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Poliadenilación

Estructura típica de un ARNm eucariota maduro La poliadenilación es la adición de una cola de poli(A) a una transcripción de ARN, generalmente un ARN mensajero (ARNm). La cola d...

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Estructura típica de un ARNm eucariota maduro

La poliadenilación es la adición de una cola de poli(A) a una transcripción de ARN, generalmente un ARN mensajero (ARNm). La cola de poli(A) está compuesta por múltiples monofosfatos de adenosina ; es decir, es un segmento de ARN que contiene únicamente bases de adenina . En eucariotas , la poliadenilación forma parte del proceso que produce el ARNm maduro para la traducción . En muchas bacterias , la cola de poli(A) promueve la degradación del ARNm. Por lo tanto, forma parte del proceso general de expresión génica .

El proceso de poliadenilación comienza cuando finaliza la transcripción de un gen . El segmento más 3′ del pre-ARNm recién sintetizado es escindido primero por un conjunto de proteínas ; estas proteínas sintetizan la cola de poli(A) en el extremo 3′ del ARN. En algunos genes, estas proteínas añaden una cola de poli(A) en uno de varios sitios posibles. Por lo tanto, la poliadenilación puede producir más de una transcripción a partir de un solo gen ( poliadenilación alternativa ), de forma similar al empalme alternativo . [ 1 ]

La cola de poli(A) es importante para la exportación nuclear, la traducción y la estabilidad del ARNm. La cola se acorta con el tiempo y, cuando es lo suficientemente corta, el ARNm se degrada enzimáticamente. [ 2 ] Sin embargo, en algunos tipos de células, los ARNm con colas de poli(A) cortas se almacenan para su posterior activación mediante repoliadenilación en el citosol. [ 3 ] Por el contrario, cuando la poliadenilación ocurre en bacterias, promueve la degradación del ARN. [ 4 ] Esto también ocurre a veces con los ARN no codificantes eucariotas . [ 5 ] [ 6 ]

Las moléculas de ARNm tanto en procariotas como en eucariotas tienen extremos 3′ poliadenilados, siendo las colas de poli(A) procariotas generalmente más cortas y con menos moléculas de ARNm poliadeniladas. [ 7 ]

Información general sobre el ARN

Estructura química del ARN. La secuencia de bases difiere entre las moléculas de ARN.

Los ARN son un tipo de moléculas biológicas grandes, cuyos componentes individuales se denominan nucleótidos. El nombre cola de poli(A) (por cola de ácido poliadenílico) [ 8 ] refleja la forma en que se abrevian los nucleótidos de ARN, con una letra que indica la base que contiene el nucleótido (A para adenina , C para citosina , G para guanina y U para uracilo ). Los ARN se producen ( transcriben ) a partir de una plantilla de ADN . Por convención, las secuencias de ARN se escriben en dirección 5′ a 3′. El extremo 5′ es la parte de la molécula de ARN que se transcribe primero, y el extremo 3′ se transcribe al final. El extremo 3′ es también donde se encuentra la cola de poli(A) en los ARN poliadenilados. [ 1 ] [ 9 ]

El ARN mensajero (ARNm) es un ARN que posee una región codificante que actúa como plantilla para la síntesis de proteínas ( traducción ). El resto del ARNm, las regiones no traducidas , regulan su actividad. [ 10 ] También existen muchos ARN que no se traducen, denominados ARN no codificantes. Al igual que las regiones no traducidas, muchos de estos ARN no codificantes desempeñan funciones reguladoras. [ 11 ]

