Hispanopedia Wiki
Articulo de referencia

Metionina

Amino-γ-methylthiobutyric acid"},"SystematicName":{"wt":"2-Amino-4-(methylsulfanyl)butanoic acid"},"Section1":{"wt":"{{Chembox Identifiers\n| index1_label = D/L\n| index2_label ...

Hispanopedia WikiContenido en espanolLectura gratuita
Modelo giratorio de bola y varilla de metionina

La metionina (símbolo Met o M ) [ 3 ] ( / m ɪ ˈ θ aɪ ə n iː n / ) [ 4 ] es un aminoácido esencial en los seres humanos. En comparación con otros aminoácidos, la metionina desempeña funciones biosintéticas particularmente decisivas . Es precursora del aminoácido cisteína y del omnipresente agente de metilación rSAM . La metionina es necesaria para la síntesis de proteínas, que se inicia mediante el ARN pequeño de N-formilmetionina .

La metionina fue aislada por primera vez en 1921 por John Howard Mueller . [ 5 ] Está codificada por el codón AUG. Fue nombrada por Satoru Odake en 1925, como una abreviatura de su descripción estructural: ácido 2-amino-4-( metiltio ) butanoico . [ 6 ]

Detalles bioquímicos

La metionina (abreviada como Met o M ; codificada por el codón AUG) es un α- aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . Contiene un grupo carboxilo (que se encuentra en la forma desprotonada −COO − en condiciones de pH biológico), un grupo amino (que se encuentra en la forma protonada −NH + 3 en condiciones de pH biológico) ubicado en posición α con respecto al grupo carboxilo, y una cadena lateral de tioéter S -metilo , lo que la clasifica como un aminoácido alifático no polar .

En los genes nucleares de los eucariotas y en las arqueas , la metionina está codificada por el codón de inicio , lo que significa que indica el comienzo de la región codificante y es el primer aminoácido producido en un polipéptido naciente durante la traducción del ARNm . [ 7 ]

Un aminoácido proteinogénico

La cisteína y la metionina son los dos aminoácidos proteinogénicos que contienen azufre . Excluyendo las pocas excepciones donde la metionina puede actuar como un sensor redox (por ejemplo, metionina sulfóxido [ 8 ] ), los residuos de metionina no tienen un papel catalítico. [ 9 ] Esto contrasta con los residuos de cisteína, donde el grupo tiol tiene un papel catalítico en muchas proteínas. [ 9 ] Sin embargo, el tioéter dentro de la metionina tiene un papel estructural menor debido al efecto de estabilidad de las interacciones S/π entre el átomo de azufre de la cadena lateral y los aminoácidos aromáticos en un tercio de todas las estructuras proteicas conocidas. [ 9 ] Esta falta de un papel fuerte se refleja en experimentos donde se observa poco efecto en proteínas donde la metionina es reemplazada por norleucina , un aminoácido de cadena lateral de hidrocarburo lineal que carece del tioéter. [ 10 ] Se ha conjeturado que la norleucina estaba presente en versiones tempranas del código genético, pero la metionina se introdujo en la versión final del código genético debido a su función en el cofactor S -adenosilmetionina (rSAM). [ 11 ] Esta situación no es única y puede haber ocurrido con la ornitina y la arginina . [ 12 ]

Codificación

La metionina es uno de los dos únicos aminoácidos codificados por un solo codón (AUG) en el código genético estándar ( el triptófano , codificado por UGG, es el otro). Como reflejo del origen evolutivo de su codón, los otros codones AUN codifican isoleucina , que también es un aminoácido hidrofóbico. En el genoma mitocondrial de varios organismos, incluidos metazoos y levaduras , el codón AUA también codifica metionina. En el código genético estándar, AUA codifica isoleucina y el ARNt correspondiente ( ileX en Escherichia coli ) utiliza la base inusual lisidina (bacterias) o agmatidina (arqueas) para discriminar contra AUG. [ 13 ] [ 14 ]

El codón de metionina AUG es también el codón de inicio más común. Un codón de inicio es un mensaje para el ribosoma que señala el comienzo de la traducción de proteínas a partir del ARNm cuando el codón AUG se encuentra en una secuencia consenso de Kozak . En consecuencia, la metionina se incorpora frecuentemente en la posición N -terminal de las proteínas en eucariotas y arqueas durante la traducción, aunque puede eliminarse mediante modificación postraduccional . En bacterias , el derivado N- formilmetionina se utiliza como aminoácido inicial.

