . PMC 4697198. PMID 26740732 .  
  5. ↑ Campbell, Iain D. (2013). "La evolución de la RMN de proteínas" . Biomedical Spectroscopy and Imaging . 2 (4): 245– 264. doi : 10.3233/BSI-130055 .
  6. ↑ Banaszak, Leonard J. (2000). Fundamentos de biología estructural . Elsevier. ISBN 978-0-08-052184-8.
  7. 1 2 Jumper, John; Evans, Richard; Pritzel, Alexander; Green, Tim; Figurnov, Michael; Ronneberger, Olaf; Tunyasuvunakool, Kathryn; Bates, Russ; Žídek, Augustin; Potapenko, Anna; Bridgland, Alex; Meyer, Clemens; Kohl, Simon AA; Ballard, Andrew J.; Cowie, Andrew (2021-07-15). "Predicción de estructura proteica altamente precisa con AlphaFold" . Nature . 596 (7873): 583– 589. Bibcode : 2021Natur.596..583J . doi : 10.1038/s41586-021-03819-2 . ISSN 1476-4687 . PMC 8371605 . PMID 34265844 .   
  8. ↑ Karplus, Martin; McCammon, J. Andrew (septiembre de 2002). "Simulaciones de dinámica molecular de biomoléculas". Nature Structural Biology . 9 (9): 646– 652. doi : 10.1038/nsb0902-646 . PMID 12198485 . 
  9. ↑ Curry S (julio de 2015). "Biología estructural: un viaje de un siglo hacia un mundo invisible" . Interdisciplinary Science Reviews . 40 (3): 308–328 . Bibcode : 2015ISRv...40..308C . doi : 10.1179/ 0308018815z.000000000120 . PMC 4697198. PMID 26740732 .  
  10. ↑ "El Premio Nobel de Fisiología o Medicina de 1962" . NobelPrize.org . Consultado el 1 de octubre de 2022 .
  11. ↑ Jaskolski M, Dauter Z, Wlodawer A (septiembre de 2014). "Una breve historia de la cristalografía macromolecular, ilustrada con un árbol genealógico y sus frutos del Premio Nobel" . The FEBS Journal . 281 (18): 3985–4009 . doi : 10.1111/febs.12796 . PMC 6309182. PMID 24698025 .  
  12. ↑ Kendrew JC, Bodo G, Dintzis HM, Parrish RG, Wyckoff H, Phillips DC (marzo de 1958). " Un modelo tridimensional de la molécula de mioglobina obtenido mediante análisis de rayos X". Nature . 181 (4610): 662– 666. Bibcode : 1958Natur.181..662K . doi : 10.1038/181662a0 . PMID 13517261. S2CID 4162786 .  
  13. ↑ Garman EF (marzo de 2014). "Desarrollos en la determinación de la estructura cristalográfica de rayos X de macromoléculas biológicas". Science . 343 (6175): 1102– 1108. Bibcode : 2014Sci...343.1102G . doi : 10.1126/science.1247829 . PMID 24604194. S2CID 21067016 .  
  14. ↑ "Acerca de CCP4" . legacy.ccp4.ac.uk . Consultado el 2 de abril de 2021 .
  15. ↑ Waldrop MM (enero de 2014). "Ciencia de rayos X: Los grandes cañones" . Nature . 505 (7485): 604– 606. Bibcode : 2014Natur.505..604W . doi : 10.1038/505604a . PMID 24476872 . 
  16. ↑ Kiel C, Serrano L (noviembre de 2012). "Datos estructurales en enfoques de biología sintética para el estudio de principios generales de diseño de redes de señalización celular" . Structure . 20 (11): 1806– 1813. doi : 10.1016/j.str.2012.10.002 . hdl : 10230/23121 . PMID 23141693 . 
  17. ↑ Wüthrich K (noviembre de 2001). "El camino hacia las estructuras de proteínas por RMN". Nature Structural Biology . 8 (11): 923– 925. doi : 10.1038/nsb1101-923 . PMID 11685234. S2CID 26153265 .  
  18. ↑ Henderson R, Baldwin JM, Ceska TA, Zemlin F, Beckmann E, Downing KH (junio de 1990). "Modelo para la estructura de la bacteriorrodopsina basado en criomicroscopía electrónica de alta resolución". Journal of Molecular Biology . 213 (4): 899– 929. doi : 10.1016/S0022-2836(05)80271-2 . PMID 2359127 . 
  19. ↑ Callaway, Ewen (10 de febrero de 2020). "La crio-EM revolucionaria está conquistando la biología estructural" . Nature . 578 ( 7794): 201. Bibcode : 2020Natur.578..201C . doi : 10.1038/d41586-020-00341-9 . PMID 32047310. S2CID 211081167 .  
  20. ↑ Levitt M, Warshel A (febrero de 1975). "Simulación por ordenador del plegamiento de proteínas". Nature . 253 (5494): 694– 698. Bibcode : 1975Natur.253..694L . doi : 10.1038/253694a0 . PMID 1167625. S2CID 4211714 .  
