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Articulo de referencia

lisina

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Este artículo se publicó en la revista científica WikiJournal of Science (2018), que cuenta con revisión por pares. Haga clic para ver la versión publicada.

Modelo de bola y varilla de lisina para el giro

La lisina (símbolo Lys o K [ 2 ] ; también L -lisina ) es un α-aminoácido precursor de muchas proteínas . La lisina contiene un grupo α-amino (que se encuentra en la forma protonada −NH + 3 cuando la lisina se disuelve en agua a pH fisiológico ), un grupo α-carboxílico (que se encuentra en la forma desprotonada −COO − cuando la lisina se disuelve en agua a pH fisiológico) y una cadena lateral (CH 2 ) 4 NH 2 (que está parcialmente protonada cuando la lisina se disuelve en agua a pH fisiológico), por lo que se clasifica como un aminoácido alifático básico , cargado (en agua a pH fisiológico) . Está codificada por los codones AAA y AAG. Como casi todos los demás aminoácidos, el carbono α es quiral y la lisina puede referirse a cualquiera de los enantiómeros o a una mezcla racémica de ambos. Para los fines de este artículo, la lisina se referirá al enantiómero biológicamente activo L- lisina, donde el carbono α tiene la configuración S.

El cuerpo humano no puede sintetizar lisina. Es esencial para los humanos y, por lo tanto, debe obtenerse a través de la dieta. En los organismos que sintetizan lisina, existen dos vías biosintéticas principales: la vía del diaminopimelato y la vía del α-aminoadipato , que emplean enzimas y sustratos distintos y se encuentran en diversos organismos. El catabolismo de la lisina se produce a través de varias vías, la más común de las cuales es la vía de la sacaropina .

La lisina desempeña varias funciones en los seres humanos, principalmente en la proteinogénesis , pero también en la reticulación de los polipéptidos de colágeno , la absorción de nutrientes minerales esenciales y la producción de carnitina , fundamental en el metabolismo de los ácidos grasos . La lisina también suele estar implicada en las modificaciones de las histonas y, por lo tanto, influye en el epigenoma . El grupo ε-amino participa frecuentemente en la formación de enlaces de hidrógeno y actúa como base general en la catálisis . El grupo ε- amonio ( −NH + 3 ) se une al cuarto carbono desde el carbono α, que a su vez se une al grupo carboxilo ( −COOH ). [ 3 ]

Debido a su importancia en diversos procesos biológicos, la deficiencia de lisina puede provocar varias enfermedades, como defectos en el tejido conectivo, alteraciones en el metabolismo de los ácidos grasos, anemia y deficiencia sistémica de proteínas y energía. Por el contrario, un exceso de lisina, causado por un catabolismo ineficaz, puede provocar trastornos neurológicos graves .

La lisina fue aislada por primera vez por el químico biológico alemán Ferdinand Heinrich Edmund Drechsel en 1889 a partir de la hidrólisis de la proteína caseína , [ 4 ] y por ello la denominó lisina, del griego λύσις (lisis) ' aflojamiento ' . [ 5 ] [ 6 ] En 1902, los químicos alemanes Emil Fischer y Fritz Weigert determinaron la estructura química de la lisina mediante su síntesis. [ 7 ] 

El símbolo de una letra K se asignó a la lisina por ser la más cercana alfabéticamente, mientras que la L se asignó a la leucina, estructuralmente más simple, y la M a la metionina. [ 8 ]

Biosíntesis

Rutas de biosíntesis de lisina. Dos rutas son responsables de la biosíntesis de novo de L -lisina, a saber, la ruta del (A) diaminopimelato y la ruta del (B) α-aminoadipato.

Se han identificado dos vías en la naturaleza para la síntesis de lisina. La vía del diaminopimelato (DAP) pertenece a la familia biosintética derivada del aspartato , que también participa en la síntesis de treonina , metionina e isoleucina , [ 9 ] [ 10 ] mientras que la vía del α-aminoadipato (AAA) forma parte de la familia biosintética del glutamato . [ 11 ] [ 12 ]