Derivados

S -adenosilmetionina

La S -adenosilmetionina es un cofactor derivado de la metionina.

El derivado de metionina S- adenosilmetionina (rSAM) es un cofactor que actúa principalmente como donador de metilo . El rSAM está compuesto por una molécula de adenosilo (a través del carbono 5′) unida al azufre de la metionina. Es un catión sulfonio que libera un radical metilo al reducirse. [ 15 ]

Biosíntesis

Biosíntesis de metionina

Como aminoácido esencial, la metionina no se sintetiza de novo en humanos ni en otros animales, que deben ingerir metionina o proteínas que la contengan. En plantas y microorganismos, la biosíntesis de metionina pertenece a la familia del aspartato , junto con la treonina y la lisina (a través del diaminopimelato , pero no a través del α-aminoadipato ). La cadena principal se deriva del ácido aspártico , mientras que el azufre puede provenir de la cisteína , el metanotiol o el sulfuro de hidrógeno . [ 9 ]

  • En primer lugar, el ácido aspártico se convierte en homoserina a través del β-aspartil semialdehído mediante dos pasos de reducción del grupo carboxilo terminal (la homoserina tiene, por lo tanto, un γ-hidroxilo, de ahí la serie homo- ). El semialdehído aspártico intermedio es el punto de ramificación de la vía biosintética de la lisina, donde se condensa con piruvato. La homoserina es el punto de ramificación de la vía de la treonina, donde se isomeriza tras activar el hidroxilo terminal con fosfato (también utilizado para la biosíntesis de metionina en plantas). [ 9 ]
  • Posteriormente, la homoserina se activa con un grupo fosfato, succinilo o acetilo en el grupo hidroxilo.
    • En las plantas y posiblemente en algunas bacterias, [ 9 ] se utiliza fosfato. Este paso se comparte con la biosíntesis de treonina. [ 9 ]
    • En la mayoría de los organismos, se utiliza un grupo acetilo para activar la homoserina. Esto puede ser catalizado en bacterias por una enzima codificada por metX o metA (no son homólogos). [ 9 ]
    • En enterobacterias y un número limitado de otros organismos, se utiliza succinato. La enzima que cataliza la reacción es MetA y la especificidad para acetil-CoA y succinil-CoA está determinada por un único residuo. [ 9 ] Se desconoce la base fisiológica de la preferencia por acetil-CoA o succinil-CoA, pero existen rutas alternativas en otras vías metabólicas ( por ejemplo, en la biosíntesis de lisina y arginina).
  • El grupo activador hidroxilo se reemplaza entonces con cisteína, metanotiol o sulfuro de hidrógeno. Una reacción de reemplazo es técnicamente una eliminación γ seguida de una variante de una adición de Michael . Todas las enzimas involucradas son homólogas y miembros de la familia de enzimas dependientes de PLP del metabolismo Cys/Met , que es un subconjunto del clado de tipo I de plegamiento dependiente de PLP. Utilizan el cofactor PLP ( fosfato de piridoxal ), que funciona estabilizando los intermediarios carbaniónicos. [ 9 ]
    • Si reacciona con cisteína, produce cistationina , que se escinde para dar homocisteína . Las enzimas implicadas son la cistationina-γ-sintasa (codificada por metB en bacterias) y la cistationina-β-liasa ( metC ). La cistationina se une de forma diferente en ambas enzimas, lo que permite que se produzcan reacciones β o γ. [ 9 ]
    • Si reacciona con sulfuro de hidrógeno libre, produce homocisteína. Esta reacción es catalizada por la O -acetilhomoserina aminocarboxipropiltransferasa (anteriormente conocida como O -acetilhomoserina (tiol)-liasa). Está codificada por metY o metZ en bacterias. [ 9 ]
    • Si reacciona con metanotiol, produce metionina directamente. El metanotiol es un subproducto de la vía catabólica de ciertos compuestos, por lo que esta ruta es menos común. [ 9 ]
  • Si se produce homocisteína, el grupo tiol se metila, dando lugar a metionina. Se conocen dos metionina sintasas ; una depende de la cobalamina (vitamina B12 ) y la otra es independiente. [ 9 ]

La vía metabólica que utiliza cisteína se denomina " vía de transulfuración ", mientras que la vía que utiliza sulfuro de hidrógeno (o metanotiol) se denomina "vía de sulfurilación directa".

