Hispanopedia Wiki
Articulo de referencia

ABL (gen)

La tirosina-proteína quinasa ABL1, también conocida como ABL1 , es una proteína que, en humanos, está codificada por el gen ABL1 (símbolo anterior ABL ) ubicado en el cromosoma ...

Hispanopedia WikiContenido en espanolLectura gratuita

La tirosina-proteína quinasa ABL1, también conocida como ABL1 , es una proteína que, en humanos, está codificada por el gen ABL1 (símbolo anterior ABL ) ubicado en el cromosoma 9. [ 5 ] A veces se usa c-Abl para referirse a la versión del gen que se encuentra dentro del genoma de los mamíferos, mientras que v-Abl se refiere al gen viral, que fue aislado inicialmente del virus de la leucemia murina de Abelson . [ 6 ]

Estructura

La proteína ABL1 es una tirosina quinasa no receptora que contiene dominios de homología Src 3 (SH3) y Src 2 (SH2) , seguidos de un dominio de tirosina quinasa. Estos dominios participan en la regulación de su actividad e interacciones con otras proteínas. [ 7 ]

ABL1 también contiene señales que le permiten desplazarse entre el núcleo y el citoplasma, así como regiones que permiten la unión al citoesqueleto de actina. [ 8 ]

Función

El protooncogén ABL1 codifica una proteína tirosina quinasa citoplasmática y nuclear que ha sido implicada en procesos de diferenciación celular, división celular , adhesión celular y respuesta al estrés como la reparación del ADN . [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ] [ 12 ] La actividad de la proteína ABL1 está regulada negativamente por su dominio SH3 , y la deleción del dominio SH3 convierte a ABL1 en un oncogén . La actividad de unión al ADN de la tirosina quinasa ABL1 expresada ubicuamente está regulada por la fosforilación mediada por CDC2 , lo que sugiere una función del ciclo celular para ABL1.

Una translocación característica, t(9;22) , da como resultado la fusión cabeza con cola de los genes BCR y ABL1 , lo que conduce a un gen de fusión presente en muchos casos de leucemia mielógena crónica .

El gen ABL1 se expresa como un transcrito de ARNm de 6 o 7 kb, con los primeros exones empalmados alternativamente a los exones comunes 2-11. [ 13 ]

Importancia clínica

Dominio de la quinasa ABL1 (azul) en complejo con el inhibidor de la tirosina quinasa Bcr-Abl de segunda generación, nilotinib (rojo).

Este gen participa en un gen de fusión con el gen BCR en el cromosoma Filadelfia , una anomalía característica de la leucemia mieloide crónica (LMC) y, raramente, de otras formas de leucemia . En la LMC, el gen se activa al translocarse dentro del gen BCR (región de agrupamiento de puntos de ruptura) en el cromosoma 22. Este nuevo gen de fusión, BCR-ABL , codifica una tirosina quinasa no regulada, dirigida al citoplasma , que permite a las células proliferar sin la regulación de las citoquinas . Esto, a su vez, permite que la célula se vuelva cancerosa .

La proteína de fusión BCR-ABL1 resultante exhibe actividad tirosina quinasa constitutiva y activa múltiples vías de señalización posteriores, incluidas RAS/MAPK , PI3K/AKT y las quinasas de la familia Src , que promueven la proliferación y supervivencia celular descontroladas. [ 14 ] Esto también puede conducir a un trastorno mieloproliferativo clonal .

La proteína BCR-ABL puede ser inhibida por varias moléculas pequeñas. Uno de estos inhibidores es el mesilato de imatinib , que ocupa el dominio de la tirosina quinasa e inhibe la influencia de BCR-ABL en el ciclo celular . También se están desarrollando inhibidores de la tirosina quinasa de BCR-ABL de segunda generación para inhibir las mutaciones de BCR-ABL resistentes a imatinib. [ 15 ]

Interacciones

Se ha demostrado que el gen ABL interactúa con:

Regulación

Hay cierta evidencia de que la expresión de Abl está regulada por el microARN miR-203 . [ 64 ]

