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Proteína de membrana periférica

Las proteínas de membrana periféricas , o proteínas de membrana extrínsecas , [ 1 ] son ​​proteínas de membrana que se adhieren solo temporalmente a la membrana biológica con la...

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Las proteínas de membrana periféricas , o proteínas de membrana extrínsecas , [ 1 ] son ​​proteínas de membrana que se adhieren solo temporalmente a la membrana biológica con la que están asociadas. Estas proteínas se unen a proteínas de membrana integrales o penetran las regiones periféricas de la bicapa lipídica . Las subunidades proteicas reguladoras de muchos canales iónicos y receptores transmembrana , por ejemplo, pueden definirse como proteínas de membrana periféricas. A diferencia de las proteínas de membrana integrales, las proteínas de membrana periféricas tienden a acumularse en el componente o fracción soluble en agua de todas las proteínas extraídas durante un procedimiento de purificación de proteínas . Las proteínas con anclajes GPI son una excepción a esta regla y pueden tener propiedades de purificación similares a las de las proteínas de membrana integrales.

Se ha demostrado que la unión reversible de proteínas a las membranas biológicas regula la señalización celular y muchos otros eventos celulares importantes, a través de una variedad de mecanismos. [ 2 ] Por ejemplo, la estrecha asociación entre muchas enzimas y membranas biológicas puede acercarlas a su (s) sustrato (s) lipídico(s). [ 3 ] La unión a la membrana también puede promover la reorganización, disociación o cambios conformacionales dentro de muchos dominios estructurales de proteínas, lo que resulta en una activación de su actividad biológica . [ 4 ] [ 5 ] Además, el posicionamiento de muchas proteínas se localiza en las superficies internas o externas o monocapas de su membrana residente. [ 6 ] Esto facilita el ensamblaje de complejos multiproteicos al aumentar la probabilidad de cualquier interacción proteína-proteína apropiada .

Representación esquemática de los diferentes tipos de interacción entre proteínas de membrana monotópicas y la membrana celular : 1. Interacción mediante una hélice α anfipática paralela al plano de la membrana (hélice de membrana en el plano). 2. Interacción mediante un bucle hidrofóbico. 3. Interacción mediante un lípido de membrana unido covalentemente ( lipidación ). 4. Interacciones electrostáticas o iónicas con lípidos de membrana ( por ejemplo, a través de un ion calcio).

Unión a la bicapa lipídica

Dominio PH de la fosfolipasa C delta 1. Plano medio de la bicapa lipídica: puntos negros. Límite de la región central de hidrocarburos: puntos azules (lado intracelular). Capa de fosfatos lipídicos: puntos amarillos.

Las proteínas de membrana periféricas pueden interactuar con otras proteínas o directamente con la bicapa lipídica . En este último caso, se las conoce como proteínas anfitrópicas . [ 4 ] Algunas proteínas, como las proteínas G y ciertas quinasas , interactúan simultáneamente con proteínas transmembrana y la bicapa lipídica. Algunas hormonas polipeptídicas , péptidos antimicrobianos y neurotoxinas se acumulan en la superficie de la membrana antes de localizar e interactuar con sus receptores diana en la superficie celular, que pueden ser proteínas de membrana periféricas.

La bicapa de fosfolípidos que forma la membrana celular consta de una región interna hidrofóbica intercalada entre dos regiones hidrofílicas , una en la superficie interna y otra en la superficie externa de la membrana celular (véase el artículo sobre bicapas lipídicas para una descripción estructural más detallada de la membrana celular). Se ha demostrado que las superficies interna y externa, o regiones interfaciales, de las bicapas de fosfolípidos modelo tienen un espesor de alrededor de 8 a 10 Å , aunque este puede ser mayor en membranas biológicas que incluyen grandes cantidades de gangliósidos o lipopolisacáridos . [ 7 ] La región interna hidrofóbica de las membranas biológicas típicas puede tener un espesor de alrededor de 27 a 32 Å, según estimaciones mediante dispersión de rayos X de ángulo pequeño (SAXS) . [ 8 ] La región límite entre la región interna hidrofóbica y las regiones interfaciales hidrofílicas es muy estrecha, de alrededor de 3 Å, (véase el artículo sobre bicapas lipídicas para una descripción de sus grupos químicos componentes). Al alejarse de la región central hidrofóbica y adentrarse en la región hidrofílica interfacial, la concentración efectiva de agua cambia rápidamente a través de esta capa límite, desde casi cero hasta una concentración de alrededor de 2 M. [ 9 ] [ 10 ] Los grupos fosfato dentro de las bicapas de fosfolípidos están completamente hidratados o saturados con agua y se sitúan a unos 5 Å fuera del límite de la región central hidrofóbica. [ 11 ]