vía DAP

La vía DAP se encuentra tanto en procariotas como en plantas y comienza con la reacción de condensación catalizada por la dihidrodipicolinato sintasa (DHDPS) (EC 4.3.3.7) entre el L -aspartato semialdehído derivado del aspartato y el piruvato para formar ácido (4S ) -4-hidroxi-2,3,4,5-tetrahidro-(2S ) -dipicolínico (HTPA). [ 13 ] [ 14 ] [ 15 ] [ 16 ] [ 17 ] El producto luego es reducido por la dihidrodipicolinato reductasa (DHDPR) (EC 1.3.1.26), con NAD(P)H como donador de protones, para producir 2,3,4,5-tetrahidrodipicolinato (THDP). [ 18 ] A partir de este punto, se han encontrado cuatro variaciones de la vía, a saber, las vías de la acetilasa, aminotransferasa, deshidrogenasa y succinilasa. [ 9 ] [ 19 ] Tanto la vía variante de la acetilasa como la de la succinilasa utilizan cuatro pasos catalizados por enzimas , la vía de la aminotransferasa utiliza dos enzimas y la vía de la deshidrogenasa utiliza una sola enzima. [ 20 ] Estas cuatro vías variantes convergen en la formación del penúltimo producto, meso -diaminopimelato, que posteriormente se descarboxila enzimáticamente en una reacción irreversible catalizada por la diaminopimelato descarboxilasa (DAPDC) (EC 4.1.1.20) para producir L -lisina. [ 21 ] [ 22 ] La vía DAP está regulada en múltiples niveles, incluyendo aguas arriba en las enzimas involucradas en el procesamiento del aspartato, así como en el paso inicial de condensación catalizado por DHDPS. [ 22 ] [ 23 ] La lisina imparte un fuerte bucle de retroalimentación negativa sobre estas enzimas y, posteriormente, regula toda la vía. [ 23 ]

Vía AAA

La vía AAA implica la condensación de α-cetoglutarato y acetil-CoA a través del intermediario AAA para la síntesis de L -lisina. Se ha demostrado que esta vía está presente en varias especies de levaduras , así como en protistas y hongos superiores. [ 12 ] [ 24 ] [ 25 ] [ 26 ] [ 27 ] [ 28 ] [ 29 ] También se ha informado que se ha encontrado una variante alternativa de la ruta AAA en Thermus thermophilus y Pyrococcus horikoshii , lo que podría indicar que esta vía está más extendida en procariotas de lo que se propuso originalmente. [ 30 ] [ 31 ] [ 32 ] El primer paso y limitante de la velocidad en la vía AAA es la reacción de condensación entre acetil-CoA y α‑cetoglutarato catalizada por la homocitrato-sintasa (HCS) (EC 2.3.3.14) para dar el intermedio homocitril‑CoA, que es hidrolizado por la misma enzima para producir homocitrato . [ 33 ] El homocitrato es deshidratado enzimáticamente por la homoaconitasa (HAc) (EC 4.2.1.36) para producir cis‑ homoaconitato . [ 34 ] Luego, la HAc cataliza una segunda reacción en la que el cis ‑homoaconitato sufre rehidratación para producir homoisocitrato . [ 12 ] El producto resultante sufre una descarboxilación oxidativa por la homoisocitrato deshidrogenasa (HIDH) (EC 1.1.1.87) para producir α-cetoadipato. [ 12 ] Luego se forma AAA a través de una aminotransferasa dependiente de piridoxal 5'-fosfato (PLP-AT) (EC 2.6.1.39), utilizando glutamato como donador de amino. [ 33 ] A partir de este punto, la vía AAA varía con [¿falta algo aquí ? -> ¡al menos, el encabezado de la sección!] en el reino. En los hongos, el AAA se reduce a α-aminoadipato-semialdehído a través de la AAA reductasa (EC 1.2.1.95) en un proceso único que involucra tanto adenilación como reducción, activado por una fosfopanteteinil transferasa (EC 2.7.8.7). [ 12 ] Una vez que se forma el semialdehído,la sacaropinareductasa(EC 1.5.1.10) cataliza una reacción de condensación con glutamato y NAD(P)H, como donador de protones, y laiminase reduce para producir el penúltimo producto, sacaropina. [ 32 ] El paso final de la vía en hongos implica ladesaminaciónsacaropina deshidrogenasa (SDH)(EC 1.5.1.8), lo que da como resultadoL-lisina. [ 12 ] En una vía AAA variante que se encuentra en algunos procariotas, el AAA se convierte primero enN-acetil-α-aminoadipato, que sefosforilay luegose desfosforilaal ε-aldehído. [ 32 ] [ 33 ] El aldehído luego setransaminaaN-acetillisina, que se desacetila para darL-lisina. [ 32 ] [ 33 ] Sin embargo, las enzimas involucradas en esta vía variante necesitan una mayor validación.