Poliadenilación nuclear

Función

En la poliadenilación nuclear, se añade una cola de poli(A) a un ARN al final de la transcripción. En los ARNm, la cola de poli(A) ayuda a la terminación de la transcripción, la exportación del ARNm del núcleo y la traducción al actuar como un sitio de unión de PABPC1 . [ 2 ] [ 12 ] Casi todos los ARNm eucariotas están poliadenilados, [ 13 ] con la excepción de los ARNm de histonas dependientes de la replicación animal . [ 14 ] Estos son los únicos ARNm en eucariotas que carecen de una cola de poli(A), terminando en su lugar en una estructura de tallo-bucle seguida de una secuencia rica en purinas, denominada elemento corriente abajo de la histona, que dirige dónde se corta el ARN para que se forme el extremo 3′ del ARNm de histona. [ 15 ]

Muchos ARN no codificantes eucariotas siempre se poliadenilan al final de la transcripción. Existen ARN pequeños en los que la cola de poli(A) solo se observa en formas intermedias y no en el ARN maduro, ya que los extremos se eliminan durante el procesamiento; los microARN son un ejemplo notable . [ 16 ] [ 17 ] Sin embargo, para muchos ARN largos no codificantes  —un grupo aparentemente grande de ARN reguladores que, por ejemplo, incluye el ARN Xist , que media la inactivación del cromosoma X—  la cola de poli(A) forma parte del ARN maduro. [ 18 ]

Mecanismo

El complejo de poliadenilación procesiva en el núcleo de los eucariotas actúa sobre los productos de la ARN polimerasa II , como el ARNm precursor . En este proceso, un complejo multiproteico (véanse los componentes a la derecha) [ 19 ] escinde la parte más 3' de un ARN recién sintetizado y poliadenila el extremo resultante de esta escisión. La escisión es catalizada por la enzima CPSF [ 14 ] [ 19 ] y se produce entre 10 y 30 nucleótidos corriente abajo de su sitio de unión. [ 20 ]Este sitio suele tener la secuencia de señal de poliadenilación AAUAAA en el ARN, pero existen variantes que se unen más débilmente a CPSF . [ 19 ] [ 21 ] Otras dos proteínas añaden especificidad a la unión a un ARN: CstF y CFI. CstF se une a una región rica en GU más abajo del sitio de CPSF. [ 22 ] CFI reconoce un tercer sitio en el ARN (un conjunto de secuencias UGUAA en mamíferos [ 23 ] [ 24 ] [ 25 ] ) y puede reclutar CPSF incluso si falta la secuencia AAUAAA. [ 26 ] [ 27 ] La señal de poliadenilación  —el motivo de secuencia reconocido por el complejo de escisión del ARN—  varía entre grupos de eucariotas. La mayoría de los sitios de poliadenilación humanos contienen la secuencia AAUAAA, [ 22 ] pero esta secuencia es menos común en plantas y hongos. [ 28 ]

El ARN se escinde típicamente antes de la terminación de la transcripción, ya que CstF también se une a la ARN polimerasa II. [ 29 ] Mediante un mecanismo poco comprendido (a fecha de 2002), indica a la ARN polimerasa II que se separe del transcrito. [ 30 ] La escisión también involucra a la proteína CFII, aunque se desconoce cómo. [ 31 ] El sitio de escisión asociado a una señal de poliadenilación puede variar hasta unos 50 nucleótidos. [ 32 ]

Cuando el ARN se escinde, comienza la poliadenilación, catalizada por la poliadenilación polimerasa. La poliadenilación polimerasa construye la cola de poli(A) añadiendo unidades de adenosín monofosfato de adenosín trifosfato al ARN, escindiendo el pirofosfato . [ 33 ] Otra proteína, PAB2, se une a la nueva cola corta de poli(A) y aumenta la afinidad de la poliadenilación polimerasa por el ARN. Cuando la cola de poli(A) tiene aproximadamente 250 nucleótidos de longitud, la enzima ya no puede unirse a CPSF y la poliadenilación se detiene, determinando así la longitud de la cola de poli(A). [ 34 ] [ 35 ] CPSF está en contacto con la ARN polimerasa II, lo que le permite indicarle a la polimerasa que termine la transcripción. [ 36 ] [ 37 ] Cuando la ARN polimerasa II alcanza una "secuencia de terminación" (⁵'TTTATT 3 ' en la plantilla de ADN y ⁵'AAUAAA 3 ' en el transcrito primario), se señala el final de la transcripción. [ 38 ] La maquinaria de poliadenilación también está físicamente vinculada al espliceosoma , un complejo que elimina los intrones de los ARN. [ 27 ]