Algunas proteínas hidrosolubles se asocian irreversiblemente con bicapas lipídicas y pueden formar canales transmembrana de hélice alfa o barril beta . Estas transformaciones ocurren en toxinas formadoras de poros como la colicína A, la alfa-hemolisina y otras. También pueden ocurrir en proteínas similares a BcL-2 , en algunos péptidos antimicrobianos anfifílicos y en ciertas anexinas . Estas proteínas suelen describirse como periféricas, ya que uno de sus estados conformacionales es hidrosoluble o está poco asociado a una membrana. [ 12 ]

Mecanismos de unión a la membrana

Fosfolipasa A2 del veneno de abeja (1poc). Plano medio de la bicapa lipídica: puntos negros. Límite de la región del núcleo de hidrocarburos: puntos rojos (lado extracelular). Capa de fosfatos lipídicos: puntos amarillos.

La asociación de una proteína con una bicapa lipídica puede implicar cambios significativos en su estructura terciaria . Estos cambios pueden incluir el plegamiento de regiones de la estructura proteica previamente desplegadas , una reorganización del plegamiento o un replegamiento de la parte de la proteína asociada a la membrana. También puede implicar la formación o disociación de estructuras cuaternarias proteicas o complejos oligoméricos , así como la unión específica de iones , ligandos o lípidos reguladores .

Las proteínas anfitrópicas típicas deben interactuar fuertemente con la bicapa lipídica para realizar sus funciones biológicas. Estas incluyen el procesamiento enzimático de lípidos y otras sustancias hidrofóbicas, el anclaje a la membrana y la unión y transferencia de pequeños compuestos no polares entre diferentes membranas celulares. Estas proteínas pueden anclarse a la bicapa como resultado de interacciones hidrofóbicas entre la bicapa y residuos no polares expuestos en la superficie de una proteína, [ 13 ] por interacciones de unión no covalentes específicas con lípidos reguladores , o a través de su unión a anclajes lipídicos unidos covalentemente .

Se ha demostrado que las afinidades de unión a la membrana de muchas proteínas periféricas dependen de la composición lipídica específica de la membrana con la que están asociadas. [ 14 ]

Las proteínas anfitrópicas se unen a estructuras de anclaje hidrofóbicas.

Asociación hidrofóbica no específica

Las proteínas anfitrópicas se asocian a las bicapas lipídicas mediante diversas estructuras de anclaje hidrofóbicas . Estas estructuras pueden ser hélices α anfifílicas , bucles no polares expuestos, residuos de aminoácidos acilados o lipidados postraduccionalmente, o cadenas acilo de lípidos reguladores unidos específicamente, como los fosfatos de fosfatidilinositol . Se ha demostrado que las interacciones hidrofóbicas son importantes incluso para péptidos y proteínas altamente catiónicos, como el dominio polibásico de la proteína MARCKS o la histactofilina, cuando están presentes sus anclajes hidrofóbicos naturales. [ 15 ]

Anclajes lipídicos unidos covalentemente

Las proteínas ancladas a lípidos se unen covalentemente a diferentes cadenas de acilo de ácidos grasos en el lado citoplasmático de la membrana celular a través de palmitoilación , miristoilación o prenilación . En la cara exoplásmica de la membrana celular, las proteínas ancladas a lípidos se unen covalentemente a los lípidos glicosilfosfatidilinositol (GPI) y colesterol . [ 16 ] [ 17 ] La asociación de proteínas con membranas a través del uso de residuos acilados es un proceso reversible , ya que la cadena de acilo puede quedar enterrada en el bolsillo de unión hidrofóbico de una proteína después de la disociación de la membrana. Este proceso ocurre dentro de las subunidades beta de las proteínas G. Quizás debido a esta necesidad adicional de flexibilidad estructural, los anclajes lipídicos generalmente se unen a los segmentos altamente flexibles de la estructura terciaria de las proteínas que no están bien resueltos por los estudios cristalográficos de proteínas .