  21. ↑ Jumper J, Evans R, Pritzel A, Green T, Figurnov M, Ronneberger O, et al. (agosto de 2021). "Predicción de la estructura de proteínas de alta precisión con AlphaFold" . Nature . 596 (7873): 583– 589. Bibcode : 2021Natur.596..583J . doi : 10.1038/s41586-021-03819-2 . PMC 8371605. PMID 34265844 .   
  22. ↑ Nussinov, Ruth; Tsai, Chung-Jung; Shehu, Amarda; Jang, Hyunbum (2019-02-12). "Biología estructural computacional: éxitos, direcciones futuras y desafíos" . Molecules (Basilea, Suiza) . 24 (3) E637. doi : 10.3390/molecules24030637 . ISSN 1420-3049 . PMC 6384756. PMID 30759724 .   
  23. ↑ Iadanza MG, Jackson MP, Hewitt EW, Ranson NA, Radford SE (diciembre de 2018). "Una nueva era para comprender las estructuras amiloides y las enfermedades" . Nature Reviews. Biología Celular Molecular . 19 (12): 755– 773. doi : 10.1038 / s41580-018-0060-8 . PMC 7617691. PMID 30237470. S2CID 52307956 .   
  24. ^ Fitzpatrick, Anthony WP; Falcón, Benjamín; Él, Shaoda; Murzin, Alexey G.; Murshudov, Garib; Garringer, Holly J.; Crowther, R. Antonio; Ghetti, Bernardino; Goedert, Michel; Scheres, Sjors HW (13 de julio de 2017). "Estructuras crio-EM de filamentos de tau de la enfermedad de Alzheimer" . Naturaleza . 547 (7662): 185– 190. Bibcode : 2017Natur.547..185F . doi : 10.1038/naturaleza23002 . ISSN 1476-4687 . PMC 5552202 . PMID 28678775 .   
  25. ↑ Engelman, Alan; Cherepanov, Peter (2012-03-16). " La biología estructural del VIH-1: perspectivas mecanicistas y terapéuticas" . Nature Reviews Microbiology . 10 (4): 279– 290. doi : 10.1038/nrmicro2747 . ISSN 1740-1526 . PMC 3588166. PMID 22421880. S2CID 14088805 .    
  26. 1 2 3 Thomas SE, Mendes V, Kim SY, Malhotra S, Ochoa-Montaño B, Blaszczyk M, Blundell TL (agosto de 2017). "Biología estructural y el diseño de nuevas terapias: del VIH y el cáncer a las infecciones micobacterianas: un artículo dedicado a John Kendrew" . Journal of Molecular Biology . Edición especial del centenario de John Kendrew. 429 (17): 2677– 2693. doi : 10.1016/j.jmb.2017.06.014 . PMID 28648615 . 
  27. ↑ Wendt KU, Weiss MS, Cramer P, Heinz DW (febrero de 2008). " Estructuras y enfermedades" . Nature Structural & Molecular Biology . 15 (2): 117– 120. doi : 10.1038/nsmb0208-117 . PMC 7097323. PMID 18250627 .  
  28. ↑ Leyenda, portada, J. Bacteriol., octubre de 2006.
  29. ↑ Osborne AR, Rapoport TA, van den Berg B (2005). "Translocación de proteínas por el canal Sec61/SecY". Annual Review of Cell and Developmental Biology . 21 : 529–550 . doi : 10.1146/annurev.cellbio.21.012704.133214 . PMID 16212506 . 
  30. ↑ "Estructura de bicapas lipídicas fluidas" . Blanco.biomol.uci.edu. 10-11-2009 . Consultado el 09-10-2019 .
  31. ↑ Sistema experimental: bicapas de dioleoilfosfatidilcolina . La región hidrofóbica de hidrocarburos del lípido tiene un espesor de aproximadamente 30 Å (3,0 nm), determinado mediante una combinación de métodos de dispersión de neutrones y rayos X. Asimismo, la región polar/interfacial (grupos de glicerilo, fosfato y cabeza, con su hidratación combinada) tiene un espesor de aproximadamente 15 Å (1,5 nm) a cada lado , lo que da un espesor total similar al de la región de hidrocarburos. Véanse las referencias de SH White, anteriores y posteriores.
  32. ↑ Wiener MC, White SH (febrero de 1992). "Estructura de una bicapa fluida de dioleoilfosfatidilcolina determinada mediante refinamiento conjunto de datos de difracción de rayos X y neutrones. III. Estructura completa" . Biophysical Journal . 61 (2): 434– 447. Bibcode : 1992BpJ....61..434W . doi : 10.1016/ S0006-3495 (92)81849-0 . PMC 1260259. PMID 1547331 .  
  33. ↑ Las dimensiones de los hidrocarburos varían con la temperatura, el estrés mecánico, la estructura de PL y los coformulantes, etc., en porcentajes de un solo dígito a porcentajes bajos de dos dígitos de estos valores.
  34. ↑ Gerle C (junio de 2019). "Ensayo sobre la estructura de las biomembranas" . The Journal of Membrane Biology . 252 ( 2–3 ): 115–130 . doi : 10.1007/s00232-019-00061-w . PMC 6556169. PMID 30877332 .  
  35. ↑ Kleinjung J, Fraternali F (julio de 2005). "POPSCOMP: un análisis automatizado de la interacción de complejos biomoleculares" . Nucleic Acids Research . 33 (número especial de servidor web): W342– W346 . doi : 10.1093/nar/gki369 . PMC 1160130. PMID 15980485 .  
  36. ↑ Moore PB (2012). "¿Cómo deberíamos pensar sobre el ribosoma?". Annual Review of Biophysics . 41 (1): 1– 19. doi : 10.1146/annurev-biophys-050511-102314 . PMID 22577819 . 
  37. ↑ Dutta S, Berman HM (marzo de 2005). "Grandes complejos macromoleculares en el Protein Data Bank: un informe de situación" . Structure . 13 (3): 381–388 . doi : 10.1016/j.str.2005.01.008 . PMID 15766539 . 
  38. ↑ Russell RB, Alber F, Aloy P, Davis FP, Korkin D, Pichaud M, et al. (junio de 2004). "Una perspectiva estructural sobre las interacciones proteína-proteína". Current Opinion in Structural Biology . 14 (3): 313– 324. doi : 10.1016/j.sbi.2004.04.006 . PMID 15193311 .  
  39. ↑ van Dijk AD, Boelens R, Bonvin AM (enero de 2005). "Acoplamiento basado en datos para el estudio de complejos biomoleculares". The FEBS Journal . 272 ​​(2): 293– 312. doi : 10.1111/j.1742-4658.2004.04473.x . hdl : 1874/336958 . PMID 15654870. S2CID 20148856 .  
  40. 1 2 3 4 5 6 7 8 Rother, Martin; Nussbaumer, Martin G.; Renngli, Kasper; Bruns, Nico (2016). "Jaulas de proteínas y polímeros sintéticos: una simbiosis fructífera para aplicaciones de administración de fármacos, bionanotecnología y ciencia de los materiales". Chemical Society Reviews . 45 (22): 6213– 6249. doi : 10.1039/C6CS00177G . PMID 27426103 . 
  41. 1 2 Büttner, Katharina; Wenig, Katja; Hopfner, Karl-Peter (2006). "El exosoma: una jaula macromolecular para la degradación controlada del ARN" . Microbiología molecular . 61 (6): 1372– 1379. doi : 10.1111/j.1365-2958.2006.05331.x . ISSN 1365-2958 . PMID 16968219 .  
  42. ↑Error de cita: La referencia con nombre :1fue invocada pero nunca definida (consulte la página de ayuda ).
  43. 1 2 Chen, Chao; Daniel, Marie-Christine; Quinkert, Zachary T.; De, Mrinmoy; Stein, Barry; Bowman, Valorie D.; Chipman, Paul R.; Rotello, Vincent M.; Kao, C. Cheng (abril de 2006). "Ensamblaje de jaulas de proteínas virales mediante plantillas de nanopartículas". Nano Letters . 6 (4): 611– 615. Bibcode : 2006NanoL...6..611C . doi : 10.1021/nl0600878 . ISSN 1530-6984 . PMID 16608253 .  
  44. 1 2 Ke, Yonggang; Sharma, Jaswinder; Liu, Minghui; Jahn, Kasper; Liu, Yan; Yan, Hao (2009-06-10). "Origami de ADN con andamiaje de un contenedor molecular de tetraedro de ADN". Nano Letters . 9 (6): 2445– 2447. Bibcode : 2009NanoL...9.2445K . doi : 10.1021/nl901165f . ISSN 1530-6984 . PMID 19419184 .  
  45. ↑ Piso E (febrero de 1970). "Interacción de genes morfogenéticos del bacteriófago T4". Journal of Molecular Biology . 47 (3): 293– 306. doi : 10.1016/0022-2836(70)90303-7 . PMID 4907266 . 
  46. ↑ Snustad DP (agosto de 1968). "Interacciones de dominancia en células de Escherichia coli infectadas mixtamente con el bacteriófago T4D de tipo salvaje y mutantes ámbar y sus posibles implicaciones en cuanto al tipo de función del producto génico: catalítica frente a estequiométrica". Virology . 35 (4): 550– 63. doi : 10.1016/0042-6822(68)90285-7 . PMID 4878023 . 

Lecturas adicionales

  • Carugo, Oliviero; Djinović-Carugo, Kristina (29 de junio de 2023). " Biología estructural: una era dorada" . PLOS Biology . 21 (6) e3002187. doi : 10.1371/journal.pbio.3002187 . PMC 10337885. PMID 37384774 .  
  • Curry, Stephen (3 de julio de 2015). "Biología estructural: un viaje de un siglo hacia un mundo invisible" . Interdisciplinary Science Reviews . 40 (3): 308– 328. Bibcode : 2015ISRv...40..308C . doi : 10.1179/ 0308018815Z.000000000120 . PMC 4697198. PMID 26740732 .  
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  • Sitio web de la revista Nature: Structural & Molecular Biology
  • Revista de Biología Estructural
  • Biología Estructural - La Biblioteca Virtual de Bioquímica, Biología Molecular y Biología Celular
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  • Aprendiendo cristalografía