Efectos posteriores

La cola de poli(A) actúa como sitio de unión para la proteína de unión a poli(A) . La proteína de unión a poli(A) promueve la exportación del núcleo y la traducción, e inhibe la degradación. [ 39 ] Esta proteína se une a la cola de poli(A) antes de la exportación del ARNm del núcleo y, en levaduras, también recluta la nucleasa de poli(A), una enzima que acorta la cola de poli(A) y permite la exportación del ARNm. La proteína de unión a poli(A) se exporta al citoplasma con el ARN. Los ARNm que no se exportan son degradados por el exosoma . [ 40 ] [ 41 ] La proteína de unión a poli(A) también puede unirse a, y por lo tanto reclutar, varias proteínas que afectan la traducción, [ 40 ] una de ellas es el factor de iniciación -4G, que a su vez recluta la subunidad ribosomal 40S . [ 42 ] Sin embargo, una cola de poli(A) no es necesaria para la traducción de todos los ARNm. [ 43 ] Además, la adición de colas de poli(A) (oligoadenilación) puede determinar el destino de las moléculas de ARN que normalmente no tienen cola de poli(A) (como los ARN no codificantes (sn) pequeños, etc.) e inducir así su degradación. [ 44 ]

Desadenilación

En las células somáticas eucariotas , las colas de poli(A) de la mayoría de los ARNm en el citoplasma se acortan gradualmente, y los ARNm con colas de poli(A) más cortas se traducen menos y se degradan antes. [ 45 ] Sin embargo, pueden pasar muchas horas antes de que un ARNm se degrade. [ 46 ] Este proceso de desadenilación y degradación puede acelerarse mediante microARN complementarios a la región 3' no traducida de un ARNm. [ 47 ] En los óvulos inmaduros , los ARNm con colas de poli(A) acortadas no se degradan, sino que se almacenan y permanecen inactivos desde el punto de vista de la traducción. Estos ARNm de cola corta se activan mediante poliadenilación citoplasmática después de la fecundación, durante la activación del óvulo . [ 48 ]

En los animales, la poli(A) ribonucleasa ( PARN ) puede unirse a la caperuza 5′ y eliminar nucleótidos de la cola de poli(A). El nivel de acceso a la caperuza 5′ y a la cola de poli(A) es importante para controlar la rapidez con la que se degrada el ARNm. La PARN desadenila menos si el ARN está unido a los factores de iniciación 4E (en la caperuza 5′) y 4G (en la cola de poli(A)), razón por la cual la traducción reduce la desadenilación. La tasa de desadenilación también puede estar regulada por proteínas de unión al ARN. Además, las estructuras de triple hélice del ARN y los motivos del ARN, como el bolsillo de unión al extremo 3′ de la cola de poli(A), retardan el proceso de desadenilación e inhiben la eliminación de la cola de poli(A). [ 49 ] Una vez eliminada la cola de poli(A), el complejo de descapuchamiento elimina la caperuza 5′, lo que conduce a la degradación del ARN. Varias otras proteínas están involucradas en la desadenilación en la levadura en gemación y en las células humanas, en particular el complejo CCR4-Not . [ 50 ]

Poliadenilación citoplasmática

En algunos tipos de células animales, concretamente en la línea germinal , durante la embriogénesis temprana y en los sitios postsinápticos de las células nerviosas , se produce la poliadenilación . Esto alarga la cola de poli(A) de un ARNm con una cola de poli(A) acortada, de modo que el ARNm se traduzca . [ 45 ] [ 51 ] Estas colas de poli(A) acortadas suelen tener menos de 20 nucleótidos y se alargan hasta alcanzar entre 80 y 150 nucleótidos. [ 3 ]