Unión específica proteína-lípido

Dominio PX de la NADPH oxidasa P40phox. Plano medio de la bicapa lipídica: puntos negros. Límite de la región central de hidrocarburos: puntos azules (lado intracelular). Capa de fosfatos lipídicos: puntos amarillos.

Algunas proteínas citosólicas son reclutadas a diferentes membranas celulares al reconocer ciertos tipos de lípidos presentes en una membrana determinada. [ 18 ] La unión de una proteína a un lípido específico ocurre a través de dominios estructurales específicos de direccionamiento a la membrana que se encuentran dentro de la proteína y tienen bolsillos de unión específicos para los grupos de cabeza de los lípidos a los que se unen. Esta es una interacción bioquímica típica proteína- ligando , y se estabiliza por la formación de enlaces de hidrógeno intermoleculares , interacciones de van der Waals e interacciones hidrofóbicas entre la proteína y el ligando lipídico . Dichos complejos también se estabilizan por la formación de puentes iónicos entre los residuos de aspartato o glutamato de la proteína y los fosfatos lipídicos a través de iones de calcio (Ca 2+ ) intermedios. Estos puentes iónicos pueden ocurrir y son estables cuando los iones (como Ca 2+ ) ya están unidos a una proteína en solución, antes de la unión al lípido. La formación de puentes iónicos se observa en la interacción proteína-lípido entre los dominios de tipo C2 de la proteína y las anexinas .

Interacciones electrostáticas proteína-lípido

Cualquier proteína con carga positiva será atraída hacia una membrana con carga negativa mediante interacciones electrostáticas inespecíficas . Sin embargo, no todos los péptidos y proteínas periféricos son catiónicos, y solo ciertas caras de la membrana tienen carga negativa. Estas incluyen la cara citoplasmática de las membranas plasmáticas , la capa externa de las membranas externas bacterianas y las membranas mitocondriales . Por lo tanto, las interacciones electrostáticas desempeñan un papel importante en la localización en la membrana de transportadores de electrones como el citocromo c , toxinas catiónicas como la caribdotoxina y dominios específicos de localización en la membrana, como algunos dominios PH , dominios C1 y dominios C2 .

Las interacciones electrostáticas dependen en gran medida de la fuerza iónica de la solución. Estas interacciones son relativamente débiles a la fuerza iónica fisiológica ( 0,14 M NaCl ): ~3 a 4 kcal/mol para proteínas catiónicas pequeñas, como el citocromo c , la caribdotoxina o la hisactofilina . [ 15 ] [ 19 ] [ 20 ]

Posición espacial en la membrana

Las orientaciones y profundidades de penetración de muchas proteínas y péptidos anfitrópicos en membranas se estudian mediante marcaje de espín dirigido a sitios específicos , [ 21 ] marcaje químico, medición de afinidades de unión a membrana de mutantes proteicos , [ 22 ] espectroscopia de fluorescencia , [ 23 ] espectroscopia de RMN en solución o estado sólido , [ 24 ] espectroscopia ATR FTIR , [ 25 ] difracción de rayos X o neutrones, [ 26 ] y métodos computacionales. [ 27 ] [ 28 ] [ 29 ] [ 30 ]

