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Tafazzin

La tafazzina es una proteína que en los humanos está codificada por el gen TAFAZZIN . [ 5 ] La tafazzina se expresa en gran medida en el músculo cardíaco y esquelético , y funci...

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La tafazzina es una proteína que en los humanos está codificada por el gen TAFAZZIN . [ 5 ]

La tafazzina se expresa en gran medida en el músculo cardíaco y esquelético , y funciona como una transacilasa de fosfolípidos - lisofosfolípidos (pertenece a las aciltransferasas de fosfolípidos:diacilglicerol ). [ 6 ] [ 7 ] Cataliza la remodelación de la cardiolipina inmadura a su composición madura, que contiene un predominio de grupos tetralinoleoilo. [ 8 ] Varias isoformas diferentes de la proteína tafazzina se producen a partir del gen TAFAZZIN . Se produce una forma larga y una forma corta de cada una de estas isoformas; la forma corta carece de una secuencia líder hidrofóbica y puede existir como una proteína citoplasmática en lugar de estar unida a la membrana . Se han descrito otros transcritos de empalme alternativo, pero se desconoce la naturaleza de longitud completa de todos estos transcritos. La mayoría de las isoformas se encuentran en todos los tejidos, pero algunas se encuentran solo en ciertos tipos de células. [ 9 ] [ 5 ] Las mutaciones en el gen TAFAZZIN se han asociado con deficiencia mitocondrial, síndrome de Barth , miocardiopatía dilatada (MCD), MCD hipertrófica, fibroelastosis endocárdica , no compactación ventricular izquierda (NCVI), cáncer de mama , carcinoma papilar de tiroides , cáncer de pulmón de células no pequeñas , glioma , cáncer gástrico , neoplasias tiroideas y cáncer de recto . [ 5 ] [ 10 ] [ 11 ] [ 12 ]

El gen TAZ se confundía frecuentemente con una proteína llamada TAZ (coactivador transcripcional con motivo de unión a PDZ, una proteína de 50 kDa ), que forma parte de la vía Hippo y no guarda ninguna relación con el gen de interés. La proteína TAZ de la vía Hippo tiene el símbolo genético oficial WWTR1 . 

Historia

La tafazzina fue descubierta en 1996 por los científicos italianos Silvia Bione y colaboradores , tras un largo e intenso trabajo. [ 13 ] Debido al complejo procedimiento requerido para la identificación de la tafazzina, la proteína recibió el nombre de Tafazzi , un personaje cómico que se golpea con entusiasmo la ingle con una botella de plástico, y cuyos rasgos masoquistas resonaron con los descubridores de la proteína. [ 14 ]

Estructura

El gen TAFAZZIN se encuentra en el brazo q del cromosoma X en la posición 28 y abarca 10.208 pares de bases . [ 5 ] El gen TAFAZZIN produce una  proteína de 21,3 kDa compuesta por 184 aminoácidos . [ 15 ] [ 16 ] Se ha descubierto que la estructura de la proteína codificada difiere en su extremo N y en la región central, dos regiones funcionalmente importantes. Un segmento hidrofóbico de 30 residuos en el extremo N puede funcionar como un anclaje de membrana, que no existe en las formas más cortas de tafazzinas. La segunda región es un bucle expuesto variable ubicado entre los aminoácidos 124 y 195 en la región central. Se sabe que esta región hidrofílica interactúa con otras proteínas. TAZ no tiene ninguna semejanza conocida con otras proteínas. [ 13 ] La vida media de la tafazzina es de solo 3 a 6 horas, considerablemente más corta que la de la mayoría de las proteínas mitocondriales, lo que puede explicar las dificultades de investigación para estudiar su estructura. [ 17 ]