En el embrión temprano de ratón, la poliadenilación citoplasmática de los ARN maternos del óvulo permite que la célula sobreviva y crezca aunque la transcripción no comience hasta la mitad de la etapa de 2 células (etapa de 4 células en humanos). [ 52 ] [ 53 ] En el cerebro, la poliadenilación citoplasmática está activa durante el aprendizaje y podría desempeñar un papel en la potenciación a largo plazo , que es el fortalecimiento de la transmisión de señales de una célula nerviosa a otra en respuesta a impulsos nerviosos y es importante para el aprendizaje y la formación de la memoria. [ 3 ] [ 54 ]

La poliadenilación citoplasmática requiere las proteínas de unión a ARN CPSF y CPEB , y puede involucrar otras proteínas de unión a ARN como Pumilio . [ 55 ] Dependiendo del tipo de célula, la polimerasa puede ser el mismo tipo de poliadenilato polimerasa (PAP) que se utiliza en el proceso nuclear, o la polimerasa citoplasmática GLD-2 . [ 56 ]

Resultados del uso de diferentes sitios de poliadenilación en el mismo gen

poliadenilación alternativa

Muchos genes codificadores de proteínas tienen más de un sitio de poliadenilación, por lo que un gen puede codificar varios ARNm que difieren en su extremo 3' . [ 28 ] [ 57 ] [ 58 ] La región 3' de un transcrito contiene muchas señales de poliadenilación (PAS). Cuando se utilizan sitios PAS más proximales (más cerca del extremo 5'), esto acorta la longitud de la región 3' no traducida (3' UTR) de un transcrito. [ 59 ] Estudios tanto en humanos como en moscas han mostrado APA específica de tejido. Con los tejidos neuronales prefiriendo el uso de PAS distales, lo que lleva a 3' UTR más largos y los tejidos testiculares prefiriendo PAS proximales, lo que lleva a 3' UTR más cortos. [ 60 ] [ 61 ] Los estudios han demostrado que hay una correlación entre el nivel de conservación de un gen y su tendencia a hacer poliadenilación alternativa, con genes altamente conservados exhibiendo más APA. De manera similar, los genes altamente expresados ​​siguen este mismo patrón. [ 62 ] Los datos de ribosecuenciación (secuenciación de solo los ARNm dentro de los ribosomas) han demostrado que las isoformas de ARNm con UTR 3' más cortas tienen más probabilidades de ser traducidas. [ 59 ]

Dado que la poliadenilación alternativa cambia la longitud de la UTR 3' , [ 63 ] también puede cambiar qué sitios de unión están disponibles para los microARN en la UTR 3'. [ 20 ] [ 64 ] Los microARN tienden a reprimir la traducción y promover la degradación de los ARNm a los que se unen, aunque hay ejemplos de microARN que estabilizan los transcritos. [ 65 ] [ 66 ] La poliadenilación alternativa también puede acortar la región codificante, haciendo que el ARNm codifique para una proteína diferente, [ 67 ] [ 68 ] pero esto es mucho menos común que simplemente acortar la región no traducida 3'. [ 28 ]