Véase también

Referencias

  1. 1 2 3 GRCh38: Versión 89 de Ensembl: ENSG00000097007 – Ensembl , mayo de 2017
  2. 1 2 3 GRCm38: Versión 89 de Ensembl: ENSMUSG00000026842 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ↑ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ↑ "Referencia de PubMed sobre el ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE . UU .
  5. ↑ Szczylik C, Skorski T, Nicolaides NC, Manzella L, Malaguarnera L, Venturelli D, et al. (agosto de 1991). "Inhibición selectiva de la proliferación de células leucémicas mediante oligodesoxinucleótidos antisentido BCR-ABL". Science . 253 (5019): 562– 565. Bibcode : 1991Sci...253..562S . doi : 10.1126/science.1857987 . hdl : 11380/745303 . PMID 1857987 .  
  6. ↑ Abelson HT, Rabstein LS (agosto de 1970). "Linfosarcoma: enfermedad tímica-independiente inducida por virus en ratones". Cancer Research . 30 (8): 2213– 2222. PMID 4318922 . 
  7. ↑ Hantschel O, Superti-Furga G (enero de 2004). "Regulación de las tirosina quinasas c-Abl y Bcr-Abl". Nature Reviews. Biología Celular Molecular . 5 (1): 33– 44. doi : 10.1038/nrm1280 . PMID 14708008 . 
  8. ↑ Wang JY (abril de 2014). "La ABL capaz: ¿cuál es su función biológica?" . Biología Molecular y Celular . 34 (7): 1188– 1197. doi : 10.1128/MCB.01454-13 . PMC 3993570. PMID 24421390 .  
  9. ↑ Takizawa Y, Kinebuchi T, Kagawa W, Yokoyama S, Shibata T, Kurumizaka H (septiembre de 2004). "Análisis mutacional del residuo humano Rad51-Tyr315, un sitio de fosforilación en células de leucemia". Genes to Cells . 9 (9): 781– 790. doi : 10.1111/j.1365-2443.2004.00772.x . PMID 15330855. S2CID 22916981 .  
  10. ↑ Salles D, Mencalha AL, Ireno IC, Wiesmüller L, Abdelhay E (enero de 2011). "BCR-ABL estimula la reparación mutagénica de roturas de doble cadena de ADN homólogo a través del factor de procesamiento de extremos de ADN CtIP" . Carcinogenesis . 32 (1): 27–34 . doi : 10.1093/carcin/bgq216 . PMID 20974687 . 
  11. ^ Siddiqui A, Tumiati M, Joko A, Sandholm J, Roering P, Aakko S, et al. (2021). "Apuntar a la capacidad de reparación homóloga del ADN con inhibición concomitante de topoisomerasa II y c-Abl" . Fronteras en Oncología . 11 733700. doi : 10.3389/fonc.2021.733700 . PMC 8488401 . PMID 34616682 .   
  12. ↑ "UniProtKB - P00519 (ABL1_HUMAN)" . Uniprot . Consultado el 18 de mayo de 2020 .
  13. ↑ "Entrez Gene: ABL1 v-abl Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 1" .
  14. ↑ Sattler M, Griffin JD (abril de 2003). "Mecanismos moleculares de transformación por el oncogén BCR-ABL". Seminars in Hematology . 40 (2 Suppl 2): ​​4– 10. doi : 10.1053/shem.2003.50034 . PMID 12783368 . 
  15. ↑ Shah NP, Tran C, Lee FY, Chen P, Norris D, Sawyers CL (julio de 2004). "Superando la resistencia al imatinib con un nuevo inhibidor de la quinasa ABL". Science . 305 ( 5682): 399– 401. Bibcode : 2004Sci...305..399S . doi : 10.1126/science.1099480 . PMID 15256671. S2CID 34972913 .  
  16. ↑ Tani K, Sato S, Sukezane T, Kojima H, Hirose H, Hanafusa H, et al. (junio de 2003). "El interactor 1 de Abl promueve la fosforilación de la tirosina 296 de la proteína Mena de mamíferos por la quinasa c-Abl" . The Journal of Biological Chemistry . 278 (24): 21685–21692 . doi : 10.1074/jbc.M301447200 . PMID 12672821 .  
  17. ↑ Biesova Z, Piccoli C, Wong WT (enero de 1997). "Aislamiento y caracterización de e3B1, una proteína de unión a eps8 que regula el crecimiento celular". Oncogene . 14 ( 2): 233– 241. doi : 10.1038/sj.onc.1200822 . PMID 9010225. S2CID 22964580 .  
  18. ↑ Yamamoto A, Suzuki T, Sakaki Y (junio de 2001). "Aislamiento de hNap1BP que interactúa con Nap1 humano (NCKAP1) cuya expresión está regulada a la baja en la enfermedad de Alzheimer". Gene . 271 (2): 159– 169. doi : 10.1016/S0378-1119(01)00521-2 . PMID 11418237 . 