Catabolismo

Vía catabólica de la lisina en la sacaropina. La vía de la sacaropina es la vía más importante para el catabolismo de la lisina.

Como con todos los aminoácidos, el catabolismo de la lisina se inicia a partir de la absorción de lisina dietética o de la degradación de proteínas intracelulares . El catabolismo también se utiliza como un medio para controlar la concentración intracelular de lisina libre y mantener un estado estable para prevenir los efectos tóxicos del exceso de lisina libre. [ 35 ] Hay varias vías involucradas en el catabolismo de la lisina, pero la más utilizada es la vía de la sacaropina, que tiene lugar principalmente en el hígado (y órganos equivalentes) en animales, específicamente dentro de las mitocondrias . [ 36 ] [ 35 ] [ 37 ] [ 38 ] Esta es la inversa de la vía AAA descrita anteriormente. [ 36 ] [ 39 ] En animales y plantas, los dos primeros pasos de la vía de la sacaropina son catalizados por la enzima bifuncional, α-aminoadipic semialdehído sintasa (AASS) , que posee actividades tanto de lisina-cetoglutarato reductasa (LKR) (EC 1.5.1.8) como de SDH, mientras que en otros organismos, como bacterias y hongos, ambas enzimas están codificadas por genes separados . [ 40 ] [ 41 ] El primer paso implica la reducción de L -lisina catalizada por LKR en presencia de α-cetoglutarato para producir sacaropina, con NAD(P)H actuando como donador de protones. [ 42 ] La sacaropina luego sufre una reacción de deshidratación, catalizada por SDH en presencia de NAD + , para producir AAS y glutamato. [ 43 ] La AAS deshidrogenasa (AASD) (EC 1.2.1.31) deshidrata aún más la molécula en AAA. [ 42 ] Posteriormente, la PLP-AT cataliza la reacción inversa a la de la vía de biosíntesis de AAA, lo que resulta en la conversión de AAA en α-cetoadipato. El producto, α-cetoadipato, se descarboxila en presencia de NAD + y coenzima A para producir glutaril-CoA; sin embargo, la enzima involucrada en esto aún no se ha dilucidado por completo. [ 44 ] [ 45 ] Algunas evidencias sugieren que el complejo 2-oxoadipato deshidrogenasa (OADHc), que es estructuralmente homólogo a la subunidad E1 del complejo oxoglutarato deshidrogenasa (OGDHc) (EC 1.2.4.2), es responsable de la reacción de descarboxilación. [ 44 ][ 46 ] Finalmente, el glutaril-CoA se descarboxila oxidativamente a crotonil-CoA por acción dela glutaril-CoA deshidrogenasa(EC 1.3.8.6), que posteriormente se procesa mediante múltiples pasos enzimáticos para producir acetil-CoA; unmetabolitoinvolucrado en elciclo del ácido tricarboxílico (TCA). [ 42 ] [ 47 ] [ 48 ] [ 49 ]

Valor nutricional

La lisina es un aminoácido esencial en los seres humanos. [ 50 ] El requerimiento nutricional diario en humanos varía de aproximadamente 60  mg/kg en la infancia a aproximadamente 30  mg/kg en adultos. [ 36 ] Este requerimiento se satisface comúnmente en las sociedades occidentales , con una ingesta de lisina proveniente de carne y vegetales que supera ampliamente el requerimiento recomendado. [ 36 ] En las dietas vegetarianas, la ingesta de lisina es menor debido a la cantidad limitada de lisina presente en los cereales en comparación con las fuentes cárnicas. [ 36 ]