La elección del sitio de poliadenilación puede verse influenciada por estímulos extracelulares y depende de la expresión de las proteínas que participan en la poliadenilación. [ 69 ] [ 70 ] Por ejemplo, la expresión de CstF-64 , una subunidad del factor estimulador de la escisión (CstF), aumenta en los macrófagos en respuesta a los lipopolisacáridos (un grupo de compuestos bacterianos que desencadenan una respuesta inmune). Esto da como resultado la selección de sitios de poliadenilación débiles y, por lo tanto, transcritos más cortos. Esto elimina elementos reguladores en las regiones 3′ no traducidas de los ARNm para productos relacionados con la defensa como la lisozima y el TNF-α . Estos ARNm entonces tienen vidas medias más largas y producen más de estas proteínas. [ 69 ] Las proteínas de unión al ARN distintas de las de la maquinaria de poliadenilación también pueden afectar si se utiliza un sitio de poliadenilación, [ 71 ] [ 72 ] [ 73 ] [ 74 ] al igual que la metilación del ADN cerca de la señal de poliadenilación. [ 75 ] Además, numerosos otros componentes involucrados en la transcripción, el empalme u otros mecanismos que regulan la biología del ARN pueden afectar la APA. [ 76 ]

Marcaje para la degradación en eucariotas

Para muchos ARN no codificantes , incluidos el ARNt , el ARNr , el ARNsn y el ARNsno , la poliadenilación es una forma de marcar el ARN para su degradación, al menos en levaduras . [ 77 ] Esta poliadenilación se realiza en el núcleo por el complejo TRAMP , que mantiene una cola de aproximadamente cuatro nucleótidos de longitud en el extremo 3'. [ 78 ] [ 79 ] El ARN es luego degradado por el exosoma . [ 80 ] También se han encontrado colas de poli(A) en fragmentos de ARNr humanos, tanto en forma de colas homopoliméricas (solo A) como heteropoliméricas (principalmente A). [ 81 ]

En procariotas y orgánulos

La poliadenilación en bacterias ayuda a la polinucleótido fosforilasa a degradar la estructura secundaria.

En muchas bacterias, tanto los ARNm como los ARN no codificantes pueden poliadenilarse. Esta cola de poli(A) promueve la degradación por el degradosoma , que contiene dos enzimas degradadoras de ARN: la polinucleótido fosforilasa y la RNasa E. La polinucleótido fosforilasa se une al extremo 3′ de los ARN, y la extensión 3′ proporcionada por la cola de poli(A) le permite unirse a los ARN cuya estructura secundaria, de otro modo, bloquearía dicho extremo. Las sucesivas rondas de poliadenilación y degradación del extremo 3′ por la polinucleótido fosforilasa permiten al degradosoma superar estas estructuras secundarias. La cola de poli(A) también puede reclutar RNasas que cortan el ARN en dos. [ 82 ] Estas colas de poli(A) bacterianas tienen aproximadamente 30 nucleótidos de longitud. [ 83 ]

En grupos tan diferentes como los animales y los tripanosomas , las mitocondrias contienen colas de poli(A) estabilizadoras y desestabilizadoras. La poliadenilación desestabilizadora actúa tanto sobre el ARNm como sobre los ARN no codificantes. Las colas de poli(A) tienen una longitud media de 43 nucleótidos. Las estabilizadoras comienzan en el codón de parada, y sin ellas el codón de parada (UAA) no está completo, ya que el genoma solo codifica la parte U o UA. Las mitocondrias de las plantas solo presentan poliadenilación desestabilizadora. La poliadenilación mitocondrial nunca se ha observado en levaduras de gemación ni de fisión. [ 84 ] [ 85 ]

Si bien muchas bacterias y mitocondrias poseen poliadenilato polimerasas, también presentan otro tipo de poliadenilación, llevada a cabo por la propia polinucleótido fosforilasa . Esta enzima se encuentra en bacterias, [ 86 ] mitocondrias, [ 87 ] plastidios [ 88 ] y como componente del exosoma arqueal (en aquellas arqueas que poseen exosoma ). [ 89 ] Puede sintetizar una extensión 3' donde la gran mayoría de las bases son adeninas. Al igual que en las bacterias, la poliadenilación por la polinucleótido fosforilasa promueve la degradación del ARN en plastidios [ 90 ] y probablemente también en arqueas. [ 84 ]