  19. 1 2 Cao C, Leng Y, Li C, Kufe D (abril de 2003). "Interacción funcional entre las proteínas tirosina quinasas c-Abl y Arg en la respuesta al estrés oxidativo" . The Journal of Biological Chemistry . 278 (15): 12961– 12967. doi : 10.1074/jbc.M300058200 . PMID 12569093 . 
  20. ↑ Dai Z, Pendergast AM (noviembre de 1995). "Abi-2, una nueva proteína que contiene SH3, interactúa con la tirosina quinasa c-Abl y modula la actividad transformadora de c-Abl" . Genes & Development . 9 (21): 2569–2582 . doi : 10.1101/gad.9.21.2569 . PMID 7590236 . 
  21. 1 2 Chen G, Yuan SS, Liu W, Xu Y, Trujillo K, Song B, et al. (abril de 1999). "El ensamblaje inducido por radiación del complejo de recombinación Rad51 y Rad52 requiere ATM y c-Abl" . The Journal of Biological Chemistry . 274 (18): 12748– 12752. doi : 10.1074/jbc.274.18.12748 . PMID 10212258 .  
  22. ↑ Shafman T, Khanna KK, Kedar P, Spring K, Kozlov S, Yen T, et al. (mayo de 1997). "Interacción entre la proteína ATM y c-Abl en respuesta al daño del ADN". Nature . 387 ( 6632): 520– 523. Bibcode : 1997Natur.387R.520S . doi : 10.1038/387520a0 . PMID 9168117. S2CID 4334242 .   
  23. 1 2 Kishi S, Zhou XZ, Ziv Y, Khoo C, Hill DE, Shiloh Y, et al. (agosto de 2001). "La proteína telomérica Pin2/TRF1 como un importante objetivo de ATM en respuesta a roturas de ADN de doble cadena" . The Journal of Biological Chemistry . 276 (31): 29282– 29291. doi : 10.1074/jbc.M011534200 . PMID 11375976 .  
  24. ↑ Salgia R, Pisick E, Sattler M, Li JL, Uemura N, Wong WK, et al. (octubre de 1996). "p130CAS forma un complejo de señalización con la proteína adaptadora CRKL en células hematopoyéticas transformadas por el oncogén BCR/ABL" . The Journal of Biological Chemistry . 271 (41): 25198– 25203. doi : 10.1074/jbc.271.41.25198 . PMID 8810278 .  
  25. ↑ Mayer BJ, Hirai H, Sakai R (marzo de 1995). "Evidencia de que los dominios SH2 promueven la fosforilación procesiva por las proteínas tirosina quinasas" . Current Biology . 5 (3): 296– 305. Bibcode : 1995CBio....5..296M . doi : 10.1016/S0960-9822(95)00060-1 . PMID 7780740. S2CID 16957239 .  
  26. 1 2 Puil L, Liu J, Gish G, Mbamalu G, Bowtell D, Pelicci PG, et al. (febrero de 1994). " Las oncoproteínas Bcr-Abl se unen directamente a los activadores de la vía de señalización Ras" . The EMBO Journal . 13 (4): 764– 773. doi : 10.1002/j.1460-2075.1994.tb06319.x . PMC 394874. PMID 8112292 .   
  27. ↑ Ling X, Ma G, Sun T, Liu J, Arlinghaus RB (enero de 2003). "Interacción de Bcr y Abl: activación oncogénica de c-Abl mediante el secuestro de Bcr". Cancer Research . 63 (2): 298– 303. PMID 12543778 . 
  28. ↑ Pendergast AM, Muller AJ, Havlik MH, Maru Y, Witte ON (julio de 1991). "Las secuencias BCR esenciales para la transformación por el oncogén BCR-ABL se unen al dominio regulador SH2 de ABL de manera no dependiente de la fosfotirosina". Cell . 66 ( 1): 161– 171. doi : 10.1016/0092-8674(91)90148-R . PMID 1712671. S2CID 9933891 .  
  29. ↑ Foray N, Marot D, Randrianarison V, Venezia ND, Picard D, Perricaudet M, et al. (junio de 2002). " Asociación constitutiva de BRCA1 y c-Abl y su disrupción dependiente de ATM después de la irradiación" . Biología Molecular y Celular . 22 (12): 4020– 4032. doi : 10.1128/MCB.22.12.4020-4032.2002 . PMC 133860. PMID 12024016 .   
  30. ↑ Cao C, Leng Y, Kufe D (agosto de 2003). "La actividad de la catalasa está regulada por c-Abl y Arg en la respuesta al estrés oxidativo" . The Journal of Biological Chemistry . 278 (32): 29667– 29675. doi : 10.1074/jbc.M301292200 . PMID 12777400 . 
