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Endoplasmic reticulum

3D rendering of endoplasmic reticulum The endoplasmic reticulum ( ER ) is a part of a transportation system of the eukaryotic cell , and has many other important functions such ...

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3D rendering of endoplasmic reticulum

The endoplasmic reticulum (ER) is a part of a transportation system of the eukaryotic cell, and has many other important functions such as protein folding. The word endoplasmic means "within the cytoplasm", and reticulum is Latin for "little net". It is a type of organelle made up of two subunits – rough endoplasmic reticulum (RER), and smooth endoplasmic reticulum (SER). The endoplasmic reticulum is found in most eukaryotic cells and forms an interconnected network of flattened, membrane-enclosed sacs known as cisternae in the RER, and tubular structures in the SER. The membranes of the ER are continuous with the outer nuclear membrane. The endoplasmic reticulum is not found in red blood cells, or spermatozoa.

There are two types of ER that share many of the same proteins and engage in certain common activities such as the synthesis of certain lipids and cholesterol. Different types of cells contain different ratios of the two types of ER depending on the activities of the cell. RER is found mainly toward the nucleus of the cell and SER towards the cell membrane or plasma membrane of the cell.

The outer (cytosolic) face of the RER is studded with ribosomes that are the sites of protein synthesis. The RER is especially prominent in cells such as hepatocytes. The SER lacks ribosomes and functions in lipid synthesis but not metabolism, the production of steroid hormones, and detoxification.[1] The SER is especially abundant in mammalian liver and gonad cells.[2]

El RE fue observado mediante microscopía óptica por Charles Garnier en 1897, quien acuñó el término ergastoplasma . [ 3 ] [ 4 ] Las membranas reticulares del retículo endoplasmático fueron vistas por primera vez mediante microscopía electrónica en 1945 por Keith R. Porter , Albert Claude y Ernest F. Fullam. [ 5 ]

Estructura

1 Núcleo 2 Poro nuclear 3 Retículo endoplasmático rugoso (RER) 4 Retículo endoplasmático liso (REL) 5 Ribosoma en el RE rugoso 6 Proteínas transportadas 7 Vesícula de transporte 8 Aparato de Golgi 9 Cara cis del aparato de Golgi 10 Cara trans del aparato de Golgi 11 Cisternas del aparato de Golgi                               

La estructura general del retículo endoplasmático es una red de membranas llamadas cisternas . Estas estructuras en forma de saco se mantienen unidas por el citoesqueleto . La membrana fosfolipídica rodea el espacio cisternal (o lumen), que es continuo con el espacio perinuclear pero separado del citosol . Las funciones del retículo endoplasmático se pueden resumir como la síntesis y exportación de proteínas y lípidos de membrana, pero varían entre el RE y el tipo y función celular. La cantidad de retículo endoplasmático rugoso y liso en una célula puede intercambiarse lentamente de un tipo a otro, dependiendo de las actividades metabólicas cambiantes de la célula. La transformación puede incluir la incorporación de nuevas proteínas en la membrana, así como cambios estructurales. Los cambios en el contenido de proteínas pueden ocurrir sin cambios estructurales perceptibles. [ 6 ] [ 7 ]

retículo endoplasmático rugoso

Una animación de 2 minutos que muestra cómo se sintetiza una proteína destinada a la vía secretora y se secreta en el retículo endoplasmático rugoso, que aparece en la parte superior derecha aproximadamente a la mitad de la animación.

La superficie del retículo endoplasmático rugoso (a menudo abreviado como RER o ER rugoso ; también llamado retículo endoplasmático granular ) está cubierta de ribosomas que fabrican proteínas, lo que le da una apariencia "rugosa" (de ahí su nombre). [ 8 ] El sitio de unión del ribosoma en el retículo endoplasmático rugoso es el translocador . [ 9 ] Sin embargo, los ribosomas no son una parte estable de la estructura de este orgánulo, ya que se unen y se liberan constantemente de la membrana. Un ribosoma solo se une al RER una vez que se forma un complejo específico de proteína-ácido nucleico en el citosol. Este complejo especial se forma cuando un ribosoma libre comienza a traducir el ARNm de una proteína destinada a la vía secretora . [ 10 ] Los primeros 5-30 aminoácidos polimerizados codifican un péptido señal , un mensaje molecular que es reconocido y unido por una partícula de reconocimiento de señal (SRP). La traducción se detiene y el complejo ribosómico se une al translocador del RER , donde la traducción continúa con la formación de la proteína naciente (nueva) en el lumen y/o la membrana del RER. La proteína es procesada en el lumen del RE por una enzima (una peptidasa de señal ), que elimina el péptido señal. En este punto, los ribosomas pueden ser liberados de nuevo al citosol; sin embargo, también se sabe que los ribosomas que no están traduciendo permanecen asociados a los translocadores. [ 11 ]