La cisteína se produce de forma similar, es decir, puede obtenerse a partir de glicina activada y de homocisteína ("ruta de transulfuración inversa") o de sulfuro de hidrógeno ("ruta de sulfurilación directa"); la serina activada es generalmente O -acetilserina (a través de CysK o CysM en E. coli ), pero en Aeropyrum pernix y algunas otras arqueas se utiliza O -fosfoserina. [ 16 ] CysK y CysM son homólogos, pero pertenecen al clado tipo III del pliegue PLP.

Ruta de transulfuración

Enzimas involucradas en la ruta de transulfuración de E. coli para la biosíntesis de metionina: [ 17 ]

  1. aspartoquinasa
  2. Aspartato-semialdehído deshidrogenasa
  3. homoserina deshidrogenasa
  4. Homoserina O -transsuccinilasa
  5. Cistationina-γ-sintasa
  6. Cistationina-β-liasa
  7. Metionina sintasa (en mamíferos, este paso lo realiza la homocisteína metiltransferasa o la betaína-homocisteína S- metiltransferasa ).

Otras vías bioquímicas

Destinos de la metionina

Aunque los mamíferos no pueden sintetizar metionina, pueden utilizarla en diversas vías bioquímicas:

Catabolismo

La metionina se convierte en S -adenosilmetionina (rSAM) por acción de la (1) metionina adenosiltransferasa .

rSAM actúa como donante de metilo en muchas reacciones de metiltransferasa (2) y se convierte en S -adenosilhomocisteína (SAH).

(3) Cisteína de adenosilhomocisteinasa .

Regeneración

La metionina se puede regenerar a partir de la homocisteína mediante la (4) metionina sintasa en una reacción que requiere vitamina B 12 como cofactor .

La homocisteína también puede remetilarse a metionina mediante la enzima betaína-homocisteína metiltransferasa (EC2.1.1.5, BHMT), utilizando glicina betaína ( N , N , N -trimetilglicina, TMG) . La BHMT constituye hasta el 1,5 % de todas las proteínas solubles del hígado, y evidencia reciente sugiere que podría tener una mayor influencia en la homeostasis de la metionina y la homocisteína que la metionina sintasa.

Vía de transulfurilación inversa: conversión a cisteína

La homocisteína se puede convertir en cisteína.

Enfermedades metabólicas

La degradación de la metionina se ve afectada en las siguientes enfermedades metabólicas :

síntesis química

La síntesis industrial combina acroleína , metanotiol y cianuro, lo que produce la hidantoína . [ 18 ] La metionina racémica también puede sintetizarse a partir de ftalimidomalonato de sodio dietílico mediante alquilación con cloroetilmetilsulfuro (ClCH₂CH₂SCH₃ ) seguida de hidrólisis y descarboxilación. Véase también Metanol . [ 19 ]

Nutrición humana

Existe evidencia clínica no concluyente sobre la suplementación con metionina. [ 20 ] La restricción dietética de metionina puede provocar trastornos relacionados con los huesos. [ 20 ]

El consumo excesivo de metionina, el donante del grupo metilo en la metilación del ADN , está relacionado con el crecimiento del cáncer en varios estudios. [ 21 ] [ 22 ]

Requisitos

La Junta de Alimentos y Nutrición del Instituto de Medicina de los Estados Unidos estableció las Ingestas Diarias Recomendadas (IDR) para los aminoácidos esenciales en 2002. Para la metionina combinada con cisteína, para adultos de 19 años o más, 19  mg/kg de peso corporal/día. [ 23 ]

Esto equivale a unos 1,33 gramos al día para una persona de 70 kilogramos.

Fuentes dietéticas

Se pueden encontrar altos niveles de metionina en huevos, carne y pescado; semillas de sésamo, nueces de Brasil y algunas otras semillas de plantas; y cereales . La mayoría de las frutas y verduras contienen muy poca. La mayoría de las legumbres , aunque ricas en proteínas, tienen bajo contenido de metionina. Las proteínas sin suficiente metionina no se consideran proteínas completas . [ 24 ] Por esa razón, a veces se añade metionina racémica como ingrediente a los alimentos para mascotas . [ 25 ]

Salud

La pérdida de metionina se ha relacionado con el encanecimiento senil del cabello. Su deficiencia provoca una acumulación de peróxido de hidrógeno en los folículos pilosos , una reducción de la eficacia de la tirosinasa y una pérdida gradual del color del cabello. [ 26 ] La metionina aumenta la concentración intracelular de glutatión , promoviendo así la defensa celular mediada por antioxidantes y la regulación redox. También protege a las células contra la pérdida de células nigrales inducida por dopamina al unirse a metabolitos oxidativos. [ 27 ]

La metionina es un intermediario en la biosíntesis de cisteína , carnitina , taurina , lecitina , fosfatidilcolina y otros fosfolípidos . La conversión inadecuada de metionina puede conducir a la aterosclerosis [ 28 ] debido a la acumulación de homocisteína .