El supuesto sitio de unión de fosfolípidos, que es el sitio activo de Tafazzin, es una hendidura de 57 aminoácidos con dos extremos abiertos y residuos cargados positivamente. [ 18 ] Además, tafazzin se localiza en las capas de membrana que dan al espacio intermembrana (IMS) , que es crucial para la remodelación . [ 19 ] [ 20 ] Tafazzin se diferencia de las fosfolipasas en que contiene un residuo de histidina conservado , His-77, como parte del motivo conservado HX4D que se observa en las aciltransferasas . Este motivo es responsable de facilitar el mecanismo de díada Asp-His que se observa en muchas serina proteasas . [ 21 ] Se han identificado muchas formas únicas de tafazzin, con longitudes de 129 a 292 aminoácidos. [ 13 ] Tafazzin tiene al menos cuatro isoformas diferentes . Tiene un peso molecular de alrededor de 35 kDa, pero también puede aparecer en pesos moleculares más bajos debido a diferencias entre especies en la expresión de isoformas. Se han clasificado siete clases funcionales de mutaciones de TAFAZZIN en función de los mecanismos patogénicos de pérdida de función de cada mutación. [ 22 ] 

El gen TAFAZZIN contiene dos péptidos independientes de su sitio activo para dirigir la proteína a las mitocondrias, formando los residuos 84–95 en el exón 3 y los residuos 185–200 en los objetivos de los exones 7/8. [ 23 ] Tafazzin se localiza con asociación periférica a las capas de membrana entre la membrana mitocondrial interna (IMM) y la membrana mitocondrial externa (OMM), orientada hacia el espacio intermembrana (IMS). [ 19 ] [ 20 ] El anclaje interfacial característico de Tafazzin se logra mediante su secuencia hidrofóbica de los residuos 215–232. [ 24 ] Finalmente, la translocasa de la membrana externa (TOM) y la translocasa de la membrana interna (TIM) median el movimiento de tafazzin y su inserción en la OMM y su anclaje a la IMM. [ 24 ]

Función

El gen TAFAZZIN proporciona las instrucciones para producir una proteína llamada tafazzina, que se localiza en las mitocondrias , los centros de producción de energía de las células. La actividad transacilasa de la tafazzina es responsable de la remodelación de la cardiolipina, fundamental para mantener la estructura y función de la membrana interna mitocondrial. También posee una especificidad de acilo única y capacidad para detectar la curvatura de la membrana. [ 25 ]

Transacilasa (remodelación)

Después de su síntesis, la cardiolipina no puede ejercer sus funciones adecuadas hasta que sea remodelada activamente. La tafazzina, una transferasa acil-específica, cataliza la reacción de transferencia de acilo entre fosfolípidos y lisofosfolípidos de manera independiente de la CoA . El proceso de remodelación de la cardiolipina implica alcanzar una composición de acilo final que es principalmente residuos de linoleoilo. [ 7 ] [ 26 ] TAZ interactúa con una cardiolipina inmadura agregando el ácido graso ácido linoleico , que cataliza la remodelación de la cardiolipina. La remodelación se logra por transacilación o el ciclo de desacilación-reacilación. El ciclo de desacilación-reacilación, también conocido como ciclo de Lands, comienza con la desacilación mediada por la fosfolipasa Cld1 para formar monolisocardiolipina (MLCL). [ 27 ] MLCL es reacilada por tafazzina en una reacción de un solo paso que transfiere un grupo de ácido linoleico de la fosfatidilcolina (PC), completando el ciclo de desacilación-reacilación de CL. [ 7 ] [ 28 ] En contraste, la transacilación implica la transferencia de un grupo de ácido linoleico de la fosfatidilcolina (PC) a MLCL. Dicha actividad enzimática forma liso-PC y CL, y enriquece la cadena acilo específica de la cardiolipina. Se ha demostrado que el proceso es específico para la PC que contiene linoleoilo. Estos procesos de remodelación convierten la cardiolipina en una composición madura que contiene un predominio de fracciones tetralinoleoilo. La remodelación de CL en mamíferos requiere enzimas adicionales, como la monolisocardiolipina aciltransferasa (MLCLAT), la acil-CoA:lisocardiolipina aciltransferasa (ALCAT) y la fosfolipasa. [ 29 ] El proceso permite el correcto funcionamiento de la cardiolipina . [ 8 ] [ 9 ] [ 30 ]