La membrana del retículo endoplasmático rugoso está formada por grandes láminas de doble membrana que se encuentran cerca de la capa externa de la envoltura nuclear y son continuas con ella . [ 12 ] Estas láminas de doble membrana se apilan y conectan mediante varias rampas helicoidales dextrógiras o levógiras, las "rampas de Terasaki", dando lugar a una estructura similar a un aparcamiento . [ 13 ] [ 14 ] Aunque no existe una membrana continua entre el retículo endoplasmático y el aparato de Golgi , las vesículas de transporte unidas a la membrana trasladan proteínas entre estos dos compartimentos. [ 15 ] Las vesículas están rodeadas por proteínas de recubrimiento llamadas COPI y COPII. COPII dirige las vesículas al aparato de Golgi y COPI las marca para que regresen al retículo endoplasmático rugoso. El retículo endoplasmático rugoso trabaja en conjunto con el complejo de Golgi para dirigir las nuevas proteínas a sus destinos adecuados. El segundo método de transporte fuera del retículo endoplasmático implica áreas llamadas sitios de contacto de membrana , donde las membranas del retículo endoplasmático y otros orgánulos se mantienen estrechamente unidas, lo que permite la transferencia de lípidos y otras moléculas pequeñas. [ 16 ] [ 17 ]

El retículo endoplasmático rugoso es clave en múltiples funciones:

  • Fabricación de enzimas lisosomales con un marcador de manosa-6-fosfato añadido en la red cis -Golgi. [ 18 ]
  • Fabricación de proteínas secretadas , ya sea secretadas de forma constitutiva sin etiqueta o secretadas de manera regulada mediante clatrina y aminoácidos básicos emparejados en el péptido señal .
  • Proteínas de membrana integrales que permanecen incrustadas en la membrana a medida que las vesículas salen y se unen a nuevas membranas. Las proteínas Rab son clave para la localización en la membrana; las proteínas SNAP y SNARE son clave en el proceso de fusión.
  • La glicosilación inicial se produce durante el proceso de ensamblaje. Esta glicosilación es N-ligada (la glicosilación O-ligada ocurre en el aparato de Golgi).
    • Glicosilación N-ligada: Si la proteína está correctamente plegada, la oligosacariltransferasa reconoce la secuencia de aminoácidos N X S o N X T (con el residuo S/T fosforilado) y agrega una cadena principal de 14 azúcares (2- N -acetilglucosamina, 9 manosas ramificadas y 3 glucosas al final) al nitrógeno de la cadena lateral de Asn.

El RER tiene ribosomas, mientras que el SER no.

retículo endoplasmático liso

Micrografía electrónica que muestra el retículo endoplasmático liso (flecha) en tejido de ratón, con un aumento de 110.510×.

En la mayoría de las células, el retículo endoplasmático liso (abreviado REL ) es escaso. En su lugar, existen áreas donde el REL es parcialmente liso y parcialmente rugoso: el REL de transición. El REL de transición recibe su nombre porque contiene sitios de salida del REL, áreas donde las vesículas de transporte, que contienen lípidos y proteínas producidas en el REL, se desprenden de este y comienzan a moverse hacia el aparato de Golgi . Las células especializadas pueden tener mucho retículo endoplasmático liso y en estas células el REL liso tiene muchas funciones. [ 6 ] Sintetiza lípidos , fosfolípidos , [ 19 ] [ 20 ] [ 21 ] y esteroides . Las células que secretan estos productos, como las de los testículos , los ovarios y las glándulas sebáceas, tienen una abundancia de retículo endoplasmático liso. [ 22 ] También lleva a cabo el metabolismo de los carbohidratos, la desintoxicación de los productos del metabolismo natural y del alcohol y las drogas, la unión de receptores a las proteínas de la membrana celular y el metabolismo de los esteroides . [ 23 ] En las células musculares, regula la concentración de iones de calcio . El retículo endoplasmático liso se encuentra en una variedad de tipos de células (tanto animales como vegetales) y cumple diferentes funciones en cada una. El retículo endoplasmático liso también contiene la enzima glucosa-6-fosfatasa , que convierte la glucosa-6-fosfato en glucosa, un paso en la gluconeogénesis . Está conectado a la envoltura nuclear y consta de túbulos que se encuentran cerca de la periferia celular. Estos túbulos a veces se ramifican formando una red de aspecto reticular. [ 12 ] En algunas células, hay áreas dilatadas como los sacos del retículo endoplasmático rugoso. La red del retículo endoplasmático liso permite que una mayor superficie se dedique a la acción o almacenamiento de enzimas clave y los productos de estas enzimas. [ 24 ]