Evolución

Aunque la poliadenilación se observa en casi todos los organismos, no es universal. [ 7 ] [ 91 ] Sin embargo, la amplia distribución de esta modificación y el hecho de que esté presente en organismos de los tres dominios de la vida implica que se presume que el último ancestro común universal de todos los organismos vivos tenía alguna forma de sistema de poliadenilación. [ 83 ] Algunos organismos no poliadenilan el ARNm, lo que implica que han perdido sus mecanismos de poliadenilación durante la evolución. Aunque no se conocen ejemplos de eucariotas que carezcan de poliadenilación, los ARNm de la bacteria Mycoplasma gallisepticum y de la arquea tolerante a la sal Haloferax volcanii carecen de esta modificación. [ 92 ] [ 93 ]

La enzima poliadenilante más antigua es la polinucleótido fosforilasa . Esta enzima forma parte tanto del degradosoma bacteriano como del exosoma arqueal , [ 94 ] dos complejos estrechamente relacionados que reciclan el ARN en nucleótidos. Esta enzima degrada el ARN atacando el enlace entre los nucleótidos más 3' con un fosfato, rompiendo un nucleótido difosfato. Esta reacción es reversible, por lo que la enzima también puede extender el ARN con más nucleótidos. La cola heteropolimérica añadida por la polinucleótido fosforilasa es muy rica en adenina. La elección de la adenina probablemente se deba a concentraciones más altas de ADP que otros nucleótidos como resultado del uso de ATP como moneda energética, lo que hace más probable su incorporación en esta cola en las primeras formas de vida. Se ha sugerido que la participación de colas ricas en adenina en la degradación del ARN impulsó la evolución posterior de las poliadenilato polimerasas (las enzimas que producen colas de poli(A) sin otros nucleótidos). [ 95 ]

Las poliadenilato polimerasas no son tan antiguas. Han evolucionado por separado tanto en bacterias como en eucariotas a partir de la enzima CCA-adding , que es la enzima que completa los extremos 3′ de los ARNt . Su dominio catalítico es homólogo al de otras polimerasas . [ 80 ] Se presume que la transferencia horizontal de la enzima CCA-adding bacteriana a eucariotas permitió que la enzima CCA-adding de tipo arqueal cambiara su función a poli(A) polimerasa. [ 83 ] Algunos linajes, como las arqueas y las cianobacterias , nunca desarrollaron una poliadenilato polimerasa. [ 95 ]

Se observan colas de poliadenilato en varios virus de ARN , incluidos el virus de la influenza A , [ 96 ] el coronavirus , [ 97 ] el virus del mosaico de la alfalfa , [ 98 ] y el virus de la hepatitis A del pato . [ 99 ] Algunos virus, como el VIH-1 y el poliovirus , inhiben la proteína de unión a poli-A ( PABPC1 ) de la célula para enfatizar la expresión de sus propios genes sobre la de la célula huésped. [ 100 ]

Historia

La poli(A) polimerasa se identificó por primera vez en 1960 como una actividad enzimática en extractos de núcleos celulares que podía polimerizar ATP, pero no ADP, en poliadenina. [ 101 ] [ 102 ] Aunque se identificó en muchos tipos de células, esta actividad no tenía una función conocida hasta 1971, cuando se encontraron secuencias de poli(A) en los ARNm. [ 103 ] [ 104 ] Inicialmente se pensó que la única función de estas secuencias era la protección del extremo 3′ del ARN contra las nucleasas, pero posteriormente se identificaron las funciones específicas de la poliadenilación en la exportación nuclear y la traducción. Las polimerasas responsables de la poliadenilación se purificaron y caracterizaron por primera vez en las décadas de 1960 y 1970, pero el gran número de proteínas accesorias que controlan este proceso se descubrió recién a principios de la década de 1990. [ 103 ]

Véase también

Referencias

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Lecturas adicionales

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  • Logotipo de Wikimedia CommonsContenido multimedia relacionado con la poliadenilación en Wikimedia Commons.
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