Especificidad del acilo y curvatura de detección

Se ha demostrado que la tafazzina en la remodelación de CL tiene una clara preferencia por la PC que contiene linoleoilo para formar CL madura. [ 31 ] Esta especificidad conduce a una composición madura de CL que contiene un predominio de fracciones de tetralinoleoilo, lo que lleva al enriquecimiento de tetralinoleoil-cardiolipina (CL4). [ 30 ] Se ha informado que la preferencia por los grupos linoilo es diez veces mayor que la de los grupos oleoilo y veinte veces mayor que la de los grupos araquidonilo. [ 7 ] Las explicaciones contradictorias para esta preferencia han incluido la causalidad por minimización de energía con influencias del microambiente circundante, conocida como la hipótesis de remodelación termodinámica, [ 32 ] o la preferencia enzimática inherente de la tafazzina por residuos acilo específicos. [ 20 ]

mitocondrias

La cardiolipina es un glicerofosfolípido complejo que contiene cuatro grupos acilo unidos a tres fragmentos de glicerol localizados en la membrana interna mitocondrial . Estos grupos acilo incluyen ácido oleico y ácido linoleico . Debido a esta composición, la cardiolipina exhibe una estructura cónica, que permite la curvatura de la membrana llamada crestas . Además, la CL juega funciones importantes en la fosforilación oxidativa al estabilizar los complejos de cadena con sus enlaces entre cadenas acilo, [ 30 ] unirse a los anillos c de la ATP sintasa para su correcto funcionamiento, [ 33 ] mantener la formación del supercomplejo de la cadena respiratoria con proteínas localizadas en la matriz mitocondrial interna incluyendo la translocasa de ATP/ADP, el transportador de piruvato, el transportador de carnitina y todos los complejos de la cadena respiratoria (I, III, IV, V). [ 34 ] [ 35 ] [ 36 ] La cardiolipina también facilita el atrapamiento de protones en el espacio intermembrana para ayudar a la ATP sintasa a canalizar protones hacia la matriz mitocondrial . La CL formada correctamente es fundamental para mantener la forma mitocondrial, la producción de energía y el transporte de proteínas dentro de las células, [ 9 ] y la remodelación por tafazzina ayuda a eliminar y reemplazar las cadenas de acilo dañadas por el estrés oxidativo. [ 37 ] Durante la apoptosis y procesos similares, se sabe que la CL actúa como una plataforma para proteínas y otra maquinaria involucrada con sus interacciones con miembros de la familia Bcl-2, caspasas, Bid, Bax y Bak. [ 38 ]

Importancia clínica

Las mutaciones en el gen TAFAZZIN se han asociado con varias deficiencias mitocondriales y trastornos asociados, incluyendo el síndrome de Barth, la miocardiopatía dilatada (MCD), la MCD hipertrófica, la fibroelastosis endocárdica y la no compactación ventricular izquierda (NCVI). [ 5 ] TAFAZZIN también se ha asociado con varios tipos de cáncer, incluyendo cáncer de mama , carcinoma papilar de tiroides y cáncer de pulmón de células no pequeñas , glioma , cáncer gástrico , neoplasias tiroideas y cáncer de recto . [ 10 ] [ 11 ] [ 12 ]

Síndrome de Barth

El síndrome de Barth (BTHS) es una enfermedad ligada al cromosoma X causada por mutaciones en el gen TAFAZZIN . [ 39 ] Se han vinculado más de 160 mutaciones en el gen TAFAZZIN con esta enfermedad. Es una enfermedad rara, que se encuentra en 1 de cada 300.000 a 400.000 nacidos vivos, aunque es ampliamente conocido que la enfermedad está infradiagnosticada. [ 40 ] [ 41 ] Aunque el BTHS ocurre casi exclusivamente en varones, se ha identificado un caso de BTHS en una paciente femenina. [ 42 ] La tafazzina es responsable de la remodelación de un fosfolípido, la cardiolipina (CL), [ 43 ] el lípido característico de la membrana interna mitocondrial. Las mutaciones del gen TAFAZZIN que causan el síndrome de Barth dan como resultado la producción de proteínas tafazzina con poca o ninguna función. Como resultado, el ácido linoleico no se agrega a la cardiolipina , lo que altera la forma y función mitocondrial normales, incluyendo la producción de energía y el transporte de proteínas. Los pacientes con síndrome de Barth presentan defectos en el metabolismo de la cardiolipina , incluyendo una composición aberrante de acilgrasos de cardiolipina , acumulación de monolisocardiolipina (MLCL) y niveles reducidos de cardiolipina total. [ 44 ] [ 45 ] Esto puede conducir a una descompensación metabólica aguda y muerte súbita. Los tejidos con altas demandas de energía, como el corazón y otros músculos, son más susceptibles a la muerte celular debido a la reducción de la producción de energía en las mitocondrias y el transporte de proteínas.