Dada la concentración limitante de lisina en los cultivos de cereales, se ha especulado durante mucho tiempo que el contenido de lisina puede incrementarse mediante prácticas de modificación genética . [ 51 ] [ 52 ] A menudo, estas prácticas han implicado la desregulación intencional de la vía DAP mediante la introducción de ortólogos de la enzima DHDPS insensibles a la retroalimentación de la lisina. [ 51 ] [ 52 ] Estos métodos han tenido un éxito limitado, probablemente debido a los efectos secundarios tóxicos del aumento de lisina libre y los efectos indirectos en el ciclo de Krebs . [ 53 ] Las plantas acumulan lisina y otros aminoácidos en forma de proteínas de almacenamiento de semillas , que se encuentran dentro de las semillas de la planta, y esto representa el componente comestible de los cultivos de cereales. [ 54 ] Esto resalta la necesidad no solo de aumentar la lisina libre, sino también de dirigir la lisina hacia la síntesis de proteínas de almacenamiento de semillas estables y, posteriormente, aumentar el valor nutricional del componente consumible de los cultivos. [ 55 ] [ 56 ] Si bien las prácticas de modificación genética han tenido un éxito limitado, las técnicas de mejoramiento selectivo más tradicionales han permitido el aislamiento del " Maíz de Proteína de Calidad ", que ha aumentado significativamente los niveles de lisina y triptófano , también un aminoácido esencial. Este aumento en el contenido de lisina se atribuye a una mutación opaca-2 que redujo la transcripción de las proteínas de almacenamiento de semillas relacionadas con la zeína que carecen de lisina y, como resultado, aumentó la abundancia de otras proteínas ricas en lisina. [ 56 ] [ 57 ] Comúnmente, para superar la abundancia limitante de lisina en el alimento para el ganado , se agrega lisina producida industrialmente. [ 58 ] [ 59 ] El proceso industrial incluye el cultivo fermentativo de Corynebacterium glutamicum y la posterior purificación de la lisina. [ 58 ]

Fuentes dietéticas

Buenas fuentes de lisina son los alimentos ricos en proteínas como los huevos, la carne (específicamente la carne roja, el cordero, el cerdo y las aves), la soja , las judías y los guisantes, el queso (en particular el parmesano ) y ciertos pescados (como el bacalao y las sardinas ). [ 60 ] La lisina es el aminoácido limitante (el aminoácido esencial que se encuentra en menor cantidad en el alimento en cuestión) en la mayoría de los cereales , pero es abundante en la mayoría de las legumbres. [ 61 ] Las judías contienen la lisina que le falta al maíz , y en el registro arqueológico humano las judías y el maíz a menudo aparecen juntos, como en las Tres Hermanas : judías, maíz y calabaza. [ 62 ]

Se considera que un alimento tiene suficiente lisina si tiene al menos 51  mg de lisina por gramo de proteína (de modo que la proteína sea 5,1 % de lisina). [ 63 ] El clorhidrato de L -lisina se utiliza como suplemento dietético , proporcionando un 80,03 % de L -lisina. [ 64 ] Por lo tanto, 1  g de L -lisina está contenido en 1,25  g de clorhidrato de L -lisina.

Funciones biológicas

La función más común de la lisina es la proteinogénesis. La lisina frecuentemente desempeña un papel importante en la estructura de las proteínas . Dado que su cadena lateral contiene un grupo con carga positiva en un extremo y una larga cola de carbono hidrofóbica cerca del esqueleto, la lisina se considera algo anfipática . Por esta razón, la lisina puede encontrarse enterrada, así como, más comúnmente, en canales de solventes y en el exterior de las proteínas, donde puede interactuar con el entorno acuoso. [ 65 ] La lisina también puede contribuir a la estabilidad de las proteínas, ya que su grupo ε-amino a menudo participa en enlaces de hidrógeno , puentes salinos e interacciones covalentes para formar una base de Schiff . [ 65 ] [ 66 ] [ 67 ] [ 68 ]

Un segundo papel importante de la lisina es en la regulación epigenética a través de la modificación de histonas . [ 69 ] [ 70 ] Hay varios tipos de modificaciones covalentes de histonas, que comúnmente involucran residuos de lisina que se encuentran en la cola sobresaliente de las histonas. Las modificaciones a menudo incluyen la adición o eliminación de un acetilo (−CH 3 CO) formando acetillisina o revirtiendo a lisina, hasta tres metilos (−CH 3 ) , ubiquitina o un grupo de proteína sumo . [ 69 ] [ 71 ] [ 72 ] [ 73 ] [ 74 ] Las diversas modificaciones tienen efectos posteriores en la regulación génica , en la que los genes pueden ser activados o reprimidos.