  31. 1 2 Miyoshi-Akiyama T, Aleman LM, Smith JM, Adler CE, Mayer BJ (julio de 2001). "Regulación de la fosforilación de Cbl por la tirosina quinasa Abl y el adaptador SH2/SH3 Nck" . Oncogene . 20 (30): 4058– 4069. doi : 10.1038/sj.onc.1204528 . PMID 11494134 . 
  32. 1 2 Soubeyran P, Barac A, Szymkiewicz I, Dikic I (febrero de 2003). "El complejo Cbl-ArgBP2 media la ubiquitinación y degradación de c-Abl" . The Biochemical Journal . 370 (Pt 1): 29–34 . doi : 10.1042/BJ20021539 . PMC 1223168. PMID 12475393 .  
  33. 1 2 3 Ren R, Ye ZS, Baltimore D (abril de 1994). "La proteína tirosina quinasa Abl selecciona el adaptador Crk como sustrato utilizando sitios de unión SH3" . Genes & Development . 8 (7): 783– 795. doi : 10.1101/gad.8.7.783 . PMID 7926767 . 
  34. ↑ Heaney C, Kolibaba K, Bhat A, Oda T, Ohno S, Fanning S, et al. (enero de 1997). "La unión directa de CRKL a BCR-ABL no es necesaria para la transformación de BCR-ABL" . Blood . 89 (1): 297–306 . doi : 10.1182/blood.V89.1.297 . PMID 8978305 .  
  35. ↑ Kyono WT, de Jong R, Park RK, Liu Y, Heisterkamp N, Groffen J, et al. (noviembre de 1998). "Interacción diferencial de Crkl con Cbl o C3G, Hef-1 y el motivo de activación basado en tirosina del inmunorreceptor de la subunidad gamma en la señalización del receptor Fc de alta afinidad mieloide para IgG (Fc gamma RI)" . Journal of Immunology . 161 (10): 5555– 5563. doi : 10.4049/jimmunol.161.10.5555 . PMID 9820532 .  
  36. ^ van Dijk TB, van Den Akker E, Amelsvoort MP, Mano H, Löwenberg B, von Lindern M (noviembre de 2000). "El factor de células madre induce la formación del complejo Lyn / Tec / Dok-1 dependiente de fosfatidilinositol 3'-quinasa en células hematopoyéticas". Sangre . 96 (10): 3406– 3413. doi : 10.1182/sangre.V96.10.3406 . hdl : 1765/9530 . PMID 11071635 . 
  37. ↑ Yamanashi Y, Baltimore D (enero de 1997). "Identificación de la proteína de 62 kDa asociada a Abl y rasGAP como una proteína de acoplamiento, Dok" . Cell . 88 ( 2): 205–211 . doi : 10.1016/S0092-8674(00)81841-3 . PMID 9008161. S2CID 14205526 .  
  38. ↑ Yu HH, Zisch AH, Dodelet VC, Pasquale EB (julio de 2001). "Múltiples interacciones de señalización de las quinasas Abl y Arg con el receptor EphB2". Oncogene . 20 ( 30): 3995– 4006. doi : 10.1038/sj.onc.1204524 . PMID 11494128. S2CID 25752193 .  
  39. ↑ Cao C, Leng Y, Huang W, Liu X, Kufe D (octubre de 2003). "La glutatión peroxidasa 1 está regulada por las tirosina quinasas c-Abl y Arg" . The Journal of Biological Chemistry . 278 (41): 39609–39614 . doi : 10.1074/jbc.M305770200 . PMID 12893824 . 
  40. ↑ Bai RY, Jahn T, Schrem S, Munzert G, Weidner KM, Wang JY, et al. (agosto de 1998). "La proteína adaptadora GRB10 que contiene SH2 interactúa con BCR-ABL". Oncogene . 17 ( 8): 941– 948. doi : 10.1038/sj.onc.1202024 . PMID 9747873. S2CID 20866214 .   
  41. ↑ Frantz JD, Giorgetti-Peraldi S, Ottinger EA, Shoelson SE (enero de 1997). "GRB-IRbeta/GRB10 humano. Variantes de empalme de una proteína de unión al receptor de insulina y factor de crecimiento con dominios PH y SH2" . The Journal of Biological Chemistry . 272 ​​(5): 2659– 2667. doi : 10.1074/jbc.272.5.2659 . PMID 9006901 . 
  42. ↑ Kumar V, Sabatini D, Pandey P, Gingras AC, Majumder PK, Kumar M, et al. (abril de 2000). "Regulación de la rapamicina y la diana 1 de FKBP/diana de rapamicina en mamíferos y la iniciación de la traducción dependiente de la caperuza por la proteína tirosina quinasa c-Abl" . The Journal of Biological Chemistry . 275 (15): 10779–10787 . doi : 10.1074/jbc.275.15.10779 . PMID 10753870 .  