Otros usos

La DL -metionina se administra a veces como suplemento a los perros; ayuda a reducir la probabilidad de cálculos renales. También se sabe que la metionina aumenta la excreción urinaria de quinidina al acidificar la orina. Los antibióticos aminoglucósidos utilizados para tratar infecciones del tracto urinario funcionan mejor en condiciones alcalinas, y la acidificación urinaria causada por la metionina puede reducir su eficacia. Si un perro sigue una dieta que acidifica la orina, no se debe administrar metionina. [ 29 ]

La metionina está permitida como suplemento en el alimento orgánico para aves de corral según el programa orgánico certificado de EE. UU. [ 30 ]

La metionina puede utilizarse como una opción de pesticida no tóxico contra las orugas gigantes de la mariposa cola de golondrina , que son una plaga grave para los cultivos de naranja. [ 31 ]

Restringir la ingesta de metionina

Cada vez más estudios demuestran que restringir la ingesta de metionina puede aumentar la esperanza de vida de algunos animales. [ 32 ] [ 33 ]

En 2005, un estudio demostró que restringir la ingesta de metionina sin restringir la energía en roedores aumenta su esperanza de vida. [ 34 ]

Véase también

Referencias

  1. ↑ Weast, Robert C., ed. (1981). CRC Handbook of Chemistry and Physics (62.ª  ed.). Boca Raton, Florida: CRC Press. pág.  C-374. ISBN 0-8493-0462-8..
  2. ↑ Dawson RM, Elliott DC, Elliott WH, Jones KM (1959). Datos para la investigación bioquímica . Oxford: Clarendon Press.
  3. ↑ "Nomenclatura y simbolismo de aminoácidos y péptidos" . Comisión Conjunta IUPAC-IUB sobre Nomenclatura Bioquímica. 1983. Archivado del original el 9 de octubre de 2008. Consultado el 5 de marzo de 2018 .
  4. ↑ "Metionina" . Oxford University Press. Archivado del original el 27 de enero de 2018.
  5. ↑ Pappenheimer AM (1987). "Una biografía de John Howard Mueller" (PDF) . Washington DC: Academia Nacional de Ciencias.
  6. ↑ Odake, Satoru (1925). "Sobre la presencia de un aminoácido que contiene azufre en la levadura" . Boletín de la Sociedad Química Agrícola de Japón . 1 (8): 87– 89. doi : 10.1271/bbb1924.1.87 . ISSN 1881-1272 . 
  7. ↑ Guedes RL, Prosdocimi F, Fernandes GR, Moura LK, Ribeiro HA, Ortega JM (diciembre de 2011). "Vías de biosíntesis de aminoácidos y asimilación de nitrógeno: una gran deleción genómica durante la evolución de los eucariotas" . BMC Genomics . 12 (Supl . 4) S2. doi : 10.1186/1471-2164-12-S4-S2 . PMC 3287585. PMID 22369087 .  
  8. ↑ Bigelow DJ, Squier TC (enero de 2005). "Modulación redox de la señalización celular y el metabolismo a través de la oxidación reversible de sensores de metionina en proteínas reguladoras de calcio" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics (manuscrito enviado). 1703 (2): 121– 134. doi : 10.1016/j.bbapap.2004.09.012 . PMID 15680220 . 
  9. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 Ferla MP, Patrick WM (agosto de 2014). "Biosíntesis bacteriana de metionina" . Microbiología . 160 (Pt 8): 1571– 1584. doi : 10.1099/mic.0.077826-0 . PMID 24939187 . 
  10. ↑ Cirino PC, Tang Y, Takahashi K, Tirrell DA, Arnold FH (septiembre de 2003). "La incorporación global de norleucina en lugar de metionina en el dominio hemo BM-3 del citocromo P450 aumenta la actividad peroxigenasa". Biotechnology and Bioengineering . 83 (6): 729– 734. doi : 10.1002/bit.10718 . PMID 12889037. S2CID 11380413 .  
  11. ↑ Alvarez-Carreño C, Becerra A, Lazcano A (octubre de 2013). "La norvalina y la norleucina podrían haber sido componentes proteicos más abundantes durante las primeras etapas de la evolución celular". Origins of Life and Evolution of the Biosphere . 43 ( 4–5 ): 363–375 . Bibcode : 2013OLEB...43..363A . doi : 10.1007/ s11084-013-9344-3 . PMID 24013929. S2CID 17224537 .  