La lisina también se ha implicado en un papel clave en otros procesos biológicos, incluyendo: proteínas estructurales de los tejidos conectivos , homeostasis del calcio y metabolismo de los ácidos grasos . [ 75 ] [ 76 ] [ 77 ] Se ha demostrado que la lisina participa en el entrecruzamiento entre los tres polipéptidos helicoidales del colágeno , lo que resulta en su estabilidad y resistencia a la tracción. [ 75 ] [ 78 ] Este mecanismo es similar al papel de la lisina en las paredes celulares bacterianas , en las que la lisina (y el meso -diaminopimelato) son críticos para la formación de entrecruzamientos y, por lo tanto, para la estabilidad de la pared celular. [ 79 ] Este concepto se ha explorado previamente como un medio para evitar la liberación no deseada de bacterias modificadas genéticamente potencialmente patógenas . Se propuso que una cepa auxótrofa de Escherichia coli ( X 1776) podría usarse para todas las prácticas de modificación genética, ya que la cepa no puede sobrevivir sin la suplementación de DAP y, por lo tanto, no puede vivir fuera de un entorno de laboratorio. [ 80 ] También se ha propuesto que la lisina está involucrada en la absorción intestinal de calcio y la retención renal, y por lo tanto, puede desempeñar un papel en la homeostasis del calcio . [ 76 ] Finalmente, se ha demostrado que la lisina es un precursor de la carnitina , que transporta ácidos grasos a las mitocondrias , donde pueden ser oxidados para la liberación de energía. [ 77 ] [ 81 ] La carnitina se sintetiza a partir de trimetillisina , que es un producto de la degradación de ciertas proteínas, por lo que la lisina primero debe incorporarse a las proteínas y ser metilada antes de ser convertida en carnitina. [ 77 ] Sin embargo, en los mamíferos la principal fuente de carnitina son las fuentes dietéticas, en lugar de a través de la conversión de lisina. [ 77 ]

En opsinas como la rodopsina y las opsinas visuales (codificadas por los genes OPN1SW , OPN1MW y OPN1LW ), el retinaldehído forma una base de Schiff con un residuo de lisina conservado, y la interacción de la luz con el grupo retinilideno provoca la transducción de señales en la visión del color (véase el ciclo visual para más detalles).

Roles en disputa

Se ha debatido ampliamente que la lisina, administrada por vía intravenosa u oral, puede aumentar significativamente la liberación de hormonas del crecimiento . [ 82 ] Esto ha llevado a que los atletas utilicen la lisina para promover el crecimiento muscular durante el entrenamiento; sin embargo, hasta la fecha no se ha encontrado evidencia significativa que respalde esta aplicación de la lisina. [ 82 ] [ 83 ]

Debido a que las proteínas del virus del herpes simple (VHS) son más ricas en arginina y más pobres en lisina que las células que infectan, se han probado suplementos de lisina como tratamiento. Dado que los dos aminoácidos se absorben en el intestino, se recuperan en el riñón y se transportan a las células mediante los mismos transportadores de aminoácidos , una abundancia de lisina limitaría, en teoría, la cantidad de arginina disponible para la replicación viral. [ 84 ] Los estudios clínicos no proporcionan evidencia sólida de su eficacia como profiláctico o en el tratamiento de brotes de VHS. [ 85 ] [ 86 ] En respuesta a las afirmaciones de productos que indicaban que la lisina podría mejorar las respuestas inmunitarias al VHS, una revisión de la Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria no encontró evidencia de una relación causa-efecto. La misma revisión, publicada en 2011, no encontró evidencia que respaldara las afirmaciones de que la lisina pudiera reducir el colesterol, aumentar el apetito, contribuir a la síntesis de proteínas en cualquier función que no fuera la de un nutriente común, o aumentar la absorción o retención de calcio. [ 87 ]

Funciones en la enfermedad

Las enfermedades relacionadas con la lisina son el resultado del procesamiento posterior de la lisina, es decir, su incorporación a proteínas o su modificación en biomoléculas alternativas. El papel de la lisina en el colágeno se ha descrito anteriormente; sin embargo, la falta de lisina e hidroxilisina involucradas en la reticulación de los péptidos de colágeno se ha relacionado con un estado patológico del tejido conectivo. [ 88 ] Como la carnitina es un metabolito clave derivado de la lisina involucrado en el metabolismo de los ácidos grasos, una dieta deficiente que carezca de suficiente carnitina y lisina puede conducir a una disminución de los niveles de carnitina, lo que puede tener importantes efectos en cascada sobre la salud de un individuo. [ 81 ] [ 89 ] También se ha demostrado que la lisina juega un papel en la anemia , ya que se sospecha que tiene un efecto sobre la absorción de hierro y, posteriormente, sobre la concentración de ferritina en el plasma sanguíneo . [ 90 ] Sin embargo, el mecanismo de acción exacto aún no se ha dilucidado. [ 90 ] La deficiencia de lisina se observa con mayor frecuencia en sociedades no occidentales y se manifiesta como malnutrición proteico-energética , que tiene efectos profundos y sistémicos en la salud del individuo. [ 91 ] [ 92 ] También existe una enfermedad genética hereditaria que implica mutaciones en las enzimas responsables del catabolismo de la lisina, a saber, la enzima bifuncional AASS de la vía de la sacaropina. [ 93 ] Debido a la falta de catabolismo de la lisina, el aminoácido se acumula en el plasma y los pacientes desarrollan hiperlisinemia , que puede presentarse como asintomática o con discapacidades neurológicas graves , incluyendo epilepsia , ataxia , espasticidad y deterioro psicomotor . [ 93 ] [ 94 ] La importancia clínica de la hiperlisinemia es objeto de debate en el campo, ya que algunos estudios no encuentran correlación entre las discapacidades físicas o mentales y la hiperlisinemia. [ 95 ] Además de esto, se han implicado mutaciones en genes relacionados con el metabolismo de la lisina en varios estados de enfermedad, incluyendo la epilepsia dependiente de piridoxina ( gen ALDH7A1 ), la aciduria α-cetoadípica y α-aminoadípica ( gen DHTKD1 ) yaciduria glutárica tipo 1 ( gen GCDH ). [ 44 ] [ 96 ] [ 97 ] [ 98 ] [ 99 ]