  43. ↑ Warmuth M, Bergmann M, Priess A, Häuslmann K, Emmerich B, Hallek M (diciembre de 1997). "La quinasa Hck de la familia Src interactúa con Bcr-Abl mediante un mecanismo independiente de la quinasa y fosforila el sitio de unión de Grb2 de Bcr" . The Journal of Biological Chemistry . 272 ​​(52): 33260–33270 . doi : 10.1074/jbc.272.52.33260 . PMID 9407116 . 
  44. ↑ Goldberg Z, Vogt Sionov R, Berger M, Zwang Y, Perets R, Van Etten RA, et al. (julio de 2002). " Fosforilación de tirosina de Mdm2 por c-Abl: implicaciones para la regulación de p53" . The EMBO Journal . 21 (14): 3715–3727 . doi : 10.1093/emboj/cdf384 . PMC 125401. PMID 12110584 .   
  45. ↑ Minegishi M, Tachibana K, Sato T, Iwata S, Nojima Y, Morimoto C (octubre de 1996). "Estructura y función de Cas-L, una proteína relacionada con el sustrato asociado a Crk de 105 kD que participa en la señalización mediada por la integrina beta 1 en linfocitos" . The Journal of Experimental Medicine . 184 (4): 1365– 1375. doi : 10.1084/jem.184.4.1365 . PMC 2192828. PMID 8879209 .  
  46. ↑ Law SF, Estojak J, Wang B, Mysliwiec T, Kruh G, Golemis EA (julio de 1996). "El potenciador humano de la filamentación 1, una nueva proteína de acoplamiento similar a p130cas, se asocia con la quinasa de adhesión focal e induce el crecimiento pseudohifal en Saccharomyces cerevisiae" . Biología Molecular y Celular . 16 (7): 3327–3337 . doi : 10.1128/mcb.16.7.3327 . PMC 231327. PMID 8668148 .  
  47. ↑ Koch A, Mancini A, Stefan M, Niedenthal R, Niemann H, Tamura T (marzo de 2000). "Interacción directa del receptor del factor de crecimiento nervioso, TrkA, con la tirosina quinasa no receptora, c-Abl, a través del bucle de activación" . FEBS Letters . 469 (1): 72–76 . Bibcode : 2000FEBSL.469...72K . doi : 10.1016/S0014-5793(00)01242-4 . PMID 10708759 . 
  48. ↑ Yano H, Cong F, Birge RB, Goff SP, Chao MV (febrero de 2000). "Asociación de la tirosina quinasa Abl con el receptor del factor de crecimiento nervioso Trk". Journal of Neuroscience Research . 59 (3): 356– 364. doi : 10.1002/(SICI)1097-4547(20000201)59:3 < 356::AID - JNR9 > 3.0.CO ; 2-G . PMID 10679771. S2CID 10977765 .  
  49. ↑ Yuan ZM, Shioya H, Ishiko T, Sun X, Gu J, Huang YY, et al. (junio de 1999). "p73 está regulado por la tirosina quinasa c-Abl en la respuesta apoptótica al daño del ADN". Nature . 399 ( 6738): 814– 817. Bibcode : 1999Natur.399..814Y . doi : 10.1038/21704 . PMID 10391251. S2CID 4421613 .   
  50. ↑ Agami R, Blandino G, Oren M, Shaul Y (junio de 1999). "Interacción de c-Abl y p73alfa y su colaboración para inducir apoptosis". Nature . 399 ( 6738): 809– 813. Bibcode : 1999Natur.399..809A . doi : 10.1038/21697 . PMID 10391250. S2CID 4394015 .  
  51. ↑ Wen ST, Van Etten RA (octubre de 1997). "El producto del gen PAG, una proteína inducida por estrés con propiedades antioxidantes, es una proteína de unión a Abl SH3 y un inhibidor fisiológico de la actividad de la tirosina quinasa c-Abl" . Genes & Development . 11 (19): 2456–2467 . doi : 10.1101/gad.11.19.2456 . PMC 316562. PMID 9334312 .  
  52. ↑ Roig J, Tuazon PT, Zipfel PA, Pendergast AM, Traugh JA (diciembre de 2000). "Interacción funcional entre c-Abl y la proteína quinasa activada por p21 gamma-PAK" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 97 (26): 14346– 14351. Bibcode : 2000PNAS...9714346R . doi : 10.1073 / pnas.97.26.14346 . PMC 18921. PMID 11121037 .  
  53. ↑ Cong F, Spencer S, Côté JF, Wu Y, Tremblay ML, Lasky LA, et al. (diciembre de 2000). "La proteína del citoesqueleto PSTPIP1 dirige la proteína tirosina fosfatasa de tipo PEST a la quinasa c-Abl para mediar la desfosforilación de Abl" . Molecular Cell . 6 (6): 1413– 1423. doi : 10.1016/S1097-2765(00)00138-6 . PMID 11163214 .  
