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HLA-F

El antígeno de histocompatibilidad de clase I de HLA, cadena alfa F es una proteína que en humanos está codificada por el gen HLA-F . [4] [5] Es una molécula intracelular vacía ...

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El antígeno de histocompatibilidad de clase I de HLA, cadena alfa F es una proteína que en humanos está codificada por el gen HLA-F . [4] [5] Es una molécula intracelular vacía que codifica una cadena pesada no clásica anclada a la membrana y que forma un heterodímero con una cadena ligera de β-2 microglobulina . Pertenece a los parálogos de la cadena pesada de clase I de HLA que se separan de la mayoría de las cadenas pesadas de HLA. HLA-F se localiza en el retículo endoplasmático y el aparato de Golgi, y también es único en el sentido de que exhibe pocos polimorfismos en la población humana en relación con los otros genes HLA; sin embargo, se han encontrado diferentes isoformas de numerosas variantes de transcripción encontradas para el gen HLA-F. Sus vías incluyen la señalización de IFN-gamma y la fosforilación mediada por CDK (quinasa dependiente de ciclina) y la eliminación de la proteína Cdc6 de Saccharomyces cerevisiae , que es crucial para la replicación funcional del ADN . [6]

HLA-F

El complejo mayor de histocompatibilidad (CMH) es un grupo de proteínas de la superficie celular que en los seres humanos también se denomina complejo del antígeno leucocitario humano (HLA). Estas proteínas están codificadas por un grupo de genes conocido como locus HLA . El locus HLA ocupa un tramo de ~3 Mbp que se encuentra en el brazo corto del cromosoma 6, específicamente en 6p21.1-21.3. [7] Las proteínas del MHC se clasifican en tres categorías principales, a saber, clase I, II y III. Hay más de 140 genes dentro del locus HLA y a menudo se los llama genes HLA . [8] [9] HLA-A , B y C son los genes de clase I clásicos y HLA-E , F y G son los genes de clase I no clásicos. [10] [4] La proteína codificada a partir del gen HLA-F se aisló originalmente de la línea celular linfoblastoide humana 721. [11]

Gene

El gen HLA-F se encuentra en el brazo corto del cromosoma 6 , telomérico al locus HLA-A . [10] HLA-F tiene poco polimorfismo alélico [8] y está altamente conservado en otros primates . [12] HLA-F parece ser un recombinante entre dos familias multigénicas, una que comprende secuencias conservadas que se encuentran en todas las proteínas de clase I ( tramo transmembrana único ) y otra familia distinta de genes con un UTR 3' conservado. Muchos de estos genes están altamente transcritos y expresados ​​diferencialmente . [4] El gen de la cadena pesada contiene 8 exones . El exón uno codifica el péptido líder, los exones 2 y 3 codifican los dominios alfa1 y alfa2, los sitios de unión del péptido putativo, el exón 4 codifica el dominio alfa3, los exones 5 y 6 codifican la región transmembrana y los exones 7 y 8 la cola citoplasmática. Sin embargo, los exones 7 y 8 (la cola citoplasmática) no se traducen debido a un codón de terminación de traducción en marco en el exón 6. [5]

Proteína

La proteína HLA-F es una molécula de ~40-41 kDa con dominios conservados . [13] El exón 7 está ausente del ARNm de HLA-F. [4] [14] La ausencia de este exón produce una modificación en la cola citoplasmática de la proteína, haciéndola más corta en relación con las proteínas HLA de clase I clásicas. [4] La cola citoplasmática ayuda a HLA-F a salir del retículo endoplásmico , [15] y esa función la realiza principalmente el aminoácido valina que se encuentra en el extremo C-terminal de la cola. [15] [16]

Estructura

La estructura de HLA-F es similar a la de los otros genes HLA de clase I, que constan de ocho exones. De los residuos clave que probablemente se formen a partir del suelo del surco, la posición 97 es una glicina cuyo residuo es un solo protón, mientras que en la mayoría de las estructuras de clase Ia es un residuo cargado y en HLA-E, es un triptófano hidrófobo voluminoso . Si el surco de HLA-F se une a un péptido , entonces el residuo de glicina creará espacio en la porción media del surco que podría permitir que las cadenas laterales más grandes encajen y se acomoden. Este gen de clase I no clásico también tiene dos residuos de histidina (His 114-His116) muy juntos en el suelo del surco C-terminal , reflejando His-9-His99 en HLA-E. Tyr 7, Tyr 59, Tyr 159 y Tyr 171, que normalmente están involucrados en la red de enlaces de hidrógeno a los residuos N-terminales del péptido , se conservan. [17]

Las posibles regiones de bolsillo de HLA-F incluyen una situación en la que el bolsillo A es hidrófobo y similar al de HLA-E, y el bolsillo B retiene Met 45 y Ala 67, que también caracterizan el bolsillo de HLA-E y es probable que sean hidrófobos y grandes. El bolsillo C, sin embargo, difiere significativamente del de HLA-E con similitudes con el bolsillo C de HLA-B8. En la región del bolsillo D de esta proteína, la Asn 99 puede favorecer un residuo cargado, pero los otros residuos en este bolsillo, incluida la fenilalanina , hacen que sea difícil hacer predicciones. Sin embargo, el bolsillo F de HLA-F parece bien conservado con HLA-E y las otras moléculas de clase Ia y probablemente favorece un grupo alifático, como la leucina. [17] [18]