Además, los glóbulos blancos afectados presentan mitocondrias con formas anómalas, lo que podría afectar su capacidad de crecimiento (proliferación) y maduración (diferenciación), provocando un debilitamiento del sistema inmunitario e infecciones recurrentes . Es probable que la disfunción mitocondrial conduzca a otros signos y síntomas del síndrome de Barth. [ 9 ]

Los fenotipos del síndrome de Barth abarcan una amplia gama, con consecuencias cardiovasculares , musculoesqueléticas , neurológicas , metabólicas y hematológicas . [ 46 ] [ 47 ] [ 48 ] Las manifestaciones clínicas comunes incluyen: [ 9 ] [ 39 ]

Las características adicionales incluyen miocardiopatía hipertrófica , no compactación aislada del miocardio ventricular izquierdo (NVI), arritmia ventricular , retraso motor, falta de apetito, fatiga e intolerancia al ejercicio, hipoglucemia , acidosis láctica , hiperamonemia y un crecimiento compensatorio tardío drástico después de un retraso del crecimiento durante la infancia. [ 39 ]

Una mutación c.348C>T resultó en miocardiopatía dilatada con no compactación del miocardio ventricular . [ 49 ] Un paciente con una mutación de cambio de marco de lectura c.227delC mostró síntomas de neutropenia , cardiomegalia y otros síntomas comunes del síndrome de Barth. [ 50 ] Otra mutación c.C153G resultó en acidosis metabólica grave , cardiomegalia y otros síntomas importantes del síndrome de Barth . [ 51 ]

No existe cura conocida para el BTHS, y su tratamiento es complejo y se retrasa debido a los diversos fenotipos de la enfermedad y su gran complejidad. [ 41 ] Por lo tanto, muchos tratamientos se centran en los trastornos cardiovasculares y metabólicos, en lugar de tratar el síntoma en sí. El elamipretida , un agente que protege el CL del daño oxidativo para mantener las crestas mitocondriales y la fosforilación oxidativa , se está probando actualmente en ensayos clínicos. [ 52 ] [ 53 ] Además, se han utilizado ácidos grasos dietéticos para mejorar la bioenergética y la función cardíaca en el BTHS. [ 54 ] Sin embargo, las manifestaciones graves de los síntomas en pacientes con BTHS requieren trasplante de corazón. Las estadísticas muestran que 9 de 73 (12 %) pacientes supervivientes se han sometido a un trasplante de corazón en la última actualización. [ 55 ] [ 48 ] El trasplante de corazón en pacientes con BTHS generalmente ha tenido éxito. [ 48 ]

Sistema cardiovascular

La miocardiopatía es una característica prominente del síndrome de Barth. El cambio en la composición de la cadena acilo y la peroxidación lipídica causada por la tafazzina defectuosa pueden provocar una acción sarcomérica defectuosa , lo que puede conducir a una carrera de fuerza insuficiente, tejido gravemente debilitado, ventrículo izquierdo agrandado, contracción parcial o incompleta y disminución del volumen de eyección. Estas consecuencias contribuyen a los fenotipos miocardiopáticos del síndrome de Barth, caracterizados por un corazón debilitado y una contractilidad disminuida. [ 36 ] [ 56 ] Alternativamente, se ha sugerido que las especies reactivas de oxígeno (ROS) son la causa principal de las alteraciones cardiovasculares en el BTHS. [ 57 ]