  54. ↑ Yoshida K, Komatsu K, Wang HG, Kufe D (mayo de 2002). "La tirosina quinasa c-Abl regula la proteína de punto de control Rad9 humana en respuesta al daño del ADN" . Biología molecular y celular . 22 (10): 3292–3300 . doi : 10.1128/MCB.22.10.3292-3300.2002 . PMC 133797. PMID 11971963 .  
  55. ^ Miyamura T, Nishimura J, Yufu Y, Nawata H (febrero de 1997). "Interacción de BCR-ABL con la proteína del retinoblastoma en líneas celulares positivas para el cromosoma Filadelfia". Revista Internacional de Hematología . 65 (2): 115– 121. doi : 10.1016/S0925-5710(96)00539-7 . PMID 9071815 . 
  56. ↑ Welch PJ, Wang JY (noviembre de 1993). "Un dominio de unión a proteínas C-terminal en la proteína del retinoblastoma regula la tirosina quinasa c-Abl nuclear en el ciclo celular" . Cell . 75 (4): 779–790 . doi : 10.1016/0092-8674(93)90497-E . PMID 8242749 . 
  57. ↑ Agami R, Shaul Y (abril de 1998). "La actividad quinasa de c-Abl, pero no la de v-Abl, se potencia mediante la interacción directa con RFXI, una proteína que se une a los potenciadores de varios virus y genes regulados por el ciclo celular" . Oncogene . 16 (14): 1779–1788 . doi : 10.1038/sj.onc.1201708 . PMID 9583676 . 
  58. ↑ Zhu J, Shore SK (diciembre de 1996). "La actividad de la tirosina quinasa c-ABL está regulada por la asociación con una nueva proteína de unión al dominio SH3" . Biología Molecular y Celular . 16 (12): 7054–7062 . doi : 10.1128/mcb.16.12.7054 . PMC 231708. PMID 8943360 .  
  59. ↑ Wisniewski D, Strife A, Swendeman S, Erdjument-Bromage H, Geromanos S, Kavanaugh WM, et al. (abril de 1999). "Una nueva fosfatidilinositol 3,4,5-trifosfato 5-fosfatasa (SHIP2) que contiene SH2 está constitutivamente fosforilada en tirosina y asociada con el gen homólogo de src y el gen del colágeno (SHC) en células progenitoras de leucemia mielógena crónica". Blood . 93 (8): 2707– 2720. doi : 10.1182/blood.V93.8.2707 . PMID 10194451 .  
  60. ↑ Wang B, Golemis EA, Kruh GD (julio de 1997). "ArgBP2, una proteína que contiene múltiples dominios de homología Src 3 e interactúa con Arg/Abl, se fosforila en células transformadas por v-Abl y se localiza en fibras de estrés y discos Z de cardiocitos" . The Journal of Biological Chemistry . 272 ​​(28): 17542– 17550. doi : 10.1074/jbc.272.28.17542 . hdl : 20.500.12613/9174 . PMID 9211900 . 
  61. 1 2 Ziemnicka-Kotula D, Xu J, Gu H, Potempska A, Kim KS, Jenkins EC, et al. (mayo de 1998). "Identificación de una proteína candidata de unión al dominio de homología Src 3 de la espectrina humana sugiere un mecanismo general de asociación de las tirosina quinasas con el esqueleto de membrana basado en espectrina" . The Journal of Biological Chemistry . 273 (22): 13681– 13692. doi : 10.1074/jbc.273.22.13681 . PMID 9593709 .  
  62. ↑ Bassermann F, Jahn T, Miething C, Seipel P, Bai RY, Coutinho S, et al. (abril de 2002). "La asociación de Bcr-Abl con el protooncogén Vav está implicada en la activación de la vía Rac-1" . The Journal of Biological Chemistry . 277 (14): 12437– 12445. doi : 10.1074/jbc.M112397200 . PMID 11790798 .  
  63. ↑ Rafalska I, Zhang Z, Benderska N, Wolff H, Hartmann AM, Brack-Werner R, et al. (agosto de 2004). "La localización intranuclear y la función de YT521-B están reguladas por la fosforilación de tirosina". Human Molecular Genetics . 13 (15): 1535– 1549. doi : 10.1093/hmg/ddh167 . PMID 15175272 .  
  64. ↑ Bueno MJ, Pérez de Castro I, Gómez de Cedrón M, Santos J, Calin GA, Cigudosa JC, et al. (junio de 2008). "El silenciamiento genético y epigenético del microARN-203 mejora la expresión de los oncogén ABL1 y BCR-ABL1". Célula cancerosa . 13 (6): 496– 506. doi : 10.1016/j.ccr.2008.04.018 . hdl : 10261/7369 . PMID 18538733 .  (Fe de erratas: doi : 10.1016/j.ccell.2016.03.013 , PMID 27070707 )  