La hiperlisinuria se caracteriza por altas cantidades de lisina en la orina. [ 100 ] A menudo se debe a una enfermedad metabólica en la que una proteína implicada en la degradación de la lisina no es funcional debido a una mutación genética. [ 101 ] También puede ocurrir debido a una falla en el transporte tubular renal . [ 101 ]

Uso de lisina en la alimentación animal

Lisina vendida como suplemento para gatos

La producción de lisina para la alimentación animal es una importante industria mundial, que en 2009 alcanzó casi 700 000 toneladas con un valor de mercado superior a 1220  millones de euros. [ 102 ] La lisina es un aditivo importante en la alimentación animal porque es un aminoácido limitante para optimizar el crecimiento de ciertos animales, como cerdos y pollos, destinados a la producción de carne. La suplementación con lisina permite el uso de proteínas vegetales de menor coste (maíz, por ejemplo, en lugar de soja ) manteniendo altas tasas de crecimiento y limitando la contaminación por excreción de nitrógeno. [ 103 ] Sin embargo, la contaminación por fosfatos supone un importante coste ambiental cuando se utiliza maíz como alimento para aves de corral y cerdos. [ 104 ]

La lisina se produce industrialmente mediante fermentación microbiana, a partir de una base principalmente de azúcar. La investigación en ingeniería genética busca activamente cepas bacterianas para mejorar la eficiencia de la producción y permitir la obtención de lisina a partir de otros sustratos. [ 102 ] La bacteria más utilizada es Corynebacterium glutamicum, especialmente mutagenizada o modificada genéticamente para producir lisina, pero también se emplean cepas análogas de Escherichia coli .

La película de 1993, Jurassic Park , basada en la novela homónima de Michael Crichton de 1990 , presenta dinosaurios modificados genéticamente para que no pudieran producir lisina, un ejemplo de auxotrofia inducida . [ 105 ] Esto se conocía como la "contingencia de lisina" y tenía como objetivo evitar que los dinosaurios clonados sobrevivieran fuera del parque, obligándolos a depender de suplementos de lisina proporcionados por el personal veterinario del parque. En realidad, ningún animal puede producir lisina; es un aminoácido esencial . [ 106 ]

En 1996, la lisina se convirtió en el centro de un caso de fijación de precios , el mayor en la historia de Estados Unidos. La empresa Archer Daniels Midland pagó una multa de 100 millones de dólares  y tres de sus ejecutivos fueron condenados y cumplieron penas de prisión. También fueron declaradas culpables en el caso de fijación de precios dos empresas japonesas ( Ajinomoto , Kyowa Hakko) y una empresa surcoreana (Sewon). [ 107 ] Se pueden encontrar grabaciones de vídeo secretas de los conspiradores fijando el precio de la lisina en línea o solicitándolas al Departamento de Justicia de Estados Unidos , División Antimonopolio. Este caso sirvió de base para el libro El informante: Una historia real , [ 108 ] y la película ¡El informante !.

Referencias

Este artículo fue adaptado de la siguiente fuente bajo una licencia CC BY 4.0 ( 2018 ) ( informes de revisión ): Cody J Hall; Tatiana P. Soares da Costa (1 de junio de 2018). "Lisina: biosíntesis, catabolismo y funciones" (PDF) . WikiJournal of Science . 1 (1): 4. doi : 10.15347/WJS/2018.004 . ISSN 2470-6345 . Wikidata Q55120301 .  

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