La miocardiopatía en el síndrome de Barth se manifiesta en diferentes grados. Un estudio de cohorte de pacientes con síndrome de Barth mostró que el 41,5 % de todas las miocardiopatías diagnosticadas se presentaron entre el nacimiento y el mes de edad, y el 95 % presentaba antecedentes de miocardiopatía. [ 55 ] Además, se han observado casos de miocardiopatías leves o de inicio tardío, como dos pacientes infantiles sin fenotipos miopáticos al momento del diagnóstico. [ 58 ] La miocardiopatía en el síndrome de Barth se manifiesta principalmente en múltiples formas, incluyendo la miocardiopatía dilatada (MCD), una afección del ventrículo izquierdo en la que el corazón se debilita y se agranda, y por lo tanto no puede bombear sangre de manera eficiente. La consiguiente disminución del flujo sanguíneo puede provocar hinchazón en las piernas y el abdomen, líquido en los pulmones y un mayor riesgo de coágulos sanguíneos . [ 9 ] Algunas mutaciones en el gen TAFAZZIN causan miocardiopatía dilatada sin las demás características del síndrome de Barth. La LVNC es una condición en la que el ventrículo izquierdo, caracterizado por una estructura esponjosa en la pared ventricular, presenta trabéculas prominentes y recesos intertrabeculares profundos. [ 59 ] La INVM ocurre cuando la cámara inferior izquierda del corazón (ventrículo izquierdo) no se desarrolla correctamente. En la INVM, el músculo cardíaco se debilita y no puede bombear sangre de manera eficiente, lo que frecuentemente causa insuficiencia cardíaca. [ 60 ] [ 36 ] También pueden ocurrir ritmos cardíacos anormales ( arritmias ).

Musculoesquelético

La patología musculoesquelética se presenta de diversas formas en pacientes con BTHS. Un fenotipo común es la debilidad generalizada y localizada. La debilidad se manifiesta como debilidad muscular evidente y mayor fatiga por esfuerzo debido a miopatía esquelética . Empeora cuando se presenta con los síntomas cardiovasculares del síndrome de Barth . [ 61 ] Otros síntomas de patología musculoesquelética incluyen hipotonía , retraso en el desarrollo motor, baja estatura y dismorfia facial en diversos grados. [ 62 ] Además, se ha demostrado que los pacientes con BTHS presentan una disminución en el peso, la longitud y la altura en relación con la población normal.

El tratamiento para los retrasos del desarrollo ha incluido la suplementación con almidón de maíz como fuente alternativa de glucosa. [ 48 ] Las deficiencias metabólicas se han tratado con suplementación oral de arginina y carnitina , que ha demostrado mejorar la función cardíaca y la debilidad muscular en algunos pacientes. [ 63 ] [ 64 ] [ 65 ] Sin embargo, no se ha publicado ninguna evaluación formal de la utilidad de la suplementación con carnitina y arginina, y sus usos solo han sido efectivos en pacientes con deficiencias específicas. [ 63 ] [ 65 ]

Sistema nervioso central

Las alteraciones cognitivas son comunes en pacientes con BTHS en diversos grados. Si bien a menudo se manifiesta una mayor incidencia de deterioro cognitivo [ 66 ] y dificultades leves de aprendizaje y habla [ 55 ] , muchos pacientes con BTHS también han mostrado capacidades cognitivas normales. [ 62 ] Esto demuestra la limitada afectación neurológica en BTHS, a pesar de las funciones cruciales de la tafazzina en la respiración mitocondrial cerebral y la función cognitiva normal. [ 67 ] Un estudio ha demostrado que el cerebro tiene una composición de CL distinta, con CL más diversa y menos dependiente de tetralinoleoilo. Esta composición disminuye la necesidad de remodelación de CL, lo que resulta en una composición menos dependiente de tafazzina. [ 30 ] Otro estudio encontró que el cerebro tiene una mayor concentración de cadenas acilo saturadas . [ 68 ] Finalmente, el cerebro tiene una mayor capacidad de eliminación de ROS , lo que permite eludir los efectos nocivos de las ROS. [ 67 ] Estos hallazgos explican los fenotipos neurológicos en pacientes con BTHS. [ 69 ]