Se han identificado dos modos distintos de asociación de proteínas con la membrana. Las proteínas hidrosolubles típicas no tienen residuos no polares expuestos ni ningún otro anclaje hidrofóbico. Por lo tanto, permanecen completamente en solución acuosa y no penetran en la bicapa lipídica, lo que sería energéticamente costoso. Dichas proteínas interactúan con las bicapas solo electrostáticamente; por ejemplo, la ribonucleasa y la polilisina interactúan con las membranas de esta manera. Sin embargo, las proteínas anfitrópicas típicas tienen varios anclajes hidrofóbicos que penetran la región interfacial y alcanzan el interior hidrocarbonado de la membrana. Dichas proteínas "deforman" la bicapa lipídica, disminuyendo la temperatura de transición fluido-gel lipídica. [ 31 ] La unión suele ser una reacción fuertemente exotérmica. [ 32 ] La asociación de las α-hélices anfifílicas con las membranas ocurre de manera similar. [ 26 ] [ 33 ] Los péptidos intrínsecamente no estructurados o desplegados con residuos no polares o anclajes lipídicos también pueden penetrar la región interfacial de la membrana y alcanzar el núcleo de hidrocarburos, especialmente cuando dichos péptidos son catiónicos e interactúan con membranas cargadas negativamente. [ 34 ] [ 35 ] [ 36 ]

Categorías

Enzimas

Las enzimas periféricas participan en el metabolismo de diferentes componentes de la membrana, como lípidos ( fosfolipasas y colesterol oxidasas ), oligosacáridos de la pared celular ( glicosiltransferasas y transglicosidasas ) o proteínas ( peptidasa señal y palmitoil proteína tioesterasas ). Las lipasas también pueden digerir lípidos que forman micelas o gotas apolares en agua.

Dominios de direccionamiento a la membrana ("pinzas lipídicas")

Dominio C1 de PKC-delta (1ptr). Plano medio de la bicapa lipídica: puntos negros. Límite de la región del núcleo de hidrocarburos: puntos azules (lado citoplasmático). Capa de fosfatos lipídicos: puntos amarillos.

Los dominios de direccionamiento a membrana se asocian específicamente con los grupos de cabeza de sus ligandos lipídicos incrustados en la membrana. Estos ligandos lipídicos están presentes en diferentes concentraciones en distintos tipos de membranas biológicas (por ejemplo, PtdIns3P se puede encontrar principalmente en las membranas de los endosomas tempranos , PtdIns(3,5)P2 en los endosomas tardíos y PtdIns4P en el aparato de Golgi ). [ 18 ] Por lo tanto, cada dominio se dirige a una membrana específica.

Dominios estructurales

Los dominios estructurales median la unión de otras proteínas a las membranas. Su unión a las membranas puede estar mediada por iones de calcio (Ca 2+ ) que forman puentes entre los residuos ácidos de la proteína y los grupos fosfato de los lípidos, como en las anexinas o los dominios GLA.

Transportadores de pequeñas moléculas hidrofóbicas

Estas proteínas periféricas funcionan como transportadoras de compuestos no polares entre diferentes tipos de membranas celulares o entre membranas y complejos proteicos citosólicos. Las sustancias transportadas son fosfatidilinositol, tocoferol, gangliósidos, glucolípidos, derivados de esteroles, retinol, ácidos grasos, agua, macromoléculas, glóbulos rojos, fosfolípidos y nucleótidos.

Portadores de electrones

Estas proteínas participan en las cadenas de transporte de electrones . Entre ellas se incluyen el citocromo c , las cupredoxinas , la proteína de hierro de alto potencial , la adrenodoxina reductasa, algunas flavoproteínas y otras.

Hormonas polipeptídicas, toxinas y péptidos antimicrobianos

Muchas hormonas, toxinas , inhibidores o péptidos antimicrobianos interactúan específicamente con complejos proteicos transmembrana . También pueden acumularse en la superficie de la bicapa lipídica antes de unirse a sus proteínas diana. Estos ligandos polipeptídicos suelen tener carga positiva e interactúan electrostáticamente con membranas aniónicas .

Algunas proteínas y péptidos solubles en agua también pueden formar canales transmembrana . Generalmente, experimentan oligomerización , cambios conformacionales significativos y se asocian a las membranas de forma irreversible. Se ha determinado la estructura tridimensional de uno de estos canales transmembrana, la α-hemolisina . En otros casos, la estructura experimental representa una conformación soluble en agua que interactúa periféricamente con la bicapa lipídica, aunque algunos de los péptidos formadores de canales son bastante hidrofóbicos y, por lo tanto, se estudiaron mediante espectroscopia de RMN en disolventes orgánicos o en presencia de micelas .

Véase también

Referencias

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