Retículo sarcoplásmico

Fibra muscular esquelética , con el retículo sarcoplásmico coloreado de azul.

El retículo sarcoplásmico (RS), del griego σάρξ sarx ("carne"), es un retículo endoplasmático liso que se encuentra en las células musculares . La única diferencia estructural entre este orgánulo y el retículo endoplasmático liso radica en la composición de las proteínas que poseen, tanto unidas a sus membranas como las que se encuentran dentro de sus lúmenes. Esta diferencia fundamental es indicativa de sus funciones: el retículo endoplasmático sintetiza moléculas, mientras que el retículo sarcoplásmico almacena iones de calcio y los bombea al sarcoplasma cuando se estimula la fibra muscular. [ 25 ] [ 26 ] Tras su liberación del retículo sarcoplásmico, los iones de calcio interactúan con las proteínas contráctiles que utilizan ATP para acortar la fibra muscular. El retículo sarcoplásmico desempeña un papel fundamental en el acoplamiento excitación-contracción . [ 27 ]

Funciones

El retículo endoplasmático cumple muchas funciones generales, incluyendo el plegamiento de moléculas de proteínas en sacos llamados cisternas y el transporte de proteínas sintetizadas en vesículas al aparato de Golgi . El retículo endoplasmático rugoso también participa en la síntesis de proteínas. El correcto plegamiento de las proteínas recién sintetizadas es posible gracias a varias proteínas chaperonas del retículo endoplasmático , incluyendo la proteína disulfuro isomerasa (PDI), ERp29, el miembro de la familia Hsp70 BiP/Grp78 , calnexina , calreticulina y la familia de la peptidilprolil isomerasa. Solo las proteínas correctamente plegadas se transportan desde el RE rugoso al aparato de Golgi; las proteínas desplegadas provocan una respuesta de proteína desplegada como respuesta al estrés en el RE. Las alteraciones en la regulación redox , la regulación del calcio, la privación de glucosa y la infección viral [ 28 ] o la sobreexpresión de proteínas [ 29 ] pueden provocar una respuesta de estrés del retículo endoplasmático (estrés del RE), un estado en el que el plegamiento de las proteínas se ralentiza, lo que conlleva un aumento de las proteínas desplegadas . Este estrés está emergiendo como una posible causa de daño en la hipoxia/isquemia, la resistencia a la insulina y otros trastornos. [ 30 ]

Transporte de proteínas

Las proteínas secretoras, principalmente glicoproteínas , se transportan a través de la membrana del retículo endoplasmático. Las proteínas transportadas por el retículo endoplasmático a lo largo de la célula están marcadas con una secuencia señal . El extremo N-terminal de una cadena polipeptídica (es decir, una proteína) contiene algunos aminoácidos que funcionan como secuencia señal y que se eliminan cuando el polipéptido llega a su destino. Los péptidos nacientes llegan al RE a través del translocador , un complejo multiproteico incrustado en la membrana. Las proteínas destinadas a lugares fuera del retículo endoplasmático se empaquetan en vesículas de transporte y se mueven a lo largo del citoesqueleto hacia su destino. En los fibroblastos humanos, el RE siempre se distribuye junto con los microtúbulos, y la despolimerización de estos últimos provoca su agregación conjunta con las mitocondrias, que también están asociadas al RE. [ 31 ]