Lecturas adicionales

  • Shore SK, Tantravahi RV, Reddy EP (diciembre de 2002). "Transforming pathways activated by the v-Abl tyrosine kinase". Oncogene . 21 (56): 8568– 8576. doi : 10.1038/sj.onc.1206084 . PMID 12476303. S2CID 42502628 .  
  • Shaul Y (2000). "c-Abl: activación y objetivos nucleares" . Cell Death and Differentiation . 7 (1): 10– 16. doi : 10.1038/sj.cdd.4400626 . PMID 10713716 . 
  • Era T (2002). "Bcr-Abl es un "interruptor molecular" para la decisión de crecimiento y diferenciación en células madre hematopoyéticas". International Journal of Hematology . 76 (1): 35– 43. doi : 10.1007/BF02982716 . PMID 12138893. S2CID 10269867 .  
  • Pendergast AM (2002). "Las quinasas de la familia Abl: mecanismos de regulación y señalización". Advances in Cancer Research Volumen 85. Vol.  85. pp. 51–100 . doi : 10.1016/S0065-230X(02)85003-5 . ISBN  978-0-12-006685-8. PMID 12374288 . 
  • Keung YK, Beaty M, Steward W, Jackle B, Pettnati M (2002). "Leucemia mielocítica crónica con eosinofilia, t(9;12)(q34;p13) y reordenamiento del gen ETV6-ABL: informe de caso y revisión de la literatura". Cancer Genetics and Cytogenetics . 138 (2): 139– 142. doi : 10.1016/S0165-4608(02)00609-X . PMID 12505259 . 
  • Saglio G , Cilloni D (2004). "Abl: el prototipo de las proteínas de fusión oncogénicas" . Cellular and Molecular Life Sciences . 61 (23): 2897– 2911. doi : 10.1007/s00018-004-4271-0 . PMC 11924569. PMID 15583852. S2CID 35998018 .   
  • Shaul Y, Ben-Yehoyada M (2005). "Función de c-Abl en la respuesta al estrés por daño del ADN" . Cell Research . 15 (1): 33– 35. doi : 10.1038/sj.cr.7290261 . PMID 15686624 . 
  • Yoshida K (2007). «Regulación de la localización nuclear de la tirosina quinasa Abl en respuesta al daño del ADN» . Avances en Oncología Molecular . Avances en Medicina Experimental y Biología. Vol.  604. Springer. pp. 155–65 . doi : 10.1007/978-0-387-69116-9_15 . ISBN  978-0-387-69114-5. PMID 17695727 .