Expresión

Las moléculas clásicas de HLA de clase I interactúan con HLA-F a través de su cadena pesada. [16] Sin embargo, las moléculas de HLA de clase I solo interactúan con HLA-F cuando están en forma de confórmero abierto (libre de péptido ). Por lo tanto, HLA-F se expresa independientemente del péptido unido. [16] [19]

Expresión intracelular

El HLA-F se expresa intracelularmente en linfocitos de sangre periférica (PBL), células linfocíticas en reposo ( B , T , NK y monocitos ), amígdalas , bazo , timo , vejiga , cerebro , colon, riñón , hígado , linfoblastos , leucemia de células T , coriocarcinoma y carcinoma . [13] [20] [21]

Expresión extracelular

El HLA-F se expresa en la superficie celular de los linfocitos activados , las células HeLa , las células linfoblastoides transformadas por EBV y en algunas líneas celulares de monocitos activados. [15] [20] La expresión superficial del HLA-F coincide con la respuesta inmune activada , ya que el HLA-F se encuentra principalmente en la superficie de las células T de memoria estimuladas, pero no en las células T reguladoras circulantes . [22]

Expresión durante el embarazo

En el primer trimestre, el HLA-F se expresa débilmente en los elementos trofoblásticos que residen fuera de las vellosidades ( células trofoblásticas extravellosas ). Su expresión aumenta y se transloca a la superficie celular durante el segundo trimestre, coincidiendo con el crecimiento fetal, lo que, en contexto, sugiere que desempeña un papel en el desarrollo. [23]

Interacción con células NK

El HLA-F se puede expresar de dos maneras en la superficie celular: con β2m y un péptido como un complejo de cadena pesada del HLA-F o sin el péptido y β2m como un confórmero abierto con solo la cadena pesada. Puede transportarse desde el retículo endoplásmico parcialmente con la ayuda de tapasina , independientemente del complejo proteico TAP, típicamente asociado con el procesamiento y transporte de antígenos. Los HLA-F de confórmero abierto (OC) pueden formar homodímeros y heterodímeros con OC de HLA clase I distintos, lo que puede sugerir que están involucrados en la presentación cruzada de antígenos extracelulares. [24]

 Los OC de HLA pueden unirse a otros receptores además del complejo HLA con el péptido β2m, lo que es más relevante para la diversa función de HLA-F. Estos receptores incluyen receptores inmunitarios inhibidores y activadores de unión expresados ​​principalmente en células asesinas naturales (NK), pero también incluyen otras células inmunitarias. Para ello, los OC de HLA se unen al receptor activador KIR3DS1 y a los receptores inhibidores de células asesinas 3DL1 y 3dL2. [18]

 Estudios recientes sugieren además que el HLA-F también presenta péptidos largos (de 7 a más de 30 aminoácidos) a los receptores de células T. Esto lo pueden hacer gracias a una sustitución de aminoácidos en la posición 62 que forma un surco abierto con extensiones N-terminales. Aún no se sabe si esto puede tener consecuencias en la regulación inmunitaria en la zona de contacto feto-materna. [24]

Regulación transcripcional de HLA-F

En el promotor de HLA-F, ambos módulos reguladores estudiados muestran homología con los genes clásicos del MHC de clase I. HLA-F tiene un potenciador del sitio κB1 conservado unido por NF- κB , pero el gen HLA-F no es inducido por NF- κB sin secuencias reguladoras flanqueantes (como IRSE) que proporcionan una función auxiliar. El IRSE en HLA-F es homólogo a otros genes clásicos del MHC de clase I. INF- γ también induce HLA-F con su IRSE (elemento de respuesta estimulada por IFN). Además, también es inducido por CIITA , un coactivador transcripcional que regula la transcripción de genes del MHC de clase II. [25]

Función

El HLA-F pertenece a los parálogos no clásicos de la cadena pesada de la clase I del HLA. En comparación con las moléculas clásicas de la clase I del HLA, presenta muy pocos polimorfismos. Esta molécula de clase I existe principalmente como un heterodímero asociado con la cadena ligera invariante β-2 microglobulina.