El retículo endoplasmático también forma parte de una vía de clasificación de proteínas. Es, en esencia, el sistema de transporte de la célula eucariota. La mayoría de sus proteínas residentes se retienen en su interior mediante un motivo de retención . Este motivo está compuesto por cuatro aminoácidos al final de la secuencia proteica. Las secuencias de retención más comunes son KDEL para las proteínas ubicadas en el lumen y KKXX para las proteínas transmembrana. [ 32 ] Sin embargo, se producen variaciones de KDEL y KKXX, y otras secuencias también pueden dar lugar a la retención en el retículo endoplasmático. Se desconoce si dicha variación puede conducir a localizaciones sub-RE. Existen tres receptores KDEL ( 1 , 2 y 3 ) en las células de mamíferos, y presentan un alto grado de identidad de secuencia. Aún no se han establecido las diferencias funcionales entre estos receptores. [ 33 ]

Regulación bioenergética del suministro de ATP del RE mediante un mecanismo CaATiER

Modelo de transporte antagonizado por Ca2+ hacia el retículo endoplasmático (CaATiER)

El retículo endoplasmático no posee maquinaria de regeneración de ATP y, por lo tanto, requiere la importación de ATP desde las mitocondrias. El ATP importado es vital para que el RE lleve a cabo sus funciones celulares básicas, como el plegamiento y el transporte de proteínas. [ 34 ]

El transportador de ATP del RE, SLC35B1/AXER, fue clonado y caracterizado recientemente [ 35 ] , y las mitocondrias suministran ATP al RE a través de un mecanismo de transporte al RE antagonizado por Ca2 + ( CaATiER ) [ 36 ] . El mecanismo CaATiER muestra sensibilidad al Ca2 + citosólico en un rango que va desde nM altos hasta μM bajos, y el elemento sensor de Ca2 + aún no ha sido identificado ni validado [ 37 ] .

Sitios de contacto de membrana y migración celular

Más allá de sus funciones biosintéticas y homeostáticas, el retículo endoplasmático es altamente dinámico y forma sitios de contacto de membrana con otros orgánulos y la membrana plasmática, apoyando el intercambio de lípidos, la señalización de Ca2 + y el control espacial de las vías de señalización. [ 38 ] En las células migratorias, los sitios de contacto entre el RE y la membrana plasmática pueden polarizarse, formando gradientes de atrás hacia adelante que ayudan a mantener la polaridad de adelante hacia atrás y la migración direccional. [ 39 ] En monocapas epiteliales, la arquitectura del RE puede reorganizarse por la curvatura del borde del tejido, influyendo en los modos de migración epitelial y la dinámica de remodelación tisular. [ 40 ]

Importancia clínica

El aumento del estrés del RE, suprafisiológico, en las células β pancreáticas altera la secreción normal de insulina , lo que conduce a hiperinsulinemia [ 41 ] y, en consecuencia, a resistencia periférica a la insulina asociada con la obesidad en humanos. [ 42 ] Los ensayos clínicos en humanos también sugirieron un vínculo causal entre el aumento de la secreción de insulina inducido por la obesidad y la resistencia periférica a la insulina . [ 43 ]

Las anomalías en XBP1 conducen a una respuesta de estrés del retículo endoplasmático aumentada y, posteriormente, causan una mayor susceptibilidad a los procesos inflamatorios que incluso pueden contribuir a la enfermedad de Alzheimer . [ 44 ] En el colon , las anomalías de XBP1 se han relacionado con las enfermedades inflamatorias intestinales, incluida la enfermedad de Crohn . [ 45 ]

La respuesta a proteínas desplegadas (UPR) es una respuesta de estrés celular relacionada con el retículo endoplasmático. [ 46 ] La UPR se activa en respuesta a la acumulación de proteínas desplegadas o mal plegadas en la luz del retículo endoplasmático. La UPR funciona para restaurar la función normal de la célula deteniendo la traducción de proteínas , degradando las proteínas mal plegadas y activando las vías de señalización que conducen a un aumento en la producción de chaperonas moleculares involucradas en el plegamiento de proteínas . La sobreactivación sostenida de la UPR se ha relacionado con enfermedades priónicas , así como con varias otras enfermedades neurodegenerativas , y la inhibición de la UPR podría convertirse en un tratamiento para dichas enfermedades. [ 47 ]

Véase también

Referencias

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  • Retículo endoplasmático: estructura, tipos y funciones
  • Retículo endoplasmático
  • Composición lipídica y proteica del retículo endoplasmático en la base de datos OPM
  • Animaciones de las diversas funciones celulares a las que se hace referencia aquí. Archivado el 22 de abril de 2008 en Wayback Machine.
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