  12. ↑ Jukes TH (agosto de 1973). "La arginina como intrusa evolutiva en la síntesis de proteínas". Biochemical and Biophysical Research Communications . 53 (3): 709– 714. doi : 10.1016/0006-291x(73)90151-4 . PMID 4731949 . 
  13. ↑ Ikeuchi Y, Kimura S, Numata T, Nakamura D, Yokogawa T, Ogata T, Wada T, Suzuki T, Suzuki T (abril de 2010). "La citidina conjugada con agmatina en un anticodón de ARNt es esencial para la decodificación de AUA en arqueas". Nature Chemical Biology . 6 (4): 277– 282. doi : 10.1038/nchembio.323 . PMID 20139989 . 
  14. ↑ Muramatsu T, Nishikawa K, Nemoto F, Kuchino Y, Nishimura S, Miyazawa T, Yokoyama S (noviembre de 1988). "Las especificidades de codones y aminoácidos de un ARN de transferencia se convierten mediante una única modificación postranscripcional". Nature . 336 ( 6195): 179– 181. Bibcode : 1988Natur.336..179M . doi : 10.1038/336179a0 . PMID 3054566. S2CID 4371485 .  
  15. ↑ Holliday GL, Akiva E, Meng EC, Brown SD, Calhoun S, Pieper U, Sali A, Booker SJ, Babbitt PC (2018). "Atlas de la superfamilia Radical SAM: Evolución divergente de la función mediante un dominio "enchufar y usar"". Enzimas Radical SAM . Métodos en Enzimología. Vol. 606. págs. 1–71 . doi : 10.1016/bs.mie.2018.06.004 . ISBN   978-0-12-812794-0. PMC 6445391 . PMID 30097089 .  
  16. ↑ Mino K, Ishikawa K (septiembre de 2003). "Una nueva reacción de sulfhidrilación de O -fosfo- L -serina catalizada por la O -acetilserina sulfhidrilasa de Aeropyrum pernix K1" . FEBS Letters . 551 ( 1–3 ): 133–138 . doi : 10.1016/S0014-5793(03)00913-X . PMID 12965218. S2CID 28360765 .  
  17. ↑ Aitken, SM; Lodha, PH; Morneau, DJK (2011). "Las enzimas de las vías de transsulfuración: caracterización del sitio activo". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics . 1814 (11): 1511– 7. doi : 10.1016/j.bbapap.2011.03.006 . PMID 21435402 . 
  18. ↑ Karlheinz Drauz; Ian Grayson; Axel Kleemann; Hans-Peter Krimmer; Wolfgang Leuchtenberger; Christoph Weckbecker (2006). Enciclopedia de química industrial de Ullmann . Weinheim: Wiley-VCH. doi : 10.1002/14356007.a02_057.pub2 . ISBN 978-3-527-30673-2.
  19. ↑ Barger G, Weichselbaum TE (1934). " dl -Metionina" . Síntesis Orgánica . 14 : 58; Volúmenes recopilados , vol. 2, pág. 384  .
  20. ^ Navik U , Sheth VG, Khurana A, Jawalekar SS, Allawadhi P, Gaddam RR, Bhatti JS, Tikoo K. (2021). "La metionina como arma de doble filo en la salud y la enfermedad: perspectiva actual y desafíos futuros". Envejecimiento Res Rev. 72 101500. doi : 10.1016/j.arr.2021.101500 . PMID 34700006 . {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  21. ↑ Cavuoto P, Fenech MF (2012). "Una revisión de la dependencia de la metionina y el papel de la restricción de la metionina en el control del crecimiento del cáncer y la extensión de la esperanza de vida". Cancer Treatment Reviews . 38 (6): 726– 736. doi : 10.1016/j.ctrv.2012.01.004 . PMID 22342103 . 
  22. ↑ Cellarier E, Durando X, Vasson MP, Farges MC, Demiden A, Maurizis JC, Madelmont JC, Chollet P (2003). "Dependencia de metionina y tratamiento del cáncer". Cancer Treatment Reviews . 29 (6): 489– 499. doi : 10.1016/S0305-7372(03)00118-X . PMID 14585259 . 
  23. ↑ Instituto de Medicina (2002). «Proteínas y aminoácidos» . Ingestas dietéticas de referencia para energía, carbohidratos, fibra, grasas, ácidos grasos, colesterol, proteínas y aminoácidos . Washington, DC: The National Academies Press. págs. 589–768 . doi : 10.17226/10490 . ISBN  978-0-309-08525-0.
  24. ↑ Finkelstein JD (mayo de 1990). "Metabolismo de la metionina en mamíferos". The Journal of Nutritional Biochemistry . 1 (5): 228– 237. doi : 10.1016/0955-2863(90)90070-2 . PMID 15539209. S2CID 32264340 .  
  25. ↑ Palika L (1996). Guía del consumidor sobre alimentos para perros: qué contienen, por qué están ahí y cómo elegir el mejor alimento para tu perro . Nueva York: Howell Book House. ISBN 978-0-87605-467-3.
  26. ↑ Wood JM, Decker H, Hartmann H, Chavan B, Rokos H, Spencer JD, et al. (julio de 2009). "Encanecimiento senil del cabello: el estrés oxidativo mediado por H2O2 afecta el color del cabello humano al atenuar la reparación del sulfóxido de metionina" . FASEB Journal . 23 (7): 2065–75 . arXiv : 0706.4406 . doi : 10.1096/fj.08-125435 . hdl : 10454/6241 . PMID 19237503. S2CID 16069417 .   
  27. ↑ Pinnen F, et al. (2009). "Cofármacos que combinan L -dopa y antioxidantes que contienen azufre: nuevas herramientas farmacológicas contra la enfermedad de Parkinson". Journal of Medicinal Chemistry . 52 (2): 559– 63. doi : 10.1021/jm801266x . PMID 19093882 .  
  28. ^ Refsum H, Ueland PM, Nygård O, Vollset SE (1998). "Homocisteína y enfermedades cardiovasculares". Revista Anual de Medicina . 49 (1): 31– 62. doi : 10.1146/annurev.med.49.1.31 . PMID 9509248 . 
  29. ↑ Grimshaw, Jane (25 de julio de 2011) Usos y efectos secundarios de la metionina en perros . critters360.com
  30. ↑ "Reglas y reglamentos" . Registro Federal . 76 (49): 13501– 13504. 14 de marzo de 2011.
  31. ↑ Lewis DS, Cuda JP, Stevens BR (diciembre de 2011). "Un nuevo plaguicida biorracional: eficacia de la metionina contra Heraclides (Papilio) cresphontes , un sustituto del invasor Princeps (Papilio) demoleus (Lepidoptera: Papilionidae)" . Journal of Economic Entomology . 104 (6): 1986–1990 . doi : 10.1603/ec11132 . PMID 22299361. S2CID 45255198 .  
  32. ↑ Bárcena C, Quirós PM, Durand S, Mayoral P, Rodríguez F, Caravia XM, Mariño G, Garabaya C, Fernández-García MT, Kroemer G, Freije JMP, López-Otín C (2018). "La restricción de metionina prolonga la vida útil en ratones progeroides y altera el metabolismo de los lípidos y los ácidos biliares" . PubMed, NCBI . 24 (9): 2392– 2403. doi : 10.1016/j.celrep.2018.07.089 . PMC 6130051 . PMID 30157432 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  33. ↑ Sun L, Sadighi Akha AA, Miller RA, Harper JM. (2009). "Extensión de la esperanza de vida en ratones mediante restricción alimentaria antes del destete y restricción de metionina en la edad adulta" . PubMed , NCBI . 64A (7): 711– 722. doi : 10.1093/gerona/glp051 . PMC 2691799. PMID 19414512 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  34. ↑ Richard A. Miller, Gretchen Buehner, Yayi Chang, James M. Harper, Robert Sigler, Michael Smith-Wheelock (2005). "Una dieta deficiente en metionina prolonga la vida útil de los ratones, ralentiza el envejecimiento del sistema inmunitario y del cristalino, altera los niveles de glucosa, T4, IGF-I e insulina, y aumenta los niveles de MIF en los hepatocitos y la resistencia al estrés" . Wiley Online Library . 4 (3): 119– 125. doi : 10.1111/j.1474-9726.2005.00152.x . PMC 7159399. PMID 15924568 .  {{cite journal}}: CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
  • Rudra MN, Chowdhury LM (30 de septiembre de 1950). " Contenido de metionina en cereales y legumbres" . Nature . 166 (568): 568. Bibcode : 1950Natur.166..568R . doi : 10.1038/166568a0 . PMID 14780151. S2CID 3026278 .  
Obtenido de " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Methionine&oldid=1361229701 "