El HLA-F es actualmente la molécula HLA más enigmática de todas. Por lo tanto, sus funciones precisas aún están por resolver. Sin embargo, a diferencia de otras moléculas HLA, reside principalmente intracelularmente y rara vez alcanza la superficie celular, por ejemplo, tras la activación de las células NK , B y T. A diferencia de las moléculas HLA de clase I clásicas, que poseen diez aminoácidos altamente conservados responsables del reconocimiento de antígenos, el HLA-F solo tiene 5, lo que sugiere una función biológica diferente de la presentación de péptidos. Tras la activación de las células inmunitarias, el HLA-F se une a las formas libres de las moléculas HLA de clase I y alcanza la superficie celular como heterodímero. De esta manera, el HLA-F estabiliza las moléculas HLA de clase I que aún no se han unido a los péptidos, actuando así como chaperona y transportando el HLA de clase I libre hacia, sobre y desde la superficie celular. [26]

Asociación con ligandos especializados

El HLA-F se ha observado solo en un subconjunto de membranas celulares, principalmente células B y linfocitos activados . [23] Como resultado, se ha sugerido que su función implica la asociación con ligandos especializados que se vuelven disponibles en la membrana celular de las células activadas. [13] Por ejemplo, el HLA-F puede actuar como un péptido de unión de ILT2 e ILT4 . [21] [6] El HLA-F puede asociarse con TAP (transportador asociado con el procesamiento de antígenos) y con el complejo multimérico involucrado en la carga de péptidos. [13] [21] [20] [22]

Tolerancia inmunitaria materna

Se ha observado que las tres proteínas no clásicas de clase I de HLA se expresan en los trofoblastos placentarios en contacto con las células inmunes maternas. [8] Esto sugiere que estas proteínas colaboran en la respuesta inmune y que HLA-F juega un papel fundamental tanto en la respuesta inmune normal como en la materna. [8] HLA-F también se expresa en los trofoblastos extravellosos deciduales . [23] Durante el embarazo, HLA-F interactúa con las células T reg y los trofoblastos extravellosos mediando la tolerancia materna al feto . [22]

Comunicación intermolecular

Durante la interacción entre HLA-F y la cadena pesada (HC) de las moléculas de HLA clase I en los linfocitos activados, HLA-F desempeña un papel como chaperona , escoltando a la HC de HLA clase I a la superficie celular y estabilizando su expresión en ausencia de péptido. [16] HLA-F se une a la mayoría de las formas alélicas de los conformadores abiertos de HLA clase I, pero no se une a los complejos peptídicos. [19]

Los patrones de expresión de HLA-F en las células T sugieren que HLA-F está involucrado en la vía de comunicación entre las células T reguladoras y las células T activadas, donde HLA-F señala que la respuesta inmunitaria se ha activado. Durante esta comunicación, HLA-F invoca la secreción de citocinas inhibidoras por parte de las células T reguladoras o proporciona una señal inhibidora simple a las células T reguladoras, lo que permite que se produzca una respuesta inmunitaria normal. [22]

Presentación cruzada de antígenos exógenos

Las proteínas virales y otros antígenos exógenos disminuyen la expresión superficial de HLA-F porque las proteínas exógenas interactúan con las moléculas de HLA clase I en los mismos sitios donde interactúa HLA-F, produciendo reticulación . Las proteínas exógenas desencadenan una co-localización interna de las moléculas HLA-F y HLA clase I. [19] Las proteínas exógenas con mayor afinidad interactuarán más fácilmente con las moléculas de HLA clase I desencadenando una disociación de HLA clase I/HLA-F, reduciendo así los niveles superficiales de HLA-F. [19] HLA-F interactúa con el confórmero abierto (OC) de HLA clase I y funcionan juntos en la presentación cruzada de antígeno exógeno. El antígeno exógeno se une a una estructura en la superficie de las células activadas; esta estructura está compuesta por el confórmero abierto de HLA clase I y HLA-F; el punto de contacto de unión del péptido es un epítopo específico de HLA clase I en el antígeno exógeno. [19]

Ligando durante la respuesta inflamatoria

El complejo OC HLA-F/HLA clase I tiene dos funciones distintas que son fundamentales para la respuesta inflamatoria : primero, es un ligando para los receptores KIR y puede activar e inhibir KIR; segundo, está involucrado en la presentación cruzada de antígeno exógeno. [27] [28] [18]

El complejo OC HLA-F/HLA clase I es un ligando para un subconjunto de receptores KIR ( receptor similar a inmunoglobulina de células asesinas ). [27] Específicamente, se demostró que HLA-F interactúa física y funcionalmente con tres receptores KIR: KIR3DL2, KIR2DS4 y KIR3DS1, particularmente durante la respuesta inflamatoria. [27] [28] [18] KIR interactúa directamente con HLA-F y HLA clase I individualmente ( es decir , no es necesaria la dimerización entre HLA-F y HLA clase I).

Asociación de enfermedades

El HLA-F se ha relacionado con varias enfermedades (Tabla). En el caso del cáncer y los tumores, se ha descubierto que la expresión del HLA-F aumenta en el adenocarcinoma gástrico , [29] cáncer de mama , [ 30 ] carcinoma esofágico , [31] cáncer de pulmón , [32] carcinoma hepatocelular , [33] y neuroblastoma . [34] El HLA-F también se ha asociado con la susceptibilidad a varias enfermedades: hepatitis B , [35] lupus eritematoso sistémico , [36] y diabetes tipo 1 (DT1). [37]

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Lectura adicional

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