Trastornos metabólicos

Los trastornos metabólicos en el BTHS se manifiestan en forma de aciduria 3-metilglutacónica (3-MGA), una afección caracterizada por niveles elevados de ácidos orgánicos en la orina, incluyendo ácido 3-metilglutacónico , ácido 3-metilglutárico y ácido 2-etilhidracrílico. [ 70 ] Si bien la 3-MGA se excreta en gran medida en pacientes con BTHS, se ha observado que algunos pacientes presentan niveles normales de ácidos orgánicos en la orina. [ 71 ] El tratamiento de la 3-MGA y las deficiencias metabólicas ha incluido riboflavina o coenzima Q 10 , que han demostrado una mejoría significativa en los pacientes. [ 70 ]

Neutropenia

La principal patología hematológica en pacientes con BTHS es la neutropenia , una afección caracterizada por una disminución del número total de neutrófilos en circulación, con un aumento de monocitos y eosinófilos y sin fluctuaciones en los linfocitos . [ 48 ] La presentación de la neutropenia varía de leve a grave, cíclica a no cíclica e intermitente a crónica. [ 72 ] Un recuento absoluto de neutrófilos <  500/μL, definido como neutropenia crónica grave (NCG), es la forma más perjudicial. [ 73 ]

Cáncer

Se ha descubierto que TAFAZZIN se expresa en altos niveles en células de cáncer gástrico resistentes al cisplatino . Se identificó que esta resistencia se debe a la capacidad adquirida de las células cancerosas para experimentar una transición epitelio-mesenquimal (EMT). Los hallazgos de que TAFAZZIN participa en la inducción de la EMT, así como sus altos niveles en estas células cancerosas, pueden indicar su participación en el cáncer gástrico. [ 10 ] [ 11 ] La sobreexpresión de TAFAZZIN se ha relacionado con el cáncer de recto, [ 74 ] cáncer de próstata, [ 75 ] neoplasia tiroidea, [ 76 ] y cáncer de cuello uterino. [ 12 ] En un estudio de 140 pacientes suecos con cáncer de recto, la sobreexpresión de TAFAZZIN se asoció con un aumento en la expresión de oncogenes (FXYD-3 y Livin). También se descubrió que mejora la respuesta antiapoptótica celular y el crecimiento celular anormal, e incluso se encontró que es un indicador del estadio, tipo y progresión del cáncer de recto. [ 74 ] Además, los niveles de TAFAZZIN se conectaron con la respuesta a la radioterapia de los pacientes, lo que potencialmente ofrece información sobre la recurrencia del cáncer en los pacientes. [ 74 ] Un vínculo potencial entre PI3K y TAFAZZIN indica una posible asociación entre la señalización de PI3K y TAFAZZIN , ya que ambos estaban altamente elevados en células cancerosas mutantes de PTEN . [ 10 ] En el cáncer de próstata, se demostró que CL, que es remodelado por tafazzin, tiene un alto contenido de ácido palmitoleico, que se encontró que tiene la capacidad de estimular la proliferación de células de cáncer de próstata y reducir la tasa de apoptosis. [ 75 ] En la neoplasia tiroidea, TAFAZZIN permite distinguir los adenomas foliculares de los carcinomas foliculares, [ 76 ] mientras que en el cáncer de cuello uterino los niveles de tafazzin aumentaron desde el tejido normal, a las lesiones intraepiteliales escamosas, a carcinoma cervical escamoso. Según estudios sobre la progresión del cáncer de cuello uterino, se cree que TAFAZZIN puede inducir cáncer al inhibir la apoptosis y promover el crecimiento, la viabilidad y la tumorigénesis de las células cancerosas. [ 12 ]

Interacciones

Se ha demostrado que la tafazzina tiene interacciones proteína-proteína con las siguientes y más. [ 77 ] [ 39 ]

Notas

Referencias

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  • TAZ+proteína,+humana en los Encabezamientos de Materia Médica (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .