Tirosina

La L -tirosina o tirosina (símbolo Tyr o Y ) ^{[ 2 ]} o 4-hidroxifenilalanina es uno de los 20 aminoácidos estándar que las células utilizanpara sintetizar proteínas . Es un aminoácido condicionalmente esencial con un grupo lateral polar . La palabra "tirosina" proviene del griego tyrós , que significa " queso " , ya que fue descubierta por primera vez en 1846 por el químico alemán Justus von Liebig en la proteína caseína del queso. ^{[ 3 ] [ 4 ]} Se le llama tirosilo cuando se hace referencia a un grupo funcional o cadena lateral. Si bien la tirosina generalmente se clasifica como unaminoácido hidrofóbico , es más hidrofílica que la fenilalanina . ^{[ 5 ]} Está codificada por los codones UAC y UAU en el ARN mensajero .

El símbolo de una letra Y se asignó a la tirosina por ser la letra más cercana alfabéticamente entre las disponibles. Cabe señalar que la T se asignó a la treonina , estructuralmente más simple ; la U se evitó por su similitud con la V de la valina ; la W se asignó al triptófano ; mientras que la X se reservó para aminoácidos indeterminados o atípicos. ^{[ 6 ]} También se propuso la mnemotecnia t Y rosina. ^{[ 7 ]}

Además de ser un aminoácido proteinogénico , la tirosina desempeña un papel especial gracias a su grupo fenol . Su grupo hidroxilo puede formar enlaces éster , en particular con el fosfato. Los grupos fosfato se transfieren a los residuos de tirosina mediante tirosina quinasas . Esta es una de las modificaciones postraduccionales . La tirosina fosforilada se encuentra en proteínas que participan en procesos de transducción de señales .

Funcionalidad similar también se presenta en la serina y la treonina , cuyas cadenas laterales poseen un grupo hidroxilo, pero son alcoholes . La fosforilación de las porciones de estos tres aminoácidos (incluida la tirosina) crea una carga negativa en sus extremos, que es mayor que la carga negativa de los ácidos aspártico y glutámico , los únicos con carga negativa . Las proteínas fosforiladas conservan estas mismas propiedades —que son útiles para interacciones proteína-proteína más fiables— mediante la fosfotirosina, la fosfoserina y la fosfotreonina. ^{[ 8 ]}

Los sitios de unión para una fosfoproteína de señalización pueden ser diversos en su estructura química. ^{[ 9 ]}

La fosforilación del grupo hidroxilo puede cambiar la actividad de la proteína diana, o puede formar parte de una cascada de señalización a través de la unión al dominio SH2 . ^{[ 10 ]}

Un residuo de tirosina también desempeña un papel importante en la fotosíntesis . En los cloroplastos ( fotosistema II ), actúa como donador de electrones en la reducción de la clorofila oxidada . En este proceso, pierde el átomo de hidrógeno de su grupo OH fenólico. Este radical se reduce posteriormente en el fotosistema II por los cuatro grupos centrales de manganeso . ^{[ 11 ]}

La ingesta de referencia dietética para la tirosina se suele estimar junto con la fenilalanina . Varía según el método de estimación, sin embargo, la proporción ideal de estos dos aminoácidos se considera 60:40 (fenilalanina:tirosina) ya que el cuerpo humano tiene esta composición. ^{[ 12 ]} La tirosina, que también puede ser sintetizada en el cuerpo a partir de la fenilalanina, se encuentra en muchos alimentos ricos en proteínas como carne , pescado , queso , requesón , leche , yogur , cacahuetes , almendras , semillas de calabaza , semillas de sésamo , proteína de soja y habas . ^{[ 13 ] [ 14 ]} Por ejemplo, la clara de un huevo tiene unos 250  mg por huevo, ^{[ 15 ]} mientras que la carne de res, cordero, cerdo, atún, salmón, pollo y pavo contienen entre 500 y 1000  mg por porción de 85 g (3 onzas) . ^{[ 15 ] [ 16 ]} 

En las plantas y la mayoría de los microorganismos, la tirosina se produce a través del prefenato , un intermediario en la vía del shikimato . El prefenato se descarboxila oxidativamente con retención del grupo hidroxilo para dar p- hidroxifenilpiruvato, que se transamina utilizando glutamato como fuente de nitrógeno para dar tirosina y α-cetoglutarato .

Los mamíferos sintetizan tirosina a partir del aminoácido esencial fenilalanina (Phe), que obtienen de los alimentos. La conversión de Phe a Tyr es catalizada por la enzima fenilalanina hidroxilasa , una monooxigenasa. Esta enzima cataliza la reacción que añade un grupo hidroxilo al extremo del anillo aromático de seis carbonos de la fenilalanina , transformándola así en tirosina.

Se conocen tres isómeros estructurales de la L -tirosina. Además del aminoácido común L -tirosina, que es el isómero para ( para -tirosina, p -tirosina o 4-hidroxifenilalanina), existen dos regioisómeros adicionales, la meta -tirosina (también conocida como 3-hidroxifenilalanina , L- m -tirosina y m -tirosina) y la orto- tirosina ( o -tirosina o 2-hidroxifenilalanina), que se encuentran en la naturaleza. Los isómeros m- tirosina y o -tirosina, que son raros, surgen por hidroxilación no enzimática de radicales libres de la fenilalanina en condiciones de estrés oxidativo . ^{[ 27 ] [ 28 ]} Son tóxicos tanto para animales como para plantas. ^{[ 29 ] [ 30 ] [ 31 ]}

La tirosina es un precursor de los neurotransmisores y aumenta los niveles plasmáticos de neurotransmisores (en particular dopamina y norepinefrina), ^{[ 32 ]} pero tiene poco o ningún efecto sobre el estado de ánimo en sujetos normales. ^{[ 33 ] [ 34 ] [ 35 ]}

Una revisión sistemática de 2015 encontró que "la carga de tirosina contrarresta de forma aguda las disminuciones en la memoria de trabajo y el procesamiento de la información que son inducidas por condiciones situacionales exigentes, como el clima extremo o la carga cognitiva " y, por lo tanto, "la tirosina puede beneficiar a las personas sanas expuestas a condiciones situacionales exigentes". ^{[ 36 ]}

La L -tirosina se utiliza en productos farmacéuticos , suplementos dietéticos y aditivos alimentarios . Anteriormente se utilizaban dos métodos para fabricar L -tirosina. El primero consiste en la extracción del aminoácido deseado a partir de hidrolizados de proteínas mediante un método químico. El segundo utiliza la síntesis enzimática a partir de fenoles, piruvato y amoníaco mediante el uso de tirosina fenol-liasa . ^{[ 37 ]} Los avances en ingeniería genética y el advenimiento de la fermentación industrial han desplazado la síntesis de L-tirosina hacia el uso de cepas modificadas genéticamente de E. coli . ^{[ 38 ] [ 37 ]}

• Albinismo
• Alcaptonuria
• Betalaína
• Derivados de tirosina yodados
• Reacción de Pauly
• Tiramina
• sulfatación de tirosina
• Tirosinemia

• Espectro de masas de tirosina
• Metabolismo de la tirosina. Archivado el 26/07/2019 en Wayback Machine.
• Biosíntesis de fenilalanina y tirosina
• Biosíntesis de fenilalanina, tirosina y triptófano. Archivado el 6 de mayo de 2021 en Wayback Machine.