TRPP

El primer grupo, similar a la enfermedad renal poliquística 1 (PKD1), contiene policistina-1 (anteriormente conocida como TRPP1), PKDREJ, PKD1L1, PKD1L2 y PKD1L3. La policistina-1 contiene numerosos dominios adhesivos N-terminales que son importantes para el contacto célula-célula. ^{[ 1 ]} Este grupo de subunidades también contiene un gran dominio extracelular con numerosos motivos de policistina. Estos motivos tienen una función desconocida y se localizan entre los segmentos S6 y S7. El gran segmento intracelular C-terminal de TRPP1 parece interactuar con TRPP2 para actuar como un complejo de señalización. ^{[ 2 ]}

Este grupo de miembros de TRPP (anteriormente conocido como TRPP2-like) son: TRPP1 (anteriormente conocido como TRPP2 o PKD2), TRPP2 (anteriormente conocido como TRPP3 o PKDL2) y TRPP3 (anteriormente conocido como TRPP5 o policistina-L2). ^{[ 3 ]} A diferencia del grupo anterior, que contiene 11 segmentos transmembrana, este grupo se asemeja a otros canales TRP, teniendo 6 segmentos transmembrana con extremos N y C intracelulares. Todos los miembros de este grupo contienen una región de hélice enrollada en su extremo C involucrada en la interacción con el grupo policistina-1. TRPP1 y TRPP3 forman canales iónicos selectivos de cationes constitutivamente activos que son permeables al calcio. TRPP2 también ha sido implicado en la percepción del sabor ácido. El acoplamiento de PKD1 y TRPP1 recluta a TRPP1 a la membrana. Aquí, su actividad disminuye y suprime la activación de las proteínas G por PKD1. ^{[ 2 ]}